Предвиђање структуре протеина — разлика између измена

* '''[[Хомологно моделирање]]''' је базирано на прихватљивој претпоставци да два хомологна протеина могу да деле веома сличне структуре. Обзиром да је увијање протеина кроз еволуцију више сачувано него њихов низ аминокиселина, циљни низ може бити изграђен, са прихватљивом тачношћу, на веома удаљеном сродном узорку, под условом да се веза између циља и узорка разликује само по начину уређења примарне структуре. Утврђено је да ће примарна сметња у компаративном моделирању пре настати из потешкоћа у секвенци, него из грешака у предвиђању структуре која настаје из добро познатих поравнања.<ref name="zhang2005">{{cite journal |vauthors=Zhang Y, Skolnick J| |lastauthoramp=yes title=The protein structure prediction problem could be solved using the current PDB library |journal=Proc Natl Acad Sci USA |volume=102 |issue=4 |year=2005||pages=1029-1034}}</ref> Није изненађујуће што је хомологно моделирање најтачније када циљ и узорак имају сличне низове.

* '''Рачунарска предикција протеинске секвенце или структуре''' („[[protein threading]]“, енг.)<ref name="bowie1991">{{cite journal |vauthors=Bowie JU, Luthy R, Eisenberg D |title=A method to identify protein sequences that fold into a known three-dimensional structure |journal=Science |volume=253 |issue=5016 |year=1991||pages=164-170}}</ref> упоређује низ аминокиселина непознате структуре са базама података познатих структура. У сваком појединачном случају, добијена функција се користи за процењивање компатибилиности низа са структуром, чиме се проширују могући тродимензионални модели. Овакав тип метода је такође познат као '''3D – 1D препознавање увијања''', због своје компатибилне анализе између тродимензионалних структура и линеарног низа протеина. Овај метод је омогућио напредак другим методама, које се баве '''обрнутим истраживањем увијања''', на начин којим упоређујући компатибилност дате структуре са огромним базама података низова предвиђају који низови поседују потенцијал да проузрокују дато увијање.

Чак и методе предвиђања структуре, које имају прихватљиву тачност за пептидну основу, обично дају погрешну оријентацију и паковање [[аминокиселина|бочног ланца]] аминокиселина. Методе које се искључиво баве предвиђањем геометрије бочног ланца, укључују методе елиминације мртвих крајева („[[dead-end elimination]]“, енг.) и самодоследности средине поља („[[self-consistent mean field]]“, енг.). Обе методе изолују непрекидно променљиве двостране углове који одређују усмеравање бочног ланца повезаног са основом у групу ротамера (конформације бочног ланца са ниском енергијом) са причвршћеним двостраним угловима. Методе затим покушавају да идентификују групе ротамера које минимизирају енергију крајњег модела. Ове методе се највише користе за анализу хидрофобног језгра протеина, где су бочни ланци веома густо паковани. Оне имају више проблема са слободним групама и са високом флексибилношћу остатака површине.<ref name="voigt2000">{{cite journal |vauthors=Voigt CA, Gordon DB, Mayo SL |title=Trading accuracy for speed: A quantitative comparison of search algorithms in protein sequence design |journal=J Mol Biol |volume=299 |issue=3 |year=2000||pages=789-803}}</ref>

* [http://www.eidogen-sertanty.com/products_tip_content.html TIP] је база података STRUCTFAST<ref name="debe2006">{{cite journal |vauthors=Debe DA, Danzer JF, Goddard WA, Poleksic A |title=STRUCTFAST: Protein sequence remote homology detection and alignment using novel dynamic programming and profile-profile scoring |journal=Proteins |volume=64 |year=2006||pages=960-967}}</ref> модела и компјутеризованих сличности између низова, структура и веза.