Биохемија — разлика између измена

'''Биохемија''' или ''биолошка хемија'' је [[хемија]] живота, мост између [[биологија|биологије]] и хемије, која проучава начин на који комплексне [[хемијска реакција|хемијске реакције]] стварају живот.<ref>{{cite web|url=http://www.acs.org/content/acs/en/careers/college-to-career/areas-of-chemistry/biological-biochemistry.html.html |title=Biochemistry|work=acs.org}}</ref> Биохемија је хибридни део хемије који проучава хемијске процесе у живим организмима.<ref>{{Cite book|last=Berg|first=Jeremy M.|last2=Tymoczko|first2=John L.|last3=Stryer |first3=Lubert |last4=Berg|first4=Jeremy M. |last5=Tymoczko|first5=John L.|last6=Stryer |first6=Lubert|title=Biochemistry|publisher=W H Freeman |isbn=978-0-7167-3051-4 |edition=5th |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/|pages=}}chapter 1</ref> Како сви облици живота имају заједничко порекло, они имају и сличне биохемије, као што су [[генетички код]] и [[стереохемија]] многих биомолекула. Конторлом протока информација путем биохемијске сигнализације и протока хемијске енергије путем [[метаболизам|метаболизма]], биохемијски процеси омогућавају постојање комплексности [[живот]]а. Током задњих деценија двадестог века, биохемија је постала у тој мери успешна у објашњавању процеса живих бића да у данашње време скоро све [[Списак природних наука|области науке о животу]] од [[ботаника|ботанике]] до [[медицина|медицине]] до [[генетика|генетике]] учествују у биохемијским истраживањима.<ref name="Voet_2005">{{harvnb|Voet|Voet|2005|p=3}}</ref> Данашњи главни фокус [[базна истраживања|чисте]] биохемије је на разумевању начина на који [[биомолекул|биолошки молекули]] производе процесе који се одвијају у живим [[ћелија (биологија)|ћелијама]],<ref name="Karp2009">{{harvnb|Karp|2009|p=2}}</ref> што је блиско повезано са изучавањем и разумевањем [[ткиво (биологија)|ткива]], [[орган (анатомија)|органа]], и целих организама<ref name="MillerSpoolman2012">{{harvnb|Miller|Spoolman|2012|p=62}}</ref> — другим речима, целокупне [[биологија|биологије]].

[[Хетеротрофи]] (грчки: -{''hetero''}-, другачије) добијају енергију путем оксидације органских једињења и стога су ултиматно зависни од аутотрофа као извора тих супстанци. [[Aerobni organizam|Облигаторни аероби]] (у које се убрајају животиње) морају да користе O₂,<ref name=Prescott>{{Cite bookharvnb|last=LM|first=Prescott|author2=Harley JP|author3=Klein DA |title=Microbiology |publisher = Wm. C. Brown Publishers |year=1996 |edition=3rd |isbn=978-0-697-29390-9|pages=130-131}}</ref> док [[Anaerobni organizam|анаероби]] користе оксидујуће агенсе као што су [[сулфат]]и ([[Sulfate-reducing microorganisms|сулфатно редукујуће]] бактерије<ref name=NR>{{harvnb|Muyzer|Stams|Zhu|Jiang|2004|pp=}}</ref><ref name="schulze">{{Cite book|title=Biodiversity and ecosystem function|url=https://books.google.com/books?id=j8OmrBY-6JAC&pg=PA88&lpg=PA88&dq=desulfurication&source=bl&ots=Bs_gVLZkxl&sig=96Dwvm4v-evvt-Aq_pBqrAYQ6Jc&hl=en&ei=_lbTS62JB8KB8gbS0LzkDw&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=3&ved=0CBwQ6AEwAg#v=onepage&q=desulfurication&f=false|year=1993 |first=Ernst-Detlef|last=Schulze |last2=Mooney|first2=Harold A.|publisher=Springer-Verlag|pages=88-90}}</ref>) или [[нитрат]]и ([[denitrifying bacteria|денитрификујуће]] бактерије<ref name="Zumft">Zumft, W. G. (1997). ''Cell biology and molecular basis of denitrification.'' Microbiology and Molecular Biology Reviews, 61(4), 533–616</ref><ref>{{Cite journal|last=Ji|first=Bin |last2=Yang|first2=Kai |last3=Zhu|first3=Lei |last4=Jiang|first4=Yu |last5=Wang|first5=Hongyu |last6=Zhou|first6=Jun |last7=Zhang|first7=Huining|date=August 2015|title=Aerobic denitrification: A review of important advances of the last 30 years |journal=Biotechnology and Bioprocess Engineering|language=en |volume=20|issue=4|pages=643-651 |doi=10.1007/s12257-015-0009-0 |issn=1226-8372}}</ref>). Многи организми могу да парцијално метаболишу разна органска једињења путем интрамолекуларних оксидационо-редукционих процеса познатих као [[Ферментација (биохемија)|ферментација]]. [[Facultative aerobic organism|Факултативни анаероби]] као што је -{''E. coli''}- могу да расту било у присуству или одсуству O₂.<ref name="Singleton" /><ref name="Sherris">{{Cite book|editor=Ryan KJ | editor2 = Ray CG | title = Sherris Medical Microbiology | edition = 4th | publisher = McGraw Hill |year=2004 |isbn=978-0-8385-8529-0|pages=261-271, 273–296}}</ref> [[Obligate anaerobe|Облигатни анаероби]], за разлику од тога, бивају отровани присуством O₂.<ref name=Prescott /><ref name=JMA>{{Cite book|last=GF|first=Brooks|author2=Carroll KC|author3=Butel JS|author4=Morse SA |title=Jawetz, Melnick & Adelberg's Medical Microbiology |publisher = McGraw Hill |year=2007 |edition=24th |pages=307-312|isbn=978-0-07-128735-7}}</ref> Сматра се да њихови метаболизми наликују на метаболизме најранијих животних форми (које су се појавиле пре више од 3,8 милијарди година кад у Земљиној атмосфери није било O₂. У сваком случају, постоји релативно мали број органских једињења која не могу да буду метаболизована путем неког прокариотског организма.

