Википедија

Биохемија — разлика између измена

Интерактиван преглед историје
← Старија изменаНовија измена →
Садржај обрисан Садржај додат
ВизуелноВикитекст
Спашавам 2 извора и означавам 0 мртвим. #IABot (v2.0beta15)
м .
Ред 99:
Примордијална Земљина атмосфера је била веома различита од данашње. Она није могла да садржи знатне количине -{O}-<sub>2</sub>, који је високо реактивна супстанца. Уместо тога, осим -{H<sub>2</sub>O}-, -{N<sub>2</sub>}-, и -{CO<sub>2</sub>}- који су и сада присутни, атмосфера је вероватно садржала мање количине -{CO}-, -{CH}-<sub>4</sub>, -{NH}-<sub>3</sub>, -{SO}-<sub>2</sub>, као и -{H}-<sub>2</sub>. Ови молекули су [[Спектроскопија|спектроскопски]] детектовани у [[Свемир (космологија)|међузвезданом простору]]. Хемијска својства такве мешавине гаса чине је редукујућом атмосфером, што је контрасту са садашњом атмосфером Земље, која је оксидујућа атмосфера.
 
[[Датотека:Miller-Urey experiment - Work by the C3BC consortium, licensed under CC-BY-3.0.webm|мини|лево|250п|Описни видео [[Милер-Јуријев експеримент|Милер-Јуријевог експеримента]]<ref>{{cite journal|vauthors=Hill HG, Nuth JA |title=The catalytic potential of cosmic dust: implications for prebiotic chemistry in the solar nebula and other protoplanetary systems |journal=Astrobiology |volume=3 |issue=2 |year=2003|pmid=14577878 |doi=10.1089/153110703769016389|pages=291-304}}</ref><ref>{{cite journal|title=The analysis of comet mass spectrometric data |last=Balm|first=S. P.|author2=Hare J.P. |last3=HW|first3=Kroto| journal=Space Science Reviews|year=1991| volume=56|doi=10.1007/BF00178408 | bibcode=1991SSRv...56..185B|pages=185-9}}</ref><ref>{{cite journal|title=Stanley Miller's 70th Birthday | journal = Origins of Life and Evolution of the Biosphere | volume = 30 |year=2000 | publisher = Kluwer Academic Publishers | location = Netherlands | url = http://www.issol.org/miller/70thB-Day.pdf | format = PDF | doi = 10.1023/A:1006746205180 |last=Bada |first = Jeffrey L. | accessdate=21. 6. 2011 | archive-url = https://web.archive.org/web/20090227093716/http://www.issol.org/miller/70thB-Day.pdf | archive-date=27. 2. 2009 | dead-url -status= yesdead | df = |pages=107-12}}</ref>]]
Током 1920-их, [[Alexander Oparin|Александар Опарин]]<ref>[http://www.britannica.com/EBchecked/topic/429565/Aleksandr-Oparin Britannica Encyclopedia] - Aleksandr Oparin</ref>{{sfn|Oparin|1967|pp=199-234}} и [[J. B. S. Haldane|Џ. Б. С. Холдејн]]<ref>{{cite journal|author=[[Norman Pirie|Pirie, N. W.]] |title = John Burdon Sanderson Haldane. 1892–1964 |journal = [[Biographical Memoirs of Fellows of the Royal Society]] |year=1966 |volume = 12 |doi = 10.1098/rsbm.1966.0010 |pages=218-249}}</ref>{{sfn|Yount|2003|pp=113-115}} су независно предложили да су [[Ултраљубичасто зрачење|ултраљубичаста (УВ) радијација]] са Сунца (коју у данашње време у великој мери апсорбовује [[Озонски омотач|озонски слој]] ([[озон|O<sub>3</sub>]]) у вишим деловима атмосфере) или електично испражњавање [[муња]] изазвали реакције молекула примордијалне редукционе атмосфере, и да су при том формирана једноставна органска једињења као што су [[аминокиселине]], [[Nukleobaza|базе нуклеинских киселина]] и [[шећери]]. Да је овај процес могућ су први експериментално демонстрирали [[Стенли Милер]] и [[Харолд Клејтон Јури|Харолд Јури]] 1953,<ref name="Miller" /> који су симулирали учинке олуја са муњама у примордијалној атмосфери путем излагања рефлуксне мешавине -{H<sub>2</sub>O}-, -{CH<sub>4</sub>}-, -{NH<sub>3</sub>}-, и -{H<sub>2</sub>}- електричним пражњењима током једне недеље. (Мада постоје индикације да примордијална атмосфера Земље није имала високо редукујућу композицију попут оне коју су Милер и Јури претпоставили, могуће је да су постојале локализоване редукционе средине тог типа, нарочито у близини [[вулкан]]ских испуста.) Резултирајући раствор је садржао знатне количине у води растворних органских једињења, најзаступљенија од којих су дата у табели, заједно са знатном количином нерастворног [[катран]]а (полимеризованог материјала).<ref>{{cite journal|last=Miller|first=Stanley L. |url=http://www.abenteuer-universum.de/pdf/miller_1953.pdf |format=PDF|title=Production of Amino Acids Under Possible Primitive Earth Conditions|journal=[[Science (journal)|Science]] |year=1953|volume=117 |doi=10.1126/science.117.3046.528 |pmid=13056598 |issue=3046|pages=528}}</ref><ref>{{cite journal|last=Miller|first=Stanley L. |last2=Urey|first2=Harold C.|title=Organic Compound Synthesis on the Primitive Earth |journal=[[Science (journal)|Science]] |year=1959|volume=130 |doi=10.1126/science.130.3370.245 |pmid=13668555 |issue=3370|pages=245}}</ref><ref>{{cite journal|title=The 1953 Stanley L. Miller Experiment: Fifty Years of Prebiotic Organic Chemistry |last=Lazcano|first=A.|last2=Bada|first2=J. L.|journal=Origins of Life and Evolution of Biospheres |volume=33 |year=2004|doi=10.1023/A:1024807125069 |pmid=14515862 |issue=3|pages=235-242}}</ref> Неколико растворних једињења су [[Аминокиселина|аминокиселинске]] компоненте протеина, а многа друга исто тако имају биохемијски значај. Слични експерименти у којима су реакциони услови, композиција гасне смеше, и/или извор енергије варирани довели су до синтезе мноштва других аминокиселина. Ово, заједно са запажањем да угљенични [[метеорит]]и садрже многе од тих истих аминокиселине, снажно сугеришу да су ове супстанце биле присутне у значајним количинама на примордијалној Земљи. Могуће је да су велике количине органских молекула испоручене примордијалној Земљи путем метеорита и прашине који су је веома тешко бомбардовали.
 
