Википедија

Биохемија — разлика између измена

Интерактиван преглед историје
← Старија изменаНовија измена →
Садржај обрисан Садржај додат
ВизуелноВикитекст
Autobot (разговор | доприноси)
1.572.075 измена
м razne izmene
исправке формата датума
Ред 3:
'''Биохемија''' или ''биолошка хемија'' је [[хемија]] живота, мост између [[биологија|биологије]] и хемије, која проучава начин на који комплексне [[хемијска реакција|хемијске реакције]] стварају живот.<ref>{{cite web|url=http://www.acs.org/content/acs/en/careers/college-to-career/areas-of-chemistry/biological-biochemistry.html.html |title=Biochemistry|work=acs.org}}</ref> Биохемија је хибридни део хемије који проучава хемијске процесе у живим организмима.<ref>{{Cite book|last=Berg|first=Jeremy M.|last2=Tymoczko|first2=John L.|last3=Stryer |first3=Lubert |last4=Berg|first4=Jeremy M. |last5=Tymoczko|first5=John L.|last6=Stryer |first6=Lubert|title=Biochemistry|publisher=W H Freeman |isbn=978-0-7167-3051-4 |edition=5th |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/}}chapter 1</ref> Како сви облици живота имају заједничко порекло, они имају и сличне биохемије, као што су [[генетички код]] и [[стереохемија]] многих биомолекула. Конторлом протока информација путем биохемијске сигнализације и протока хемијске енергије путем [[метаболизам|метаболизма]], биохемијски процеси омогућавају постојање комплексности [[живот]]а. Током задњих деценија двадестог века, биохемија је постала у тој мери успешна у објашњавању процеса живих бића да у данашње време скоро све [[Списак природних наука|области науке о животу]] од [[ботаника|ботанике]] до [[медицина|медицине]] до [[генетика|генетике]] учествују у биохемијским истраживањима.<ref name="Voet_2005">{{harvnb|Voet|Voet|2005|p=3}}</ref> Данашњи главни фокус [[базна истраживања|чисте]] биохемије је на разумевању начина на који [[биомолекул|биолошки молекули]] производе процесе који се одвијају у живим [[ћелија (биологија)|ћелијама]],<ref name="Karp2009">{{harvnb|Karp|2009|p=2}}</ref> што је блиско повезано са изучавањем и разумевањем [[ткиво (биологија)|ткива]], [[орган (анатомија)|органа]], и целих организама<ref name="MillerSpoolman2012">{{harvnb|Miller|Spoolman|2012|p=62}}</ref> — другим речима, целокупне [[биологија|биологије]].
 
Биохемија је блиско сродна са [[молекуларна биологија|молекуларном биологијом]],<ref name="fn_1">{{cite journal|last=Astbury |first = W.T. |year=1961 | title = Molecular Biology or Ultrastructural Biology? | journal = Nature | volume = 190 | issue = 4781 | pmid = 13684868 | doi = 10.1038/1901124a0 | url = http://www.nature.com/nature/journal/v190/n4781/pdf/1901124a0.pdf | language = English | format = PDF | accessdate=4. 8. 2008 |pages=1124}}</ref> изучавањем [[молекул]]арних механизама којима [[Генетика|генетичка]] информација [[Генетички код|кодирана]]<ref>{{cite journal|title=A new integrated symmetrical table for genetic codes | journal = BioSystems |year=2017|first = Jian-Jun |last=Shu | volume = 151 | doi = 10.1016/j.biosystems.2016.11.004 | pmid = 27887904 | arxiv = 1703.03787 |pages=21-26}}</ref><ref name="pmid19131629">{{cite journal|vauthors=Turanov AA, Lobanov AV, Fomenko DE, Morrison HG, Sogin ML, Klobutcher LA, Hatfield DL, Gladyshev VN | title = Genetic code supports targeted insertion of two amino acids by one codon | journal = Science | volume = 323 | issue = 5911 |date=Janјануар 2009 | pmid = 19131629 | pmc = 3088105 | doi = 10.1126/science.1164748 |pages=259-61}}</ref> у [[ДНК]] доводи до процеса живота.<ref name="fn_2">{{harvnb|Astbury|1961|p=1124}}</ref>{{sfn|Lodish|Berk|Zipursky|Matsudaira|Baltimore|Darnell|2000|pp=}} У зависности од дефиниције термина, молекуларна биологија се може сматрати граном биохемије, или биохемија оруђем којим се истражује и студира молекуларна биологија.
 