Сматра се да пероксизоми функционишу тако што штите сензитивне ћелијске компоненте од оксидативних напада -{H₂O₂}-. Поједине биљке садрже специјализовани тип пероксизома, [[глиоксизом]],<ref>{{Cite book|vauthors=Evert RF, Eichhorn SE |year=2006 | title = Esau's Plant Anatomy: Meristems, Cells, and Tissues of the Plant Body: Their Structure, Function, and Development|publisher=John Wiley & Sons|isbn=9780471738435|pages=}}</ref> који је тако назван јер је место на коме се одвијају серије реакција које се колективно називају [[глиоксилатни циклус]].<ref name="pmid19095900">{{cite journal|vauthors=Bednarek P, Pislewska-Bednarek M, Svatos A, Schneider B, Doubsky J, Mansurova M, Humphry M, Consonni C, Panstruga R, Sanchez-Vallet A, Molina A, Schulze-Lefert P | title = A glucosinolate metabolism pathway in living plant cells mediates broad-spectrum antifungal defense | journal = Science | volume = 323 | issue = 5910 |pages=101-6 |date=Jan 2009 | pmid = 19095900 | doi = 10.1126/science.1163732 |pages=}}</ref>

Протеини могу да имају стурктурне и/или функционалне улоге. На пример, кретања протеина [[актин]]а и [[миозин]]а су ултиматно одговорна за контракције скелеталних мишића. Једно својство које многи протеини имају је њихово специфично везивање за извесне класе молекула&mdash;они могу да буду ''екстремно'' селективни у погледу тога за шта се везују. [[Антитело|Антитела]] су један пример протеина који се везује за један специфичан тип молекула. Антитела се састоје од тешких и лаких ланаца. Два тешка ланца могу да буду повезана са два лака ланца путем [[Disulfidna veza|дисулфидних веза]] између њихових аминокиселина. Антитела остварују специфичност путем варијација базираних на разлика у [[N-terminus|-{N}--терминалним]] доменима.<ref name=brsphys>{{cite book|last=Costanzo|first=Linda S.|title=Physiology |publisher=Lippincott Williams & Wilkins |location=Hagerstwon, MD |year=2007 |isbn=978-0781773119|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|doi=10.1016/j.tibs.2009.11.005 |pmid=20022755 |pmc=4716677 |title=How antibodies fold |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=35 |issue=4 |pages=189-198 |year=2010 |last=Feige |first=Matthias J. |last2=Hendershot |first2=Linda M. |last3=Buchner |first3=Johannes |pages=}}</ref>

