Биохемија — разлика између измена
Садржај обрисан Садржај додат
м brisanje obrisanih slika iz galerija (ili pripremne radnje) |
м Разне исправке |
||
Ред 3:
'''Биохемија''' или ''биолошка хемија'' је [[хемија]] живота, мост између [[биологија|биологије]] и хемије, која проучава начин на који комплексне [[хемијска реакција|хемијске реакције]] стварају живот.<ref>{{cite web|url=http://www.acs.org/content/acs/en/careers/college-to-career/areas-of-chemistry/biological-biochemistry.html.html |title=Biochemistry|work=acs.org}}</ref> Биохемија је хибридни део хемије који проучава хемијске процесе у живим организмима.<ref>{{Cite book|last=Berg|first=Jeremy M.|last2=Tymoczko|first2=John L.|last3=Stryer |first3=Lubert |last4=Berg|first4=Jeremy M. |last5=Tymoczko|first5=John L.|last6=Stryer |first6=Lubert|title=Biochemistry|publisher=W H Freeman |isbn=978-0-7167-3051-4 |edition=5th |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/}}chapter 1</ref> Како сви облици живота имају заједничко порекло, они имају и сличне биохемије, као што су [[генетички код]] и [[стереохемија]] многих биомолекула. Конторлом протока информација путем биохемијске сигнализације и протока хемијске енергије путем [[метаболизам|метаболизма]], биохемијски процеси омогућавају постојање комплексности [[живот]]а. Током задњих деценија двадестог века, биохемија је постала у тој мери успешна у објашњавању процеса живих бића да у данашње време скоро све [[Списак природних наука|области науке о животу]] од [[ботаника|ботанике]] до [[медицина|медицине]] до [[генетика|генетике]] учествују у биохемијским истраживањима.<ref name="Voet_2005">{{harvnb|Voet|Voet|2005|p=3}}</ref> Данашњи главни фокус [[базна истраживања|чисте]] биохемије је на разумевању начина на који [[биомолекул|биолошки молекули]] производе процесе који се одвијају у живим [[ћелија (биологија)|ћелијама]],<ref name="Karp2009">{{harvnb|Karp|2009|p=2}}</ref> што је блиско повезано са изучавањем и разумевањем [[ткиво (биологија)|ткива]], [[орган (анатомија)|органа]], и целих организама<ref name="MillerSpoolman2012">{{harvnb|Miller|Spoolman|2012|p=62}}</ref> — другим речима, целокупне [[биологија|биологије]].
Биохемија је блиско сродна са [[молекуларна биологија|молекуларном биологијом]],<ref name="fn_1">{{cite journal|last=Astbury |first = W.T. |year=1961 | title = Molecular Biology or Ultrastructural Biology? | journal = Nature | volume = 190 | issue = 4781
Биохемија се бави структурама, фукнцијама и интеракцијама целуларних компоненти, као што су [[протеин]]и, [[угљени хидрат]]и, [[липид]]и, [[нуклеинске киселине]] и остали [[биомолекули]], који производе ћелијску структуру и изводе многобројене функције везане за живот.<ref name="Biology" >{{harvnb|Solomon|Berg|Martin|2007|p=45}}</ref> Иако постоји огроман број различитих биомолекула, они се често састоје од истих јединица које се понављају, [[мономер]]а који се понављају у различитим секвенцима. Хемија ћелија исто тако зависи од реакција малих [[молекул]]а и [[јон]]а. Они могу да буду [[неорганска хемија|неоргански]], на пример [[вода]] и јони [[метал]]а, или [[Органско једињење|органски]], као што су [[аминокиселина|аминокиселине]], које се користе за [[Протеинска биосинтеза|синтезу протеина]].<ref name="Peet">{{harvnb|Peet|2012|pp=}}, Chapter 14.</ref> Биохемијске студије превасходно изучавају малу групу елемената: [[угљеник]], [[водоник]], [[азот]], [[кисеоник]], [[фосфор]], и [[сумпор]]; који се често називају -{CHNOPS}-. Низ других елемената учествује у биохемиским процесима, али у знатно нижим концентрацијама. Механизми којима ћелије конвертују енергију и свог окружења путем хемијских реакција су познати као [[метаболизам]]. Биохемија [[метаболизам|метаболизма]] ћелије и биохемија [[ендокрини систем|ендокриног система]] су два домена која су интензивно студирана.
Ред 38:
Само пет елемената, -{B}-, -{C}-, -{N}-, -{Si}-, и -{P}-, има способност формирања три или више веза, и да стога формирају ланце ковалентно повезаних атома који исто тако могу да имају [[Bočni lanac|бочне ланце]]. Други елементи су [[метал]]и, који имају тенденцију формирања [[јон]]а, пре него ковалентних веза; [[племенити гасови]], који су есенцијално хемијски инертни; или атоми као што су -{H}- или -{O}- који могу да направе једну или две ковалентне везе. Међутим, мада -{B}-, -{N}-, -{Si}-, и -{P}- могу да имају бар три ковалентне везе, они су из разлога који су образложени испод, неподобни као база комплексне хемије.
[[Бор (хемијски елемент)|Бор]] има мањи број [[Валентни електрон|валентних електрона]] (3) него [[Валентност (хемија)|валентних орбитала]] (4), те је [[Electron deficiency|електронски дефицитаран]].<ref>{{cite journal|author=H. C. Longuet-Higgins|year=1957| title = The structures of electron-deficient molecules| journal = [[Quarterly Reviews, Chemical Society]]| volume = 11| issue = 2
[[Датотека:PDMS.svg|thumb|right|250п|Хемијска структура [[Силикон|силицијум полидиметилсилоксана]] (ПДМС).]]
[[Силицијум]] и угљеник су у истој периоди периодног система, и стога се може очекивати да имају сличне хемијске особине. Велики пречник атома силицијума, међутим, спречава два -{Si}- атома да приступе један другом довољно близу да би се остварило значајно преклапање [[Атомска орбитала|орбитала]]. Последица тога су слабе једноструке везе (177 -{kJ mol}-<sup>-1</sup>), а кореспондирајуће вишеструке везе су ретко стабилне. За разлику од тога -{Si-O}- везе су веома стабилне (369 -{kJ mol}-<sup>-1</sup>), и ланци наизменичних -{Si}- и -{O}- атома су есенцијално инертни ([[силикатни минерали]],<ref name=green>{{Greenwood&Earnshaw2nd}}</ref> чији оквири се састоје од таквих веза, формирају Земљину кору). Писци [[Научна фантастика|научне фантастике]] су спекулисали да силикони, који су уљаста или гумаста органосилицијумска једињења са дугим основама од повезаних мономера, на пример, метил силикони, могу да формирају хемијску основу ванземаљских животних облика. Међутим инертност њихових везе чини то мало вероватним. [[Фосфор]], који је испод -{N}- у периодном систему, формира још мање стабилне ланце ковалентно везаних атома.
Претходно речено не подразумева да су све хетеронуклеарне везе нестабилне. Напротив, [[протеини]], [[угљени хидрати]] и [[нуклеинске киселине]] имају такве везе. Хетеронуклеарне везе су додуше често мање стабилне и оне су обично места хемијског разлагања при деградацији макромолекула, и обратно оне су везе које се формирају када се мономерне јединице повезују да би се формирали макромолекули. Један од изузетака су протеини, који садрже изузетно стабилне [[Peptidna veza|пептидне везе]].<ref>{{Cite journal|last=Muller|first=P|date=
=== Хемијска еволуција ===
Ред 99:
Примордијална Земљина атмосфера је била веома различита од данашње. Она није могла да садржи знатне количине -{O}-<sub>2</sub>, који је високо реактивна супстанца. Уместо тога, осим -{H<sub>2</sub>O}-, -{N<sub>2</sub>}-, и -{CO<sub>2</sub>}- који су и сада присутни, атмосфера је вероватно садржала мање количине -{CO}-, -{CH}-<sub>4</sub>, -{NH}-<sub>3</sub>, -{SO}-<sub>2</sub>, као и -{H}-<sub>2</sub>. Ови молекули су [[Спектроскопија|спектроскопски]] детектовани у [[Свемир (космологија)|међузвезданом простору]]. Хемијска својства такве мешавине гаса чине је редукујућом атмосфером, што је контрасту са садашњом атмосфером Земље, која је оксидујућа атмосфера.
[[Датотека:Miller-Urey experiment - Work by the C3BC consortium, licensed under CC-BY-3.0.webm|мини|лево|250п|Описни видео [[Милер-Јуријев експеримент|Милер-Јуријевог експеримента]]<ref>{{cite journal|vauthors=Hill HG, Nuth JA |title=The catalytic potential of cosmic dust: implications for prebiotic chemistry in the solar nebula and other protoplanetary systems |journal=Astrobiology |volume=3 |issue=2 |year=2003|pmid=14577878 |doi=10.1089/153110703769016389|pages=291-304}}</ref><ref>{{cite journal|title=The analysis of comet mass spectrometric data |last=Balm|first=S. P.|author2=Hare J.P. |last3=HW|first3=Kroto| journal=Space Science Reviews|year=1991| volume=56|doi=10.1007/BF00178408 | bibcode=1991SSRv...56..185B|pages=185-9}}</ref><ref>{{cite journal|title=Stanley Miller's 70th Birthday | journal = Origins of Life and Evolution of the Biosphere | volume = 30 |year=2000 | publisher = Kluwer Academic Publishers | location = Netherlands | url = http://www.issol.org/miller/70thB-Day.pdf | format = PDF | doi = 10.1023/A:1006746205180 |last=Bada |first = Jeffrey L.
