Ангиотензин је протеин који се под утицајем ензима ренина даје ангиотензин I, чије се протеинско тијело састоји од 10 аминокиселина.[1]

Ангиотензин (инхибитор сеприн пептидазе, класа A, члан 8)
Модели ангиотензина I (лево) и II (десно) из PDB: 1N9U​ и PDB: 1N9V​.
Идентификатори
Симболи AGT; ANHU; SERPINA8
Вањски ИД OMIM106150 MGI87963 HomoloGene14 GeneCards: AGT Gene
Преглед РНК изражавања
подаци
Ортолози
Врста Човек Миш
Ентрез 183 11606
Eнсембл ENSG00000135744 ENSMUSG00000031980
UниПрот P01019 Q3UTR7
Реф. Секв. (иРНК) NM_000029 NM_007428
Реф. Секв. (протеин) NP_000020 NP_031454
Локација (УЦСЦ) Chr 1:
228.9 - 228.92 Mb
Chr 8:
127.44 - 127.46 Mb
ПубМед претрага [1] [2]

Ангиотензин се производи у јетри, а циркулише у крвној плазми човјека. Он је битан фактор код регулације крвног притиска, јер је директни чинилац система ренин-ангиотензин-алдостерон (RAAS).[2]

Код човјека, ангиотензин се састоји из 485 аминокиселина. Његов ген лежи на дугом краку хромозома 1.

Референце

уреди
  1. ^ Donald Voet; Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 изд.). Wiley. ISBN 9780471193500. 
  2. ^ Bruce Alberts; Alexander Johnson; Julian Lewis; Martin Raff; Keith Roberts; Peter Walter (2002). Molecular Biology of the Cell. New York: Garlard Science. ISBN 0815332181. 

Додатна литература

уреди
  • de, M. Gasparo; Catt, KJ; Inagami, T; et al. (2000). „International union of pharmacology. XXIII. The angiotensin II receptors”. Parmacol Rev. 52 (3): 415—472. PMID 10977869. 
  • Brenner & Rector's The Kidney, 7th ed., Saunders, 2004.
  • Mosby's Medical Dictionary, 3rd Ed., CV Mosby Company, 1990.
  • Review of Medical Physiology, 20th Ed., William F. Ganong, McGraw-Hill, 2001.
  • Clinical Physiology of Acid-Base and Electrolyte Disorders, 5th ed., Burton David Rose & Theodore W. Post McGraw-Hill, 2001
  • Lees KR, MacFadyen RJ, Doig JK, Reid JL (1993). „Role of angiotensin in the extravascular system”. Journal of human hypertension. 7 Suppl 2: S7—12. PMID 8230088. 
  • Weir MR, Dzau VJ (2000). „The renin-angiotensin-aldosterone system: a specific target for hypertension management”. Am. J. Hypertens. 12 (12 Pt 3): 205S—213S. PMID 10619573. doi:10.1016/S0895-7061(99)00103-X. 
  • Berry, C.; Touyz, R; Dominiczak, AF (2002). „Angiotensin receptors: signaling, vascular pathophysiology, and interactions with ceramide”. Am. J. Physiol. Heart Circ. Physiol. 281 (6): H2337—65. PMID 11709400. 
  • Sernia, C. (2002). „A critical appraisal of the intrinsic pancreatic angiotensin-generating system”. JOP. 2 (1): 50—5. PMID 11862023. 
  • Varagic J, Frohlich ED (2003). „Local cardiac renin-angiotensin system: hypertension and cardiac failure”. J. Mol. Cell. Cardiol. 34 (11): 1435—42. PMID 12431442. doi:10.1006/jmcc.2002.2075. 
  • Wolf, G. (2006). „Role of reactive oxygen species in angiotensin II-mediated renal growth, differentiation, and apoptosis”. Antioxid. Redox Signal. 7 (9-10): 1337—45. PMID 16115039. doi:10.1089/ars.2005.7.1337. 
  • Cazaubon S, Deshayes F, Couraud PO, Nahmias C (2006). „[Endothelin-1, angiotensin II and cancer]”. Med Sci (Paris). 22 (4): 416—22. PMID 16597412. 
  • Ariza AC, Bobadilla NA, Halhali A (2007). „[Endothelin 1 and angiotensin II in preeeclampsia]”. Rev. Invest. Clin. 59 (1): 48—56. PMID 17569300. 

Спољашње везе

уреди


 Молимо Вас, обратите пажњу на важно упозорење
у вези са темама из области медицине (здравља).