Заправо, [[enzyme-linked immunosorbent assay|имуносорбентни тест повезан са ензимом]] (-{ELISA}-),<ref>{{Cite journal|last=Weiland|first=G.|date=03. 11. 1978|title=[The enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA)--a new serodiagnostic method for the detection of parasitic infections (author's transl)]|journal=MMW, Munchener Medizinische Wochenschrift|volume=120|issue=44|issn=0341-3098|pmid=100702|pages=1457-1460}}</ref><ref>{{cite journal|last=Lequin |first=R. M. |title=Enzyme Immunoassay (EIA)/Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) |journal=Clinical Chemistry |volume=51 |issue=12 |pages=2415-8 |year=2005 |pmid=16179424 |doi=10.1373/clinchem.2005.051532 }}</ref> који користи антитела, је један од најсензитивнијих тестова које модерна медицина користи за детектовање разних [[биомолекул]]а. Вероватно најважнији протеини, међутим, су [[ензим]]и. Виртуално све реакције у живим ћелијама захтевају посредовање ензима ради снижавања енергије активације реакције. Ти молекули препознају специфичне молекуле реактаната који се називају ''[[substrate (biochemistry)|супстратима]]''; они затим [[Catalysis|катализују]] реакцију између њих. Путем снижавања [[activation energy|енергије активације]],<ref name="Fersht_1985">{{cite book|last=Fersht|first=A.| title = Enzyme Structure and Mechanism | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco |year=1985 |isbn=978-0-7167-1615-0|pages=50-2}}</ref> ензим може да убрза стопу одвијања реакције и за 10¹¹ или више пута; реакције којима би требало преко 3.000 година да се спонтано окончају могу да се одвију за секунду у присуству ензима.<ref name="radzicka">{{cite journal|vauthors=Radzicka A, Wolfenden R | title = A proficient enzyme | journal = Science | volume = 267 | issue = 5194 |pages=90-931 |date=January 1995 | pmid = 7809611 | doi=10.1126/science.7809611| bibcode = 1995Sci...267...90R|pages=}}</ref><ref name="pmid17889251">{{cite journal|vauthors=Callahan BP, Miller BG | title = OMP decarboxylase—An enigma persists | journal = Bioorganic Chemistry | volume = 35 | issue = 6 |pages=465-9 |date=December 2007 | pmid = 17889251 | doi = 10.1016/j.bioorg.2007.07.004 }}</ref> Сам ензим се при томе не уграђује у реакционе продукте, већ је остаје слободан да катализује исту реакцију са новим сетом супстрата. Користећи разне модификаторе, активност ензима може да буде регулисана, чиме се омогућава контрола биохемијских процеса у ћелији као целини.<ref>{{cite book|last=Krauss|first=G.| title = Biochemistry of Signal Transduction and Regulation |year=2003| publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim |isbn=9783527605767 | edition = 3rd |pages=89-114 | chapter = The Regulations of Enzyme Activity | chapterurl = https://books.google.com/books?id=iAvu2XRLnfYC&pg=PA91&dq=enzyme+metabolic+pathways+feedback+regulation&hl=en&redir_esc=y|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Changeux JP, Edelstein SJ | title = Allosteric mechanisms of signal transduction | journal = Science | volume = 308 | issue = 5727 |pages=1424-8 |date=June 2005 | pmid = 15933191 | doi = 10.1126/science.1108595 | bibcode = 2005Sci...308.1424C }}</ref>