Ред 113:
[[Датотека:Prokaryote cell diagram sr.svg|мини|десно|250п|Шема грађе прокариотске ћелије]]
 
Дуго времена је познато да се живот заснива на морфолошким јединицама познатим као ''[[Ћелија (биологија)|ћелије]]. Формулација овог концепта обично се приписује чланку [[Матијас Шлајден|Матијаса Шлајдена]] и [[Теодор Шван|Теодора Швана]] из 1838. године,<ref>[[iarchive:b30379805/page/n3|On the Development of the Organization in Phaenogamous Plants]]'' (1838)</ref><ref>{{cite web|last=Creekmore|first=Trisha|title=The Science Channel :: 100 Greatest Discoveries: Biology |publisher=[[Discovery Communications]] |url=http://science.discovery.com/convergence/100discoveries/big100/biology.html |accessdate=17. 10. 2006 |deadurlurl-status=yesdead |archiveurl=https://web.archive.org/web/20061024155730/http://science.discovery.com/convergence/100discoveries/big100/biology.html |archive-date=24. 10. 2006. }}</ref> док се његово порекло може се пратити до опажањима које су учинли рани [[микроскоп]]исти из -{XVII}- века као што је [[Роберт Хук]].{{sfn|Masters|2008|pp=}} Постоје две главне класификације ћелија: [[еукариоте]] ([[Грчки језик|грчки]]: -{''eu''}- - добар или истински, и -{''karyon''}- - језгро), који имају мембраном затворено језгро у коме је инкапсулирана њихова ДНК ([[дезоксирибонуклеинска киселина]]); и [[прокариоте]] (грчки: -{''pro''}-, пре), којима недостаје ова [[органела]]. Прокариоте, које обухватају различите врсте [[бактерија]], имају релативно једноставне структуре и увек су [[Jednoćelijski organizam|једноћелијске]] (иако могу да формирају филаменте или колоније независних ћелија). Процењује се да представљају око половине Земљине [[Biomasa|биомасе]]. Еукариоте, које могу бити [[Višećelijski organizam|вишећелијске]], као и једноћелијске, знатно су сложеније од прокариота. [[Вирус]]и, који су далеко једноставнији од ћелија, не класификују се као жива створења,<ref name="Breitbart M, Rohwer F 2005 278–84">{{vcite journal|vauthors=Breitbart M, Rohwer F|title=Here a virus, there a virus, everywhere the same virus?|journal=Trends in Microbiology |volume=13|issue=6|year=2005|pmid= |doi=10.1016/j.tim.2005.04.003|pages=278-84}}</ref><ref>{{vcite journal|author=Edwards RA, Rohwer F|title=Viral metagenomics|journal=Nature Reviews Microbiology |volume=3|issue=6|year=2005|pmid= |doi=10.1038/nrmicro1163|pages=504-10}}</ref> јер им недостаје метаболички апарат да се репродукују изван њихових ћелија домаћина. Они су у суштини велики [[молекул]]и.
 
; Форма и функција
Ред 205:
[[Митохондрије]] (грчки: -{''mitos''}-, конац + -{''chondros''}-, гранула) су локације ћелијског дисања (аеробног метаболизма) код скоро свих еукариота.<ref name="mitosomes">{{cite journal|vauthors=Henze K, Martin W | title = Evolutionary biology: essence of mitochondria | journal = Nature | volume = 426 | issue = 6963 |date=November 2003 | pmid = 14614484 | doi = 10.1038/426127a | bibcode = 2003Natur.426..127H |pages=127-128}}</ref> Ове цитоплазмичне органеле, које су довољно велике да су их открили цитолози деветнаестог века, варирају у погледу величине и облика, али су углавном елипсоидне са димензијама од око 1,0 × 2,0 μm, попут бактерија. Еукариотске ћелије типично садрже око 2000 митохондрија, које заузимају око једне петине њихове тоталне запремине.<ref name="pmid26777473">{{cite journal|vauthors=Wiemerslage L, Lee D | title = Quantification of mitochondrial morphology in neurites of dopaminergic neurons using multiple parameters | journal = Journal of Neuroscience Methods | volume = 262 |date=March 2016 | pmid = 26777473 | pmc = 4775301 | doi = 10.1016/j.jneumeth.2016.01.008 |pages=56-65}}</ref>
 
