Биохемија — разлика између измена

Садржај обрисан Садржај додат
Autobot (разговор | доприноси)
м razne izmene
Ред 324:
Сличан процес се користи за разлагање протеина. Они се прво хидролизују у његове саставне аминокиселине. Слободни [[ammonia|амонијак]] (-{NH}-<sub>3</sub>), који постоји као [[ammonium|амонијум]] јон (-{NH}-<sub>4</sub><sup>+</sup>) у крви, је токсичан за животне форме. Подесан метод за његово излучивање стога мора да постоји. Различите тактике су развијене у процесу еволуције у различитим животињама, у зависности од потреба животиње. [[Unicellular|Једноћелијски]] организми једноставно испуштају амонијак у окружење. Слично томе, [[osteichthyes|кошљорибе]] могу да испусте амонијак у воду, где брзо бива разблажен. Сисари генерално претварају амонијак у [[Уреа|уреју]], путем [[urea cycle|циклуса уреје]].<ref name="Sherwood 2012">{{harvnb|Sherwood|2012|pp=558}}</ref>
 
Да би се утврдило да ли су два протеина повезана, или другим речима да би се одлучило да ли су хомологни или не, научници користе методе поређења секвенци. Методе као што су [[sequence alignment|поравнавање секвенци]]<ref name=mount>{{cite book|last=Mount|first=D.M.|year=2004 | title=Bioinformatics: Sequence and Genome Analysis |edition=2nd | publisher= Cold Spring Harbor Laboratory Press: Cold Spring Harbor, NY. |isbn=978-0-87969-608-5|pages=}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.ebi.ac.uk/Tools/msa/clustalw2/help/faq.html#23|website=Clustal|title=Clustal FAQ #Symbols|accessdate=8. 12. 2014|archive-url=https://web.archive.org/web/20161024045656/http://www.ebi.ac.uk/Tools/msa/clustalw2/help/faq.html#23|archive-date=24. 10. 2016|url-status=dead}}</ref> и [[structural alignment|структурно поравнавање]]<ref>{{cite journal|last=Lee|first=Hui Sun|last2=Im|first2=Wonpil|title=Ligand Binding Site Detection by Local Structure Alignment and Its Performance Complementarity|journal=Journal of Chemical Information and Modeling|volume=53|issue=9|year=2013|url=http://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/ci4003602|doi=10.1021/ci4003602|pmc=3821077|pages=2462-2470}}{{Мртва веза|date=06. 2019. |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}</ref><ref>{{cite journal|last=Konc|first=Janez|last2=Janežič|first2=Dušanka|title=ProBiS algorithm for detection of structurally similar protein binding sites by local structural alignment |journal=Bioinformatics |volume=26 |issue=9 |year=2010 |url=https://dl.acm.org/citation.cfm?id=1830180 |doi=10.1093/bioinformatics/btq100 |pmid=20305268 |pmc=2859123 |pages=1160-1168}}</ref> су моћна оружја која помажу научницима да идентифкују [[Homologno modelovanje|хомологе]] међу сродним молекулима.<ref name="Fariselli 2007">{{harvnb|Fariselli|2007|pp=78-87}}–87.</ref> Релевантност налажења хомолога међу протеинима иде изван опсега формирања еволуционих патерна [[Protein family|протеинских фамилија]]. Путем одређивања у којој мери су две протеинске секвенце сличне,<ref name=Shulman2007>{{cite journal|author=Alexandra Shulman-Peleg |last2=Shatsky|first2=Maxim|last3=Nussinov|first3=Ruth|last4=Wolfson|first4=Haim J|title=Spatial chemical conservation of hot spot interactions in protein-protein complexes |journal=BMC Biology|year=2007|volume=5 |issue=43 |url=http://bmcbiol.biomedcentral.com/articles/10.1186/1741-7007-5-43}}</ref> стиче се знање о њиховој потенцијалној структури и у извесној мери о њиховој функцији.
 
=== Нуклеинске киселине ===
Ред 334:
[[Датотека:Nucleotides 1.sr.svg|мини|центар|500п|Структурни елементи заједничких састојака нуклеинске киселине. Оне садрже бар једну фосфатну групу, и стога се ова једињења називају ''нуклеозидним монофосфатима'', ''нуклеозидним дифосфатима'' и ''нуклеозидним трифосфатима'' сви од којих су нуклеотиди (они нису једноставно [[nucleoside|нуклеозиди]] којима недостаје фосфат).]]
 
