Биохемија — разлика између измена
Садржај обрисан Садржај додат
. |
. |
||
Ред 173:
[[Purpurne bakterije|Пурпурне]] и [[Zelena sumporna bakterija|зелене фотосинтетичке бактерије]] које користе ове процесе насељавају бескисеоничне хабитате попут плитких муљних језера у којима се -{H<sub>2</sub>S}- генерише из трулеће органске материје.
[[Хетеротрофи]] (грчки: -{''hetero''}-, другачије) добијају енергију путем оксидације органских једињења и стога су ултиматно зависни од аутотрофа као извора тих супстанци. [[Aerobni organizam|Облигаторни аероби]] (у које се убрајају животиње) морају да користе O<sub>2</sub>,<ref name=Prescott>{{Cite book|author=Prescott LM|author2=Harley JP|author3=Klein DA |title=Microbiology |publisher = Wm. C. Brown Publishers |year=1996 |edition=3rd |isbn=978-0-697-29390-9|pages=130-131}}</ref> док [[Anaerobni organizam|анаероби]] користе оксидујуће агенсе као што су [[сулфат]]и ([[Sulfate-reducing microorganisms|сулфатно редукујуће]] бактерије<ref name=NR>{{harvnb|Muyzer|Stams|Zhu|Jiang|2004|pp=}}</ref><ref name="schulze">{{Cite book|title=Biodiversity and ecosystem function|url=https://books.google.com/books?id=j8OmrBY-6JAC&pg=PA88&lpg=PA88&dq=desulfurication&source=bl&ots=Bs_gVLZkxl&sig=96Dwvm4v-evvt-Aq_pBqrAYQ6Jc&hl=en&ei=_lbTS62JB8KB8gbS0LzkDw&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=3&ved=0CBwQ6AEwAg#v=onepage&q=desulfurication&f=false|year=1993 |first=Ernst-Detlef|last=Schulze |last2=Mooney|first2=Harold A.|publisher=Springer-Verlag|pages=88-90}}</ref>) или [[нитрат]]и ([[denitrifying bacteria|денитрификујуће]] бактерије<ref name="Zumft">Zumft, W. G. (1997). ''Cell biology and molecular basis of denitrification.'' Microbiology and Molecular Biology Reviews, 61(4), 533–616</ref><ref>{{Cite journal|last=Ji|first=Bin |last2=Yang|first2=Kai |last3=Zhu|first3=Lei |last4=Jiang|first4=Yu |last5=Wang|first5=Hongyu |last6=Zhou|first6=Jun |last7=Zhang|first7=Huining|date=August 2015|title=Aerobic denitrification: A review of important advances of the last 30 years |journal=Biotechnology and Bioprocess Engineering|language=en |volume=20|issue=4|pages=643-651 |doi=10.1007/s12257-015-0009-0 |issn=1226-8372}}</ref>). Многи организми могу да парцијално метаболишу разна органска једињења путем интрамолекуларних оксидационо-редукционих процеса познатих као [[Ферментација (биохемија)|ферментација]]. [[Facultative aerobic organism|Факултативни анаероби]] као што је -{''E. coli''}- могу да расту било у присуству или одсуству O<sub>2</sub>.<ref name="Singleton" /><ref name="Sherris">{{Cite book|editor=Ryan KJ | editor2 = Ray CG | title = Sherris Medical Microbiology | edition = 4th | publisher = McGraw Hill |year=2004 |isbn=978-0-8385-8529-0|pages=261-271, 273–296}}</ref> [[Obligate anaerobe|Облигатни анаероби]], за разлику од тога, бивају отровани присуством O<sub>2</sub>.<ref name=Prescott /><ref name=JMA>{{Cite book|author=Brooks GF|author2=Carroll KC|author3=Butel JS|
==== Еукариоте ====
Ред 313:
Протеини могу да имају стурктурне и/или функционалне улоге. На пример, кретања протеина [[актин]]а и [[миозин]]а су ултиматно одговорна за контракције скелеталних мишића. Једно својство које многи протеини имају је њихово специфично везивање за извесне класе молекула—они могу да буду ''екстремно'' селективни у погледу тога за шта се везују. [[Антитело|Антитела]] су један пример протеина који се везује за један специфичан тип молекула. Антитела се састоје од тешких и лаких ланаца. Два тешка ланца могу да буду повезана са два лака ланца путем [[Disulfidna veza|дисулфидних веза]] између њихових аминокиселина. Антитела остварују специфичност путем варијација базираних на разлика у [[N-terminus|-{N}--терминалним]] доменима.