Митохондрија, као што је првобитно показано електронско микроскопским изучавањима [[George Emil Palade|Ђеорга Палада]]<ref name="The Independent">{{cite news|title=Prof. George Palade: Nobel prize-winner whose work laid the foundations for modern molecular cell biology |publisher=The Independent |date=22. 10. 2008. |url=https://www.independent.co.uk/news/obituaries/prof-george-palade-nobel-prizewinner-whose-work-laid-the-foundations-for-modern-molecular-cell-biology-968560.html |accessdate=9. 2. 2011 |deadurlurl-status=yesdead |archiveurl=https://web.archive.org/web/20101019141647/http://www.independent.co.uk/news/obituaries/prof-george-palade-nobel-prizewinner-whose-work-laid-the-foundations-for-modern-molecular-cell-biology-968560.html |archivedate=19. 10. 2010 }} [http://journalisted.com/article/jx6y Archived]. ([[Internet Archive]] copy)</ref> и [[Fritiof S. Sjöstrand|Фритјофа Сјостранда]],<ref>{{Cite journal|url=https://books.google.com/?id=hHlmAAAAMAAJ&q=%22Sj%C3%B6strand,+Fritiof+Stig%22+AND+%221912%22&dq=%22Sj%C3%B6strand,+Fritiof+Stig%22+AND+%221912%22 | title = Leaders in American science |year=1963}}</ref><ref name="KI Bio">[http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?d=22576&l=sv Fritiof S. Sjöstrand - Biografi] {{webarchive |url=https://web.archive.org/web/20110718011200/http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?d=22576&l=sv |date=18. 7. 2011 }}, Karolinska Institutet 200 years </ref> има две мембране:<ref name="KI Hur">[https://web.archive.org/web/20110718011345/http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?d=22576&a=55947&l=sv Hur anatomiska institutionen blev internationellt centrum för elektronmikroskopi] </ref> глатку спољашњу мембрану и веома наборану унутрашњу мембрану чије се инвагнације називају [[Crista|кристама]]<ref name=Griparic2001>{{cite journal|last=Griparic|first=L|last2=van der Bliek|first2=AM|title=The many shapes of mitochondrial membranes.|journal=Traffic (Copenhagen, Denmark)|date=August 2003 |volume=2|issue=4 |pmid=11285133 |doi=10.1034/j.1600-0854.2001.1r008.x|pages=235-44}}</ref><ref>{{cite journal|last=Sjostrand|first=F |title=Systems of double membranes in the cytoplasm of certain tissue cells|journal=Nature|date=3. 1. 1953|volume=171 |doi=10.1038/171031a0|url=http://www.nature.com/nature/journal/v171/n4340/pdf/171031a0.pdf|accessdate=11. 1. 2015|pages=31-32}}</ref> (латински: -{''crests''}-). Митохондрија садржи два преградка, простор унутрашње мембране и простор унутрашњег матрикса. Ензими који катализују реакције дисања су компоненте било желатинозног матрикса или унутрашње митохондријске мембране. Ови ензими спрежу оксидацију нутријената којом се ослобађа енергија са синтезом аденозин трифосфата (АТП) при чему се конзумира енергија. [[Аденозин трифосфат]], након преноса до остатка ћелије, користи се за напајање разних процеса у којима се конзумира енергија.{{sfn|Campbell|Williamson|Heyden|2006|pp=}}
 
Митохондрије наликују на бактерије, и то не само у погледу величине. Њихов матрични простор садржи за митохондрије специфичне ДНК, РНК и рибозоме који учествују у синтези неколико митохондријских компоненти. Штавише, оне се репродукују путем бинарне фисије, и респираторни процеси које оне посредују у знатној мери подсећају на оне које се одвијају у модерним аеробним бактеријама. Ова запажања су довела до широко прихваћене хипотезе коју је заговарала [[Лин Маргулис]]<ref>{{cite journal|last=Schaechter |first=M |title=Lynn Margulis (1938–2011) |journal=Science |year=2012 |volume=335 |issue=6066 |doi=10.1126/science.1218027 |pmid=22267805|bibcode=2012Sci...335..302S |pages=302}}</ref><ref name="Chelsea Green">{{Cite book|url=|title=Lynn Margulis: The Life and Legacy of a Scientific Rebel |publisher=Chelsea Green|year=2012|isbn=978-1603584470|editor-last=Sagan|editor-first=Dorion|location=White River Junction|pages=}}</ref> да су митохондрије еволуирале из првобитно самосталних грам негативних аеробних бактерија, које су формирале симбиотички однос са примордијалним анаеробним еукариотама. Хранљиве материје које еукариоте прилажу за бактеријску конзумацију се сматра да су вишеструко надокнађене високо ефикасним оксидативним метаболизмом који бактерије пружају еукариотама. Ова хипотеза је подржана запажањем да [[amoeba]] -{''[[Pelomyxa palustris]]''}-, једна од малобројних еукариота без митохондрија, живи у перманентном симбиотичком односу сличне природе са аеробним бактеријама.
Ред 314:
Заправо, [[enzyme-linked immunosorbent assay|имуносорбентни тест повезан са ензимом]] (-{ELISA}-),<ref>{{Cite journal|last=Weiland|first=G.|date=3. 11. 1978|title=[The enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA)--a new serodiagnostic method for the detection of parasitic infections (author's transl)]|journal=MMW, Munchener Medizinische Wochenschrift|volume=120|issue=44|issn=0341-3098|pmid=100702|pages=1457-1460}}</ref><ref>{{cite journal|last=Lequin |first=R. M. |title=Enzyme Immunoassay (EIA)/Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) |journal=Clinical Chemistry |volume=51 |issue=12 |year=2005 |pmid=16179424 |doi=10.1373/clinchem.2005.051532 |pages=2415-8}}</ref> који користи антитела, је један од најсензитивнијих тестова које модерна медицина користи за детектовање разних [[биомолекул]]а. Вероватно најважнији протеини, међутим, су [[ензим]]и. Виртуално све реакције у живим ћелијама захтевају посредовање ензима ради снижавања енергије активације реакције. Ти молекули препознају специфичне молекуле реактаната који се називају ''[[substrate (biochemistry)|супстратима]]''; они затим [[Catalysis|катализују]] реакцију између њих. Путем снижавања [[activation energy|енергије активације]],<ref name="Fersht_1985">{{Cite book|last=Fersht|first=A.| title = Enzyme Structure and Mechanism | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco |year=1985 |isbn=978-0-7167-1615-0|pages=50-2}}</ref> ензим може да убрза стопу одвијања реакције и за 10<sup>11</sup> или више пута; реакције којима би требало преко 3.000 година да се спонтано окончају могу да се одвију за секунду у присуству ензима.<ref name="radzicka">{{cite journal|vauthors=Radzicka A, Wolfenden R | title = A proficient enzyme | journal = Science | volume = 267 | issue = 5194 |date=January 1995 | pmid = 7809611 | doi=10.1126/science.7809611| bibcode = 1995Sci...267...90R|pages=90-931}}</ref><ref name="pmid17889251">{{cite journal|vauthors=Callahan BP, Miller BG | title = OMP decarboxylase—An enigma persists | journal = Bioorganic Chemistry | volume = 35 | issue = 6 |date=December 2007 | pmid = 17889251 | doi = 10.1016/j.bioorg.2007.07.004 |pages=465-9}}</ref> Сам ензим се при томе не уграђује у реакционе продукте, већ је остаје слободан да катализује исту реакцију са новим сетом супстрата. Користећи разне модификаторе, активност ензима може да буде регулисана, чиме се омогућава контрола биохемијских процеса у ћелији као целини.<ref>{{Cite book|last=Krauss|first=G.| title = Biochemistry of Signal Transduction and Regulation |year=2003| publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim |isbn=9783527605767 | edition = 3rd | chapter = The Regulations of Enzyme Activity | chapterurl = https://books.google.com/books?id=iAvu2XRLnfYC&pg=PA91&dq=enzyme+metabolic+pathways+feedback+regulation&hl=en&redir_esc=y|pages=89-114}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Changeux JP, Edelstein SJ | title = Allosteric mechanisms of signal transduction | journal = Science | volume = 308 | issue = 5727 |date=June 2005 | pmid = 15933191 | doi = 10.1126/science.1108595 | bibcode = 2005Sci...308.1424C |pages=1424-8}}</ref>
 