Најзаступљеније нуклеинске киселине су [[Дезоксирибонуклеинска киселина|дезоксирибонуклеинске киселине]] (ДНК) и [[Рибонуклеинска киселина|рибонуклеинске киселине]] (РНК).<ref>{{harvnb|Tropp|2012|pp=5-9}}–9.</ref> [[phosphate group|Фосфатна група]] и шећер сваког нуклеотида се међусобно везују и формирају основу нуклеинске киселине, док се информације складиште у виду секвенци азотних база. Далеко највише кориштене азотне базе су [[adenine|аденин]], [[cytosine|цитозин]], [[guanine|гуанин]], [[thymine|тимин]], и [[uracil|урацил]]. [[nitrogenous base|Азотне базе]] једног нуклеинско киселинског ланца формирају [[hydrogen bonds|водоничне везе]] са азотним базама комплементарног ланца (попут рајфешлуса). Аденин се везује са тимином и урацилом, тимин само са аденином, а цитозин и гуанин се међусобно везују. У погледу заступљености: аденин, цитозин и гуанин се јављају у ДНК и РНК, док се тимин јавља само у ДНК, а урацил само у РНК.
 
Осим што су генетички материјал ћелије, нуклеинске киселине често играју улогу [[second messenger|секундарног гласника]],<ref name="Kimball">{{cite web|last=Kimball|first=J|title=Second messengers|url=http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/S/Second_messengers.html|5=|accessdate=8. 1. 2011|archive-url=https://web.archive.org/web/20060207180216/http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/S/Second_messengers.html|archive-date=7. 2. 2006|url-status=dead}}</ref><ref>{{MeshName|Second+Messenger+Systems}}</ref> и формирају основу молекула [[adenosine triphosphate|аденоозин трифосфата]] (АТП),<ref>{{cite journal|last=Knowles |first=J.&nbsp;R. |title=Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=49 |year=1980 |pmid=6250450 | doi=10.1146/annurev.bi.49.070180.004305|pages=877-919}}</ref><ref>{{cite journal|last=Törnroth-Horsefield |first=S. |last2=Neutze |first2=R. |title=Opening and closing the metabolite gate |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. USA |volume=105 |issue=50 |date=December 2008|pmid=19073922 |doi=10.1073/pnas.0810654106 |url=http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=19073922 |pmc=2604989|pages=19565-19566}}</ref> молекула који је примарни носицац енергије у свим живим организмима.<ref>{{harvnb|Knowles|1980|pp=877-919}}–919.</ref>
 
== Метаболизам ==
Ред 411:
* ''Биохемија'' је студија хемијских супстанци и виталних процеса који се одвијају у живим [[organism|организмима]]. Биохемичари стављају примарни фокус на улози, функцији и структури [[biomolecule|биомолекула]]. Изучавање хемије у основи биолошких процеса и синтеза биолошки активних молекула су примери биохемијских активности.
* ''Генетика'' је студија утицаја генетичких разлика на организме. Ове разлике се често могу уочити путем одстуства нормалне компоненте (нпр, једног [[gene|гена]]), у студијама „[[Мутација|мутаната]]” – организама са промењеним геном што доводи до тога да се организам разликује у оносу на такозвани „[[wild type|дивљи тип]]” или нормални [[phenotype|фенотип]]. [[Genetic interactions|Генетичкие интеракције]] ([[epistasis|епистазе]]) често могу да отежају једноставна тумачења таквих „нокаут” студија (уклањања или додавања гена).
* ''Молекуларна биологија'' је студија молекуларне основе процеса [[DNA replication|репликације]], [[Transcription (genetics)|транскрипције]] и [[Translation (biology)|транслације]] [[genetic material|генетичког материјала]]. [[central dogma of molecular biology|Централна догма молекуларне биологије]] према којој се генетичким материјал транскрибује у РНК и затим транслира у протеин, упркос тога што је прекомерно поједностављен приказ молекуларне биологије, још увек пружа добру почетну тачку за разумевање поља. Ово гледиште, међутим, подлеже ревизијама у светлу открића нових улога улога [[РНК]].<ref name="Ulveling 2011">{{harvnb|Ulveling|2011|pp=633-644}}–644.</ref>
* ''[[Chemical biology|Хемијска биологија]]'' настоји да развије нове алате на бази [[small molecule|малих молекула]] који омогућавају минималне пертурбације биолошких система уз пружање детаљних информација о њиховој функцији. Осим тога, хемијска биологија примењује биолошке системе да креира вештачке хибриде између биомолекула и синтетичких конструкција (на пример пражњење [[viral capsid|вирустних капсида]] којим се може испоручити [[gene therapy|генска терапија]] или [[Pharmaceutical drug|молекул лека]]).<ref>[[#Rojas|Rojas-Ruiz]] (2011), pp. 2672–2687.</ref>