Биохемија се бави структурама, фукнцијама и интеракцијама ћелијских компоненти, као што су [[протеин]]и, [[угљени хидрат]]и, [[липид]]и, [[нуклеинске киселине]] и остали [[биомолекули]], који производе ћелијску структуру и изводе многобројене функције везане за живот.<ref name="Biology" >{{harvnb|Solomon|Berg|Martin|2007|p=45}}</ref> Иако постоји огроман број различитих биомолекула, они се често састоје од истих јединица које се понављају, [[мономер]]а који се понављају у различитим секвенцима. Хемија ћелија исто тако зависи од реакција малих [[молекул]]а и [[јон]]а. Они могу да буду [[неорганска хемија|неоргански]], на пример [[вода]] и јони [[метал]]а, или [[Органско једињење|органски]], као што су [[аминокиселина|аминокиселине]], које се користе за [[Протеинска биосинтеза|синтезу протеина]].<ref name="Peet">{{harvnb|Peet|2012|pp=}}, Chapter 14.</ref> Биохемијске студије превасходно изучавају малу групу елемената: [[угљеник]], [[водоник]], [[азот]], [[кисеоник]], [[фосфор]], и [[сумпор]]; који се често називају -{CHNOPS}-. Низ других елемената учествује у биохемиским процесима, али у знатно нижим концентрацијама. Механизми помоћу којих ћелије добијају енергију из свог окружења путем хемијских реакција се зову [[метаболизам]]. Биохемија [[метаболизам|метаболизма]] ћелије и биохемија [[ендокрини систем|ендокриног система]] су два домена која су интензивно студирана.
Ред 113:
[[Датотека:Prokaryote cell diagram sr.svg|мини|десно|250п|Шема грађе прокариотске ћелије]]
 
Дуго времена је познато да се живот заснива на морфолошким јединицама познатим као ''[[Ћелија (биологија)|ћелије]]. Формулација овог концепта обично се приписује чланку [[Матијас Шлајден|Матијаса Шлајдена]] и [[Теодор Шван|Теодора Швана]] из 1838. године,<ref>[[iarchive:b30379805/page/n3|On the Development of the Organization in Phaenogamous Plants]]'' (1838)</ref><ref>{{cite web|last=Creekmore|first=Trisha|title=The Science Channel :: 100 Greatest Discoveries: Biology |publisher=[[Discovery Communications]] |url=http://science.discovery.com/convergence/100discoveries/big100/biology.html |accessdate=17. 10. 2006 |url-status=dead |archiveurl=https://web.archive.org/web/20061024155730/http://science.discovery.com/convergence/100discoveries/big100/biology.html |archive-date=24. 10. 2006. }}</ref> док се његово порекло може се пратити до опажањима које су учинли рани [[микроскоп]]исти из -{XVII}- века као што је [[Роберт Хук]].{{sfn|Masters|2008|pp=}} Постоје две главне класификације ћелија: [[еукариоте]] ([[Грчки језик|грчки]]: -{''eu''}- - добар или истински, и -{''karyon''}- - језгро), који имају мембраном затворено језгро у коме је инкапсулирана њихова ДНК ([[дезоксирибонуклеинска киселина]]); и [[прокариоте]] (грчки: -{''pro''}-, пре), којима недостаје ова [[органела]]. Прокариоте, које обухватају различите врсте [[бактерија]], имају релативно једноставне структуре и увек су [[Jednoćelijski organizam|једноћелијске]] (иако могу да формирају филаменте или колоније независних ћелија). Процењује се да представљају око половине Земљине [[Biomasa|биомасе]]. Еукариоте, које могу бити [[Višećelijski organizam|вишећелијске]], као и једноћелијске, знатно су сложеније од прокариота. [[Вирус]]и, који су далеко једноставнији од ћелија, не класификују се као жива створења,<ref name="Breitbart M, Rohwer F 2005 278–84">{{vcite journal|vauthors=Breitbart M, Rohwer F|title=Here a virus, there a virus, everywhere the same virus?|journal=Trends in Microbiology |volume=13|issue=6|year=2005|pmid= |doi=10.1016/j.tim.2005.04.003|pages=278-84}}</ref><ref>{{vcite journal|author=Edwards RA, Rohwer F|title=Viral metagenomics|journal=Nature Reviews Microbiology |volume=3|issue=6|year=2005|pmid= |doi=10.1038/nrmicro1163|pages=504-10}}</ref> јер им недостаје метаболички апарат да се репродукују изван њихових ћелија домаћина. Они су у суштини велики [[молекул]]и.
 
