Биохемија — разлика између измена

Овај процес спроводе [[Модрозелене бактерије|цијанобактерије]] (e.gнпр., зелени муљни организми који живе на зидовима [[акваријум]]а; цијанобактерије које су раније биле познате као [[модрозелене бактерије]]), као и биљке.{{sfn|Smith|2007|pp=}} Сматра се да је путем ове форме фотосинтезе генерисан -{O}-₂ у [[Zemljina atmosfera|Земљиној атмосфери]]. Неке врсте цијанобактерија имају способност конвертовања -{N}-₂ из атмосфере у органска једињења азота. Ова способност [[Azotofiksacija|фиксације азота]]<ref name=postgate>{{harvnb|Postgate|1998|pp=}}</ref> омогућава им да задовоље најосновније нутриционе захтеве свих организама: Са изузетком њихове потребе за малим количинама [[минерал]]них материјала, ови организми дословно могу да живе од сунчеве светлости и ваздуха.

Митохондрије наликују на бактерије, и то не само у погледу величине. Њихов матрични простор садржи за митохондрије специфичне ДНК, РНК и рибозоме који учествују у синтези неколико митохондријских компоненти. Штавише, оне се репродукују путем бинарне фисије, и респираторни процеси које оне посредују у знатној мери подсећају на оне које се одвијају у модерним аеробним бактеријама. Ова запажања су довела до широко прихваћене хипотезе коју је заговарала [[Лин Маргулис]]<ref>{{cite journal|last=Schaechter |first=M |title=Lynn Margulis (1938–2011) |journal=Science |year=2012 |volume=335 |issue=6066 |doi=10.1126/science.1218027 |pmid=22267805|bibcode=2012Sci...335..302S |pages=302}}</ref><ref name="Chelsea Green">{{Cite book|url= |title=Lynn Margulis: The Life and Legacy of a Scientific Rebel |publisher=Chelsea Green|year=2012|isbn=978-1603584470|editor-last=Sagan|editor-first=Dorion|location=White River Junction|pages=}}</ref> да су митохондрије еволуирале из првобитно самосталних грам негативних аеробних бактерија, које су формирале симбиотички однос са примордијалним анаеробним еукариотама. Хранљиве материје које еукариоте прилажу за бактеријску конзумацију се сматра да су вишеструко надокнађене високо ефикасним оксидативним метаболизмом који бактерије пружају еукариотама. Ова хипотеза је подржана запажањем да [[amoeba]] -{''[[Pelomyxa palustris]]''}-, једна од малобројних еукариота без митохондрија, живи у перманентном симбиотичком односу сличне природе са аеробним бактеријама.

Липиди су интегрални део људске исхране. Већина [[Масти|уља]] и [[млечни производ|млечних производа]] које се користе за кување и јело, попут [[маслац]]а, [[сир]]а, [[топљено масло|топљеног масла]] итд., се састоји од [[маст]]и. [[Биљно уље|Биљна уља]] су богата разним [[полинезасићена масна киселина|полинезасићеним масним киселинама]] (PUFA). Храна која садржи липиде подлеже варењу у телу и бива разложена у масне киселине и глицерол, који су финални продукти деградације масти и липида. Липиди, а посебно [[фосфолипид]]и, се исто тако користе у разним [[лек|фармацеутским производима]], било као помоћна средства за побољшање растварања (нпр., у парентералним инфузијама) или као носеће компоненте лекова (e.gнпр., у [[липозом]]има или [[трансферзом]]има).

