Биохемија — разлика између измена

'''Биохемија''' или ''биолошка хемија'' је [[хемија]] живота, мост између [[биологија|биологије]] и хемије, која проучава начин на који комплексне [[хемијска реакција|хемијске реакције]] стварају живот.<ref>{{cite web|url=http://www.acs.org/content/acs/en/careers/college-to-career/areas-of-chemistry/biological-biochemistry.html.html |title=Biochemistry|work=acs.org}}</ref> Биохемија је хибридни део хемије који проучава хемијске процесе у живим организмима.<ref>{{Cite book|last=Berg|first=Jeremy M.|last2=Tymoczko|first2=John L.|last3=Stryer |first3=Lubert |last4=Berg|first4=Jeremy M. |last5=Tymoczko|first5=John L.|last6=Stryer |first6=Lubert|title=Biochemistry|publisher=W H Freeman |isbn=978-0-7167-3051-4 |edition=5th |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/|pages=}}chapter 1</ref> Како сви облици живота имају заједничко порекло, они имају и сличне биохемије, као што су [[генетички код]] и [[стереохемија]] многих биомолекула. Конторлом протока информација путем биохемијске сигнализације и протока хемијске енергије путем [[метаболизам|метаболизма]], биохемијски процеси омогућавају постојање комплексности [[живот]]а. Током задњих деценија двадестог века, биохемија је постала у тој мери успешна у објашњавању процеса живих бића да у данашње време скоро све [[Списак природних наука|области науке о животу]] од [[ботаника|ботанике]] до [[медицина|медицине]] до [[генетика|генетике]] учествују у биохемијским истраживањима.<ref name="Voet_2005">{{harvnb|Voet|Voet|2005|p=3}}</ref> Данашњи главни фокус [[базна истраживања|чисте]] биохемије је на разумевању начина на који [[биомолекул|биолошки молекули]] производе процесе који се одвијају у живим [[ћелија (биологија)|ћелијама]],<ref name="Karp2009">{{harvnb|Karp|2009|p=2}}</ref> што је блиско повезано са изучавањем и разумевањем [[ткиво (биологија)|ткива]], [[орган (анатомија)|органа]], и целих организама<ref name="MillerSpoolman2012">{{harvnb|Miller|Spoolman|2012|p=62}}</ref> — другим речима, целокупне [[биологија|биологије]].

[[Цитосол]] је далеко од хомогеног раствора. То је високо организовани [[Желатин|гел]] који може значајно да варира по свом саставу у разним деловима ћелије. Велики део његове унутрашње варијабилности произилази из дејства [[цитоскелет]]а, опсежних мрежа филамента које дају ћелији њен облик и способност кретања, и које су одговорне за распоред и унутрашње кретање њених органела.<ref name="Hardin">{{citeCite book|title=Becker's World of the Cell |last=Hardin|first=Jeff |last2=Bertoni|first2=Gregory|last3=Kleinsmith|first3=Lewis J.|year=2015|publisher=Pearson |isbn=978013399939-6 |edition=8th |location=New York|pages=422-446}}</ref>{{sfn|McKinley|2015|pp=}}

Једна од дефинитивних карактеристика биљака је њихова способност да врше фотосинтезу. Место одвијања фотосинтезе су органеле познате као [[хлоропласт]]и, који иако су генерално неколико пута већи од митохондрија, подсећају на њих у смислу да оба опа типа органела имају унутрашњу и спољашњу мембрану. Штавише, унутрашњи мембрански простор хлоропласта, [[Stroma (fluid)|строма]],<ref name="Campbell 2006">{{citeCite book|last=Campbell |first = Neil A. |authorlink= |last2=Williamson|first2=Brad|last3=Heyden|first3=Robin J.| title = Biology: Exploring Life | publisher = Pearson Prentice Hall |year=2006 | location = Boston, Massachusetts | url = http://www.phschool.com/el_marketing.html | doi = | id = |isbn=978-0-13-250882-7|pages=}}</ref> сличан је митохондријалној матрици јер садржи мноштво растворних ензима.

Ако се амино група уклони са аминокиселине, она оставља за собом угљенични скелетон такозване α-[[кетокиселина|кетокиселине]]. Ензими који се називају [[transaminase|трансаминазе]] могу да са лакоћом пренесу амино групу са једне аминокиселине (претварајући је у α-кетокиселину) на другу α-кетокиселину (правећи од ње аминокиселину).<ref>{{cite journal|vauthors=Karmen A, Wroblewski F, Ladue JS | title = Transaminase activity in human blood | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 34 | issue = 1 |pages=126-31 |dateyear=1955 | pmid = 13221663 | pmc = 438594 | doi = 10.1172/jci103055 }}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Karmen A | title = A note on the spectrometric assay of glutamic-oxalacetic transaminase in human blood serum | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 34 | issue = 1 |pages=131-3 |dateyear=1955 | pmid = 13221664 | pmc = 438594 | doi = 10.1172/JCI103055 }}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Ladue JS, Wroblewski F, Karmen A | title = Serum glutamic oxaloacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction | journal = Science | volume = 120 | issue = 3117 |pages=497-9 |dateyear=1954 | pmid = 13195683 | doi = 10.1126/science.120.3117.497 }}</ref> Ово је важна способност при биосинтези аминокиселина, јер се у многим синтетичким путевима, интермедијери из других биохемијских путева конвертују до α-киселинског скелетона, путем [[transamination|трансаминације]].<ref>{{cite book|last=Voet|first=Donald|last2=Voet|first2=Judith G.| title=Biochemistry | edition=3 | issue= | chapter = | publisher=Wiley |location= |year=2005 |isbn=9780471193500 | doi= | url=http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V |pages=}}</ref> Аминокиселине се затим могу повезати чиме се формира протеин.{{sfn|Fromm|Hargrove|2012|pp=279–292}}