Током 1920-их, [[Alexander Oparin|Александар Опарин]]<ref>[http://www.britannica.com/EBchecked/topic/429565/Aleksandr-Oparin Britannica Encyclopedia] - Aleksandr Oparin</ref>{{sfn|Oparin|1967|pp=199-234}} и [[J. B. S. Haldane|Џ. Б. С. Холдејн]]<ref>{{cite journal|author=[[Norman Pirie|Pirie, N. W.]] |title = John Burdon Sanderson Haldane. 1892–1964 |journal = [[Biographical Memoirs of Fellows of the Royal Society]] |year=1966 |volume = 12
[[Nukleobaza|Базе]] [[Нуклеинска киселина|нуклеинских киселина]] исто тако могу да буду синтетисане под претпостављеним пребиотским условима. Посебно [[аденин]] који се формира кондензацијом [[Cijanovodonična kiselina|-{HCN}-]], изобилног састојка пребиотичке атмосфере, у реакцији коју катализује [[Амонијак|-{NH}-<sub>3</sub>]]. Треба имати у виду да је [[хемијска формула]] [[аденин]]а (-{HCN}-)<sub>5</sub>. Друге базе су исто тако биле синтетисане у сличним реакцијама уз учешће -{HCN}- и -{H<sub>2</sub>O}-. [[Шећери]] су били синтетисани [[Полимеризација|полимеризацијом]] [[формалдехид]]а (-{CH<sub>2</sub>O}-) у реакцијама катализованим дивалтентним [[катјон]]има, [[Алуминијум оксид|алуминијум оксидом]], или [[глина]]ма. Вероватно није случајно да су ова једињења основне компоненте биолошких молекула. Она су очигледно била најчешће органске супстанце у пребиотском добу.
Ред 108:
=== Живот ===
Обично се лако може одлучити да ли је нешто [[Живот|живо]] или не. То је зато што жива бића деле многе уобичајене атрибуте, као што је капацитет за екстраховање енергије из [[Nutrijent|хранљивих материја]] ради покретања различитих функција, способност да се активно одазову на промене у њиховом окружењу и способност [[раст]]а, диференцирања и, вероватно оно што понајвише карактерише живот - способност да се [[Репродукција|репродукују]]. Наравно, дати организам не мора увек да има све ове особине. На пример, [[Мула (животиња)|муле]] су очито живе, али се ретко репродукују. Насупрот томе, неживе материје могу да испољавају нека својства живота. На пример, [[кристал]]и могу да се увећавају када се потопе у [[Proizvod rastvorljivosti|суперзасићени]] раствор кристалног материјала. Стога је живот, као и многи други комплексни феномени, можда немогуће прецизно дефинисати. [[Norman Horowitz|Норман Хоровиц]] је предложио корисни сет критеријума живих система:<ref>{{Cite journal|last=Horowitz |first = N. H. | title = On the Evolution of Biochemical Syntheses | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 31 | issue = 6
==== Прокариоте ====
[[Датотека:Prokaryote cell diagram sr.svg|мини|десно|250п|Шема грађе прокариотске ћелије]]
Дуго времена је познато да се живот заснива на морфолошким јединицама познатим као ''[[Ћелија (биологија)|ћелије]]. Формулација овог концепта обично се приписује чланку [[Матијас Шлајден|Матијаса Шлајдена]] и [[Теодор Шван|Теодора Швана]] из 1838. године,<ref>[[iarchive:b30379805/page/n3|On the Development of the Organization in Phaenogamous Plants]]'' (1838)</ref><ref>{{cite web|last=Creekmore|first=Trisha|title=The Science Channel :: 100 Greatest Discoveries: Biology |publisher=[[Discovery Communications]] |url=http://science.discovery.com/convergence/100discoveries/big100/biology.html |accessdate=17. 10. 2006 |deadurl=yes |archiveurl=https://web.archive.org/web/20061024155730/http://science.discovery.com/convergence/100discoveries/big100/biology.html |archive-date=24. 10. 2006. }}</ref> док се његово порекло може се пратити до опажањима које су учинли рани [[микроскоп]]исти из -{XVII}- века као што је [[Роберт Хук]].{{sfn|Masters|2008|pp=}} Постоје две главне класификације ћелија: [[еукариоте]] ([[Грчки језик|грчки]]: -{''eu''}- - добар или истински, и -{''karyon''}- - језгро), који имају мембраном затворено језгро у коме је инкапсулирана њихова ДНК ([[дезоксирибонуклеинска киселина]]); и [[прокариоте]] (грчки: -{''pro''}-, пре), којима недостаје ова [[органела]]. Прокариоте, које обухватају различите врсте [[бактерија]], имају релативно једноставне структуре и увек су [[Jednoćelijski organizam|једноћелијске]] (иако могу да формирају филаменте или колоније независних ћелија). Процењује се да представљају око половине Земљине [[Biomasa|биомасе]]. Еукариоте, које могу бити [[Višećelijski organizam|вишећелијске]], као и једноћелијске, знатно су сложеније од прокариота. [[Вирус]]и, који су далеко једноставнији од ћелија, не класификују се као жива створења,<ref name="Breitbart M, Rohwer F 2005 278–84">{{vcite journal|vauthors=Breitbart M, Rohwer F|title=Here a virus, there a virus, everywhere the same virus?|journal=Trends in Microbiology |volume=13|issue=6
; Форма и функција
Ред 119:
; Анатомија прокариота
[[Датотека:Lipid bilayer section.gif|thumb|лево|
Прокариоте, које је први уочио изумитељ микроскопа [[Антони ван Левенхук]] 1683. године,<ref>Chung, King-thom; Liu, Jong-kang: ''Pioneers in Microbiology: The Human Side of Science''. (World Scientific Publishing, 2017. {{page|year=|isbn=978-9813202948|pages=}}).</ref><ref>{{Cite web|url=http://www.hup.harvard.edu/catalog.php?isbn=9780674975910|title=Life at the Edge of Sight — Scott Chimileski, Roberto Kolter {{!}} Harvard University Press|website=www.hup.harvard.edu|language=en|accessdate=26.
Прокариотска цитоплазма (ћелијски садржај) није хомоген раствор. Њихов један хромозом (ДНК молекул, чијих неколико копија могу да буду присутне у брзо растућим ћелијама) је кондензован и формира тело познато као [[нуклеоид]].<ref>{{cite journal|vauthors=Thanbichler M, Wang S, Shapiro L |title=The bacterial nucleoid: a highly organized and dynamic structure |journal=J Cell Biochem |volume=96 |issue=3
Многе бактеријске ћелије имају један или више додатака у облику бича познатих као [[Бич (биологија)|флагеле]], које се користе за кретање.<ref>{{cite journal|vauthors=Wang Q, Suzuki A, Mariconda S, Porwollik S, Harshey RM | title = Sensing wetness: a new role for the bacterial flagellum | journal = The EMBO Journal | volume = 24 | issue = 11
<div class="thumb tright" >
Ред 159:
: -{4 FeCO<sub>3</sub> + O<sub>2</sub> + 6 H<sub>2</sub>O → 4 Fe(OH)<sub>3</sub> + 4 CO<sub>2</sub>}-
Студије су указале на постојање екстензивних мада екстремно споро-растућих колонија хемолитотрофа који живе и до 5
[[Фототрофи|Фотоаутотрофи]] су аутотрофи који добијају енергију путем [[Фотосинтеза|фотосинтезе]], процеса у коме светлосна енергија напаја трансфер електрона са неорганских донора на -{CO}-<sub>2</sub> чиме се формирају [[угљени хидрати]] [-{(CH<sub>2</sub>O)n}-]. У најраспрострањенијем облику фотосинтезе, донор електрона у реакционој секвенци коју покреће светло је -{H<sub>2</sub>O}-.
Ред 167:
У примитивнијој форми фотосинтезе, супстанце као што су -{H}-<sub>2</sub>, -{H<sub>2</sub>S}-,<ref>{{Cite book|first=Lee|last=Chi Chung|first2=Ribbe|last2=Markus W.|first3=Hu|last3=Yilin|editor1-first=Peter M. H.|editor1-last=Kroneck |editor2-first=Martha E.|editor2-last=Sosa Torres|title=The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment|series=Metal Ions in Life Sciences
|volume=14|year=2014|publisher=Springer|chapter=Chapter 7. Cleaving the N,N Triple Bond: The Transformation of Dinitrogen to Ammonia by Nitrogenases
: -{n CO<sub>2</sub> + 2''n'' H<sub>2</sub>S → CH<sub>2</sub>O<sub>n</sub> + ''n'' H<sub>2</sub>O + 2''n'' S}-
[[Purpurne bakterije|Пурпурне]] и [[Zelena sumporna bakterija|зелене фотосинтетичке бактерије]] које користе ове процесе насељавају бескисеоничне хабитате попут плитких муљних језера у којима се -{H<sub>2</sub>S}- генерише из трулеће органске материје.