; Форма и функција
Ред 121:
[[Датотека:Lipid bilayer section.gif|мини|лево|250п|Попречни пресек течног [[Lipidni dvosloj|липидног двослоја]] формираног од [[фосфатидилхолин]]а.]]
 
Прокариоте, које је први уочио изумитељ микроскопа [[Антони ван Левенхук]] 1683. године,<ref>Chung, King-thom; Liu, Jong-kang: ''Pioneers in Microbiology: The Human Side of Science''. {{page1|publisher=World Scientific Publishing|year=2017|isbn=978-9813202948|pages=}}</ref><ref>{{Cite web|url=http://www.hup.harvard.edu/catalog.php?isbn=9780674975910|title=Life at the Edge of Sight — Scott Chimileski, Roberto Kolter {{!}} Harvard University Press|website=www.hup.harvard.edu|language=en|accessdate=26. 1. 2018}}</ref> су углавном у опсегу величина од 1 до 10 -{μm}-. Оне имају три основна облика: сферични (-{''[[cocci]]''}-),<ref name="arrangement">{{harvnb|Pommerville|2013|pp=}}</ref><ref>{{cite web|author=Sayers| url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Undef&id=91061&lvl=3&lin |title=Bacilli |accessdate=20. 7. 2018 |publisher=[[National Center for Biotechnology Information]] (NCBI) taxonomy database|display-authors=etal}}</ref> и хеликсно завијени (-{''[[Spirillum|spirilla]]''}-),<ref name=Bergey>Garrity, George M.; Brenner, Don J.; Krieg, Noel R.; Staley, James T. (eds.) . Bergey's Manual of Systematic Bacteriology, Volume Two: The Proteobacteria, Part C: The Alpha-, Beta-, Delta-, and Epsilonproteobacteria. New York, New York. {{page1|location=|publisher=Springer|year=2005|isbn=978-0-387-24145-6|pages=354-361}}</ref><ref>{{MeshName|Spirillum}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.bacterio.net/spirillum.html |title=Spirillum |last=Jean |first=Euzeby |date=|website= |publisher=[[List of Prokaryotic names with Standing in Nomenclature]] |accessdate=5. 11. 2014}}</ref> мада све имају исти општи дизајн. Оне су обавијене, као и све ћелије, са ~70 Å дебелом [[ћелијска мембрана|ћелијском мембраном]] (плазменом мембраном), која се састоји од [[Lipidni dvosloj|липидног двослоја]]<ref name=andersen2007>{{cite journal|last=Andersen|first=Olaf S.|last2=Koeppe, II|first2=Roger E.|title=Bilayer Thickness and Membrane Protein Function: An Energetic Perspective|journal=Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure|date=Juneјун 2007|volume=36|issue=1|doi=10.1146/annurev.biophys.36.040306.132643|url=http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biophys.36.040306.132643|accessdate=12. 12. 2014|pages=107-130}}</ref> у коме су смештени протеини<ref name=Divecha1995>{{cite journal|last=Divecha |first = Nullin |last2=Irvine |first2 = Robin F |date=27. 1. 1995 | title = Phospholipid signaling | journal = [[Cell (journal)|Cell]] | volume = 80 | issue = 2 | doi = 10.1016/0092-8674(95)90409-3 | pmid = 7834746 | url = http://ac.els-cdn.com/0092867495904093/1-s2.0-0092867495904093-main.pdf?_tid=98202c6e-dc68-11e3-85aa-00000aacb35e&acdnat=1400182934_aecb2735d6748a91f12b61ce3dfbc000 | format = PDF, 0.04 MB |pages=269-278}}</ref> помоћу којих се контролише пролаз молекула у и из ћелије, и катализује мноштво различитих реакција. Ћелије већине прокариотских врста су окружене и крутим, 30 до 250 Å дебелим, [[полисахарид]]ним ћелијским зидом који углавном функционише као ћелијска заштита од механичких повреда и онемогућава пуцање ћелија у медијима који су [[Осмоза|осмотски]] разблаженији од ћелијског садржаја. Неке бактерије се додатно облажу са желатинозном полисахаридном капсулом која их штити од одбрамбених механизама виших организама. Мада прокариотама недостају мембранске унутарћелијске [[органеле]] које су карактеристичне за еукариоте, њихова ћелијска мембрана може да буде исавијана са унутрашње стране, чиме се формирају вишеслојне структуре познате као [[мезозом]]и.<ref name=Robertson1959>{{cite journal|last=Robertson|first=J. D.|year=1959 | title = The ultra structure of cell membranes and their derivatives, Biochem | journal = Soc. Syrup |pages=3}}</ref><ref>{{cite journal|last=Suganuma|first=A.|title=Studies on the fine structure of Staphylococcus aureus |journal=J Electron Microsc (Tokyo) |volume=15 |issue=4 |year=1966 |pmid=5984369|pages=257-61}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Pontefract RD, Bergeron G, Thatcher FS |title=Mesosomes in Escherichia coli |journal=J. Bacteriol. |volume=97 |issue=1 |year=1969 |pmid=4884819 |url=http://jb.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=4884819 |doi=10.1002/path.1710970223 |pmc=249612|pages=367-75}}</ref> Сматра се да мезозоми служе као места [[Репликација ДНК|репликације ДНК]] и других специјализованих ензимских реакција.<ref name=Robertson1959 /><ref>{{cite journal|last=Nanninga|first=N.|title=The mesosome of Bacillus subtilis as affected by chemical and physical fixation |journal=J. Cell Biol. |volume=48 |issue=1 |year=1971 |pmid=4993484 |url=http://www.jcb.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=4993484 |doi=10.1083/jcb.48.1.219 |pmc=2108225|pages=219-24}}</ref>
 
