Rodopsin, mrežnjačin purpur, je pigment retine koji je odgovoran za formiranje fotoreceptorskih ćelija, i za prve događaje u percepciji svetlosti. Rodopsini pripadaju familiji G-protein spregnutih receptora i ekstremno su senzitivni na svetlost, što omogućava vid u slabo-osvetljenoj sredini.[1] Exposed to light, the pigment immediately photobleaches, and it takes about 30 minutes[2] to regenerate fully in humans.

Rodopsin (opsin 2, štap pigment) (retinitis pigmentosa 4, autosomno dominantan)
Senzorni rodopsin II (duginih boja) smešten u lipidnom dvosloju (glave crveno i repovi plavo) sa transducinom ispod njega. Gtα je obojen crveno, Gtβ plavo, i Gtγ žuto. GDP molekul je vezan u Gtα-podjedinici i kovalento vezani retinal (crno ) je u rodopsinu. N-terminus rodopsina je crven i C-terminus je plav. Pretpostavljeno ankerisanje transducina za membranu je prikazano u crnoj boji.
Dostupne strukture
1eds​, 1edx​, 1f88​, 1gzm​, 1hzx​, 1jfp​, 1l9h​, 1ln6​, 1u19​, 2g87​, 2hpy​, 2i35​, 2i36​, 2i37
Identifikatori
Simboli RHO; MGC138309; MGC138311; OPN2; RP4
Vanjski ID OMIM180380 MGI97914 HomoloGene68068 GeneCards: RHO Gene
Pregled RNK izražavanja
podaci
Ortolozi
Vrsta Čovek Miš
Entrez 6010 212541
Ensembl ENSG00000163914 ENSMUSG00000030324
UniProt P08100 Q8K0D8
RefSeq (mRNA) NM_000539 NM_145383
RefSeq (protein) NP_000530 NP_663358
Lokacija (UCSC) Chr 3:
130.73 - 130.74 Mb
Chr 6:
115.9 - 115.9 Mb
PubMed pretraga [1] [2]

Struktura

уреди

Rodopsin se sastoji od proteinskog dela opsina i reverzibilno kovalentno vezanog kofaktor, retinala. Opsin, svežanj sedam transmembranskih heliksa međusobno povezanih proteinskim petljama, vezuje retinal (fotoreaktivni hromofor), koji je lociran u centralnoj šupljini na lizinskom ostatku sedmog heliksa. Retinal zauzima horizontalan položaj u odnosu na membranu. Svaki spoljašnji segment diska sadrži hiljade vizuelnih molekula pigmenta. Oko polovine opsina je unutar lipidnog dvosloja. Retinal nastaje u retini iz Vitamina A, dijetarnog beta-karotena. Izomerizacija 11-cis-retinala u sve-trans-retinal pod uticajem svetlosti indukuje konformacionu promenu (beljenje) u opsina, koja se nastavlja sa metarodopsinom II, koji aktivira vezani G protein transducin, i započinje kaskadu sekundarnih glasnika.[2][3][4]

Rodopsin štapića najsnažnije apsorbuje zeleno-plavu svetlost, i zato izgleda crvenkasto-ljubičasto. On se naziva "vizuelno ljubičasto". Rodopsin je odgovoran za monohromatski vid u tami.[2]

 
Goveđi rodopsin

Nekoliko blisko srodnih opsina postoji. Oni se razlikuju u nekoliko aminokiselina, i konsekventno u talasnoj dužini svetlosti koju najjače apsorbuju. Kod čoveka postoje četiri različita opsina pored rodopsina. Fotopsini se nalazi u različitim tipovima koničnih ćelija retine, i oni su baza raspoznavanja boja. Oni imaju maksimume apsorpcije za žuto-zeleno (fotopsin I), zeleno (fotopsin II), i plavo-ljubičasto (fotopsin III) svetlo. Preostali opsin (melanopsin) se nalazi u fotosenzitivnim ganglionskim ćelijama, i apsorbuje najjače plavu svetlost.

Struktura rodopsina je detaljno proučena putem rendgenske strukturne analize kristala rodopsina. Fotoizomerizaciona dinamika je bila istražena putem FTIR spektroskopije i UV/Vis spektroskopije. Prvi fotoprodukt, fotorodopsin, se formira u toku 200 femtosekundi nakon iradijacije, čemu sledi u toku nekoliko pikosekundi drugi, batorodopsin, sa deformisanim sve-trans vezama. Taj intermedijar može da bude zarobljen i studiran na kriogenim temperaturama. Više modela (npr. mehanizam pedala bicikla, hula-tvist mehanizam) pokušava da objasni kako retinalna grupa može da promeni svoju konformaciju bez sudaranja sa okružujućim rodopsin proteinskim džepom.[5][6][7]

Nedavni nalazi indiciraju da rodopsin funkcionače kao monomer, a ne kao dimer, mada je to dugo vremena bila ustaljena paradigma za G-spregnute proteinske receptore.[8]

Reference

уреди
  1. ^ Litmann BJ, Mitchell DC (1996). „Rhodopsin structure and function”. Ур.: Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр. 1—32. ISBN 978-1-55938-659-3. 
  2. ^ а б в Stuart JA, Brige RR (1996). „Characterization of the primary photochemical events in bacteriorhodopsin and rhodopsin”. Ур.: Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр. 33—140. ISBN 978-1-55938-659-3. 
  3. ^ Hofmann KP, Heck M (1996). „Light-induced protein-protein interactions on the rod photoreceptor disc membrane”. Ур.: Lee AG. Rhodopsin and G-Protein Linked Receptors, Part A (Vol 2, 1996) (2 Vol Set). Greenwich, Conn: JAI Press. стр. 141—198. ISBN 978-1-55938-659-3. 
  4. ^ Kolb H, Fernandez E, Nelson R, Jones BW (1. 3. 2010). „Webvision: Photoreceptors”. University of Utah. Архивирано из оригинала 16. 08. 2000. г. 
  5. ^ Nakamichi H, Okada T (2006). „Crystallographic analysis of primary visual photochemistry”. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4270—3. PMID 16586416. doi:10.1002/anie.200600595. 
  6. ^ Schreiber M, Sugihara M, Okada T, Buss V (2006). „Quantum mechanical studies on the crystallographic model of bathorhodopsin”. Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 45 (26): 4274—7. PMID 16729349. doi:10.1002/anie.200600585. 
  7. ^ Weingart O (2007). „The twisted C11-C12 bond of the rhodopsin chromophore--a photochemical hot spot”. J. Am. Chem. Soc. 129 (35): 10618—9. PMID 17691730. doi:10.1021/ja071793t. 
  8. ^ „Monomeric G-Protein-Coupled Receptor as a Functional Unit - Biochemistry (ACS Publications)”. doi:10.1021/bi050720o. 

Literatura

уреди

Spoljašnje veze

уреди