Аминокиселина — разлика између измена
Садржај обрисан Садржај додат
м Враћене измене 176.189.25.95 (разговор) на последњу измену корисника Trey314159 ознаке: враћање мобилна измена мобилно веб-уређивање |
. |
||
Ред 13:
Најважнија хемијска реакција аминокиселина је формирање [[Peptidna veza|пептидне везе]] која омогућава повезивање две аминокиселине и стварање ланца аминокиселина ([[пептид]]а и [[протеин]]а). Пептидна веза је веза између карбоксилне групе једне аминокиселине и амино групе друге аминокиселине, у којој се атом угљеника карбоксилне групе везује за атом азота уз ослобађање молекула воде. У формирању молекула воде учествују -{-OH}- из карбоксилне групе и водоник из [[amin (hemija)|амино групе]].
== Подела ==
Разликују се две групе аминокиселина: једна група су оне чија је функција да изграђују протеине и учествују у метаболичким процесима - [[Proteinogena aminokiselina|протеиногене]], а друга група су оне које учествују само у метаболичким процесима - непротеиногене.
Линија 27 ⟶ 24:
# Аминокиселине са [[хидроксил]]ном групом у бочном низу: [[серин]] и [[треонин]]
# Аминокиселине са [[сумпор]]ом у бочном низу: [[метионин]] и [[цистеин]]
=== "Стандардне" аминокиселине и њихова својства ===
{| class="wikitable sortable"
|-
! Аминокисела
! Три слова<ref name="Hausman" />
! Једно слово<ref name="Hausman" />
! Поларност бочног ланца<ref name="Hausman">{{Cite book |author= Hausman, Robert E. |author2= Cooper, Geoffrey M. |title=The cell: a molecular approach |publisher=ASM Press |location=Washington, D.C |year=2004 |page=51 |isbn=0-87893-214-3}}</ref>
! -{pH}- бочног ланца (-{pH}- 7,4)<ref name="Hausman" />
! Хидропатски индекс<ref>{{Cite journal|vauthors=Kyte J, Doolittle RF |title=A simple method for displaying the hydropathic character of a protein |journal=Journal of Molecular Biology |volume=157 |issue=1 |pages=105–32 |date=May 1982 |pmid=7108955 |doi=10.1016/0022-2836(82)90515-0}}</ref>
! [[Апсорбанција]] -{λ<sub>max</sub>(nm)}-<ref name="Freifelder" />
! [[Моларна апсорбанција|ε]] при -{λ<sub>max</sub> (mM<sup>−1</sup> cm<sup>−1</sup>)}-<ref name="Freifelder">{{Cite book| title=Physical Biochemistry| edition=2nd| author = Freifelder, D.| publisher=W. H. Freeman and Company| isbn=0-7167-1315-2 | year=1983}}</ref>
! [[Molecular_mass|-{MW}-]] (Молекулска маса)<ref> http://bcs.whfreeman.com/lehninger6e/#824263__839438__ </ref>
|- style="text-align:left;"
| [[Аланин]]
| -{Ala}-
| -{A}-
| Неполарно
| Неутрално
| 1.8
|
|
| 89
|- style="text-align:left;"
| [[Аргинин]]
| -{Arg}-
| -{R}-
| Базно поларно
| Поситиван
| −4.5
|
|
| 174
|- style="text-align:left;"
| [[Asparagin]]
| -{Asn}-
| -{N}-
| Поларно
| Неутрално
| −3.5
|
|
| 132
|- style="text-align:left;"
| [[Аспарагинска киселина]]
| -{Asp}-
| -{D}-
| Кисело поларно
| Негативно
| −3.5
|