[[Хетеротрофи]] (грчки: -{''hetero''}-, другачије) добијају енергију путем оксидације органских једињења и стога су ултиматно зависни од аутотрофа као извора тих супстанци. [[Aerobni organizam|Облигаторни аероби]] (у које се убрајају животиње) морају да користе O<sub>2</sub>,<ref name=Prescott>{{Cite book|last=LM|first=Prescott|author2=Harley JP|author3=Klein DA |title=Microbiology |publisher = Wm. C. Brown Publishers |year=1996 |edition=3rd |isbn=978-0-697-29390-9|pages=130-131}}</ref> док [[Anaerobni organizam|анаероби]] користе оксидујуће агенсе као што су [[сулфат]]и ([[Sulfate-reducing microorganisms|сулфатно редукујуће]] бактерије<ref name=NR>{{harvnb|Muyzer|Stams|Zhu|Jiang|2004|pp=}}</ref><ref name="schulze">{{Cite book|title=Biodiversity and ecosystem function|url=https://books.google.com/books?id=j8OmrBY-6JAC&pg=PA88&lpg=PA88&dq=desulfurication&source=bl&ots=Bs_gVLZkxl&sig=96Dwvm4v-evvt-Aq_pBqrAYQ6Jc&hl=en&ei=_lbTS62JB8KB8gbS0LzkDw&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=3&ved=0CBwQ6AEwAg#v=onepage&q=desulfurication&f=false|year=1993 |first=Ernst-Detlef|last=Schulze |last2=Mooney|first2=Harold A.|publisher=Springer-Verlag|pages=88-90}}</ref>) или [[нитрат]]и ([[denitrifying bacteria|денитрификујуће]] бактерије<ref name="Zumft">Zumft, W. G. (1997). ''Cell biology and molecular basis of denitrification.'' Microbiology and Molecular Biology Reviews, 61(4), 533–616</ref><ref>{{Cite journal|last=Ji|first=Bin |last2=Yang|first2=Kai |last3=Zhu|first3=Lei |last4=Jiang|first4=Yu |last5=Wang|first5=Hongyu |last6=Zhou|first6=Jun |last7=Zhang|first7=Huining|date=August 2015|title=Aerobic denitrification: A review of important advances of the last 30 years |journal=Biotechnology and Bioprocess Engineering|language=en |volume=20|issue=4
==== Еукариоте ====
Ред 179:
Еукариотске ћелије су генерално 10 до 100 -{μm}- у пречнику и тако имају хиљаду до милион пута већу запремину од типичне прокариоте. Међутим најзначајнија разлика која најбоље карактерише еукариотске ћелије није њихова величина, већ изобиље [[огранела]] уоквирених [[Biološka membrana|мембранама]], сваки тип којих има специјализоване функције. Заправо, еукариотска структура и функције су сложенији од прокариотских на свим нивоима организације, од молекуларног нивоа навише. Еукариоти и прокарионти су се развили следећи фундаментално различите еволуционе стратегије.
Прокариоте су искористиле предности једноставности и минијатуризације.<ref>{{cite journal|vauthors=Brown JR | title = Ancient horizontal gene transfer | journal = Nature Reviews. Genetics | volume = 4 | issue = 2
Најстарији познати микрофосили еукариота потичу од пре ~1,4 милијарди година, неких 2,4 милијарди година након појаве живота. Ова опсервација подржава класичну идеју да су еукариоте потекле од високо развијених прокариота, вероватно [[Mikoplazma|микоплазме]]. Међутим, разлике између еукариота и модерних прокариота су тако дубоке да је ова хипотеза мало вероватна. Могуће је да су ране еукариотске ћелије, које су према [[Carl Woese|Везеовим]] доказима еволуирале из примордијалне животне форме, биле релативно неуспешне и стога ретке.<ref name="Woese_1990">{{cite journal|last=Woese |first = Carl R.|authorlink= Carl Woese |authorlink2=Otto Kandler |last2=Kandler |first2 = O |last3=Wheelis |first3= M | title = Towards a natural system of organisms: proposal for the domains Archaea, Bacteria, and Eucarya | url=http://www.pnas.org/content/87/12/4576.full.pdf | journal = Proc Natl Acad Sci USA | volume = 87 | issue = 12
; Ћелијска архитектура
[[Датотека:Cell nucleus.jpg|thumb|
Еукариотске ћелије, попут прокариота, обавијене су ћелијском мембраном. Велика величина еукариотских ћелија доводи до тога да су њихови односи између [[Површина|површине]] и [[Запремина|запремине]] знатно мањи од оних код прокариота (површина објекта се повећава као квадрат њеног радијуса, док запремина то чини као куб). Ово геометријско ограничење, заједно са чињеницом да су многи есенцијални ензими везани за мембрану, делимично рационализују велике количине интрацелуларних мембрана код еукариота (ћелијска мембрана обично чини <10% мембранскг садржаја еукариотске ћелије). Пошто сва материја која улази или напушта ћелију мора на неки начин да прође кроз њену ћелијску мембрану, величина површине многих еукариотских ћелија је повећана бројним пројекцијама и/или инвагинацијама. Штавише, делови ћелијске мембране често досежу до унутрашљости, у процесу познатом као [[ендоцитоза]],<ref name="endo00">{{harvnb|Marsh|2001|pp=}}</ref><ref>{{cite journal|volume=13
; Једро
[[Датотека:Micrograph of a cell nucleus.png|thumb|десно|250п|Електронска [[Micrograph|микрографија]] ћелијског једра на којој је приказан тамно обојени [[нуклеолус]]]]
[[Једро]], најупадљивија органелела еукариотске ћелије, је спремиште њених генетских информација. Ове информације су кодиране у базним секвенцама молекула ДНК који формирају дискретан број [[хромозом]]а, карактеристичан за сваку врсту. Хромазоми се састоје од [[хроматин]]а, комплекса ДНА и протеина.<ref>{{cite journal|last=Monday|first=Tanmoy|title=Characterization of the RNA content of chromatin|journal=Genome Res.|date=July 2010|volume=20|issue=7|pmc=2892091|pmid=20404130|doi=10.1101/gr.103473.109|pages=899-907}}</ref><ref>{{cite journal|last=Dame|first=R. T.|title=The role of nucleoid-associated proteins in the organization and compaction of bacterial chromatin |journal=[[Molecular Microbiology (journal)|Molecular Microbiology]] |volume=56 |issue=4
Једро већине еукариотских ћелија се састоји од бар једног тела које бива тамно обојено, познатог као [[нуклеолус]], које је место рибозомског склопа.<ref name="Hernandez-Verdun">{{cite journal|last=Hernandez-Verdun |first = Daniele | title = Nucleolus: from structure to dynamics | journal =Histochem. Cell. Biol | issue = 1–2
; Ендоплазматични ретикулум и Голђијев апарат модификују мембранске и секреторне протеине
[[Датотека:201601 Endoplasmic reticulum.png|мини|лево|250п|Ендоплазматични ретикулум]]
Најопсежнија мембранска конструкција у ћелији, коју је открио [[Keith R. Porter|Кит Портер]] 1945. године,<ref name="jexpmed_porter">{{cite journal|vauthors=Porter KR, Claude A, Fullam EF | title=A Study of Tissue Culture Cells by Electron Microscopy | journal=J Exp Med |year=1945
; Митохондрија као место оксидативног метаболизма
[[Датотека:Mitohondria-1.JPG|мини|десно|250п|[[Митохондрија]]]]
[[Митохондрије]] (грчки: -{''mitos''}-, конац + -{''chondros''}-, гранула) су локације ћелијског дисања (аеробног метаболизма) код скоро свих еукариота.<ref name="mitosomes">{{cite journal|vauthors=Henze K, Martin W | title = Evolutionary biology: essence of mitochondria | journal = Nature | volume = 426 | issue = 6963
Митохондрија, као што је првобитно показано електронско микроскопским изучавањима [[George Emil Palade|Ђеорга Палада]]<ref name="The Independent">{{cite news|title=Prof. George Palade: Nobel prize-winner whose work laid the foundations for modern molecular cell biology |publisher=The Independent |date=22. 10. 2008. |url=https://www.independent.co.uk/news/obituaries/prof-george-palade-nobel-prizewinner-whose-work-laid-the-foundations-for-modern-molecular-cell-biology-968560.html |accessdate=
Митохондрије наликују на бактерије, и то не само у погледу величине. Њихов матрични простор садржи за митохондрије специфичне ДНК, РНК и рибозоме који учествују у синтези неколико митохондријских компоненти. Штавише, оне се репродукују путем бинарне фисије, и респираторни процеси које оне посредују у знатној мери подсећају на оне које се одвијају у модерним аеробним бактеријама. Ова запажања су довела до широко прихваћене хипотезе коју је заговарала [[Лин Маргулис]]<ref>{{cite journal|last=Schaechter |first=M |title=Lynn Margulis (1938–2011) |journal=Science |year=2012 |volume=335 |issue=6066
; Лизозоми и пероксизоми су контејнери деградативних ензима
[[Датотека:Lysosomes Digestion.svg|thumb|250п|лево|Лизозомско варење материјала.<ref>Holtzclaw, Fred W., et al. AP Biology: to Accompany Biology, Campbell, Reece, 8e AP Edition. Pearson Benjamin Cummings, 2008.</ref>]]
[[Лизозоми|Лизозоме]] је открио [[Кристијан де Див]] 1949. године.<ref>{{cite web|title=The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1974|url=https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/1974/ |website=Nobelprize.org |publisher=Nobel Media AB|accessdate=31. 12. 2014}}</ref><ref name="natureobit">{{cite journal|doi=10.1038/498300a | title=Christian de Duve (1917–2013) Biologist who won a Nobel prize for insights into cell structure |year=2013 |last=Blobel |first=Günter |authorlink=Günter Blobel | journal=Nature | volume=498 | issue=7454
[[Пероксизом]]и (такође познати као микротела) органеле су окружене мембраном, са типично 0,5 -{μm}- у пречнику, које садрже оксидативне ензиме.<ref>{{cite web|title=Peroxisome|url=http://www.merriam-webster.com/dictionary/peroxisome|work=Online DIctionary|publisher=Merriam-Webster|accessdate=19.