Прокариотска цитоплазма (ћелијски садржај) није хомоген раствор. Њихов један хромозом (ДНК молекул, чијих неколико копија могу да буду присутне у брзо растућим ћелијама) је кондензован и формира тело познато као [[нуклеоид]].<ref>{{cite journal|vauthors=Thanbichler M, Wang S, Shapiro L |title=The bacterial nucleoid: a highly organized and dynamic structure |journal=J Cell Biochem |volume=96 |issue=3 |year=2005 |pmid=15988757 |doi=10.1002/jcb.20519|pages=506-21}}</ref> Цитоплазма исто тако садржи бројне копије РНК молекула (рибонуклеинске киселине), разне растворљиве ензиме (протеине који катализују специфичне реакције), и више хиљада честица са 250 Å пречником које су познате као [[рибозом]]и. Они су места на којима долази до [[Синтеза протеина|синтезе протеина]].
 
Многе бактеријске ћелије имају један или више додатака у облику бича познатих као [[Бич (биологија)|флагеле]], које се користе за кретање.<ref>{{cite journal|vauthors=Wang Q, Suzuki A, Mariconda S, Porwollik S, Harshey RM | title = Sensing wetness: a new role for the bacterial flagellum | journal = The EMBO Journal | volume = 24 | issue = 11 |date=Juneјун 2005 | pmid = 15889148 | pmc = 1142604 | doi = 10.1038/sj.emboj.7600668 |pages=2034-42}}</ref><ref name="pmid12624192">{{cite journal|vauthors=Bardy SL, Ng SY, Jarrell KF | title = Prokaryotic motility structures | journal = Microbiology | volume = 149 | issue = Pt 2 |date=Februaryфебруар 2003 | pmid = 12624192 | doi = 10.1099/mic.0.25948-0 |pages=295-304}}</ref><ref name="Lefebvre_2001">{{cite journal|vauthors=Silflow CD, Lefebvre PA | title = Assembly and motility of eukaryotic cilia and flagella. Lessons from Chlamydomonas reinhardtii | journal = Plant Physiology | volume = 127 | issue = 4 |date=Decemberдецембар 2001 | pmid = 11743094 | pmc = 1540183 | doi = 10.1104/pp.010807 |pages=1500-7}}</ref> Поједине бактерије исто тако имају филаментне пројекције зване [[Pilus|пили]], неки типови којих функционишу као канали кроз које се размењује ДНК током сексуалне конјугације (процеса у коме се ДНК преноси из једне ћелије у другу; прокариоте се обично репродукују путем бинарне фисије) или као помоћ при везивању бактерија за ћелије организма домаћина. Бактерија ''[[Ешерихија коли]]''<ref>{{cite journal|vauthors=Tenaillon O, Skurnik D, Picard B, Denamur E | title = The population genetics of commensal Escherichia coli | journal = Nature Reviews. Microbiology | volume = 8 | issue = 3 |date=Marchмарт 2010 | pmid = 20157339 | doi = 10.1038/nrmicro2298 | url = http://www.nature.com/nrmicro/journal/v8/n3/abs/nrmicro2298.html |pages=207-17}}</ref><ref name=Singleton>{{harvnb|Singleton|1999|pp=}}</ref> (скраћено -{''E. coli''}- која је добила име по свом откривачу, [[Теодор Ешерих|Теодору Ешериху]]<ref>{{Cite book|vauthors=Castellani A, Chalmers AJ | title = Manual of Tropical Medicine | edition = 3rd | publisher = Williams Wood and Co. | location = New York |year=1919 |pages=}}</ref>) најбоље је биолошки окарактерисан организам, што је исход интензивних биохемијских и генетичих студија током задњих 70 година. Ћелије овог нормалног становника црева виших сисара су типично 2 -{μm}- дугачки штапићи који су пречника 1 -{μm}- и имају тежину од ~2 × 10<sup>12</sup> -{g}-. Њена ДНК, која има молекулску масу од 2,5 × 10<sup>9</sup> далтона (-{D}-), кодира ~4300 протеина (од који је само ~60 до 70% било идентификовано), мада је типично само ~2600 различитих протеина присутно у ћелији у било ком тренутку. Све заједно -{''E. coli''}- садржи 3 до 6 хиљада различитих типова молекула, укључујући протеине, нуклеинске киселине, полисахариде, липиде и разне мале молекуле и јоне.
 
