Proteoglikan

Proteoglikani su posebna vrsta glikoproteina sa velikom količinom polisaharida.^[1] Čini ih proteinsko jezgro sa kovalentno vezanim lancem glikozaminoglikana (GAG). Lanci glikozaminoglikana su dugački karboksilni polimeri (od po dva tipa disaharida). Oni su negativno naelektrisani usled prisustva sulfata i grupa uronske kiseline.^[2]

Agrekan, glavni proteoglikan u hrskavici.

Proteoglikani u organizmuUredi

Nalaze se u ekstracelularnom matriksu, ali su i konstituenti ćelijskih membrana.^[3] Zbog prisustva polisaharida, proteoglikani su hidratizovani i čine gelastu, jako masivnu supstancu u kojoj su uronjeni fibrilarni proteini. Ovakav sastav proteoglikana, vrši sličnu funkciu kao pektin biljaka. On omogućava otpornost matriksa na pritisak, ujedno dopuštajući difuziju hrane, metabolita i hormona. Značajni su u razvoju zglobova, kostiju, mišića, obezbeđuju zategnutost kože. Takođe, važna je i uloga proteoglikana u ćelijskoj komunikaciji preko adhezivnih i signalnih molekula.

Hijaluronat je saharidni molekul velike dužine, koji obično nije vezan za protein (čini ga samo glikozaminoglikan). Ima ulogu u smanjenju sile pritiska, zatim u embrionalnom razviću, zarastanju rana, služi kao adhezivni (vezivni) molekul tim pre što se nalazi i kao integralni protein ćelijske membrane i kao konstituent ECM-a.

Agrekan (engl. aggrecan) se nalazi u hrskavici, daje joj gelasto svojstvo i veliku otpornost na deformacije. To je najveći poznati makromolekul, dužine i do 4 mm.

Biglikan i dekorin najzastupljeniji su proteoglikani u koštanom tkivu. Oba ova proteoglikana imaju mesta vezivanja za kolagen tip I i TGF-β. Kod miševa kod kojih je uklonjen gen za biglikan, pronađeno je kašnjenje u rastu kostiju smanjenje koštane mase i čvrstoće kostiju.^[4] Dekorin je neophodan tokom endohondralne osifikacije u područjima gde je izražen kolagen tip I. Smatra se da biglikan, učestvuju u funkciji mehanoreceptora osteociti kao pretvarač mehaničkih nadražaja kroz koštane kanale. ^[5]

Vidi jošUredi

ReferenceUredi

^ Brooks SA, Dwek, MV, Schumacher, U. (2002). Functional and Molecular Glycobiology. Taylor & FRancis Group. ISBN 978-1-85996-022-6. ^{[mrtva veza]}
^ Donald Voet; Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. str. 370—2. ISBN 9780471193500.
^ Bruce Alberts; Alexander Johnson; Julian Lewis; Martin Raff; Keith Roberts; Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell. New York: Garlard Science. ISBN 0815332181.
^ Xu T, Bianco P, Fisher LW, Longenecker G, Smith E, Goldstein S et al. Targeted disruption of the biglycan gene leads to an osteoporosis-like phenotype in mice. Nat Genet 1998;20:78–82.
^ Bonewald LF. Mechanosensation and transduction in osteocytes. BoneKey Osteovis 2006;3:7–15.

LiteraturaUredi

Brooks SA, Dwek, MV, Schumacher, U. (2002). Functional and Molecular Glycobiology. Taylor & FRancis Group. ISBN 978-1-85996-022-6. ^{[mrtva veza]}

[Brooks-1] Brooks SA, Dwek, MV, Schumacher, U. (2002). Functional and Molecular Glycobiology. Taylor & FRancis Group. ISBN 978-1-85996-022-6. ^{[mrtva veza]}

[VoetBiochemistry3rd-2] Donald Voet; Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 izd.). Wiley. str. 370—2. ISBN 9780471193500.

[AlbertsMolecularBiology4th-3] Bruce Alberts; Alexander Johnson; Julian Lewis; Martin Raff; Keith Roberts; Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell. New York: Garlard Science. ISBN 0815332181.

[4] Xu T, Bianco P, Fisher LW, Longenecker G, Smith E, Goldstein S et al. Targeted disruption of the biglycan gene leads to an osteoporosis-like phenotype in mice. Nat Genet 1998;20:78–82.

[5] Bonewald LF. Mechanosensation and transduction in osteocytes. BoneKey Osteovis 2006;3:7–15.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]