<ref name=brsphys>{{cite book|last=Costanzo|first=Linda S.|title=Physiology |publisher=Lippincott Williams & Wilkins |location=Hagerstwon, MD |year=2007 |isbn=978-0781773119|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|doi=10.1016/j.tibs.2009.11.005 |pmid=20022755 |pmc=4716677 |title=How antibodies fold |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=35 |issue=4 |pages=189-198 |year=2010 |last=Feige |first=Matthias J. |last2=Hendershot |first2=Linda M. |last3=Buchner |first3=Johannes }}</ref>
Заправо, [[enzyme-linked immunosorbent assay|имуносорбентни тест повезан са ензимом]] (-{ELISA}-),<ref>{{Cite journal|last=Weiland|first=G.|date=03. 11. 1978|title=[The enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA)--a new serodiagnostic method for the detection of parasitic infections (author's transl)]|journal=MMW, Munchener Medizinische Wochenschrift|volume=120|issue=44|issn=0341-3098|pmid=100702|pages=1457-1460}}</ref><ref>{{cite journal|last=Lequin |first=R. M. |title=Enzyme Immunoassay (EIA)/Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) |journal=Clinical Chemistry |volume=51 |issue=12 |pages=2415-8 |year=2005 |pmid=16179424 |doi=10.1373/clinchem.2005.051532 }}</ref> који користи антитела, је један од најсензитивнијих тестова које модерна медицина користи за детектовање разних [[биомолекул]]а. Вероватно најважнији протеини, међутим, су [[ензим]]и. Виртуално све реакције у живим ћелијама захтевају посредовање ензима ради снижавања енергије активације реакције. Ти молекули препознају специфичне молекуле реактаната који се називају ''[[substrate (biochemistry)|супстратима]]''; они затим [[Catalysis|катализују]] реакцију између њих. Путем снижавања [[activation energy|енергије активације]],<ref name="Fersht_1985">{{cite book|last=Fersht|first=A.| title = Enzyme Structure and Mechanism | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco |year=1985 |isbn=978-0-7167-1615-0|pages=50-2}}</ref> ензим може да убрза стопу одвијања реакције и за 10<sup>11</sup> или више пута; реакције којима би требало преко 3.000 година да се спонтано окончају могу да се одвију за секунду у присуству ензима.<ref name="radzicka">{{cite journal|vauthors=Radzicka A, Wolfenden R | title = A proficient enzyme | journal = Science | volume = 267 | issue = 5194 |pages=90-931 |date=January 1995 | pmid = 7809611 | doi=10.1126/science.7809611| bibcode = 1995Sci...267...90R
Структура протеина традиционално се описује у виду хијерархије са четири нивоа. [[Примарна структура протеина]] се састоји од линеарне секвенце аминокиселина;<ref name="sanger">{{harvnb|Sanger|1952|pp=1-67}}</ref><ref name="letter">{{Cite journal|last=Aasland|first=Rein |last2=Abrams|first2=Charles |last3=Ampe|first3=Christophe |last4=Ball|first4=Linda J.|last5=Bedford|first5=Mark T. |last6=Cesareni|first6=Gianni |last7=Gimona|first7=Mario |last8=Hurley|first8=James H.|last9=Jarchau|first9=Thomas |date=20. 02. 2002|title=Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579301032951|journal=FEBS Letters |volume=513|issue=1 |doi=10.1016/S0014-5793(01)03295-1|issn=1873-3468|pages=141-144}}</ref><ref>{{Cite journal|date=01. 07. 