<div class="thumb tright" >
Ред 172:
[[Purpurne bakterije|Пурпурне]] и [[Zelena sumporna bakterija|зелене фотосинтетичке бактерије]] које користе ове процесе насељавају бескисеоничне хабитате попут плитких муљних језера у којима се -{H<sub>2</sub>S}- генерише из трулеће органске материје.
 
[[Хетеротрофи]] (грчки: -{''hetero''}-, другачије) добијају енергију путем оксидације органских једињења и стога су ултиматно зависни од аутотрофа као извора тих супстанци. [[Aerobni organizam|Облигаторни аероби]] (у које се убрајају животиње) морају да користе O<sub>2</sub>,<ref name=Prescott>{{Cite book|last=Prescott|first=L. M.| last2 = Harley | first2 = JP | last3 = Klein | first3 = DA |title=Microbiology |publisher = Wm. C. Brown Publishers |year=1996 |edition=3rd |isbn=978-0-697-29390-9|pages=130-131}}</ref> док [[Anaerobni organizam|анаероби]] користе оксидујуће агенсе као што су [[сулфат]]и ([[Sulfate-reducing microorganisms|сулфатно редукујуће]] бактерије<ref name=NR>{{harvnb|Muyzer|Stams|Zhu|Jiang|2004|pp=}}</ref><ref name="schulze">{{Cite book|title=Biodiversity and ecosystem function|url=https://books.google.com/books?id=j8OmrBY-6JAC&pg=PA88&lpg=PA88&dq=desulfurication&source=bl&ots=Bs_gVLZkxl&sig=96Dwvm4v-evvt-Aq_pBqrAYQ6Jc&hl=en&ei=_lbTS62JB8KB8gbS0LzkDw&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=3&ved=0CBwQ6AEwAg#v=onepage&q=desulfurication&f=false|year=1993 |first=Ernst-Detlef|last=Schulze |last2=Mooney|first2=Harold A.|publisher=Springer-Verlag|pages=88-90}}</ref>) или [[нитрат]]и ([[denitrifying bacteria|денитрификујуће]] бактерије<ref name="Zumft">Zumft, W. G. (1997). ''Cell biology and molecular basis of denitrification.'' Microbiology and Molecular Biology Reviews, 61(4), 533–616</ref><ref>{{Cite journal|last=Ji|first=Bin |last2=Yang|first2=Kai |last3=Zhu|first3=Lei |last4=Jiang|first4=Yu |last5=Wang|first5=Hongyu |last6=Zhou|first6=Jun |last7=Zhang|first7=Huining|date=Augustавгуст 2015|title=Aerobic denitrification: A review of important advances of the last 30 years |journal=Biotechnology and Bioprocess Engineering|language=en |volume=20|issue=4|doi=10.1007/s12257-015-0009-0 |issn=1226-8372|pages=643-651}}</ref>). Многи организми могу да парцијално метаболишу разна органска једињења путем интрамолекуларних оксидационо-редукционих процеса познатих као [[Ферментација (биохемија)|ферментација]]. [[Facultative aerobic organism|Факултативни анаероби]] као што је -{''E. coli''}- могу да расту било у присуству или одсуству O<sub>2</sub>.<ref name="Singleton" /><ref name="Sherris">{{Cite book| editor-last = Ryan | editor-first = KJ | editor-last2 = Ray | editor-first2 = CG | title = Sherris Medical Microbiology | edition = 4th | publisher = McGraw Hill |year=2004 |isbn=978-0-8385-8529-0|pages=261-271, 273–296}}</ref> [[Obligate anaerobe|Облигатни анаероби]], за разлику од тога, бивају отровани присуством O<sub>2</sub>.<ref name=Prescott /><ref name=JMA>{{harnvb|Brooks|Carroll|Butel|Morse|2007|pp=}}</ref> Сматра се да њихови метаболизми наликују на метаболизме најранијих животних форми (које су се појавиле пре више од 3,8 милијарди година кад у Земљиној атмосфери није било O<sub>2</sub>. У сваком случају, постоји релативно мали број органских једињења која не могу да буду метаболизована путем неког прокариотског организма.
 