: -{2 H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> → 2 H<sub>2</sub>O + O<sub>2</sub>}-
Сматра се да пероксизоми функционишу тако што штите сензитивне ћелијске компоненте од оксидативних напада -{H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>}-. Поједине биљке садрже специјализовани тип пероксизома, [[глиоксизом]],<ref>{{Cite book|vauthors=Evert RF, Eichhorn SE |year=2006 | title = Esau's Plant Anatomy: Meristems, Cells, and Tissues of the Plant Body: Their Structure, Function, and Development|publisher=John Wiley & Sons|isbn=9780471738435|pages=}}</ref> који је тако назван јер је место на коме се одвијају серије реакција које се колективно називају [[глиоксилатни циклус]].<ref name="pmid19095900">{{cite journal|vauthors=Bednarek P, Pislewska-Bednarek M, Svatos A, Schneider B, Doubsky J, Mansurova M, Humphry M, Consonni C, Panstruga R, Sanchez-Vallet A, Molina A, Schulze-Lefert P | title = A glucosinolate metabolism pathway in living plant cells mediates broad-spectrum antifungal defense | journal = Science | volume = 323 | issue = 5910
; Цитоскелетон
[[Датотека:FluorescentCells.jpg|мини|250п|десно|Цитоскелет еукариотске ћелије: актински филаменти (црвено), [[микротубула|микротубуле]] (зелено) и [[Једро|једра]] (плаво).<ref name="pmid25788699">{{cite journal|vauthors=Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC | title = The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments | journal = Journal of Cell Science | volume = 128 | issue = 11
[[Цитосол]] је далеко од хомогеног раствора. То је високо организовани [[Желатин|гел]] који може значајно да варира по свом саставу у разним деловима ћелије. Велики део његове унутрашње варијабилности произилази из дејства [[цитоскелет]]а, опсежних мрежа филамента које дају ћелији њен облик и способност кретања, и које су одговорне за распоред и унутрашње кретање њених органела.<ref name="Hardin">{{Cite book|title=Becker's World of the Cell |last=Hardin|first=Jeff |last2=Bertoni|first2=Gregory|last3=Kleinsmith|first3=Lewis J.|year=2015|publisher=Pearson |isbn=978013399939-6 |edition=8th |location=New York|pages=422-446}}</ref>{{sfn|McKinley|2015|pp=}}
Ред 227:
[[Датотека:Phalloidin staining of actin filaments.tif|мини|лево|250п|Актински филаменти.]]
[[Микрофиламенти]] су влакна пречника од ~90 Å која се састоје од протеина [[актин]]а.<ref name=gunning>{{Cite journal|pmid=25788699 |year=2015 |author=Gunning |first = P. W. | title = The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments | journal = Journal of Cell Science | volume = 128 | issue = 11
Трећа главна компонента цитоскелета су [[Прелазни филаменти|интермедијерни филаменти]].<ref name="pmid17551517">{{cite journal|vauthors=Herrmann H, Bär H, Kreplak L, Strelkov SV, Aebi U | title = Intermediate filaments: from cell architecture to nanomechanics | journal = Nat. Rev. Mol. Cell Biol. | volume = 8 | issue = 7
; Крути ћелијски зивови биљних ћелија
Ред 240:
; Хлоропласти
[[Датотека:Chloroplasten.jpg|мини|лево|250п|[[Хлоропласт]]и биљне ћелије испуњени хлорофилом]]
[[Датотека:Chlorophyll d structure.svg|мини|десно|250п|Постоји неколико врста [[хлорофил]]а, сви од којих садрже [[хлорин]]ски [[магнезијум]]ски [[лиганд]].<ref>{{cite journal|last=Woodward|first=R. B.|last2=Ayer|first2=W. A.|last3=Beaton|first3=J. M.|date=July 1960|title=The total synthesis of chlorophyll|journal=[[Journal of the American Chemical Society]] |volume=82|issue=14
Једна од дефинитивних карактеристика биљака је њихова способност да врше фотосинтезу. Место одвијања фотосинтезе су органеле познате као [[хлоропласт]]и, који иако су генерално неколико пута већи од митохондрија, подсећају на њих у смислу да оба опа типа органела имају унутрашњу и спољашњу мембрану. Штавише, унутрашњи мембрански простор хлоропласта, [[Stroma (fluid)|строма]],<ref name="Campbell 2006">{{Cite book|last=Campbell |first = Neil A. |authorlink= |last2=Williamson|first2=Brad|last3=Heyden|first3=Robin J.| title = Biology: Exploring Life | publisher = Pearson Prentice Hall |year=2006 | location = Boston, Massachusetts | url = http://www.phschool.com/el_marketing.html | doi = | id = |isbn=978-0-13-250882-7|pages=}}</ref> сличан је митохондријалној матрици јер садржи мноштво растворних ензима.
Међутим, унутрашња хлоропластна мембрана није наборана у кристе. Уместо тога строма обухвата трећи мембрански систем који формира међусобно повезане свежњеве врећица у облику дискова који се називају [[тилакоиди]],<ref>"Photosynthesis" McGraw Hill Encyclopedia of Science and Technology, 10th ed. 2007. Vol. 13 p. 469</ref><ref name="Spraque">{{cite journal|last=Spraque|first=S. G.|title=Structural and functional organization of galactolipids on thylakoid membrane organization |journal=J Bioenerg Biomembr |volume=19
Хлоропласти, попут митохондрија, садрже њихове сопствене ДНК, РНК и рибозоме, и они се репродукују фисијом. Сматра се да су хлоропласти, слично митохондријама, еволуирали из древних цијанобактерија које су попримиле симбиотички вид кохабитације у нефотосинтетичким еукариотским прецима. Заправо, неколико данашњих нефотосинтетских еукариота има управо такав симбиотски однос са аутентичним [[цијанобактерија]]ма. Због тога већина данашњих еукариота представља генетске „мешанце” у смислу да они истовремено имају једрене, митохондријске и, у случају биљака, хлоропластне линије наслеђивања.
Ред 272:
Моносахарид може да пређе из [[Једињење отвореног ланца|ацикличне форме отвореног ланца]] у [[циклично једињење|цикличну]] форму, путем реакције [[нуклеофилна адиција|нуклеофилне адиције]] између [[карбонилна група|карбонилне групе]] и једне од [[хидроксил]]них група истог молекула. Реакција формира прстен од атома угљеника који је затворен [[кисеоник|кисеоничним]] мостом. Резултирајући молекул садржи [[хемиацетал]]ну или [[хемикетал]]ну групу, у зависности од тога да ли је линеарна форма била [[алдоза]] или [[Ketoza (šećer)|кетоза]]. Ово је повратна реакција, те постоји равнотежа између цикличне и отворене форме молекула.{{sfn|Voet|Voet|2005|pp=358-359}}
[[Датотека:Existence in solution.sr.png|center|thumb|
У цикличним формама, прстен обично има '''5''' или '''6''' атома. Те форме се називају [[фураноза]]ма и [[пираноза]]ма, респективно — по аналогији са [[фуран]]ом и [[Piran (molekul)|пираном]], најједноставнијим једињењима са истим угљенично-кисеоничним прстеном (мада њима недостају [[двострука веза|двоструке везе]] које су присутне у та два молекула). На пример, [[алдохексоза|алдохексозна]] [[глукоза]] може да формира хемиацеталну везу између хидроксила на угљенику 1 и кисеоника на угљенику 4, чиме настаје молекул са петочланим прстеном, који се назива [[глукофураноза]]. Иста реакција може да се одвије између угљеника 1 и 5 чиме се формира молекул са шесточланим прстеном, који се назива [[глукопираноза]]. Цикличне форме са седмочланим прстеном (попут [[оксепан]]а), се ретко срећу, а називају се [[хептоза]]ма.
Ред 278:
Два моносахарида могу бити спојена помоћу [[Dehidracija|дехидрације]], реакције у којој се на свака два спојена моносахарида добија један [[молекул]] [[вода|воде]]. У тој реакцији са једног моносахарида се одваја један [[атом]] водоника, а са другог моносахарида се одваја [[хидроксилна група]] (-{''-ОН''}-) и таква два моносахарида се споје, док се њиховим спајањем добија један молекул воде -{''H—OH''}- тј. -{''H<sub>2</sub>O''}-. Новонастали молекул од два моносахарида се сада назива [[дисахарид]]. Обрнути процес, стварање два моносахарида од једног дисахарида се назива [[хидролиза]], када молекул воде напада везу између два спојена шећера. Напознатији дисахарид је [[сахароза]], обични шећер, који се у научном контексту зове '''кухињски шећер''' како би се разликовао од осталих шећера. Сахароза се састоји од молекула [[глукоза|глукозе]] и молекула [[фруктоза|фруктозе]]. Још један важан дисахарид је [[лактоза]], који се састоји од спојених молекула глукозе и [[галактоза|галактозе]]. Већина људи временом смањује производњу [[ензим]]а [[лактаза|лактазе]] који помоћу реакције хидролизе раздваја лактозу у моносахариде, глукозу и галактозу. Резултат смањивања заступљености лактазе у организму је настанак ''лактозне нетолеранције'', односно код особа извесних старосних група које имају смањене концентрације лактазе конзумација млека и млечних производа постаје проблематична.
[[Датотека:Hydrolysis.png|
Када се неколико, нпр. 3 до 6 моносахарида споји, тај ланац молекула се зове [[олигосахарид]] (''олиго'' значи више). Ови молекули се често користе у телу као маркери и сигнална једињења, а имају и них других улога.