1968|title=A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences*|journal=European Journal of Biochemistry|volume=5 |issue=2|pages=151-153 |doi=10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x |issn=1432-1033|pmid=11911894|vauthors=Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ}}</ref> на пример, „аланин-глицин-триптофан-серин-глутамат-аспарагин-глицерин-лизин-…”. [[Секундарна структура протеина]] се односи на локалну [[Морфологија (биологија)|морфологију]] (морфологија је проучавање структуре).<ref>{{cite book|author=Linderstrøm-Lang KU | title = Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes |year=1952 | publisher = Stanford University Press |pages=115 | asin = B0007J31SC}}</ref><ref name="pmid9144781">{{cite journal|vauthors=Schellman JA, Schellman CG | title = Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959) | journal = Protein Sci. | volume = 6 | issue = 5 |pages=1092-100 |year=1997 | pmid = 9144781 | pmc = 2143695 | doi = 10.1002/pro.5560060516 | quote = He had already introduced the concepts of the primary, secondary, and tertiary structure of proteins in the third Lane Lecture (Linderstram-Lang, 1952) }}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm | title = Interactive Protein Structure Tutorial |last=Bottomley|first=Steven|year=2004 | accessdate=09. 01. 2011 | archive-url = https://web.archive.org/web/20101219092723/http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm# | archive-date=19. 12. 2010 | dead-url = yes | df = }}</ref> Поједине комбинације аминокиселина имају тенденцију да попримају облик завојнице, која се назива [[alpha helix|α-хеликс]] или да се групишу у равни које се називају [[Beta sheet|β-равнима]]; примери α-хеликса се могу видети у горњем шематском приказу хемоглогина. [[Терцијарна структура протеина]] се односи на целокупни тродимензионални облик протеина.<ref>{{GoldBookRef|title=tertiary structure|file=T06282}}</ref><ref name="bran">Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.</ref><ref name=kyte>Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing, New York. 1995. {{page|year=|isbn=978-0-8153-1701-2|pages=}}</ref> Тај облик је превасходно одређен секвенцом аминокиселина. Заправо, промена појединачне аминокиселине може да промени целокупну структуру. Алфа ланац хемоглобина садржи 146 аминокиселинских остатака; заменом [[glutamate|глутаматног]] остатка у позицији 6 са [[valin|валинским]] остатком мења се понашање хемоглобина у тој мери да то доводи до [[српаста анемија|српасте анемије]]. Коначно, [[кватернарна структура протеина]] се односи на структуру протеина са вишеструким пептидним подјединицама, као што је хемоглобин са своје четири подјединице.<ref>{{cite book|last=Clarke|first=Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert Stryer. Web content by Neil D.|title=Biochemistry|year=2002|publisher=W. H. Freeman|location=New York, NY [u.a.]|isbn=978-0-7167-3051-4|edition=5. ed., 4. print.|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/|chapter=Section 3.5Quaternary Structure: Polypeptide Chains Can Assemble Into Multisubunit Structures|chapter-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22550/|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|last=Chou|first=Kuo-Chen|last2=Cai|first2=Yu-Dong|title=Predicting protein quaternary structure by pseudo amino acid composition|journal=Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics|date=01. 11. 2003|volume=53|issue=2|doi=10.1002/prot.10500|pmid=14517979|pages=282-289}}</ref> Немају сви протеини више од једне подјединице.<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 35–51.</ref>
Ред 321:
Протеини који се уносе као храна обично прво бивају разложени до појединачних аминокиселина и дипептида у [[small intestine|танком цреву]], и затим апсорбовани. Они могу да буду поново састављени чиме се формирају нови протеини. Интермедијерни призводи [[Гликолиза|гликолизе]], [[Кребсов циклус|циклуса лимунске киселине]], и [[Put pentoza fosfata|пута пентозног фосфата]] могу да буду кориштени за формирање свих двадесет аминокиселина, и већина [[бактерија]] и [[Биљка|биљки]] поседује све неопходне ензиме за синтезу свих протеиногених аминокиселина. [[Човек|Људи]] и други [[сисари]], међутим, могу да синтетишу само око половине њих. Они не могу да синтетишу [[изолеуцин]], [[леуцин]], [[лизин]], [[метионин]], [[фенилаланин]], [[треонин]], [[триптофан]], и [[валин]]. То су [[Esencijalna aminokiselina|есенцијалне аминокиселине]], јер је есенцијално да се унесу путем исхране.<ref>{{cite journal|last=Young|first=V. R.|title=Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations |journal=J. Nutr. |volume=124 |issue=8 Suppl |pages=1517S–1523S |year=1994 |pmid=8064412 |url=http://jn.nutrition.org/cgi/reprint/124/8_Suppl/1517S.pdf}}</ref><ref name="DRI">[http://fnic.nal.usda.gov/dietary-guidance/dietary-reference-intakes/dri-reports Dietary Reference Intakes: The Essential Guide to Nutrient Requirements] {{webarchive|url=https://web.archive.org/web/20140705140516/http://fnic.nal.usda.gov/dietary-guidance/dietary-reference-intakes/dri-reports |date=05. 07. 2014 }}. Institute of Medicine's Food and Nutrition Board. usda.gov</ref> Сисари поседују ензиме за синтезу [[аланин]]а, [[asparagine|аспарагина]], [[aspartate|аспартата]], [[cysteine|цистеина]], [[glutamate|глутамата]], [[glutamine|глутамина]], [[glycine|глицина]], [[proline|пролина]], [[serine|серина]], и [[tyrosine|тирозина]], које су стога неесенцијалне аминокиселине. Они додуше могу да синтетишу [[arginine|аргинин]] и [[histidine|хистидин]], али не могу да произведу довољне количине да се задовоље потребе младих и растућих животиња, тако да се оне често исто тако сматрају есенцијалним аминокиселинама.
Ако се амино група уклони са аминокиселине, она оставља за собом угљенични скелетон такозване α-[[кетокиселина|кетокиселине]]. Ензими који се називају [[transaminase|трансаминазе]] могу да са лакоћом пренесу амино групу са једне аминокиселине (претварајући је у α-кетокиселину) на другу α-кетокиселину (правећи од ње аминокиселину).<ref>{{cite journal|vauthors=Karmen A, Wroblewski F, Ladue JS | title = Transaminase activity in human blood | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 34 | issue = 1 |pages=126-31 |date=
Сличан процес се користи за разлагање протеина. Они се прво хидролизују у његове саставне аминокиселине. Слободни [[ammonia|амонијак]] (-{NH}-<sub>3</sub>), који постоји као [[ammonium|амонијум]] јон (-{NH}-<sub>4</sub><sup>+</sup>) у крви, је токсичан за животне форме. Подесан метод за његово излучивање стога мора да постоји. Различите тактике су развијене у процесу еволуције у различитим животињама, у зависности од потреба животиње. [[Unicellular|Једноћелијски]] организми једноставно испуштају амонијак у окружење. Слично томе, [[osteichthyes|кошљорибе]] могу да испусте амонијак у воду, где брзо бива разблажен. Сисари генерално претварају амонијак у [[Уреа|уреју]], путем [[urea cycle|циклуса уреје]].<ref name="Sherwood 2012">{{harvnb|Sherwood|2012|pp=558}}</ref>
Ред 362:
* Метаболички путеви су [[Повратна хемијска реакција|иреверзибилни]]. Високо егзотермне реакције (које имају велике негативне промене слободне енергије) су иреверзибилне. Оне другим речима теку до завршетка. Ако је таква реакција први корак вишестепеног пута, она одређује смер пута, и чини целокупан пут неповратним.