==== Еукариоте ====
Ред 179:
Еукариотске ћелије су генерално 10 до 100 -{μm}- у пречнику и тако имају хиљаду до милион пута већу запремину од типичне прокариоте. Међутим најзначајнија разлика која најбоље карактерише еукариотске ћелије није њихова величина, већ изобиље [[огранела]] уоквирених [[Biološka membrana|мембранама]], сваки тип којих има специјализоване функције. Заправо, еукариотска структура и функције су сложенији од прокариотских на свим нивоима организације, од молекуларног нивоа навише. Еукариоти и прокарионти су се развили следећи фундаментално различите еволуционе стратегије.
 
Прокариоте су искористиле предности једноставности и минијатуризације.<ref>{{cite journal|vauthors=Brown JR | title = Ancient horizontal gene transfer | journal = Nature Reviews. Genetics | volume = 4 | issue = 2 |date=Februaryфебруар 2003 | pmid = 12560809 | doi = 10.1038/nrg1000 |pages=121-32}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Forterre P, Philippe H | title = Where is the root of the universal tree of life? | journal = BioEssays | volume = 21 | issue = 10 |date=Octoberоктобар 1999 | pmid = 10497338 | doi = 10.1002/(SICI)1521-1878(199910)21:10<871::AID-BIES10>3.0.CO;2-Q |pages=871-9}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Poole A, Jeffares D, Penny D | title = Early evolution: prokaryotes, the new kids on the block | journal = BioEssays | volume = 21 | issue = 10 |date=Octoberоктобар 1999 | pmid = 10497339 | doi = 10.1002/(SICI)1521-1878(199910)21:10<880::AID-BIES11>3.0.CO;2-P |pages=880-9}}</ref> Њихова брза стопа раста дозвољава им да заузимају [[Еколошка ниша|еколошке нише]]<ref name="webster">{{cite encyclopedia|title=Niche | encyclopedia=Merriam-Webster Dictionary | publisher=Merriam-Webster | accessdate=30. 10. 2014. | url=http://www.merriam-webster.com/dictionary/niche}}</ref> у којима може доћи до драстичних флуктуација расположивих хранљивих материја.<ref name=Pocheville2015>{{harvnb|Pocheville|2015|pp=547-586}}</ref><ref name=Levin>{{Cite book|last=Schoener|first=Thomas W|chapter=§I.1 Ecological niche |url=https://books.google.com/books?id=4MS-vfT89QMC&pg=PA3 |pages=3 ''ff'' |title=The Princeton Guide to Ecology |editor1-last=Levin|editor1-first=Simon A.|editor2-last=Carpenter|editor2-first=Stephen R.|editor3 =H. Charles J. Godfray |editor4-last=Kinzig|editor4-first=Ann P.|editor5-last=Loreau|editor5-first=Michel|editor6-last=Losos|editor6-first=Jonathan B.|editor7-last=Walker|editor7-first=Brian|editor8-last=Wilcove|editor8-first=David S.|isbn=9781400833023 |publisher=Princeton University Press |year=2009}}</ref> Насупрот томе, сложеност еукариота, која их чини већим и споријим у погледу раста од прокариота, пружа им конкурентну предност у стабилним окружењима са ограниченим ресурсима. Стога је погрешно разматрати прокариоте као еволутивно примитивне у односу на еукариоте. Оба типа организама су добро прилагођена њиховим животним стиловима.
 