Ред 292:
{{Main article|Липид|Глицерол|Масна киселина}}
[[Датотека:Common lipids lmaps.sr.png|thumb|right|
'''[[Липид]]и''' сачињавају разноврстну групу [[молекул]]а и у извесној мери се тај термин односи на сва једињења биолошког порекла која су релативно нерастворна у води или [[Hemijska polarnost|неполарна]], укључујући [[восак|воскове]], [[масна киселина|масне киселине]], из масних киселина изведене [[фосфолипид]]е, [[сфинголипид]]е, [[гликолипид]]е, и [[терпеноид]]е (нпр, [[ретиноид]]е и [[стероид]]е). Неки липиди су линеарни [[Alifatično jedinjenje|алифатични]] молекули, док други имају структуре прстена. Део липида су [[Ароматичност|ароматична једињења]], док преостали нису. Неки су флексибилни, док су други крути.{{sfn|Fromm|Hargrove|2012|pp=22–27}}</ref>
Ред 304:
=== Протеини ===
{{Main article|Протеин|Аминокиселина}}
[[Датотека:AminoAcidball.svg|thumbnail|
[[Протеин]]и су веома велики молекули – макро-биополимери – направљени од мономера званих [[аминокиселина|аминокиселине]]. Аминокиселина се састоји од атома угљеника за који је везана једна [[Amin (hemija)|амино]] група, —-{NH}-<sub>2</sub>, једна [[карбоксилна киселина|карбоксилна]] група, —-{COOH}- (мада оне постоје као —-{NH}-<sub>3</sub><sup>+</sup> и —-{COO}-<sup>−</sup> под физиолошким условима), једног атома водоника, и једног бочног ланца, који се обично обележава са „—-{R}-”. Бочни ланац „-{R}-” је различит за сваку аминокиселину. Постоји двадесет [[Proteinogena aminokiselina|протеиногених]] (стандардних) аминокиселина. „-{R}-”-групе чине сваку аминокиселину особеном, и својства бочног ланца имају велики утицај на свеукупну [[Терцијарна структура протеина|тродимензионалну конформацију]] протеина. Неке аминокиселине имају функције као самостални молекули или у модикованим формама; на пример, [[Glutaminska kiselina|глутамат]] делује као важан [[неуротрансмитер]]. Аминокиселине се могу спојити путем [[peptide bond|пептидних веза]].<ref name=":0">{{Cite journal|year=1984|title=Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983|url=https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x|journal=European Journal of Biochemistry|volume=138|issue=1|doi=10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x|issn=0014-2956|pages=9-37}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Muller|first=P|date=
[[Датотека:Amino acids 1.png|thumb|left|
[[Датотека:1GZX Haemoglobin.png|thumb|right|
Протеини могу да имају стурктурне и/или функционалне улоге. На пример, кретања протеина [[актин]]а и [[миозин]]а су ултиматно одговорна за контракције скелеталних мишића. Једно својство које многи протеини имају је њихово специфично везивање за извесне класе молекула—они могу да буду ''екстремно'' селективни у погледу тога за шта се везују. [[Антитело|Антитела]] су један пример протеина који се везује за један специфичан тип молекула. Антитела се састоје од тешких и лаких ланаца. Два тешка ланца могу да буду повезана са два лака ланца путем [[Disulfidna veza|дисулфидних веза]] између њихових аминокиселина. Антитела остварују специфичност путем варијација базираних на разлика у [[N-terminus|-{N}--терминалним]] доменима.<ref name=brsphys>{{Cite book|last=Costanzo|first=Linda S.|title=Physiology |publisher=Lippincott Williams & Wilkins |location=Hagerstwon, MD |year=2007 |isbn=978-0781773119|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|doi=10.1016/j.tibs.2009.11.005 |pmid=20022755 |pmc=4716677 |title=How antibodies fold |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=35 |issue=4
Заправо, [[enzyme-linked immunosorbent assay|имуносорбентни тест повезан са ензимом]] (-{ELISA}-),<ref>{{Cite journal|last=Weiland|first=G.|date=
Структура протеина традиционално се описује у виду хијерархије са четири нивоа. [[Примарна структура протеина]] се састоји од линеарне секвенце аминокиселина;<ref name="sanger">{{harvnb|Sanger|1952|pp=1-67}}</ref><ref name="letter">{{Cite journal|last=Aasland|first=Rein |last2=Abrams|first2=Charles |last3=Ampe|first3=Christophe |last4=Ball|first4=Linda J.|last5=Bedford|first5=Mark T. |last6=Cesareni|first6=Gianni |last7=Gimona|first7=Mario |last8=Hurley|first8=James H.|last9=Jarchau|first9=Thomas |date=20.
{{Protein structure summary}}
[[Датотека:Structural coverage of the human cyclophilin family.png|thumb|
Протеини који се уносе као храна обично прво бивају разложени до појединачних аминокиселина и дипептида у [[small intestine|танком цреву]], и затим апсорбовани. Они могу да буду поново састављени чиме се формирају нови протеини. Интермедијерни призводи [[Гликолиза|гликолизе]], [[Кребсов циклус|циклуса лимунске киселине]], и [[Put pentoza fosfata|пута пентозног фосфата]] могу да буду кориштени за формирање свих двадесет аминокиселина, и већина [[бактерија]] и [[Биљка|биљки]] поседује све неопходне ензиме за синтезу свих протеиногених аминокиселина. [[Човек|Људи]] и други [[сисари]], међутим, могу да синтетишу само око половине њих. Они не могу да синтетишу [[изолеуцин]], [[леуцин]], [[лизин]], [[метионин]], [[фенилаланин]], [[треонин]], [[триптофан]], и [[валин]]. То су [[Esencijalna aminokiselina|есенцијалне аминокиселине]], јер је есенцијално да се унесу путем исхране.<ref>{{cite journal|last=Young|first=V. R.|title=Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations |journal=J. Nutr. |volume=124 |issue=8 Suppl |pages=1517S–1523S |year=1994 |pmid=8064412 |url=http://jn.nutrition.org/cgi/reprint/124/8_Suppl/1517S.pdf}}</ref><ref name="DRI">[http://fnic.nal.usda.gov/dietary-guidance/dietary-reference-intakes/dri-reports Dietary Reference Intakes: The Essential Guide to Nutrient Requirements] {{webarchive|url=https://web.archive.org/web/20140705140516/http://fnic.nal.usda.gov/dietary-guidance/dietary-reference-intakes/dri-reports |date=
Ако се амино група уклони са аминокиселине, она оставља за собом угљенични скелетон такозване α-[[кетокиселина|кетокиселине]]. Ензими који се називају [[transaminase|трансаминазе]] могу да са лакоћом пренесу амино групу са једне аминокиселине (претварајући је у α-кетокиселину) на другу α-кетокиселину (правећи од ње аминокиселину).<ref>{{cite journal|vauthors=Karmen A, Wroblewski F, Ladue JS | title = Transaminase activity in human blood | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 34 | issue = 1
Сличан процес се користи за разлагање протеина. Они се прво хидролизују у његове саставне аминокиселине. Слободни [[ammonia|амонијак]] (-{NH}-<sub>3</sub>), који постоји као [[ammonium|амонијум]] јон (-{NH}-<sub>4</sub><sup>+</sup>) у крви, је токсичан за животне форме. Подесан метод за његово излучивање стога мора да постоји. Различите тактике су развијене у процесу еволуције у различитим животињама, у зависности од потреба животиње. [[Unicellular|Једноћелијски]] организми једноставно испуштају амонијак у окружење. Слично томе, [[osteichthyes|кошљорибе]] могу да испусте амонијак у воду, где брзо бива разблажен. Сисари генерално претварају амонијак у [[Уреа|уреју]], путем [[urea cycle|циклуса уреје]].<ref name="Sherwood 2012">{{harvnb|Sherwood|2012|pp=558}}</ref>
Да би се утврдило да ли су два протеина повезана, или другим речима да би се одлучило да ли су хомологни или не, научници користе методе поређења секвенци. Методе као што су [[sequence alignment|поравнавање секвенци]]<ref name=mount>{{cite book|last=Mount|first=D.M.|year=2004 | title=Bioinformatics: Sequence and Genome Analysis |edition=2nd | publisher= Cold Spring Harbor Laboratory Press: Cold Spring Harbor, NY. |isbn=978-0-87969-608-5|pages=}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.ebi.ac.uk/Tools/msa/clustalw2/help/faq.html#23|website=Clustal |title= Clustal FAQ #Symbols|accessdate=
=== Нуклеинске киселине ===
{{Main article|Нуклеинска киселина|ДНК|РНК|Нуклеотиди}}
[[Датотека:0322 DNA Nucleotides.sr.jpg|thumbnail|
[[Нуклеинска киселина|Нуклеинске киселине]], које се тако називају због њихове преваленције у ћелијском [[cell nucleus|једру]] (нуклеусу), су генеричко име за фамилију [[Biopolimeri|биополимера]]. Оне су комплексни, биохемијски макромолекули велике молекулске тежине који имају способност преноса [[Sekvenca nukleinskih kiselina|генетичких информација]] у свим живим ћелима и [[вируси]]ма.<ref name="Voet_2005"/> Њихови мономери се називају [[nucleotide|нуклеотидима]], и сваки се састоји од три компоненте: азотне [[Heterociklično jedinjenje|хетероцикличне]] [[base (chemistry)|базе]] (било [[purine|пурина]] или [[pyrimidine|пиримидина]]), [[Deoxyribose|пентозног шећера]],<ref>C.Michael Hogan. 2010. [http://www.eoearth.org/articles/view/158858/?topic=49496 ''Deoxyribonucleic acid''. Encyclopedia of Earth. National Council for Science and the Environment.] eds. S.Draggan and C.Cleveland. Washington DC</ref> и [[phosphate|фосфатне]] групе.<ref>{{harvnb|Saenger|1984|pp=84}}.</ref>
[[Датотека:Nucleotides 1.sr.svg|thumb|center|
Најзаступљеније нуклеинске киселине су [[Дезоксирибонуклеинска киселина|дезоксирибонуклеинске киселине]] (ДНК) и [[Рибонуклеинска киселина|рибонуклеинске киселине]] (РНК).<ref>{{harvnb|Tropp|2012|pp=5}}–9.</ref> [[phosphate group|Фосфатна група]] и шећер сваког нуклеотида се међусобно везују и формирају основу нуклеинске киселине, док се информације складиште у виду секвенци азотних база. Далеко највише кориштене азотне базе су [[adenine|аденин]], [[cytosine|цитозин]], [[guanine|гуанин]], [[thymine|тимин]], и [[uracil|урацил]]. [[nitrogenous base|Азотне базе]] једног нуклеинско киселинског ланца формирају [[hydrogen bonds|водоничне везе]] са азотним базама комплементарног ланца (попут рајфешлуса). Аденин се везује са тимином и урацилом, тимин само са аденином, а цитозин и гуанин се међусобно везују. У погледу заступљености: аденин, цитозин и гуанин се јављају у ДНК и РНК, док се тимин јавља само у ДНК, а урацил само у РНК.