Структура протеина традиционално се описује у виду хијерархије са четири нивоа. [[Примарна структура протеина]] се састоји од линеарне секвенце аминокиселина;<ref name="sanger">{{harvnb|Sanger|1952|pp=1-67}}</ref><ref name="letter">{{Cite journal|last=Aasland|first=Rein |last2=Abrams|first2=Charles |last3=Ampe|first3=Christophe |last4=Ball|first4=Linda J.|last5=Bedford|first5=Mark T. |last6=Cesareni|first6=Gianni |last7=Gimona|first7=Mario |last8=Hurley|first8=James H.|last9=Jarchau|first9=Thomas |date=20. 02. 2002|title=Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579301032951|journal=FEBS Letters |volume=513|issue=1 |doi=10.1016/S0014-5793(01)03295-1|issn=1873-3468|pages=141-144}}</ref><ref>{{Cite journal|date=01. 07. 1968|title=A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences*|journal=European Journal of Biochemistry|volume=5 |issue=2|pages=151-153 |doi=10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x |issn=1432-1033|pmid=11911894|vauthors=Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ}}</ref> на пример, „аланин-глицин-триптофан-серин-глутамат-аспарагин-глицерин-лизин-…”. [[Секундарна структура протеина]] се односи на локалну [[Морфологија (биологија)|морфологију]] (морфологија је проучавање структуре).<ref>{{cite book|author=Linderstrøm-Lang KU | title = Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes |year=1952 | publisher = Stanford University Press |pages=115 | asin = B0007J31SC|pages=}}</ref><ref name="pmid9144781">{{cite journal|vauthors=Schellman JA, Schellman CG | title = Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959) | journal = Protein Sci. | volume = 6 | issue = 5 |pages=1092-100 |year=1997 | pmid = 9144781 | pmc = 2143695 | doi = 10.1002/pro.5560060516 | quote = He had already introduced the concepts of the primary, secondary, and tertiary structure of proteins in the third Lane Lecture (Linderstram-Lang, 1952) }}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm | title = Interactive Protein Structure Tutorial |last=Bottomley|first=Steven|year=2004 | accessdate=09. 01. 2011 | archive-url = https://web.archive.org/web/20101219092723/http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm# | archive-date=19. 12. 2010 | dead-url = yes | df = }}</ref> Поједине комбинације аминокиселина имају тенденцију да попримају облик завојнице, која се назива [[alpha helix|α-хеликс]] или да се групишу у равни које се називају [[Beta sheet|β-равнима]]; примери α-хеликса се могу видети у горњем шематском приказу хемоглогина. [[Терцијарна структура протеина]] се односи на целокупни тродимензионални облик протеина.<ref>{{GoldBookRef|title=tertiary structure|file=T06282}}</ref><ref name="bran">Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.</ref><ref name=kyte>Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing, New York. 1995. {{page|year=|isbn=978-0-8153-1701-2|pages=}}</ref> Тај облик је превасходно одређен секвенцом аминокиселина. Заправо, промена појединачне аминокиселине може да промени целокупну структуру. Алфа ланац хемоглобина садржи 146 аминокиселинских остатака; заменом [[glutamate|глутаматног]] остатка у позицији 6 са [[valin|валинским]] остатком мења се понашање хемоглобина у тој мери да то доводи до [[српаста анемија|српасте анемије]]. Коначно, [[кватернарна структура протеина]] се односи на структуру протеина са вишеструким пептидним подјединицама, као што је хемоглобин са своје четири подјединице.<ref>{{cite book|last=Clarke|first=Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert Stryer. Web content by Neil D.|title=Biochemistry|year=2002|publisher=W. H. Freeman|location=New York, NY [u.a.]|isbn=978-0-7167-3051-4|edition=5. ed., 4. print.|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/|chapter=Section 3.5Quaternary Structure: Polypeptide Chains Can Assemble Into Multisubunit Structures|chapter-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22550/|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|last=Chou|first=Kuo-Chen|last2=Cai|first2=Yu-Dong|title=Predicting protein quaternary structure by pseudo amino acid composition|journal=Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics|date=01. 11. 2003|volume=53|issue=2|doi=10.1002/prot.10500|pmid=14517979|pages=282-289}}</ref> Немају сви протеини више од једне подјединице.<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 35–51.</ref>