Најстарији познати микрофосили еукариота потичу од пре ~1,4 милијарди година, неких 2,4 милијарди година након појаве живота. Ова опсервација подржава класичну идеју да су еукариоте потекле од високо развијених прокариота, вероватно [[Mikoplazma|микоплазме]]. Међутим, разлике између еукариота и модерних прокариота су тако дубоке да је ова хипотеза мало вероватна. Могуће је да су ране еукариотске ћелије, које су према [[Carl Woese|Везеовим]] доказима еволуирале из примордијалне животне форме, биле релативно неуспешне и стога ретке.<ref name="Woese_1990">{{cite journal|last=Woese |first = Carl R.|authorlink= Carl Woese |authorlink2=Otto Kandler |last2=Kandler |first2 = O |last3=Wheelis |first3= M | title = Towards a natural system of organisms: proposal for the domains Archaea, Bacteria, and Eucarya | url=http://www.pnas.org/content/87/12/4576.full.pdf | journal = Proc Natl Acad Sci USA | volume = 87 | issue = 12 |year=1990 | pmid = 2112744 | doi = 10.1073/pnas.87.12.4576 | pmc = 54159 | bibcode=1990PNAS...87.4576W|pages=4576-9}}</ref><ref name="woese1978">{{cite journal|last=Woese |first = C.R.|authorlink= Carl Woese |last2=Magrum |first2 = L.J. |last3=Fox |first3 = G.E.|authorlink3 = George E. Fox | title = Archaebacteria | journal = J Mol Evol | volume = 11 | issue = 3 |year=1978 | pmid = 691075 | doi = 10.1007/BF01734485| bibcode = 1978JMolE..11..245W |pages=245-51}}</ref><ref name="woese1977">{{cite journal|issn=0027-8424| volume = 74| issue = 11|last=Woese|first = C. R.|authorlink= Carl Woese|last2=Fox|first2=G. E.|authorlink2 = George E. Fox| title = Phylogenetic structure of the prokaryotic domain: The primary kingdoms| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences|date=1. 11. 1977| url = http://www.pnas.org/cgi/doi/10.1073/pnas.74.11.5088| pmid = 270744 | pmc = 432104| doi = 10.1073/pnas.74.11.5088| bibcode = 1977PNAS...74.5088W|pages=5088-5090}}{{open access}}</ref> Тек након што су развиле неке од комплексних органела, еукариотске ћелије су постале заступљене у довољној мери за стварање значајних [[фосил]]них остатака.
Ред 191:
[[Датотека:Micrograph of a cell nucleus.png|мини|десно|250п|Електронска [[Micrograph|микрографија]] ћелијског једра на којој је приказан тамно обојени [[нуклеолус]]]]
 
[[Једро]], најупадљивија органелела еукариотске ћелије, је спремиште њених генетских информација. Ове информације су кодиране у базним секвенцама молекула ДНК који формирају дискретан број [[хромозом]]а, карактеристичан за сваку врсту. Хромазоми се састоје од [[хроматин]]а, комплекса ДНА и протеина.<ref>{{cite journal|last=Monday|first=Tanmoy|title=Characterization of the RNA content of chromatin|journal=Genome Res.|date=Julyјул 2010|volume=20|issue=7|pmc=2892091|pmid=20404130|doi=10.1101/gr.103473.109|pages=899-907}}</ref><ref>{{cite journal|last=Dame|first=R. T.|title=The role of nucleoid-associated proteins in the organization and compaction of bacterial chromatin |journal=[[Molecular Microbiology (journal)|Molecular Microbiology]] |volume=56 |issue=4 |date=Mayмај 2005 |pmid=15853876 |doi=10.1111/j.1365-2958.2005.04598.x|pages=858-870}}</ref> Количина генетичких информација које преносе еукариоти је огромна; на пример, људска ћелија има преко 700 пута више ДНК од -{''[[E. coli]]''}- [у смислу рачунарске меморије, геном (генетски садржај) у свакој људској ћелији садржи око 800 мегабајта информација]. Унутар једра се генетичка информација кодирана у ДНК молекулима транскрибује у РНК молекуле, који се након екстензивне обраде транспортују у цитоплазму (код еукариота, садржај ћелије без једра), где они учествују у рубизомској синтези протеина. Омотач једра се састоји од двоструке мембране која је перфорирана бројним порама ширине ~90 Å, које регулишу проток протеина и РНК између језгра и цитоплазме.
 