Осим што су генетички материјал ћелије, нуклеинске киселине често играју улогу [[second messenger|секундарног гласника]],<ref name="Kimball">{{cite web|last=Kimball|first=J|title=Second messengers|url=http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/S/Second_messengers.html|5=|accessdate=
== Метаболизам ==
Ред 344:
[[Фототрофи]] (биљке и поједине бактерије; стичу слободну енергију од Сунца путем фотосинтезе, процеса у коме светлосна енергија напаја ендергонску реакцију -{CO}-<sub>2</sub> и -{H<sub>2</sub>O}- чиме се формирају угљени хидрати и -{O}-<sub>2</sub>. [[Хемотрофи]] добијају своју слободну енергију путем оксидације органских једињења (угљених хидрата, [[липид]]а, [[протеин]]а) преузетих од других организама, који су ултиматни фототрофи. Ова слободна енергија се најчешће спреже са ендергоним реакцијама путем посредничке синтезе високо енергетских [[фосфат]]них једињења као што је [[аденозин трифосфат]]. Осим што бивају у потпуности оксидовани, [[нутријенти]] се разлажу у серији метаболичких реакција до заједничких интермедијера који се користе као [[Prekurzor (hemija)|прекурзори]] у сиснтези других биолошких молекула.
Изузетна особина живих система је да, упркос сложености њихових унутрашњих процеса, они одржавају [[Хомеостаза|стабилно стање]].{{sfn|Gordon|2017|pp=9}}<ref name="EM">{{cite book|title=A dictionary of biology|last=Martin|first=Elizabeth|year=2008|publisher=Oxford University Press|isbn=978-0-19-920462-5|edition=6th|location=Oxford|pages=315-316}}</ref> То се уверљиво доказује на пример запажањем да у временском периоду од 40 година нормална одрасла особа конзумира дословно тоне храњивих материја и преко 20.000 литара воде, али да то чини без значајне промене тежине. Ово стабилно стање се одржава путем софистицираног сета метаболичких регулаторних система.<ref name=wotb>{{cite book|first=W.B. |last=Cannon |authorlink=Walter Bradford Cannon |title=The Wisdom of the Body
=== Метаболички путеви ===
[[Метаболички путеви]] су серија консекутивних ензимских реакција којима се формирају специфични производи. Њихови [[Reagens|реактанти]], [[Metabolički intermedijer|интермедијери]] и [[Produkt (hemija)|продукти]] се називају [[метаболит]]има. Организам користи мноштво метаболита, и стога има знатан број [[Metabolički put|метаболичких путева]].<ref>{{cite book|title=An Introduction to Metabolic Pathways by S. DAGLEY|date=March 1971|publisher=Sigma Xi, The Scientific Research Society|edition=Vol. 59, No. 2
| title = Recommendations of the Nomenclature Committee | publisher = International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse | url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ | accessdate=14.
[[Датотека:Catabolism schematic.sr.svg|мини|300п|Преглед [[Катаболизам|катаболизма]]. Комплексни метаболити као што су угљени хидрати, протеини и липиди се деградирају прво до њихових мономерних јединица, превасходно [[Глукоза|глукозе]], [[аминокиселина]], [[масна киселина|масних киселина]] и [[глицерол]]а, и затим до заједничког интермедијера, ацетил-коензима А. [[Ацетил]] група се затим оксидује до [[Угљен-диоксид|-{CO}-<sub>2</sub>]] путем циклуса лимунске киселине уз упореду редукцију -{NAD}-<sup>+</sup> и [[Flavin adenin dinukleotid|-{FAD}-]]. Њихова каснија реоксидација помоћу -{O}-<sub>2</sub> преко [[Lanac transporta elektrona|ланца транспорта електрона]] и [[Oksidativna fosforilacija|оксидативне фосфорилације]] резултира у стварању -{H<sub>2</sub>O}- и -{ATP}-.]]
Ред 361:
* Метаболички путеви су [[Повратна хемијска реакција|иреверзибилни]]. Високо егзотермне реакције (које имају велике негативне промене слободне енергије) су иреверзибилне. Оне другим речима теку до завршетка. Ако је таква реакција први корак вишестепеног пута, она одређује смер пута, и чини целокупан пут неповратним.
* Катаболички и анаболички путеви се разликују. Ако су два метаболита метаболички разменљива, путања од првог до другог мора се разликовати од путање од другог до првог. То је зато што ако се метаболит 1 претвара у метаболит 2 ексергонским процесом, конверзија метаболита 2 у метаболит 1 захтева да се обезбеди слободна енергија како би се омогућило одвијање ендергонског процеса. Из тог разлога се две путање морају разликовати у бар једној од њихових реакција. Постојање независних путева интерконверзије представља важну особину метаболичких путева, јер омогућава независну контролу оба процеса. Ако је метаболит 2 неопходан за ћелију, неопходно је да се искључи путања која води од метаболита 2 до метаболита 1, и активира путања супротног смера. Таква независна контрола би била немогућа без различитих путања.
* Сваки метаболички пут има први усмеравајући корак. Иако су метаболички путеви неповратни, већина њихових компонентних реакција функционише близу равнотежних услова. Међутим, на почетку сваког пута постоји иреверзибилна (ексергонска) реакција која „усмерава” интермедијере који су њени продукти да наставе секвенцу хемијских промена следећи дату путању.<ref>{{cite journal|vauthors=Hunter T | title = Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling | journal = Cell | volume = 80 | issue = 2
* Сви метаболички путеви су регулисани. Метаболички путеви су регулисани законима потражње и понуде.<ref name = "Suzuki_2015_4">{{cite book|last=Suzuki|first=H.| title = How Enzymes Work: From Structure to Function | publisher = CRC Press | location = Boca Raton, FL |year=2015 |isbn=978-981-4463-92-8 | chapter = Chapter 4: Effect of pH, Temperature, and High Pressure on Enzymatic Activity |pages=53-74}}</ref> Да би се вршила контрола флукса метаболита дуж метаболичког пута, неопходно је да се регулише њихов метаболички корак којим се ограничава свеукупна брзина. Први усмеравајући корак, који је иреверзибилан, одвија се превише споро да би се омогућило његовим супстратима и продуктима да се уравнотеже (ако би реакције биле у равнотежи, оне не би могле да буду неповратне). Већина других реакција путање функционише у близини равнотеже, и стога је усмеравајући корак онај који ограничава брзину. Већина метаболичких путева је контролисана регулацијом ензима који катализује први усмеравајући корак или кораке. То је ефикасан начин вршења контроле, јер се тиме спречава беспотребна синтеза метаболита у даљим деловима путање, ако они нису неопходни.
Ред 386:
| [[Пероксизом]]и ([[глиоксизом]]и код биљака) || Оксидативне реакције посредоване [[L-aminokiselina oksidaza|аминокиселинским оксидазама]] и [[каталаза]]ма; реакције [[Глиоксилатни циклус|глиоксилатног циклуса]] у биљкама
|}
* Метаболички путеви у еукариотским ћелијама се одвијају на специфичним ћелијским локацијама. Компартментализација еукариотске ћелије омогућава да се различити метаболички путеви одвијају на различитим локацијама, као што је наведено у табели. На пример, -{ATP}- се превасходно генерише у митохондријама, док се углавном користи у цитоплазми. Синтеза метаболита у специфичним мембрански ограниченим потћелијским компартманима чини њихов [[Мембрански транспорт|траспорт]] између компартмана виталном компонентом еукариотског метаболизма. Услед неполарне природе биолошких мембрана оне су у великој мери непропусне за већину јонских и поларних супстанци, тако да те материје могу да пролазе кроз мембране једино уз помоћ специфичних протеина. [[Biološka membrana|Биолошке мембране]] су [[Васкуларна пермеабилност|селективно пермеабилне]] за метаболите услед присуства специфичних [[Transportni protein|транспортних протеина]] у мембранама. Такви протеини су неопходни за посредовање свог трансмембранског кретања јона, као што су -{Na}-<sup>+</sup>, -{K}-<sup>+</sup>, -{Ca}-<sup>2+</sup>, и -{Cl}-<sup>-</sup>, као и метаболита као што су пируват, аминокиселине, шећери и нуклеотиди, па чак и воде (упркос њене релативно високе пермеабилности у двослоју). Транспортин протеини су исто тако одговорни за све биолошке [[Elektrohemijski gradijent|електрохемијске феномене]], као што је на пример [[неуротрансмисија]]. Синтеза и употреба ацетил-КоА су исто тако компартментализовани. Овај метаболички интермедијер се користи у цитосолној синтези масних киселина, али се синтетише у митоходријама. У [[Višećelijski organizam|вишећелијским организмима]], компартментализација се јавља и на вишим нивоима ткива и органа. Сисарска [[јетра]], на пример, у великој мери је одговорна за синтезу глукозе из прекурзора који нису угљено хидратне природе ([[глуконеогенеза]]),<ref>{{cite journal|vauthors=Kamata K, Mitsuya M, Nishimura T, Eiki J, Nagata Y | title = Structural basis for allosteric regulation of the monomeric allosteric enzyme human glucokinase | journal = Structure | volume = 12 | issue = 3
=== Угљени хидрати као извори енергије ===
{{Main article|Метаболизам угљених хидрата}}
Глукоза је извор енергије многих животних форми. На пример, [[полисахариди]] се разлажу у њихове мономере ([[glycogen phosphorylase|гликогенска фосфорилаза]]<ref>{{cite journal|title=A simple method for the preparation of crystalline potato phosphorylase and Q-enzyme |last=Baum|first=H.|last2=Gilbert|first2=G. A.|lastauthoramp=yes |journal = Nature |year=1953|volume = 171 |pmid = 13063502|pages=983-984
==== Анаеробна гликолиза ====
{{Glycolysis summary}}
[[Глукоза]] се углавном метаболизује путем веома важног [[Metabolic pathway|метаболичког пута]] са десет корака који се назива [[glycolysis|гликолиза]],<ref>{{cite journal|first=AH |last=Romano | title=Evolution of carbohydrate metabolic pathways |last2=Conway |first2=T | journal=Res Microbiol |year=1996 | volume=147 | issue=6–7
==== Аеробна гликолиза ====
У [[aerobic glycolysis|аеробним]] ћелијама са довољним приступом кисеонику, као што је случај са већином људских ћелија, пируват се даље метаболизује. Он се иреверзибилно конвертује у [[acetyl-CoA|ацетил-КоА]], при чему се одваја један атом угљеника као отпадни производ [[carbon dioxide|угљен
==== Глуконеогенеза ====
{{Main article|Глуконеогенеза}}
Код [[vertebrate|кичмењака]], енергично контрахујући [[skeletal muscle|скелетални мишићи]] (током дизања тегова, или спринтовања, на пример) не добијају довољно кисеоника да задовоље потражњу за енергијом, и стога они прелазе на [[Fermentation (biochemistry)|анаеробни метаболизам]], при чему конвертују глукозу у [[лактат]].<ref name="Prescott Microbiology">{{cite book|url=http://highered.mcgraw-hill.com/sites/0072556781/information_center_view0/|title=Microbiology|last=Klein|first=Donald W.|author2=Lansing M.|last3=Harley|first3=John|publisher=[[McGraw-Hill]]|year=2006|isbn=978-0-07-255678-0|edition=6th|location=New York|pages=}}</ref><ref>{{cite web|first=Richard |last=Bowen|url=http://www.vivo.colostate.edu/hbooks/pathphys/digestion/largegut/ferment.html|title=Microbial Fermentation|website=Hypertexts for biological sciences|publisher=Colorado State University|accessdate=29.