* Сваки метаболички пут има први усмеравајући корак. Иако су метаболички путеви неповратни, већина њихових компонентних реакција функционише близу равнотежних услова. Међутим, на почетку сваког пута постоји иреверзибилна (ексергонска) реакција која „усмерава” интермедијере који су њени продукти да наставе секвенцу хемијских промена следећи дату путању.<ref>{{cite journal|vauthors=Hunter T | title = Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling | journal = Cell | volume = 80 | issue = 2 |pages=225-36 |dateyear=1995 | pmid = 7834742 | doi = 10.1016/0092-8674(95)90405-0 }}</ref>

* Метаболички путеви у еукариотским ћелијама се одвијају на специфичним ћелијским локацијама. Компартментализација еукариотске ћелије омогућава да се различити метаболички путеви одвијају на различитим локацијама, као што је наведено у табели. На пример, -{ATP}- се превасходно генерише у митохондријама, док се углавном користи у цитоплазми. Синтеза метаболита у специфичним мембрански ограниченим потћелијским компартманима чини њихов [[Мембрански транспорт|траспорт]] између компартмана виталном компонентом еукариотског метаболизма. Услед неполарне природе биолошких мембрана оне су у великој мери непропусне за већину јонских и поларних супстанци, тако да те материје могу да пролазе кроз мембране једино уз помоћ специфичних протеина. [[Biološka membrana|Биолошке мембране]] су [[Васкуларна пермеабилност|селективно пермеабилне]] за метаболите услед присуства специфичних [[Transportni protein|транспортних протеина]] у мембранама. Такви протеини су неопходни за посредовање свог трансмембранског кретања јона, као што су -{Na}-⁺, -{K}-⁺, -{Ca}-²⁺, и -{Cl}-^-, као и метаболита као што су пируват, аминокиселине, шећери и нуклеотиди, па чак и воде (упркос њене релативно високе пермеабилности у двослоју). Транспортин протеини су исто тако одговорни за све биолошке [[Elektrohemijski gradijent|електрохемијске феномене]], као што је на пример [[неуротрансмисија]]. Синтеза и употреба ацетил-КоА су исто тако компартментализовани. Овај метаболички интермедијер се користи у цитосолној синтези масних киселина, али се синтетише у митоходријама. У [[Višećelijski organizam|вишећелијским организмима]], компартментализација се јавља и на вишим нивоима ткива и органа. Сисарска [[јетра]], на пример, у великој мери је одговорна за синтезу глукозе из прекурзора који нису угљено хидратне природе ([[глуконеогенеза]]),<ref>{{cite journal|vauthors=Kamata K, Mitsuya M, Nishimura T, Eiki J, Nagata Y | title = Structural basis for allosteric regulation of the monomeric allosteric enzyme human glucokinase | journal = Structure | volume = 12 | issue = 3 |pages=429-38 |date=March 2004 | pmid = 15016359 | doi = 10.1016/j.str.2004.02.005 }}</ref> како би се одржао релативно константан ниво глукозе у циркулацији,<ref>{{cite journal|vauthors=Froguel P, Zouali H, Vionnet N, Velho G, Vaxillaire M, Sun F, Lesage S, Stoffel M, Takeda J, Passa P | title = Familial hyperglycemia due to mutations in glucokinase. Definition of a subtype of diabetes mellitus | journal = The New England Journal of Medicine | volume = 328 | issue = 10 |pages=697-702 |dateyear=1993 | pmid = 8433729 | doi = 10.1056/NEJM199303113281005 }}</ref> док је [[масно ткиво]] специјализовано за складиштење и мобилизацију [[триацилглицерол]]а.<ref name="livervsadipose">{{cite journal|vauthors=Aarsland A, Chinkes D, Wolfe RR | title = Hepatic and whole-body fat synthesis in humans during carbohydrate overfeeding | journal = The American Journal of Clinical Nutrition | volume = 65 | issue = 6 |pages=1774-82 |dateyear=1997 | pmid = 9174472 | url = http://www.ajcn.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9174472 }}</ref>

* {{Cite book|ref=harv|url=https://books.google.com/books?id=31nEAgAAQBAJ&dq|title=Lynn Margulis: The Life and Legacy of a Scientific Rebel |publisher=Chelsea Green|year=2012|isbn=978-1603584470|editor-last=Sagan|editor-first=Dorion|location=White River Junction|pages=}}