Структура протеина традиционално се описује у виду хијерархије са четири нивоа. [[Примарна структура протеина]] се састоји од линеарне секвенце аминокиселина;<ref name="sanger">{{harvnb|Sanger|1952|pp=1-67}}</ref><ref name="letter">{{Cite journal|last=Aasland|first=Rein |last2=Abrams|first2=Charles |last3=Ampe|first3=Christophe |last4=Ball|first4=Linda J.|last5=Bedford|first5=Mark T. |last6=Cesareni|first6=Gianni |last7=Gimona|first7=Mario |last8=Hurley|first8=James H.|last9=Jarchau|first9=Thomas |date=20. 2. 2002|title=Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579301032951|journal=FEBS Letters |volume=513|issue=1 |doi=10.1016/S0014-5793(01)03295-1|issn=1873-3468|pages=141-144}}</ref><ref>{{Cite journal|date=1. 7. 1968|title=A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences*|journal=European Journal of Biochemistry|volume=5 |issue=2|doi=10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x |issn=1432-1033|pmid=11911894|vauthors=Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ|pages=151-153}}</ref> на пример, „аланин-глицин-триптофан-серин-глутамат-аспарагин-глицерин-лизин-…”. [[Секундарна структура протеина]] се односи на локалну [[Морфологија (биологија)|морфологију]] (морфологија је проучавање структуре).<ref>{{Cite book|author=Linderstrøm-Lang KU | title = Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes |year=1952 | publisher = Stanford University Press | asin = B0007J31SC|pages=115}}</ref><ref name="pmid9144781">{{cite journal|vauthors=Schellman JA, Schellman CG | title = Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959) | journal = Protein Sci. | volume = 6 | issue = 5 |year=1997 | pmid = 9144781 | pmc = 2143695 | doi = 10.1002/pro.5560060516 | quote = He had already introduced the concepts of the primary, secondary, and tertiary structure of proteins in the third Lane Lecture (Linderstram-Lang, 1952) |pages=1092-100}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm | title = Interactive Protein Structure Tutorial |last=Bottomley|first=Steven|year=2004 | accessdate=9. 1. 2011 | archive-url = https://web.archive.org/web/20101219092723/http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm# | archive-date=19. 12. 2010 | dead-url -status= yesdead | df = }}</ref> Поједине комбинације аминокиселина имају тенденцију да попримају облик завојнице, која се назива [[alpha helix|α-хеликс]] или да се групишу у равни које се називају [[Beta sheet|β-равнима]]; примери α-хеликса се могу видети у горњем шематском приказу хемоглогина. [[Терцијарна структура протеина]] се односи на целокупни тродимензионални облик протеина.<ref>{{GoldBookRef|title=tertiary structure|file=T06282}}</ref><ref name="bran">Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.</ref><ref name=kyte>Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing. {{page1|publisher=|location=New York|year=1995|isbn=978-0-8153-1701-2|pages=}}</ref> Тај облик је превасходно одређен секвенцом аминокиселина. Заправо, промена појединачне аминокиселине може да промени целокупну структуру. Алфа ланац хемоглобина садржи 146 аминокиселинских остатака; заменом [[glutamate|глутаматног]] остатка у позицији 6 са [[valin|валинским]] остатком мења се понашање хемоглобина у тој мери да то доводи до [[српаста анемија|српасте анемије]]. Коначно, [[кватернарна структура протеина]] се односи на структуру протеина са вишеструким пептидним подјединицама, као што је хемоглобин са своје четири подјединице.<ref>{{Cite book|last=Clarke|first=Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert Stryer. Web content by Neil D.|title=Biochemistry|year=2002|publisher=W. H. Freeman|location=New York, NY [u.a.]|isbn=978-0-7167-3051-4|edition=5. ed., 4. print.|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/|chapter=Section 3.5Quaternary Structure: Polypeptide Chains Can Assemble Into Multisubunit Structures|chapter-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22550/|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|last=Chou|first=Kuo-Chen|last2=Cai|first2=Yu-Dong|title=Predicting protein quaternary structure by pseudo amino acid composition|journal=Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics|date=1. 11. 2003|volume=53|issue=2|doi=10.1002/prot.10500|pmid=14517979|pages=282-289}}</ref> Немају сви протеини више од једне подјединице.<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 35–51.</ref>
 