== Однос са другим биолошким наукама „молекулске скале” ==
[[Датотека:Schematic relationship between biochemistry, genetics and molecular biology.svg|thumb|
Биохемијски истраживачи користе специфичне технике које су устаљене у пољу биохемије, мада у све већој мери долази до њиховог комбиновања са техникама и идејама које су развијене у пољима [[genetics|генетике]], [[molecular biology|молекуларне биологије]] и [[biophysics|биофизике]]. Никада није постојало оштро разраничење између тих дисциплина у погледу садржаја и техника. У данашње време, термини ''молекуларна биологија'' и ''биохемија'' скоро да су узајамно синонимни. Следећа слика је шематски приказ који приказује једно могуће гледиште односа између поља:
Ред 445:
== Литература ==
* {{Cite book|ref=harv|last=
* {{Cite book|ref=harv|last=Costanzo|first=Linda S.|title=Physiology |publisher=Lippincott Williams & Wilkins |location=Hagerstwon, MD |year=2007 |isbn=978-0781773119|pages=}}
* {{Cite book|ref=harv|last=Maton |first = Anthea |last2=Hopkins|first2=Jean|last3=McLaughlin|first3=Charles William|last4=Johnson|first4=Susan|last5=Warner|first5=Maryanna Quon|last6=LaHart|first6=David|last7=Wright|first7=Jill D.| title = Human Biology and Health | publisher = Prentice Hall |year=1993 | location = Englewood Cliffs, New Jersey, US |isbn=978-0139811760|pages=}} * {{Cite book|ref=harv|last=Campbell |first = Neil A. |authorlink= |last2=Williamson|first2=Brad|last3=Heyden|first3=Robin J.| title = Biology: Exploring Life | publisher = Pearson Prentice Hall |year=2006 | location = Boston, Massachusetts | url = http://www.phschool.com/el_marketing.html | doi = | id = |isbn=978-0-13-250882-7|pages=}}▼
{{refbegin|30em}}
▲* {{Cite book|ref=harv|last=Campbell |first = Neil A. |authorlink= |last2=Williamson|first2=Brad|last3=Heyden|first3=Robin J.| title = Biology: Exploring Life | publisher = Pearson Prentice Hall |year=2006 | location = Boston, Massachusetts | url = http://www.phschool.com/el_marketing.html | doi = | id = |isbn=978-0-13-250882-7|pages=}}
* {{Cite book|ref=harv|title=Becker's World of the Cell |last=Hardin|first=Jeff |last2=Bertoni|first2=Gregory|last3=Kleinsmith|first3=Lewis J.|year=2015|publisher=Pearson |isbn=978013399939-6 |edition=8th |location=New York|pages=422-446}}
* {{Cite book|ref=harv|vauthors=Evert RF, Eichhorn SE |year=2006 | title = Esau's Plant Anatomy: Meristems, Cells, and Tissues of the Plant Body: Their Structure, Function, and Development|publisher=John Wiley & Sons|isbn=9780471738435|pages=}}
Линија 456 ⟶ 457:
* {{Cite book|ref=harv|chapter=Ch. 1: Section: Electron Microscopy |chapterurl=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9941/#A139 |last=Cooper|first=Geoffrey M.|title=The Cell — A Molecular Approach |publisher=Sinauer Associates |location=Sunderland MA |year=2000 |isbn=978-0-87893-106-4 |edition=2nd |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK9839/ }}
* {{Cite book|ref=harv|last=Marsh|first=Mark| title = Endocytosis| publisher = Oxford University Press|year=2001|pages=vii|isbn=978-0-19-963851-2}}
* {{Cite book|ref=harv|last=Schoener|first=Thomas W|chapter=§I.1 Ecological niche |url=https://books.google.com/books?id=4MS-vfT89QMC&pg=PA3
* {{Cite book|ref=harv|title=Biodiversity and ecosystem function|url=https://books.google.com/books?id=j8OmrBY-6JAC&pg=PA88&lpg=PA88&dq=desulfurication&source=bl&ots=Bs_gVLZkxl&sig=96Dwvm4v-evvt-Aq_pBqrAYQ6Jc&hl=en&ei=_lbTS62JB8KB8gbS0LzkDw&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=3&ved=0CBwQ6AEwAg#v=onepage&q=desulfurication&f=false|year=1993 |first=Ernst-Detlef|last=Schulze |last2=Mooney|first2=Harold A.|publisher=Springer-Verlag|pages=88-90}}
* {{Cite book|ref=harv|last=Oparin|first=A. I.|editor-last=Bernal|editor-first=John Desmond|title=The origin of life|url=https://books.google.com/books?id=ob6PhrWXZ4gC|year=1967|publisher=World Pub. Co.|pages=199-234}}
Линија 463 ⟶ 464:
* {{Cite book|ref=harv|editor-last=KJ|editor-first=Ryan| editor2-last=CG|editor2-first=Ray| title = Sherris Medical Microbiology | edition = 4th | publisher = McGraw Hill |year=2004 |isbn=978-0-8385-8529-0|pages=261-271, 273–296}}
* {{Cite book|ref=harv|vauthors=Prescott LM, Harley JP, Klein DA |title=Microbiology |publisher = Wm. C. Brown Publishers |year=1996 |edition=3rd |isbn=978-0-697-29390-9|pages=130-131}}
* {{Cite book|ref=harv|first=Lee|last=Chi Chung|first2=Ribbe|last2=Markus W.|first3=Hu|last3=Yilin|editor1-first=Peter M. H.|editor1-last=Kroneck |editor2-first=Martha E.|editor2-last=Sosa Torres|title=The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment|series=Metal Ions in Life Sciences|volume=14|year=2014|publisher=Springer|chapter=Chapter 7. Cleaving the N,N Triple Bond: The Transformation of Dinitrogen to Ammonia by Nitrogenases
* {{Cite book|ref=harv|last=Postgate|first= J. |year=1998 |title= Nitrogen Fixation|edition= 3rd |publisher=Cambridge University Press|location= Cambridge}}
* {{Cite book|ref=harv|last=Smith|first= Gilbert M.| title= A Textbook of General Botany|year=2007| publisher= READ BOOKS
* {{cite book|ref=harv |last=Clarence|first=Peter Berg|title =The University of Iowa and Biochemistry from Their Beginnings|url=https://books.google.com/books?id=XwQhAQAAIAAJ&pg=PA1#v=onepage&q&f=false |year=1980 |isbn=9780874140149|pages=}}
* {{Cite book|ref=harv|vauthors=Castellani A, Chalmers AJ | title = Manual of Tropical Medicine | edition = 3rd | publisher = Williams Wood and Co. | location = New York |year=1919 }}
* {{Cite book|ref=harv|last=Singleton|first=P.| title = Bacteria in Biology, Biotechnology and Medicine | edition = 5th | publisher = Wiley |year=1999 |isbn=978-0-471-98880-9|pages=444-454}}
* {{Cite book|ref=harv|last=Steinberg |first = MH |year=2001 | title = Disorders of Hemoglobin: Genetics, Pathophysiology, and Clinical Management | publisher = Cambridge University Press | url = https://books.google.com/books?vid=isbn_0-521-63266-8 |isbn=978-0521632669|pages=95}}
* {{Cite book|ref=harv|title=eLS (formerly Encyclopedia of Life Sciences)|last=Masters|first=Barry R|year=2008|publisher=John Wiley & Sons, Ltd|isbn=9780470015902 |location=
* {{Cite book|ref=harv|doi=10.1002/9781118960608.cbm00033|chapter=Bacilli class. Nov|title=Bergey's Manual of Systematics of Archaea and Bacteria
* {{Cite book|ref=harv|last=Pommerville|first=J.C. |title=Fundamentals of Microbiology|year=2013|publisher=Jones & Bartlett|location=Sudbury, MA|isbn=9781449647964|edition=10th|pages=106}}
* {{Cite book|ref=harv|last=Horowitz|first=Norman Harold|title=To utopia and back: the search for life in the solar system |publisher=W.H. Freeman |location=San Francisco |year=1986 |isbn=978-0-7167-1766-9 |oclc= |doi= |accessdate=}}
* {{Cite book|ref=harv|last=Yount |first = Lisa |title = A to Z of Biologists |year=2003 |publisher = Facts on File, Inc. |location = New York, NY |isbn=978-1-4381-0917-6
* {{Cite book|ref=harv|last=Lodish|first=Harvey|last2=Berk |first2=Arnold |last3=Zipursky |first3=S. Lawrence|last4=Matsudaira|first4=Paul|last5=Baltimore |first5=David |last6=Darnell |first6=James |title=Molecular cell biology |year=2000|publisher=Scientific American Books |location=New York |isbn=978-0-7167-3136-8 |edition=4th |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21475/}}
* {{Cite book|ref=harv|last=Berg|first=Jeremy M.|last2=Tymoczko|first2=John L.|last3=Stryer |first3=Lubert |last4=Berg|first4=Jeremy M. |last5=Tymoczko|first5=John L.|last6=Stryer |first6=Lubert|title=Biochemistry|publisher=W H Freeman |isbn=978-0-7167-3051-4 |edition=5th |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/}}