* Катаболички и анаболички путеви се разликују. Ако су два метаболита метаболички разменљива, путања од првог до другог мора се разликовати од путање од другог до првог. То је зато што ако се метаболит 1 претвара у метаболит 2 ексергонским процесом, конверзија метаболита 2 у метаболит 1 захтева да се обезбеди слободна енергија како би се омогућило одвијање ендергонског процеса. Из тог разлога се две путање морају разликовати у бар једној од њихових реакција. Постојање независних путева интерконверзије представља важну особину метаболичких путева, јер омогућава независну контролу оба процеса. Ако је метаболит 2 неопходан за ћелију, неопходно је да се искључи путања која води од метаболита 2 до метаболита 1, и активира путања супротног смера. Таква независна контрола би била немогућа без различитих путања.
* Сваки метаболички пут има први усмеравајући корак. Иако су метаболички путеви неповратни, већина њихових компонентних реакција функционише близу равнотежних услова. Међутим, на почетку сваког пута постоји иреверзибилна (ексергонска) реакција која „усмерава” интермедијере који су њени продукти да наставе секвенцу хемијских промена следећи дату путању.<ref>{{cite journal|vauthors=Hunter T | title = Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling | journal = Cell | volume = 80 | issue = 2 |pages=225-36 |date=
* Сви метаболички путеви су регулисани. Метаболички путеви су регулисани законима потражње и понуде.<ref name = "Suzuki_2015_4">{{cite book|last=Suzuki|first=H.| title = How Enzymes Work: From Structure to Function | publisher = CRC Press | location = Boca Raton, FL |year=2015 |isbn=978-981-4463-92-8 | chapter = Chapter 4: Effect of pH, Temperature, and High Pressure on Enzymatic Activity |pages=53-74}}</ref> Да би се вршила контрола флукса метаболита дуж метаболичког пута, неопходно је да се регулише њихов метаболички корак којим се ограничава свеукупна брзина. Први усмеравајући корак, који је иреверзибилан, одвија се превише споро да би се омогућило његовим супстратима и продуктима да се уравнотеже (ако би реакције биле у равнотежи, оне не би могле да буду неповратне). Већина других реакција путање функционише у близини равнотеже, и стога је усмеравајући корак онај који ограничава брзину. Већина метаболичких путева је контролисана регулацијом ензима који катализује први усмеравајући корак или кораке. То је ефикасан начин вршења контроле, јер се тиме спречава беспотребна синтеза метаболита у даљим деловима путање, ако они нису неопходни.