{{Protein structure summary}}
Ред 320:
Протеини који се уносе као храна обично прво бивају разложени до појединачних аминокиселина и дипептида у [[small intestine|танком цреву]], и затим апсорбовани. Они могу да буду поново састављени чиме се формирају нови протеини. Интермедијерни призводи [[Гликолиза|гликолизе]], [[Кребсов циклус|циклуса лимунске киселине]], и [[Put pentoza fosfata|пута пентозног фосфата]] могу да буду кориштени за формирање свих двадесет аминокиселина, и већина [[бактерија]] и [[Биљка|биљки]] поседује све неопходне ензиме за синтезу свих протеиногених аминокиселина. [[Човек|Људи]] и други [[сисари]], међутим, могу да синтетишу само око половине њих. Они не могу да синтетишу [[изолеуцин]], [[леуцин]], [[лизин]], [[метионин]], [[фенилаланин]], [[треонин]], [[триптофан]], и [[валин]]. То су [[Esencijalna aminokiselina|есенцијалне аминокиселине]], јер је есенцијално да се унесу путем исхране.<ref>{{cite journal|last=Young|first=V. R.|title=Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations |journal=J. Nutr. |volume=124 |issue=8 Suppl |pages=1517S–1523S |year=1994 |pmid=8064412 |url= }}</ref><ref name="DRI">[http://fnic.nal.usda.gov/dietary-guidance/dietary-reference-intakes/dri-reports Dietary Reference Intakes: The Essential Guide to Nutrient Requirements] {{webarchive|url=https://web.archive.org/web/20140705140516/http://fnic.nal.usda.gov/dietary-guidance/dietary-reference-intakes/dri-reports |date=5. 7. 2014 }}. Institute of Medicine's Food and Nutrition Board. usda.gov</ref> Сисари поседују ензиме за синтезу [[аланин]]а, [[asparagine|аспарагина]], [[aspartate|аспартата]], [[cysteine|цистеина]], [[glutamate|глутамата]], [[glutamine|глутамина]], [[glycine|глицина]], [[proline|пролина]], [[serine|серина]], и [[tyrosine|тирозина]], које су стога неесенцијалне аминокиселине. Они додуше могу да синтетишу [[arginine|аргинин]] и [[histidine|хистидин]], али не могу да произведу довољне количине да се задовоље потребе младих и растућих животиња, тако да се оне често исто тако сматрају есенцијалним аминокиселинама.
 
Ако се амино група уклони са аминокиселине, она оставља за собом угљенични скелетон такозване α-[[кетокиселина|кетокиселине]]. Ензими који се називају [[transaminase|трансаминазе]] могу да са лакоћом пренесу амино групу са једне аминокиселине (претварајући је у α-кетокиселину) на другу α-кетокиселину (правећи од ње аминокиселину).<ref>{{cite journal|vauthors=Karmen A, Wroblewski F, Ladue JS | title = Transaminase activity in human blood | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 34 | issue = 1 |year=1955| pmid = 13221663 | pmc = 438594 | doi = 10.1172/jci103055 |pages=126-31}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Karmen A | title = A note on the spectrometric assay of glutamic-oxalacetic transaminase in human blood serum | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 34 | issue = 1 |year=1955| pmid = 13221664 | pmc = 438594 | doi = 10.1172/JCI103055 |pages=131-3}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Ladue JS, Wroblewski F, Karmen A | title = Serum glutamic oxaloacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction | journal = Science | volume = 120 | issue = 3117 |year=1954| pmid = 13195683 | doi = 10.1126/science.120.3117.497 |pages=497-9}}</ref> Ово је важна способност при биосинтези аминокиселина, јер се у многим синтетичким путевима, интермедијери из других биохемијских путева конвертују до α-киселинског скелетона, путем [[transamination|трансаминације]].<ref>{{Cite book|last=Voet|first=Donald|last2=Voet|first2=Judith G.|title=Biochemistry|edition=3|issue=|chapter=|publisher=Wiley|location=|year=2005|isbn=9780471193500|doi=|url=http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V|pages=|access-date=09. 02. 2017|archive-url=https://web.archive.org/web/20070911065858/http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V|archive-date=11. 09. 2007|dead-url-status=yesdead}}</ref> Аминокиселине се затим могу повезати чиме се формира протеин.{{sfn|Fromm|Hargrove|2012|pp=279–292}}
 
Сличан процес се користи за разлагање протеина. Они се прво хидролизују у његове саставне аминокиселине. Слободни [[ammonia|амонијак]] (-{NH}-<sub>3</sub>), који постоји као [[ammonium|амонијум]] јон (-{NH}-<sub>4</sub><sup>+</sup>) у крви, је токсичан за животне форме. Подесан метод за његово излучивање стога мора да постоји. Различите тактике су развијене у процесу еволуције у различитим животињама, у зависности од потреба животиње. [[Unicellular|Једноћелијски]] организми једноставно испуштају амонијак у окружење. Слично томе, [[osteichthyes|кошљорибе]] могу да испусте амонијак у воду, где брзо бива разблажен. Сисари генерално претварају амонијак у [[Уреа|уреју]], путем [[urea cycle|циклуса уреје]].<ref name="Sherwood 2012">{{harvnb|Sherwood|2012|pp=558}}</ref>
 