Линија 486 ⟶ 487:
|pages=1124
| pmid = 13684868
| doi = 10.1038/1901124a0| url = http://www.nature.com/nature/journal/v190/n4781/pdf/1901124a0.pdf
| format = PDF|accessdate=4. 1. 2016
}}
* {{cite book|ref=harv|author=Ben-Menahem, Ari |title=Historical Encyclopedia of Natural and Mathematical Sciences |url=https://books.google.com/books?id=9tUrarQYhKMC&pg=PA2982 |year=2009|publisher=Springer |isbn=978-3-540-68831-0 |pages=2982}}
Ред 496:
* {{cite journal|ref=harv|last=Clarence|first=Peter Berg|title =The University of Iowa and Biochemistry from Their Beginnings|url=https://books.google.com/books?id=XwQhAQAAIAAJ&pg=PA1#v=onepage&q&f=false |year=1980|isbn=9780874140149|pages=}}
* {{Cite journal|ref=harv|author=Edwards K.J. |author2=Brown D.G. |last3=Spink|first3=N.|author4=Skelly J.V. |last5=Neidle|first5=S.|title = Molecular structure of the B-DNA dodecamer d(CGCAAATTTGCG)2. An examination of propeller twist and minor-groove water structure at 2.2 A resolution |journal = J.Mol.Biol. |year=1992|volume = 226 |pmid = 1518049|pages=1161-1173}}
* {{cite book|ref=harv|last=Solomon|first=Eldra P.|last2=Berg|first2=Linda R.|last3=Martin|first3=Diana W.|title=Biology, 8th Edition, International Student Edition|publisher=Thomson Brooks/Cole|isbn=978-0495317142|url=http://www.slideshare.net/nicolledb05/biology-solomon-berg-martin-8th-edition|year=2007|accessdate=
* {{cite journal|ref=harv|last=Fariselli|first=Piero|last2=Rossi|first2=Ivan|last3=Capriotti|first3=Emidio|last4=Casadio|first4=Rita|title=The WWWH of remote homolog detection: the state of the art |journal=Briefings in Bioinformatics |year=2007|volume=8 |issue=2 |pmid=17003074 |doi=10.1093/bib/bbl032 |url = http://bib.oxfordjournals.org/content/8/2/78.full }} {{open access}}
* {{cite book|ref=harv|last=Fiske|first=John |title=Outlines of Cosmic Philosophy Based on the Doctrines of Evolution, with Criticisms on the Positive Philosophy, Volume 1|year=1890|publisher=Houghton, Mifflin |location=Boston and New York |url=https://books.google.com/books?id=bTgmlJNazxkC&printsec=frontcover#v=onepage&q&f=false |accessdate=16.
* {{Cite book|ref=harv|last=Finkel|first=Richard |last2=Cubeddu|first2=Luigi |last3=Clark|first3=Michelle |year=2009| title=Lippencott's Illustrated Reviews: Pharmacology |edition = 4th | publisher=Lippencott Williams & Wilkins |isbn=978-0-7817-7155-9 |url =https://books.google.com/books/about/Pharmacology.html?id=Q4hG2gRhy7oC }}
* {{cite book|ref=harv|last=Krebs|first=Jocelyn E.|last2=Goldstein|first2=Elliott S.|last3=Lewin|first3=Benjamin|last4=Kilpatrick|first4=Stephen T.|title=Essential Genes |url=https://books.google.com/books?id=FzBs_QgihRIC&pg=PA32 |year=2012|publisher=Jones & Bartlett Publishers |isbn=978-1-4496-1265-8|pages=}}
Ред 512:
* {{cite journal|ref=harv||last=Knowles|first=J. R.|title=Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=49 |year=1980|pmid=6250450 | doi=10.1146/annurev.bi.49.070180.004305|pages=877-919}}
* {{cite book|ref=harv|last=Metzler|first=David Everett|last2=Metzler|first2=Carol M.|title=Biochemistry: The Chemical Reactions of Living Cells |volume=1 |url=https://books.google.com/books?id=1R_a_D6SSJEC&pg=PA58 |year=2001|publisher=Academic Press |isbn=978-0-12-492540-3|pages=}}
* {{cite book|ref=harv|last=Miller|first=G.|last2=Scott|first2=Spoolman|title=Environmental Science - Biodiversity Is a Crucial Part of the Earth's Natural Capital |url=https://books.google.com/books?id=NYEJAAAAQBAJ&pg=PA62 |year=2012|publisher=[[Cengage Learning]] |isbn=978-1-133-70787-5 |accessdate=
* {{cite book|ref=harv|last=Nielsen|first=Forrest H.|title = Ultratrace minerals; Modern nutrition in health and disease |editor-last=Shils|editor-first=Maurice E.|location = Baltimore |publisher = Williams & Wilkins |year=1999|url = http://hdl.handle.net/10113/46493 |pages=283-303}}
* {{cite book|ref=harv|last=Peet|first=Alisa|editor1-last=Marks|editor1-first=Allan|editor2=Lieberman Michael A. |title = Marks' Basic Medical Biochemistry (Lieberman, Marks's Basic Medical Biochemistry) |edition = 4th |isbn=978-1-60831-572-7 | url =https://books.google.com/books/about/Marks_Basic_Medical_Biochemistry.html?id=HHK7S7t47BEC |year=2012}}
* {{cite book|ref=harv|last=Rayner-Canham|first=Marelene F. |last2=Rayner-Canham|first2=Geoffrey |url=https://books.google.com/books?id=S_NJ7AubQIcC&pg=PA136#v=onepage&q&f=false |title=Women in Chemistry: Their Changing Roles from Alchemical Times to the Mid-Twentieth Century |publisher = Chemical Heritage Foundation |year=2005|isbn=978-0941901277|pages=}}
* {{cite journal|ref=harv|author=Rojas-Ruiz, Fernando A |author2=Vargas-Méndez, Leonor |last3=Kouznetsov|first3=Vladimir V.|title=Challenges and Perspectives of Chemical Biology, a Successful Multidisciplinary Field of Natural Sciences |journal=Molecules |year=2011|volume=16 |doi=10.3390/molecules16032672 |issn=1420-3049 |url=https://www.mdpi.com/1420-3049/16/3/2672/pdf |deadurl=yes |archiveurl=https://web.archive.org/web/20151205213931/http://www.mdpi.com/1420-3049/16/3/2672/pdf |archivedate=
* {{cite book|ref=harv|last=Saenger|first = Wolfram | title = Principles of Nucleic Acid Structure | publisher = Springer-Verlag | location = New York |year=1984|isbn=978-0-387-90762-8 |url =https://books.google.com/books/about/Principles_of_nucleic_acid_structure.html?id=0R3wAAAAMAAJ }}
* {{cite book|ref=harv|last=Slabaugh|first=Michael R.|last2=Seager|first2=Spencer L.|title=Organic and Biochemistry for Today |publisher=Brooks Cole |location=Pacific Grove |year=2013|isbn=978-1-133-60514-0 |edition=6th |url =https://books.google.com/books/about/Organic_and_Biochemistry_for_Today.html?id=K-MBTrn3ZDQC }}
Ред 525:
* {{cite journal|ref=harv|last=Ulveling|first=Damien|last2=Francastel|first2=Claire|last3=Hubé|first3=Florent|title=When one is better than two: RNA with dual functions |journal=Biochimie |year=2011|volume=93 |issue=4 |doi=10.1016/j.biochi.2010.11.004 |pmid=21111023 | url = https://www.researchgate.net/publication/49638925_When_one_is_better_than_two_RNA_with_dual_functions}}
* {{cite book|ref=harv|vauthors = Varki A, Cummings R, Esko J, Jessica F, Hart G, Marth J | title=Essentials of glycobiology | publisher=Cold Spring Harbor Laboratory Press |year=1999|isbn=978-0-87969-560-6 |url=https://books.google.com/books/about/Essentials_of_Glycobiology.html?id=lH72FFWIIpgC | work=Essentials of glycobiology}}
* {{cite book|ref=harv|last=Voet|first=D|last2=Voet|first2=JG|year=2005|title=Biochemistry |edition=3th |publisher=John Wiley & Sons Inc. |location=Hoboken, NJ |url=http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V |isbn=9780471193500 |doi= |deadurl=yes |archiveurl=https://web.archive.org/web/20070911065858/http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V |archivedate=11.
* {{Cite book|ref=harv|author=Whiting, G.C |year=1970|chapter=Sugars |editor=A.C. Hulme |title=The Biochemistry of Fruits and their Products |volume=Volume 1|place=London & New York |publisher=Academic Press |postscript= |url =https://books.google.com/books/about/The_biochemistry_of_fruits_and_their_pro.html?id=KYDwAAAAMAAJ |isbn=978-0-12-361201-4|pages=}}
* {{cite book|ref=harv|author=Ziesak, Anne-Katrin |last2=Cram|first=Hans-Robert |url=https://books.google.com/books?id=ulN4rKWA8c4C&pg=PA169#v=onepage&q&f=false |title= Walter de Gruyter Publishers, 1749-1999|publisher=Walter de Gruyter & Co |year=1999|isbn=978-3110167412|pages=}}
|