|
| 133
|- style="text-align:left;"
| [[Цистеин]]
| -{Cys}-
| -{C}-
| Неполарно
| Неутрално
| 2.5
| 250
| 0.3
| 121
|- style="text-align:left;"
| [[Глутаминска киселина]]
| -{Glu}-
| -{E}-
| Кисело поларно
| Негативно
| −3.5
|
|
| 147
|- style="text-align:left;"
| [[Глутамин]]
| -{Gln}-
| Q
| Поларно
| Неутрално
| −3.5
|
|
| 146
|- style="text-align:left;"
| [[Глицин]]
| -{Gly}-
| -{G}-
| Неполарно
| Неутрално
| −0.4
|
|
| 75
|- style="text-align:left;"
| [[Хистидин]]
| -{His}-
| -{H}-
| Базно поларно
| Позитивно (10%)
Неутрално (90%)
| −3.2
| 211
| 5.9
| 155
|- style="text-align:left;"
| [[Изолеуцин]]
| -{Ile}-
| -{I}-
| Неполарно
| Неутрално
| 4.5
|
|
| 131
|- style="text-align:left;"
| [[Леуцин]]
| -{Leu}-
| -{L}-
| Неполарно
| Неутрално
| 3.8
|
|
| 131
|- style="text-align:left;"
| [[Лизин]]
| -{Lys}-
| -{K}-
| Базно поларно
| Позитивно
| −3.9
|
|
| 146
|- style="text-align:left;"
| [[Метионин]]
| -{Met}-
| -{M}-
| Неполарно
| Неутрално
| 1.9
|
|
| 149
|- style="text-align:left;"
| [[Фенилаланин]]
| -{Phe}-
| -{F}-
| Неполарно
| Неутрално
| 2.8
| 257, 206, 188
| 0.2, 9.3, 60.0
| 165
|- style="text-align:left;"
| [[Пролин]]
| -{Pro}-
| -{P}-
| Неполарно
| Неутрално
| −1.6
|
|
| 115
|- style="text-align:left;"
| [[Серин]]
| -{Ser}-
| -{S}-
| Поларно
| Неутрално
| −0.8
|
|
| 105
|- style="text-align:left;"
| [[Треонин]]
| -{Thr}-
| -{T}-
| Поларно
| Неутрално
| −0.7
|
|
| 119
|- style="text-align:left;"
| [[Триптофан]]
| -{Trp}-
| W
| Неполарно
| Неутрално
| −0.9
| 280, 219
| 5.6, 47.0
| 204
|- style="text-align:left;"
| [[Тирозин]]
| -{Tyr}-
| -{Y}-
| Поларно
| Неутрално
| −1.3
| 274, 222, 193
| 1.4, 8.0, 48.0
| 181
|- style="text-align:left;"
| [[Валин]]
| -{Val}-
| -{V}-
| Неполарно
| Неутрално
| 4.2
|
|
| 117
|}
Две додатне аминокиселине код неких врста су кодиране [[кодон]]има који се обично интерпретирају као [[стоп кодон]]и:
{| class="wikitable"
|-
! [[21]]. и [[22]]. аминокиселина
! Три слова
! Једно слово
|- style="text-align:left;"
| [[Селеноцистеин]]
| -{Sec}-
| -{U}-
|- style="text-align:left;"
| [[Пиролизин]]
| -{Pyl}-
| O
|}
Поред специфичних кодова за аминокиселине, држачи њихових места користе се у случајевима у којима се [[протеин]]и секвенцирају хемијски или за кристалографске анализе [[пептид]]а или [[протеин]]а не може коначно детерминисати идентитет остатака.
{| class="wikitable"
|-
! Двосмислена минокиселина
! Три слова
! Једно слово
|- style="text-align:left;"
| Аспарагин или аспартинска киселина
| -{Asx}-
| -{B}-
|- style="text-align:left;"
| Глутамин или глутаминска киселина
| -{Glx}-
| -{Z}-
|- style="text-align:left;"
| Леуцин или Изолеуцин
| -{Xle}-
| -{J}-
|- style="text-align:left;"
| Неспецифична или непозната аминокиселина
| -{Xaa}-
| X
|}
-{'''Unk'''}- је понекад уместо -{'''Xaa'''}-, али је мање стандардно.