Да би се утврдило да ли су два протеина повезана, или другим речима да би се одлучило да ли су хомологни или не, научници користе методе поређења секвенци. Методе као што су [[sequence alignment|поравнавање секвенци]]<ref name=mount>{{cite book|last=Mount|first=D.M.|year=2004 | title=Bioinformatics: Sequence and Genome Analysis |edition=2nd | publisher= Cold Spring Harbor Laboratory Press: Cold Spring Harbor, NY. |isbn=978-0-87969-608-5|pages=}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.ebi.ac.uk/Tools/msa/clustalw2/help/faq.html#23|website=Clustal|title=Clustal FAQ #Symbols|accessdate=8. 12. 2014|archive-url=https://web.archive.org/web/20161024045656/http://www.ebi.ac.uk/Tools/msa/clustalw2/help/faq.html#23|archive-date=24. 10. 2016|dead-url-status=yesdead}}</ref> и [[structural alignment|структурно поравнавање]]<ref>{{cite journal|last=Lee|first=Hui Sun|last2=Im|first2=Wonpil|title=Ligand Binding Site Detection by Local Structure Alignment and Its Performance Complementarity|journal=Journal of Chemical Information and Modeling|volume=53|issue=9|year=2013|url=http://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/ci4003602|doi=10.1021/ci4003602|pmc=3821077|pages=2462-2470}}{{Мртва веза|date=06. 2019. |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}</ref><ref>{{cite journal|last=Konc|first=Janez|last2=Janežič|first2=Dušanka|title=ProBiS algorithm for detection of structurally similar protein binding sites by local structural alignment |journal=Bioinformatics |volume=26 |issue=9 |year=2010 |url=https://dl.acm.org/citation.cfm?id=1830180 |doi=10.1093/bioinformatics/btq100 |pmid=20305268 |pmc=2859123 |pages=1160-1168}}</ref> су моћна оружја која помажу научницима да идентифкују [[Homologno modelovanje|хомологе]] међу сродним молекулима.<ref name="Fariselli 2007">{{harvnb|Fariselli|2007|pp=78}}–87.</ref> Релевантност налажења хомолога међу протеинима иде изван опсега формирања еволуционих патерна [[Protein family|протеинских фамилија]]. Путем одређивања у којој мери су две протеинске секвенце сличне,<ref name=Shulman2007>{{cite journal|author=Alexandra Shulman-Peleg |last2=Shatsky|first2=Maxim|last3=Nussinov|first3=Ruth|last4=Wolfson|first4=Haim J|title=Spatial chemical conservation of hot spot interactions in protein-protein complexes |journal=BMC Biology|year=2007|volume=5 |issue=43 |url=http://bmcbiol.biomedcentral.com/articles/10.1186/1741-7007-5-43}}</ref> стиче се знање о њиховој потенцијалној структури и у извесној мери о њиховој функцији.
 
=== Нуклеинске киселине ===
Ред 336:
Најзаступљеније нуклеинске киселине су [[Дезоксирибонуклеинска киселина|дезоксирибонуклеинске киселине]] (ДНК) и [[Рибонуклеинска киселина|рибонуклеинске киселине]] (РНК).<ref>{{harvnb|Tropp|2012|pp=5}}–9.</ref> [[phosphate group|Фосфатна група]] и шећер сваког нуклеотида се међусобно везују и формирају основу нуклеинске киселине, док се информације складиште у виду секвенци азотних база. Далеко највише кориштене азотне базе су [[adenine|аденин]], [[cytosine|цитозин]], [[guanine|гуанин]], [[thymine|тимин]], и [[uracil|урацил]]. [[nitrogenous base|Азотне базе]] једног нуклеинско киселинског ланца формирају [[hydrogen bonds|водоничне везе]] са азотним базама комплементарног ланца (попут рајфешлуса). Аденин се везује са тимином и урацилом, тимин само са аденином, а цитозин и гуанин се међусобно везују. У погледу заступљености: аденин, цитозин и гуанин се јављају у ДНК и РНК, док се тимин јавља само у ДНК, а урацил само у РНК.
 
Осим што су генетички материјал ћелије, нуклеинске киселине често играју улогу [[second messenger|секундарног гласника]],<ref name="Kimball">{{cite web|last=Kimball|first=J|title=Second messengers|url=http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/S/Second_messengers.html|5=|accessdate=8. 1. 2011|archive-url=https://web.archive.org/web/20060207180216/http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/S/Second_messengers.html|archive-date=7. 2. 2006|dead-url-status=yesdead}}</ref><ref>{{MeshName|Second+Messenger+Systems}}</ref> и формирају основу молекула [[adenosine triphosphate|аденоозин трифосфата]] (АТП),<ref>{{cite journal|last=Knowles |first=J.&nbsp;R. |title=Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=49 |year=1980 |pmid=6250450 | doi=10.1146/annurev.bi.49.070180.004305|pages=877-919}}</ref><ref>{{cite journal|last=Törnroth-Horsefield |first=S. |last2=Neutze |first2=R. |title=Opening and closing the metabolite gate |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. USA |volume=105 |issue=50 |date=December 2008|pmid=19073922 |doi=10.1073/pnas.0810654106 |url=http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=19073922 |pmc=2604989|pages=19565-19566}}</ref> молекула који је примарни носицац енергије у свим живим организмима.<ref>{{harvnb|Knowles|1980|pp=877}}–919.</ref>
 
