Хемоглобин — разлика између измена

Садржај обрисан Садржај додат
м Бот: исправљена преусмерења
Autobot (разговор | доприноси)
м Разне исправке
Ред 12:
[[Датотека:Heme b.png|180п|мини|Хем група]]
 
Атом гвожђа у хем групи се везује са четири атома [[азот]]а у средишту порфиринског прстена. Исти атом може да створи и две додатне везе, по једну са сваке стране равни хема. Та везивна места се зову пето и шесто координационо место. [[Оксидациони број]] атома гвожђа у хему може бити +2 и +3. Аналогни облици хемоглобина се зову ферохемоглобин и ферихемоглобин. Ферихемоглобин се још зове и метхемоглобин. Само хемоглобин оксидационог стања +2 може да веже кисеоник.<ref name="cowan">{{Cite book | title = -{Inorganic Biochemistry}- |author=-{Cowan J.}- |year=1997 |}}</ref>
 
Хемоглобин се састоји од четири пептидна ланца. У молекулу хемоглобина постоје четири места на којима се веже кисеоник, јер сваки ланац садржи један хем. Четири полипептидна ланца су везана један за други соним мостовима, водоничним везама и хидрофобним интеракцијама.<ref name="atkins">{{Cite book | title = -{Inorganic Chemistry}- |author=-{Atkins P. W.}- |year=1990 |}}</ref>
 
Хемоглобин А, главни хемоглобин код одраслих, састоји се од два пара међусобно једнаких ланаца који се зову -{α}-- ланци, тј. -{β}-- ланци. Ови ланци могу доћи у додир на два начина: -{α}-<sub>1</sub>-{β}-<sub>1</sub> и -{α}-<sub>2</sub>-{β}-<sub>2</sub>. Појединачна грађа хемоглобина А се означава као -{α}-<sub>2</sub>-{β}-<sub>2</sub>.<ref name="atkins" />
Ред 47:
<math>\dfrac{Y}{(Y-1)}=\left (\dfrac{pO_2}{p_{50}} \right )^n</math>
 
Она описује везу између -{pO}-<sub>2</sub>, афинитет хемоглобина ка кисеонику (дефинисан као p<sub>50</sub>, парцијални [[притисак]] кисеоника на коме је достигнта половина од максимума сатурације хемоглобина са кисеоником), и односа фракције хемоглобина везаног са кисеоником, -{Y}-, и фракције хемоглобина без везаног кисеоника, (-{1-Y}-). Коефицијент -{n}- је Хилов коефицијент, индекс кооперативности криве.<ref name="garret">{{Cite book | title = -{Biochemistry}- |author=-{Garret R. H., Grisham C. M.}- |year=1999 |}}</ref>
 
== Механизам везивања кисеоника за хемоглобин ==
Промене у [[константа дисоцијације|константама дисоцијације]], до којих долази са повећањем степена везивања кисеоника за хемоглобин, указује да је овај процес праћен променама у структури места где се везивање дешава. С обзиром да се структура везивног места не може мењати независно од структуре целог молекула протеина, структуре хемоглобина са и без везаног кисеоника се међусобно разликују. Везивање кисеоника узрокује такве конформационе промене у молекулу хемоглобина, да се разликују оксихемоглобин и деоксихемоглобин. Оксихемоглобин настаје током дисања, када се кисеоник везује за хем у [[црвена крвна зрнца|еритроцитима]]. Деоксихемоглобин је облик хемоглобина без везаног кисеоника. У деоксихемоглобину се налази већи број соних мостова, који се у оксихемоглобину раскидају. Конформација деоксихемоглобина је стабилна (компактнија) и назива се Т стање, а конформација оксихемоглобина која је мање стабилна (релаксирана) назива се -{R}- стање. Конформације појединачних низова се обележавају као т односно -{r}- стање.<ref name="voet">{{Cite book | title = -{Biochemistry}- |author=-{Voet D. Voet J.}- |year=1995 |}}</ref>
 
У т стању -{Fe(II)}- се налази око 0,6 -{Å}- изван равни хема према хистидину. При везивању кисеоника за хем мења се електронска густина гвожђа у хему, веза -{Fe- Nporfin}- се смањује за 0,1 -{Å}- и гвожђе улази у раван хема, повлачећи хистидин -{F8}-, који са собом повлачи и -{F}- хеликс.<ref name="voet" />
Ред 113:
== Литература ==
{{refbegin|2}}
* {{Cite book |ref= harv|title = Inorganic Biochemistry |author=Cowan J. |year=1997 |}}
* {{Cite book |ref= harv|title = Inorganic Chemistry |author=Atkins P. W. |year=1990 |}}
* {{Cite book |ref= harv|title = Biochemistry |author=Garret R. H., Grisham C. M. |year=1999 |}}
* {{Cite book |ref= harv|title = Biochemistry |author=Voet D. Voet J. |year=1995 |}}
{{refend}}