Да би се утврдило да ли су два протеина повезана, или другим речима да би се одлучило да ли су хомологни или не, научници користе методе поређења секвенци. Методе као што су [[sequence alignment|поравнавање секвенци]]<ref name=mount>{{cite book|last=Mount|first=D.M.|year=2004 | title=Bioinformatics: Sequence and Genome Analysis |edition=2nd | publisher= Cold Spring Harbor Laboratory Press: Cold Spring Harbor, NY. |isbn=978-0-87969-608-5|pages=}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.ebi.ac.uk/Tools/msa/clustalw2/help/faq.html#23|website=Clustal |title= Clustal FAQ #Symbols|accessdate=08. 12. 2014}}</ref> и [[structural alignment|структурно поравнавање]]<ref>{{cite journal|last=Lee|first=Hui Sun|last2=Im|first2=Wonpil|title=Ligand Binding Site Detection by Local Structure Alignment and Its Performance Complementarity |journal=Journal of Chemical Information and Modeling |volume=53 |issue=9 |pages=2462-2470 |year=2013 | url =http://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/ci4003602 |doi=10.1021/ci4003602|pmc=3821077 |pages=}}</ref><ref>{{cite journal|last=Konc|first=Janez|last2=Janežič|first2=Dušanka|title=ProBiS algorithm for detection of structurally similar protein binding sites by local structural alignment |journal=Bioinformatics |volume=26 |issue=9 |pages=1160-1168 |year=2010 |url=https://dl.acm.org/citation.cfm?id=1830180 |doi=10.1093/bioinformatics/btq100 |pmid=20305268 |pmc=2859123 }}</ref> су моћна оружја која помажу научницима да идентифкују [[Homologno modelovanje|хомологе]] међу сродним молекулима.<ref name="Fariselli 2007">{{harvnb|Fariselli|2007|pp=78}}–87.</ref> Релевантност налажења хомолога међу протеинима иде изван опсега формирања еволуционих патерна [[Protein family|протеинских фамилија]]. Путем одређивања у којој мери су две протеинске секвенце сличне,<ref name=Shulman2007>{{cite journal|author=Alexandra Shulman-Peleg |last2=Shatsky|first2=Maxim|last3=Nussinov|first3=Ruth|last4=Wolfson|first4=Haim J|title=Spatial chemical conservation of hot spot interactions in protein-protein complexes |journal=BMC Biology|year=2007|volume=5 |issue=43 |url=http://bmcbiol.biomedcentral.com/articles/10.1186/1741-7007-5-43}}</ref> стиче се знање о њиховој потенцијалној структури и у извесној мери о њиховој функцији.

[[Датотека:0322 DNA Nucleotides.sr.jpg|thumbnail|350px|Структура [[Дезоксирибонуклеинска киселина|дезоксирибонуклеинске киселине]] (ДНК). Слика приказује повезивање [[Нуклеотид|мономера]].<ref>{{Cite book|vauthors=Alberts B, Johnson A, Lewis J, Raff M, Roberts K, Walter P |title= Molecular Biology of the Cell |edition= 6th |publisher= Garland |year=2014 |url= http://www.garlandscience.com/product/isbn/9780815344322 |pages=Chapter 4: DNA, Chromosomes and Genomes |isbn=9780815344322 |deadurl= no |archive-url= https://web.archive.org/web/20140714210549/http://www.garlandscience.com/product/isbn/9780815344322 |archive-date=14. 07. 2014 |df= dmy-all |pages=}}</ref><ref>{{cite web|last=Purcell|first=Adam|name-list-format=vanc|title=DNA|url=http://basicbiology.net/micro/genetics/dna|website=Basic Biology|deadurl=no|archive-url=https://web.archive.org/web/20170105045651/http://basicbiology.net/micro/genetics/dna/|archive-date=05. 01. 2017}}</ref>]]

Изузетна особина живих система је да, упркос сложености њихових унутрашњих процеса, они одржавају [[Хомеостаза|стабилно стање]].{{sfn|Gordon|2017|pp=9}}<ref name="EM">{{cite book|title=A dictionary of biology|last=Martin|first=Elizabeth|year=2008|publisher=Oxford University Press|isbn=978-0-19-920462-5|edition=6th|location=Oxford|pages=315-316}}</ref> То се уверљиво доказује на пример запажањем да у временском периоду од 40 година нормална одрасла особа конзумира дословно тоне храњивих материја и преко 20.000 литара воде, али да то чини без значајне промене тежине. Ово стабилно стање се одржава путем софистицираног сета метаболичких регулаторних система.<ref name=wotb>{{cite book|first=W.B. |last=Cannon |authorlink=Walter Bradford Cannon |title=The Wisdom of the Body |pages=177-201 |year=1932 |publisher=W. W. Norton |location=New York |pages=}}</ref><ref name=cannon>{{cite book|language=fr |first=W. B. |last=Cannon |authorlink=Walter Bradford Cannon |chapter=Physiological regulation of normal states: some tentative postulates concerning biological homeostatics |editor=A. Pettit|title=A Charles Riches amis, ses collègues, ses élèves |pages=91 |publisher=Paris: Les Éditions Médicales |year=1926}}</ref>