Осим тога, многе нестандардне аминокиселине имају специфични код. На примјер, неколико пептидних дрога (лијекова), као што су [[Бортезомиб]] и [[МГ132]], су умјетно синтетизирани и задржавали своје заштитићујућу групе које имају специфичне кодова. Бортезомиб је [[pirazinoinska kiselina |-{Pyz}-]] - -{Phe-boroLeu}-, а -{MG132}- је карбоксибензил -{Z-Leu-Leu-Leu-al}-. За помоћ у анализи структуре протеина, расположиве су фото-реактивне аналогне аминокиселине. То укључује [[фотолеуцин]] (-{'''pLeu'''}-) и [[фотометионин]] (-{'''pMet'''}-).<ref>{{cite journal | vauthors = Suchanek M, Radzikowska A, Thiele C | title = Foto-leucin i foto-metionina omogućavaju identifikaciju interakcija protein-protein u živim ćelijama | journal = Nature Methods | volume = 2 | issue = 4 | pages = 261–7 | datum =1. 4. 2005 | pmid = 15782218 | doi = 10.1038/nmeth752 }}</ref>
Најважнија хемијска реакција аминокиселина је формирање [[пептидна веза|пептидне везе]] која омогућава повезивање две аминокиселине и стварање ланца аминокиселина (пептиди и протеини). Пептидна веза је веза између карбоксилне групе једне аминокиселине и амино групе друге аминокиселине, у којој се атом угљеника везује за атом азота уз ослобађање молекула воде.
У састав човековог организма улази укупно 20 аминокиселина. 10 од њих могу да се изграде у самом организму, док је преосталих 10 неопходно унети кроз ишрану. Аминокиселине које човеков организам није у стању да направи, а неопходне су за његово функционисање се називају [[есенцијалне аминокиселине|есенцијалним аминокиселинама]].
=== Структурне формуле "стандардних" аминокиселина ===
<gallery>
Datoteka:L-alanine-skeletal.png|[[Аланин|<small>-{L}-</small>-аланин]] (-{Ala / A}-)
Datoteka:L-arginine-skeletal-(tall).png|[[Аргинин|<small>-{L}-</small>-аргинин]] (-{Arg / R}-)
Datoteka:L-asparagine-skeletal.png|[[Аспарагин|<small>-{L}-</small>-аспарагин]] (-{Asn / N}-)
Datoteka:L-aspartic-acid-skeletal.png|[[Аспарагинска киселина|<small>-{L}-</small>-аспарагинска киселина]] (-{Asp / D}-)
Datoteka:L-cysteine-skeletal.png|[[Цистеин|<small>-{L}-</small>-цистеин]] (-{Cys / C}-)
Datoteka:L-glutamic-acid-skeletal.png|[[Глутаминска киселина|<small>-{L}-</small>-глутаминска киселина]] (-{Glu / E}-)
Datoteka:L-glutamine-skeletal.png|[[Глутамин|<small>-{L}-</small>-глутамин]] (-{Gln / Q}-)
Datoteka:Glycine-skeletal.png|[[Глицин|<small>-{L}-</small>-глицин]] (-{Gly / G}-)
Datoteka:L-histidine-skeletal.png|[[Хистидин|<small>-{L}-</small>-хистидин]] (-{His / H}-)
Datoteka:L-isoleucine-skeletal.svg|[[Изолеуцин|<small>-{L}-</small>-изолеуцин]] (-{Ile / I}-)
Datoteka:L-leucine-skeletal.png|[[Леуцин|<small>-{L}-</small>-леуцин]] (-{Leu / L}-)
Datoteka:L-lysine-skeletal.png|[[Лизин|<small>-{L}-</small>-лизин]] (-{Lys / K}-)
Datoteka:L-methionine-skeletal.png|[[Метионин|<small>-{L}-</small>-метионин]] (-{Met / M}-)
Datoteka:L-phenylalanine-skeletal.png|[[Фенилаланин|<small>-{L}-</small>-фенилаланин]] (-{Phe / F}-)
Datoteka:L-proline-skeletal.png|[[Пролин|<small>-{L}-</small>-пролин]] (-{Pro / P}-)
Datoteka:L-serine-skeletal.png|[[Серин|<small>-{L}-</small>-серин]] (-{Ser / S}-)
Datoteka:L-threonine-skeletal.png|[[Треонин|<small>-{L}-</small>-треонин]] (-{Thr / T}-)
Datoteka:L-tryptophan-skeletal.png|[[Триптофан|<small>-{L}-</small>-триптофан]] (-{Trp / W}-)
Datoteka:L-tyrosine-skeletal.png|[[Тирозин|<small>-{L}-</small>-тирозин]] (-{Tyr / Y}-)
Datoteka:L-valine-skeletal.png|[[Валин|<small>-{L}-</small>-валин]] (-{Val / V}-)
</gallery>
== Синтеза аминокиселина ==
| |||