Структура протеина традиционално се описује у виду хијерархије са четири нивоа. [[Примарна структура протеина]] се састоји од линеарне секвенце аминокиселина;<ref name="sanger">{{harvnb|Sanger|1952|pp=1-67}}</ref><ref name="letter">{{Cite journal|last=Aasland|first=Rein |last2=Abrams|first2=Charles |last3=Ampe|first3=Christophe |last4=Ball|first4=Linda J.|last5=Bedford|first5=Mark T. |last6=Cesareni|first6=Gianni |last7=Gimona|first7=Mario |last8=Hurley|first8=James H.|last9=Jarchau|first9=Thomas |date=20. 2. 2002|title=Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579301032951|journal=FEBS Letters |volume=513|issue=1 |doi=10.1016/S0014-5793(01)03295-1|issn=1873-3468|pages=141-144}}</ref><ref>{{Cite journal|date=1. 7. 1968|title=A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences*|journal=European Journal of Biochemistry|volume=5 |issue=2|doi=10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x |issn=1432-1033|pmid=11911894|vauthors=Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ|pages=151-153}}</ref> на пример, „аланин-глицин-триптофан-серин-глутамат-аспарагин-глицерин-лизин-…”. [[Секундарна структура протеина]] се односи на локалну [[Морфологија (биологија)|морфологију]] (морфологија је проучавање структуре).<ref>{{citeCite book|author=Linderstrøm-Lang KU | title = Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes |year=1952 | publisher = Stanford University Press | asin = B0007J31SC|pages=115}}</ref><ref name="pmid9144781">{{cite journal|vauthors=Schellman JA, Schellman CG | title = Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959) | journal = Protein Sci. | volume = 6 | issue = 5 |year=1997 | pmid = 9144781 | pmc = 2143695 | doi = 10.1002/pro.5560060516 | quote = He had already introduced the concepts of the primary, secondary, and tertiary structure of proteins in the third Lane Lecture (Linderstram-Lang, 1952) |pages=1092-100}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm | title = Interactive Protein Structure Tutorial |last=Bottomley|first=Steven|year=2004 | accessdate=9. 1. 2011 | archive-url = https://web.archive.org/web/20101219092723/http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm# | archive-date=19. 12. 2010 | dead-url = yes | df = }}</ref> Поједине комбинације аминокиселина имају тенденцију да попримају облик завојнице, која се назива [[alpha helix|α-хеликс]] или да се групишу у равни које се називају [[Beta sheet|β-равнима]]; примери α-хеликса се могу видети у горњем шематском приказу хемоглогина. [[Терцијарна структура протеина]] се односи на целокупни тродимензионални облик протеина.<ref>{{GoldBookRef|title=tertiary structure|file=T06282}}</ref><ref name="bran">Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.</ref><ref name=kyte>Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing, New York. 1995. {{page|year=|isbn=978-0-8153-1701-2|pages=}}</ref> Тај облик је превасходно одређен секвенцом аминокиселина. Заправо, промена појединачне аминокиселине може да промени целокупну структуру. Алфа ланац хемоглобина садржи 146 аминокиселинских остатака; заменом [[glutamate|глутаматног]] остатка у позицији 6 са [[valin|валинским]] остатком мења се понашање хемоглобина у тој мери да то доводи до [[српаста анемија|српасте анемије]]. Коначно, [[кватернарна структура протеина]] се односи на структуру протеина са вишеструким пептидним подјединицама, као што је хемоглобин са своје четири подјединице.<ref>{{cite book|last=Clarke|first=Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert Stryer. Web content by Neil D.|title=Biochemistry|year=2002|publisher=W. H. Freeman|location=New York, NY [u.a.]|isbn=978-0-7167-3051-4|edition=5. ed., 4. print.|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/|chapter=Section 3.5Quaternary Structure: Polypeptide Chains Can Assemble Into Multisubunit Structures|chapter-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22550/|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|last=Chou|first=Kuo-Chen|last2=Cai|first2=Yu-Dong|title=Predicting protein quaternary structure by pseudo amino acid composition|journal=Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics|date=1. 11. 2003|volume=53|issue=2|doi=10.1002/prot.10500|pmid=14517979|pages=282-289}}</ref> Немају сви протеини више од једне подјединице.<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 35–51.</ref>

[[Глукоза]] се углавном метаболизује путем веома важног [[Metabolic pathway|метаболичког пута]] са десет корака који се назива [[glycolysis|гликолиза]],<ref>{{cite journal|first=AH |last=Romano | title=Evolution of carbohydrate metabolic pathways |last2=Conway |first2=T | journal=Res Microbiol |year=1996 | volume=147 | issue=6–7 | doi=10.1016/0923-2508(96)83998-2 | pmid=9084754|pages=448-55}}</ref><ref>{{cite journal|last=Keller |first = |last2=Ralser |first2 = |last3=Turchyn |date=Apr 2014 | title = Non-enzymatic glycolysis and pentose phosphate pathway-like reactions in a plausible Archean ocean | url = | journal = Mol Syst Biol | volume = 10 | issue = 4| doi = 10.1002/msb.20145228 | pmid = 24771084 | pmc=4023395|pages=725}}</ref> нето резултат чега је разлагање једног молекула глукозе у два молекула [[pyruvate|пирувата]]. Овим се исто тако производе нето два молекула [[Adenosine triphosphate|-{ATP}-]], енергетске валуте ћелије, заједно са два редукујућа еквивалента конвертовања [[Nicotinamide adenine dinucleotide|-{NAD}-⁺]] (никотинамид аденин динуклеотид: оксидованог облика) у -{NADH}- (никотинамид аденин динуклеотид: редукованог облика). Овај процес не захтева учешће кисеоника; ако кисеоник није доступан (или ако ћелија не може да користи кисеоник), -{NAD}- се обнавља конвертовањем пурувата до [[lactic acid|лактата (млечне киселине)]] (e.g., код људи) или до [[ethanol|етанола]] и угљен-диоксида (e.gнпр., код [[yeast|квасца]]). Други моносахариди као што су [[galactose|галактоза]] и [[fructose|фруктоза]] се могу конвертовати у интермедијере гликолитичког пута.<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 163–180.</ref>