Википедија

Хемоглобин — разлика између измена

Интерактиван преглед историје
← Старија изменаНовија измена →
Садржај обрисан Садржај додат
ВизуелноВикитекст
Autobot (разговор | доприноси)
1.572.075 измена
м Разне исправке
Поправљене везе: Рендген → Рендген кристалографија; Потребна помоћ: Рендген
Ред 18:
Хемоглобин А, главни хемоглобин код одраслих, састоји се од два пара међусобно једнаких ланаца који се зову -{α}-- ланци, тј. -{β}-- ланци. Ови ланци могу доћи у додир на два начина: -{α}-<sub>1</sub>β<sub>1</sub> и -{α}-<sub>2</sub>β<sub>2</sub>. Појединачна грађа хемоглобина А се означава као -{α}-<sub>2</sub>β<sub>2</sub>.<ref name="atkins" />
 
Тродимензионалну структуру хемоглобина А су одредили [[Макс Перуц]] и његови сарадници. [[Рендген]]{{dn|date=март 2018.}}оструктурном анализом је утврђено да је молекул хемоглобина готово кугласт, пречника 5,5 -{nm}-. Четири ланца су тетраедарски распоређена. Хемови су смештени у процепима близу површине молекула, по један у свакој подјединици. Четири везивна места за кисеоник су међусобно веома удаљена. Сваки -{α}--ланац је у контакту са оба -{β}-- ланца, док је између два -{α}-- ланца и два -{β}-- ланца мало интеракција.<ref name="atkins" />
 
== Оксидационо стање гвожђа у хемоглобину ==
Ред 47:
<math>\dfrac{Y}{(Y-1)}=\left (\dfrac{pO_2}{p_{50}} \right )^n</math>
 
Она описује везу између -{pO}-<sub>2</sub>, афинитет хемоглобина ка кисеонику (дефинисан као p<sub>50</sub>, парцијални [[притисак]] кисеоника на коме је достигнта половина од максимума сатурације хемоглобина са кисеоником), и односа фракције хемоглобина везаног са кисеоником, -{Y}-, и фракције хемоглобина без везаног кисеоника, (-{1-Y}-). Коефицијент -{n}- је Хилов коефицијент, индекс кооперативности криве.<ref name="garret">{{Cite book | title = -{Biochemistry}- |authorauthor1=-{Garret R. H., Ж|author2=Grisham C. M.}- |year=1999|pages=}}</ref>
 
== Механизам везивања кисеоника за хемоглобин ==
Ред 56:
Привлачење -{F}- хеликса изазива промене у контактима међу различитим подјединицама: ако се кисеоник веже за хем у -{β}-<sub>1</sub>подјединици, доћи ће до промена у контактима између -{β}-<sub>1</sub> и -{α}-<sub>2</sub> подјединице. Међутим, пошто су контакти између -{α}-<sub>2</sub>β<sub>1</sub> подјединица непроменљиви, померање између α<sub>1</sub>β<sub>2</sub> изазваће симетрично померање између друге две α<sub>2</sub>β<sub>1</sub> подјединице. Тако ће везивање кисеоника за једну подјединицу изазвати њен прелазак из т у -{r}- конформацију, а то ће изазвати и прелазак конформације целокупног хемоглобина из Т у -{R}- стање. На тај начин ће све подјединице бити у -{r}- стању које је погодно за везивање кисеоника.<ref name="voet" />
 
Примећено је да оксидација значајно мења кватернарну структуру хемоглобина. [[Кристал]]и деоксихемоглобина се поремете када су изложени кисеонику. [[Рендген]]ска кристалографија|Рендгенска кристалографска анализа]] је показала да се оксихемоглобин и деоксихемоглобин приметно разликују у [[Кватернарна структура протеина|кватернарној структури]]. Као што је већ речено, постоје две врсте -{αβ}- контаката: α<sub>1</sub>β<sub>1</sub> и α<sub>2</sub>β<sub>2</sub> контакти, који садрже хеликсе -{B, G}- и -{H}- и -{GH}- угао. Ови контакти су пространи и важни за подјединично паковање. Они остају непромењени када хемоглобин прелази из деокси у окси облик. α<sub>1</sub>β<sub>2</sub> и α<sub>2</sub>β<sub>1</sub> контакти се зову клизни контакти и они садрже хеликсе -{C}- и -{G}- и -{FG}- угао. Када хемоглобин претрпи конформациону промену као резултат везивања лиганада за хем, долази до промене ових контаката.<ref name="garret" />
 
== Алостерна својства хемоглобина ==
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/wiki/Хемоглобин”