Ред 387:
| [[Пероксизом]]и ([[глиоксизом]]и код биљака) || Оксидативне реакције посредоване [[L-aminokiselina oksidaza|аминокиселинским оксидазама]] и [[каталаза]]ма; реакције [[Глиоксилатни циклус|глиоксилатног циклуса]] у биљкама
|}
* Метаболички путеви у еукариотским ћелијама се одвијају на специфичним ћелијским локацијама. Компартментализација еукариотске ћелије омогућава да се различити метаболички путеви одвијају на различитим локацијама, као што је наведено у табели. На пример, -{ATP}- се превасходно генерише у митохондријама, док се углавном користи у цитоплазми. Синтеза метаболита у специфичним мембрански ограниченим потћелијским компартманима чини њихов [[Мембрански транспорт|траспорт]] између компартмана виталном компонентом еукариотског метаболизма. Услед неполарне природе биолошких мембрана оне су у великој мери непропусне за већину јонских и поларних супстанци, тако да те материје могу да пролазе кроз мембране једино уз помоћ специфичних протеина. [[Biološka membrana|Биолошке мембране]] су [[Васкуларна пермеабилност|селективно пермеабилне]] за метаболите услед присуства специфичних [[Transportni protein|транспортних протеина]] у мембранама. Такви протеини су неопходни за посредовање свог трансмембранског кретања јона, као што су -{Na}-<sup>+</sup>, -{K}-<sup>+</sup>, -{Ca}-<sup>2+</sup>, и -{Cl}-<sup>-</sup>, као и метаболита као што су пируват, аминокиселине, шећери и нуклеотиди, па чак и воде (упркос њене релативно високе пермеабилности у двослоју). Транспортин протеини су исто тако одговорни за све биолошке [[Elektrohemijski gradijent|електрохемијске феномене]], као што је на пример [[неуротрансмисија]]. Синтеза и употреба ацетил-КоА су исто тако компартментализовани. Овај метаболички интермедијер се користи у цитосолној синтези масних киселина, али се синтетише у митоходријама. У [[Višećelijski organizam|вишећелијским организмима]], компартментализација се јавља и на вишим нивоима ткива и органа. Сисарска [[јетра]], на пример, у великој мери је одговорна за синтезу глукозе из прекурзора који нису угљено хидратне природе ([[глуконеогенеза]]),<ref>{{cite journal|vauthors=Kamata K, Mitsuya M, Nishimura T, Eiki J, Nagata Y | title = Structural basis for allosteric regulation of the monomeric allosteric enzyme human glucokinase | journal = Structure | volume = 12 | issue = 3 |pages=429-38 |date=March 2004 | pmid = 15016359 | doi = 10.1016/j.str.2004.02.005 }}</ref> како би се одржао релативно константан ниво глукозе у циркулацији,<ref>{{cite journal|vauthors=Froguel P, Zouali H, Vionnet N, Velho G, Vaxillaire M, Sun F, Lesage S, Stoffel M, Takeda J, Passa P | title = Familial hyperglycemia due to mutations in glucokinase. Definition of a subtype of diabetes mellitus | journal = The New England Journal of Medicine | volume = 328 | issue = 10 |pages=697-702 |date=
=== Угљени хидрати као извори енергије ===
Ред 451:
* {{Cite book|ref=harv|chapter=Ch. 1: Section: Electron Microscopy |chapterurl=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9941/#A139 |last=Cooper|first=Geoffrey M.|title=The Cell — A Molecular Approach |publisher=Sinauer Associates |location=Sunderland MA |year=2000 |isbn=978-0-87893-106-4 |edition=2nd |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9839/ }}
* {{Cite book|ref=harv|last=Marsh|first=Mark| title = Endocytosis| publisher = Oxford University Press|year=2001|pages=vii|isbn=978-0-19-963851-2}}
* {{Cite book|ref=harv|last=Schoener|first=Thomas W|chapter=§I.1 Ecological niche |url=https://books.google.com/books?id=4MS-vfT89QMC&pg=PA3 |pages=3
* {{Cite book|ref=harv|title=Biodiversity and ecosystem function|url=https://books.google.com/books?id=j8OmrBY-6JAC&pg=PA88&lpg=PA88&dq=desulfurication&source=bl&ots=Bs_gVLZkxl&sig=96Dwvm4v-evvt-Aq_pBqrAYQ6Jc&hl=en&ei=_lbTS62JB8KB8gbS0LzkDw&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=3&ved=0CBwQ6AEwAg#v=onepage&q=desulfurication&f=false|year=1993 |first=Ernst-Detlef|last=Schulze |last2=Mooney|first2=Harold A.|publisher=Springer-Verlag|pages=88-90}}
* {{Cite book|ref=harv|last=Oparin|first=A. I.|editor-last=Bernal|editor-first=John Desmond|title=The origin of life|url=https://books.google.com/books?id=ob6PhrWXZ4gC|year=1967|publisher=World Pub. Co.|pages=199-234}}
| |||