[[Метаболички путеви]] су серија консекутивних ензимских реакција којима се формирају специфични производи. Њихови [[Reagens|реактанти]], [[Metabolički intermedijer|интермедијери]] и [[Produkt (hemija)|продукти]] се називају [[метаболит]]има. Организам користи мноштво метаболита, и стога има знатан број [[Metabolički put|метаболичких путева]].<ref>{{cite book|title=An Introduction to Metabolic Pathways by S. DAGLEY|date=March 1971|publisher=Sigma Xi, The Scientific Research Society|edition=Vol. 59, No. 2|pages=266|last=Nicholson|first=Donald E. |pages=}}</ref> Метаболичка мапа типичне ћелије садржи мноштво међусобно повезаних путева.<ref>{{cite web|url=http://www.expasy.org/cgi-bin/search-biochem-index |title= Roche Biochemical Pathways}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.iubmb-nicholson.org/ |title= International Union of Biochemistry & Molecular Biology (IUBMB)}}</ref><ref>{{cite web|url=https://www.genome.jp/kegg-bin/show_pathway?map01100 |title= Metabolic pathways - Reference pathway}}</ref> Свака реакција на мапи је катализована специфичним ензимом. Садашња [[Klasifikacija enzima|ензимска класифилација]] садржи више од пет хиљада типова ензима.<ref name=moss>{{cite web|author=Moss GP

Код [[vertebrate|кичмењака]], енергично контрахујући [[skeletal muscle|скелетални мишићи]] (током дизања тегова, или спринтовања, на пример) не добијају довољно кисеоника да задовоље потражњу за енергијом, и стога они прелазе на [[Fermentation (biochemistry)|анаеробни метаболизам]], при чему конвертују глукозу у [[лактат]].<ref name="Prescott Microbiology">{{cite book|url=http://highered.mcgraw-hill.com/sites/0072556781/information_center_view0/|title=Microbiology|last=Klein|first=Donald W.|author2=Lansing M.|last3=Harley|first3=John|publisher=[[McGraw-Hill]]|year=2006|isbn=978-0-07-255678-0|edition=6th|location=New York|pages=}}</ref><ref>{{cite web|first=Richard |last=Bowen|url=http://www.vivo.colostate.edu/hbooks/pathphys/digestion/largegut/ferment.html|title=Microbial Fermentation|website=Hypertexts for biological sciences|publisher=Colorado State University|accessdate=29. 04. 2018}}</ref> [[Јетра]] регенерише глукозу, користећи процес који се назива [[gluconeogenesis|глуконеогенеза]].<ref>{{cite web|last=Silva |first=Pedro |title=The Chemical Logic Behind Gluconeogenesis |url=http://www2.ufp.pt/~pedros/bq/gng.htm |accessdate=08. 09. 2009 |deadurl=yes |archiveurl=https://web.archive.org/web/20090826043311/http://www2.ufp.pt/~pedros/bq/gng.htm |archivedate=26. 08. 2009 |pages=}}</ref><ref name="pmid320235">{{cite journal|last=JW|first=Young| title = Gluconeogenesis in cattle: significance and methodology | journal = J. Dairy Sci. | volume = 60 | issue = 1 |pages=1-15 |year=1977 | pmid = 320235 | doi = 10.3168/jds.S0022-0302(77)83821-6 }}</ref><ref name = Hundal>{{cite journal|vauthors=Hundal RS, Krssak M, Dufour S, Laurent D, Lebon V, Chandramouli V, Inzucchi SE, Schumann WC, Petersen KF, Landau BR, Shulman GI | title = Mechanism by Which Metformin Reduces Glucose Production in Type 2 Diabetes | journal = Diabetes | volume = 49 | issue = 12 |pages=2063-69 |year=2000 | pmid = 11118008 | pmc = 2995498 | doi = 10.2337/diabetes.49.12.2063 }}</ref> Овај процес не стоји у потпуној супротности са гликолизом, и њиме се заправо троши три пута већа количина енергије него што се добија гликолизом (шест молекула -{ATP}- се користи, у поређењу са два која се добијају гликолизом). Аналогно горњим реакцијама, произведена глукоза може затим да подлегне гликолизи у ткивима којима је неопходна енергија, да буде ускладиштена у виду [[гликоген]]а (или [[скроб]]а у биљкама), или може да буде конвертована у друге моносахариде или уграђена у ди- или олигосахариде. Комбиновани путеви гликолизе током физичке активности, пренос лактата путем крвотока до јетре, накнадна гликонеогенеза и отпуштање глукозе у крвоток се називају [[Cori cycle|Коријев циклус]].<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 183–194.</ref><ref name="Elmhurst">"[http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/615coricycle.html Cori Cycle] {{webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080423042037/http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/615coricycle.html |date=23. 04. 2008 }}". Приступљено May 3, 2008, from Elmhurst, pp. 1–3.</ref>