== Метаболизам ==
Ред 403:
{{Main article|Глуконеогенеза}}
 
Код [[vertebrate|кичмењака]], енергично контрахујући [[skeletal muscle|скелетални мишићи]] (током дизања тегова, или спринтовања, на пример) не добијају довољно кисеоника да задовоље потражњу за енергијом, и стога они прелазе на [[Fermentation (biochemistry)|анаеробни метаболизам]], при чему конвертују глукозу у [[лактат]].<ref name="Prescott Microbiology">{{cite book|url=http://highered.mcgraw-hill.com/sites/0072556781/information_center_view0/|title=Microbiology|last=Klein|first=Donald W.|author2=Lansing M.|last3=Harley|first3=John|publisher=[[McGraw-Hill]]|year=2006|isbn=978-0-07-255678-0|edition=6th|location=New York|pages=}}</ref><ref>{{cite web|first=Richard |last=Bowen|url=http://www.vivo.colostate.edu/hbooks/pathphys/digestion/largegut/ferment.html|title=Microbial Fermentation|website=Hypertexts for biological sciences|publisher=Colorado State University|accessdate=29. 4. 2018}}</ref> [[Јетра]] регенерише глукозу, користећи процес који се назива [[gluconeogenesis|глуконеогенеза]].<ref>{{cite web|last=Silva |first=Pedro |title=The Chemical Logic Behind Gluconeogenesis |url=http://www2.ufp.pt/~pedros/bq/gng.htm |accessdate=8. 9. 2009 |deadurlurl-status=yesdead |archiveurl=https://web.archive.org/web/20090826043311/http://www2.ufp.pt/~pedros/bq/gng.htm |archivedate=26. 8. 2009 |pages=}}</ref><ref name="pmid320235">{{cite journal|last=JW|first=Young| title = Gluconeogenesis in cattle: significance and methodology | journal = J. Dairy Sci. | volume = 60 | issue = 1 |year=1977 | pmid = 320235 | doi = 10.3168/jds.S0022-0302(77)83821-6 |pages=1-15}}</ref><ref name = Hundal>{{cite journal|vauthors=Hundal RS, Krssak M, Dufour S, Laurent D, Lebon V, Chandramouli V, Inzucchi SE, Schumann WC, Petersen KF, Landau BR, Shulman GI | title = Mechanism by Which Metformin Reduces Glucose Production in Type 2 Diabetes | journal = Diabetes | volume = 49 | issue = 12 |year=2000 | pmid = 11118008 | pmc = 2995498 | doi = 10.2337/diabetes.49.12.2063 |pages=2063-69}}</ref> Овај процес не стоји у потпуној супротности са гликолизом, и њиме се заправо троши три пута већа количина енергије него што се добија гликолизом (шест молекула -{ATP}- се користи, у поређењу са два која се добијају гликолизом). Аналогно горњим реакцијама, произведена глукоза може затим да подлегне гликолизи у ткивима којима је неопходна енергија, да буде ускладиштена у виду [[гликоген]]а (или [[скроб]]а у биљкама), или може да буде конвертована у друге моносахариде или уграђена у ди- или олигосахариде. Комбиновани путеви гликолизе током физичке активности, пренос лактата путем крвотока до јетре, накнадна гликонеогенеза и отпуштање глукозе у крвоток се називају [[Cori cycle|Коријев циклус]].<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 183–194.</ref><ref name="Elmhurst">"[http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/615coricycle.html Cori Cycle] {{webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080423042037/http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/615coricycle.html |date=23. 4. 2008 }}". Приступљено May 3, 2008, from Elmhurst, pp. 1–3.</ref>
 
== Однос са другим биолошким наукама „молекулске скале” ==
Ред 444:
 
