Proteoglikani su posebna vrsta glikoproteina sa velikom količinom polisaharida.[1] Čini ih proteinsko jezgro sa kovalentno vezanim lancem glikozaminoglikana (GAG). Lanci glikozaminoglikana su dugački karboksilni polimeri (od po dva tipa disaharida). Oni su negativno naelektrisani usled prisustva sulfata i grupa uronske kiseline.[2]

Agrekan, glavni proteoglikan u hrskavici.

Proteoglikani u organizmu uredi

Nalaze se u ekstracelularnom matriksu, ali su i konstituenti ćelijskih membrana.[3] Zbog prisustva polisaharida, proteoglikani su hidratizovani i čine gelastu, jako masivnu supstancu u kojoj su uronjeni fibrilarni proteini. Ovakav sastav proteoglikana, vrši sličnu funkciu kao pektin biljaka. On omogućava otpornost matriksa na pritisak, ujedno dopuštajući difuziju hrane, metabolita i hormona. Značajni su u razvoju zglobova, kostiju, mišića, obezbeđuju zategnutost kože. Takođe, važna je i uloga proteoglikana u ćelijskoj komunikaciji preko adhezivnih i signalnih molekula.

Hijaluronat je saharidni molekul velike dužine, koji obično nije vezan za protein (čini ga samo glikozaminoglikan). Ima ulogu u smanjenju sile pritiska, zatim u embrionalnom razviću, zarastanju rana, služi kao adhezivni (vezivni) molekul tim pre što se nalazi i kao integralni protein ćelijske membrane i kao konstituent ECM-a.

Agrekan (engl. aggrecan) se nalazi u hrskavici, daje joj gelasto svojstvo i veliku otpornost na deformacije. To je najveći poznati makromolekul, dužine i do 4 mm.

Biglikan i dekorin najzastupljeniji su proteoglikani u koštanom tkivu. Oba ova proteoglikana imaju mesta vezivanja za kolagen tip I i TGF-β. Kod miševa kod kojih je uklonjen gen za biglikan, pronađeno je kašnjenje u rastu kostiju smanjenje koštane mase i čvrstoće kostiju.[4] Dekorin je neophodan tokom endohondralne osifikacije u područjima gde je izražen kolagen tip I. Smatra se da biglikan, učestvuju u funkciji mehanoreceptora osteociti kao pretvarač mehaničkih nadražaja kroz koštane kanale. [5]

Vidi još uredi

Reference uredi

  1. ^ Brooks SA, Dwek, MV, Schumacher, U. (2002). Functional and Molecular Glycobiology. Taylor & FRancis Group. ISBN 978-1-85996-022-6.  }}
  2. ^ Donald Voet; Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. str. 370—2. ISBN 9780471193500. 
  3. ^ Bruce Alberts; Alexander Johnson; Julian Lewis; Martin Raff; Keith Roberts; Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell. New York: Garlard Science. ISBN 0815332181. 
  4. ^ Xu, T.; Bianco, P.; Fisher, L. W.; Longenecker, G.; Smith, E.; Goldstein, S.; Bonadio, J.; Boskey, A.; Heegaard, A. M.; Sommer, B.; Satomura, K.; Dominguez, P.; Zhao, C.; Kulkarni, A. B.; Robey, P. G.; Young, M. F. (1998). „Targeted disruption of the biglycan gene leads to an osteoporosis-like phenotype in mice”. Nat Genet. 20 (1): 78—82. PMID 9731537. S2CID 8383857. doi:10.1038/1746. .
  5. ^ Bonewald, L. F. (2006). „Mechanosensation and transduction in osteocytes”. BoneKey Osteovis. 3 (10): 7—15. PMC 1847717 . PMID 17415409. doi:10.1138/20060233. .

Literatura uredi