Metanol dehidrogenaza (citohrom c)

(преусмерено са EC 1.1.2.7)

Metanol dehidrogenaza (citohrom c) (EC 1.1.2.7, MDH) je enzim sa sistematskim imenom metanol:citohrom c oksidoreduktaza.[1][2][3][4][5][6][7][8][9][10] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

Metanol dehidrogenaza (citohrom c)
Identifikatori
EC broj1.1.2.7
CAS broj37205-43-9
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
primarni alkohol + 2 fericitohrom cL aldehid + 2 ferocitohrom cL + 2 H+

Ovaj enzim je periplazmična hinoproteinska alkoholna dehidrogenaza koja se javlja samo kod metilotrofnih bakterija. On koristi specifični citohrom cL kao acceptor i deluje na širok opseg primarnih alkohola, uključujući etanol, duodekanol, hloroetanol, cinamil alkohol, a takođe i formaldehid. Njegovu aktivnost stimuliše amonijak i metilamin. On se obično testira sa fenazin metosulfatom. Kao sve druge dehigenaze hinoproteinskog alkohola on ima strukturu propelera sa osam lopatica, jon kalcijuma vezan za PQQ u aktivnom mestu i neobičnu strukturu disulfidnog prstena u blizini PQQ. On se razlikuje od EC 1.1.2.8, alkoholne dehidrogenaze (citohroma c), po tome što ima visok afinitet za metanol, i što ima jednu dodatnu esencijalnu malu podjednicu nepoznate funkcije.

Reference

уреди
  1. ^ Anthony, C. & Zatman, L.J. (1964). „The microbial oxidation of methanol. 2. The methanol-oxidizing enzyme of Pseudomonas sp. M 27”. Biochem. J. 92: 614—621. PMID 4378696. 
  2. ^ Anthony, C. & Zatman, L.J. (1967). „The microbial oxidation of methanol. The prosthetic group of the alcohol dehydrogenase of Pseudomonas sp. M27: a new oxidoreductase prosthetic group”. Biochem. J. 104: 960—969. PMID 6049934. 
  3. ^ Duine, J.A., Frank, J. and Verweil, P.E.J. (1980). „Structure and activity of the prosthetic group of methanol dehydrogenase”. Eur. J. Biochem. 108: 187—192. PMID 6250827. 
  4. ^ Salisbury, S.A., Forrest, H.S., Cruse, W.B.T. and Kennard, O. (1979). „A novel coenzyme from bacterial primary alcohol dehydrogenases”. Nature (Lond.). 280: 843—844. PMID 471057. 
  5. ^ Cox, J.M., Day, D.J. and Anthony, C. (1992). „The interaction of methanol dehydrogenase and its electron acceptor, cytochrome cL in methylotrophic bacteria”. Biochim. Biophys. Acta. 1119: 97—106. PMID 1311606. 
  6. ^ Blake, C.C., Ghosh, M., Harlos, K., Avezoux, A. and Anthony, C. (1994). „The active site of methanol dehydrogenase contains a disulphide bridge between adjacent cysteine residues”. Nat. Struct. Biol. 1: 102—105. PMID 7656012. 
  7. ^ Xia, Z.X., He, Y.N., Dai, W.W., White, S.A., Boyd, G.D. and Mathews, F.S. (1999). „Detailed active site configuration of a new crystal form of methanol dehydrogenase from Methylophilus W3A1 at 1.9 Å resolution”. Biochemistry. 38: 1214—1220. PMID 9930981. 
  8. ^ Afolabi, P.R., Mohammed, F., Amaratunga, K., Majekodunmi, O., Dales, S.L., Gill, R., Thompson, D., Cooper, J.B., Wood, S.P., Goodwin, P.M. and Anthony, C. (2001). „Site-directed mutagenesis and X-ray crystallography of the PQQ-containing quinoprotein methanol dehydrogenase and its electron acceptor, cytochrome cL”. Biochemistry. 40: 9799—9809. PMID 11502173. 
  9. ^ Anthony, C. & Williams, P. (2003). „The structure and mechanism of methanol dehydrogenase”. Biochim. Biophys. Acta. 1647: 18—23. PMID 12686102. 
  10. ^ Williams, P.A., Coates, L., Mohammed, F., Gill, R., Erskine, P.T., Coker, A., Wood, S.P., Anthony, C. and Cooper, J.B. (2005). „The atomic resolution structure of methanol dehydrogenase from Methylobacterium extorquens”. Acta Crystallogr. D Biol. Crystallogr. 61: 75—79. PMID 15608378. 

Literatura

уреди

Spoljašnje veze

уреди