== Литература ==
* {{Cite book|ref=harv|last=Voet|first=Donald|last2=Voet|first2=Judith G.|title=Biochemistry|edition=3|issue=|chapter=|publisher=Wiley|location=|year=2005|isbn=9780471193500|doi=|url=http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V|pages=|access-date=09. 02. 2017|archive-url=https://web.archive.org/web/20070911065858/http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V|archive-date=11. 09. 2007|dead-url-status=yesdead}}
* {{Cite book|ref=harv|last=McNaught |first = A. D. | name-list-format = vanc | title = Compendium of Chemical Terminology | edition = 2nd |year=1997 | publisher = Blackwell Scientific Publications | location = Oxford |isbn=978-0-9678550-9-7 | url = http://goldbook.iupac.org }}
* {{Cite book|ref=harv|title=Enzyme nomenclature, 1978 recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry on the nomenclature and classification of enzymes.|year=1979|publisher=Academic Press|location=New York|isbn=9780323144605|pages=}}
Ред 500:
* {{cite journal|ref=harv|last=Clarence|first=Peter Berg|title =The University of Iowa and Biochemistry from Their Beginnings|url=https://books.google.com/books?id=XwQhAQAAIAAJ&pg=PA1#v=onepage&q&f=false |year=1980|isbn=9780874140149|pages=}}
* {{Cite journal|ref=harv|author=Edwards K.J. |author2=Brown D.G. |last3=Spink|first3=N.|author4=Skelly J.V. |last5=Neidle|first5=S.|title = Molecular structure of the B-DNA dodecamer d(CGCAAATTTGCG)2. An examination of propeller twist and minor-groove water structure at 2.2 A resolution |journal = J.Mol.Biol. |year=1992|volume = 226 |pmid = 1518049|pages=1161-1173}}
* {{cite book|ref=harv|last=Solomon|first=Eldra P.|last2=Berg|first2=Linda R.|last3=Martin|first3=Diana W.|title=Biology, 8th Edition, International Student Edition|publisher=Thomson Brooks/Cole|isbn=978-0495317142|url=http://www.slideshare.net/nicolledb05/biology-solomon-berg-martin-8th-edition|year=2007|accessdate=9. 2. 2017|archive-url=https://web.archive.org/web/20160304064412/http://www.slideshare.net/nicolledb05/biology-solomon-berg-martin-8th-edition|archive-date=4. 3. 2016|dead-url-status=yesdead}}
* {{cite journal|ref=harv|last=Fariselli|first=Piero|last2=Rossi|first2=Ivan|last3=Capriotti|first3=Emidio|last4=Casadio|first4=Rita|title=The WWWH of remote homolog detection: the state of the art |journal=Briefings in Bioinformatics |year=2007|volume=8 |issue=2 |pmid=17003074 |doi=10.1093/bib/bbl032 |url = http://bib.oxfordjournals.org/content/8/2/78.full }} {{open access}}
* {{cite book|ref=harv|last=Fiske|first=John |title=Outlines of Cosmic Philosophy Based on the Doctrines of Evolution, with Criticisms on the Positive Philosophy, Volume 1|year=1890|publisher=Houghton, Mifflin |location=Boston and New York |url=https://books.google.com/books?id=bTgmlJNazxkC&printsec=frontcover#v=onepage&q&f=false |accessdate=16. 2. 2015}}
Ред 520:
* {{cite book|ref=harv|last=Peet|first=Alisa|editor1-last=Marks|editor1-first=Allan|editor2=Lieberman Michael A. |title = Marks' Basic Medical Biochemistry (Lieberman, Marks's Basic Medical Biochemistry) |edition = 4th |isbn=978-1-60831-572-7 | url =https://books.google.com/books/about/Marks_Basic_Medical_Biochemistry.html?id=HHK7S7t47BEC |year=2012}}
* {{cite book|ref=harv|last=Rayner-Canham|first=Marelene F. |last2=Rayner-Canham|first2=Geoffrey |url=https://books.google.com/books?id=S_NJ7AubQIcC&pg=PA136#v=onepage&q&f=false |title=Women in Chemistry: Their Changing Roles from Alchemical Times to the Mid-Twentieth Century |publisher = Chemical Heritage Foundation |year=2005|isbn=978-0941901277|pages=}}
* {{cite journal|ref=harv|author=Rojas-Ruiz, Fernando A |author2=Vargas-Méndez, Leonor |last3=Kouznetsov|first3=Vladimir V.|title=Challenges and Perspectives of Chemical Biology, a Successful Multidisciplinary Field of Natural Sciences |journal=Molecules |year=2011|volume=16 |doi=10.3390/molecules16032672 |issn=1420-3049 |url=https://www.mdpi.com/1420-3049/16/3/2672/pdf |deadurlurl-status=yesdead |archiveurl=https://web.archive.org/web/20151205213931/http://www.mdpi.com/1420-3049/16/3/2672/pdf |archivedate=5. 12. 2015 |pages=2672-2687}}
* {{cite book|ref=harv|last=Saenger|first = Wolfram | title = Principles of Nucleic Acid Structure | publisher = Springer-Verlag | location = New York |year=1984|isbn=978-0-387-90762-8 |url =https://books.google.com/books/about/Principles_of_nucleic_acid_structure.html?id=0R3wAAAAMAAJ }}
* {{cite book|ref=harv|last=Slabaugh|first=Michael R.|last2=Seager|first2=Spencer L.|title=Organic and Biochemistry for Today |publisher=Brooks Cole |location=Pacific Grove |year=2013|isbn=978-1-133-60514-0 |edition=6th |url =https://books.google.com/books/about/Organic_and_Biochemistry_for_Today.html?id=K-MBTrn3ZDQC }}
Ред 529:
* {{cite journal|ref=harv|last=Ulveling|first=Damien|last2=Francastel|first2=Claire|last3=Hubé|first3=Florent|title=When one is better than two: RNA with dual functions |journal=Biochimie |year=2011|volume=93 |issue=4 |doi=10.1016/j.biochi.2010.11.004 |pmid=21111023 | url = https://www.researchgate.net/publication/49638925_When_one_is_better_than_two_RNA_with_dual_functions}}
* {{cite book|ref=harv|vauthors = Varki A, Cummings R, Esko J, Jessica F, Hart G, Marth J | title=Essentials of glycobiology | publisher=Cold Spring Harbor Laboratory Press |year=1999|isbn=978-0-87969-560-6 |url=https://books.google.com/books/about/Essentials_of_Glycobiology.html?id=lH72FFWIIpgC | work=Essentials of glycobiology}}
* {{cite book|ref=harv|last=Voet|first=D|last2=Voet|first2=JG|year=2005|title=Biochemistry |edition=3th |publisher=John Wiley & Sons Inc. |location=Hoboken, NJ |url=http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V |isbn=9780471193500 |doi= |deadurlurl-status=yesdead |archiveurl=https://web.archive.org/web/20070911065858/http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V |archivedate=11. 9. 2007 }}
* {{Cite book|ref=harv|author=Whiting, G.C |year=1970|chapter=Sugars |editor=A.C. Hulme |title=The Biochemistry of Fruits and their Products |volume=Volume 1|place=London & New York |publisher=Academic Press |postscript= |url =https://books.google.com/books/about/The_biochemistry_of_fruits_and_their_pro.html?id=KYDwAAAAMAAJ |isbn=978-0-12-361201-4|pages=}}
* {{cite book|ref=harv|author=Ziesak, Anne-Katrin |last2=Cram|first=Hans-Robert |url=https://books.google.com/books?id=ulN4rKWA8c4C&pg=PA169#v=onepage&q&f=false |title= Walter de Gruyter Publishers, 1749-1999|publisher=Walter de Gruyter & Co |year=1999|isbn=978-3110167412|pages=}}
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/wiki/Биохемија”