Једро већине еукариотских ћелија се састоји од бар једног тела које бива тамно обојено, познатог као [[нуклеолус]], које је место рибозомског склопа.<ref name="Hernandez-Verdun">{{cite journal|last=Hernandez-Verdun |first = Daniele | title = Nucleolus: from structure to dynamics | journal =Histochem. Cell. Biol | issue = 1–2 |year=2006 | doi = 10.1007/s00418-005-0046-4 | volume = 125 | pmid = 16328431 | url = https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-00015455 |pages=127-137}}</ref> Оно садаржи хромозомске сегменте са вишеструким копијама гена који специфицирају рибозомну РНК. Ти гени се транскрибују у нуклеолусу, и резултирајућа РНК се комбинује са рибозомалним протеинима који су унети са места где су синтетисани у цитосолу.<ref name="Lamond-Sleeman">{{cite journal|last=Lamond |first = Angus I. |last2=Sleeman|first2=Judith E.| title = Nuclear substructure and dynamics | journal = Current Biology | volume = 13 | issue = 21 |pages=R825–828 | pmid = 14588256 | accessdate=| doi = 10.1016/j.cub.2003.10.012 |date=Octoberоктобар 2003}}</ref> Резултирајући непотпуно формирани рибозоми се затим враћају у цитосол, где се довршава њихово формирање. Синтеза протеина се скоро искључиво одвија у цитосолу.
 
; Ендоплазматични ретикулум и Голђијев апарат модификују мембранске и секреторне протеине
[[Датотека:201601 Endoplasmic reticulum.png|мини|лево|250п|Ендоплазматични ретикулум]]
 
Најопсежнија мембранска конструкција у ћелији, коју је открио [[Keith R. Porter|Кит Портер]] 1945. године,<ref name="jexpmed_porter">{{cite journal|vauthors=Porter KR, Claude A, Fullam EF | title=A Study of Tissue Culture Cells by Electron Microscopy | journal=J Exp Med |year=1945 | volume=81 | issue=3 | url = http://www.jem.org/cgi/content/abstract/81/3/233 | doi=10.1084/jem.81.3.233 | pmid=19871454 | pmc=2135493 |pages=233-246}}</ref><ref name="Cooper2000">{{harvnb|Cooper|2000|pp=}}</ref> формира лавиринтску творевину која се назива [[ендоплазматични ретикулум]]. Велики део ове органеле, који се назива [[Храпави ендоплазматични ретикулум|храпавим ендоплазматичним ретикулумом]], садржи знатан број рибозома који посредују синтезу мембранских и секреторних протеина.<ref name="ShibataVoeltz2006">{{cite journal|vauthors=Shibata Y, Voeltz GK, Rapoport TA | title = Rough sheets and smooth tubules | journal = Cell | volume = 126 | issue = 3 |date=Augustавгуст 2006 | pmid = 16901774 | doi = 10.1016/j.cell.2006.07.019 |pages=435-9}}</ref><ref name="TerasakiKozlov2013">{{cite journal|vauthors=Terasaki M, Shemesh T, Kasthuri N, Klemm RW, Schalek R, Hayworth KJ, Hand AR, Yankova M, Huber G, Lichtman JW, Rapoport TA, Kozlov MM | title = Stacked endoplasmic reticulum sheets are connected by helicoidal membrane motifs | journal = Cell | volume = 154 | issue = 2 |date=Julyјул 2013 | pmid = 23870120 | pmc = 3767119 | doi = 10.1016/j.cell.2013.06.031 |pages=285-96}}</ref><ref name="Guven">{{cite journal|vauthors=Guven J, Huber G, Valencia DM | title = Terasaki spiral ramps in the rough endoplasmic reticulum | journal = Physical Review Letters | volume = 113 | issue = 18 |date=Octoberоктобар 2014 | pmid = 25396396 | doi = 10.1103/PhysRevLett.113.188101 |pages=188101}}</ref> [[Глатки ендоплазматични ретикулум]], који не садржи рибозоме, је локација [[Sinteza masnih kiselina|липидне синтезе]].<ref>{{cite news|title=Functions of Smooth ER |publisher=University of Minnesota Duluth}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Maxfield FR, Wüstner D | title = Intracellular cholesterol transport | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 110 | issue = 7 |date=Octoberоктобар 2002 | pmid = 12370264 | pmc = 151159 | doi = 10.1172/JCI16500 |pages=891-8}}</ref> Многи продукти који су синтетисани у ендоплазматичном ретикулуму затим бивају транспортовани у [[Голђијев апарат]]<ref name="url_molexpress">{{cite web|url=http://micro.magnet.fsu.edu/cells/golgi/golgiapparatus.html | title = The Golgi Apparatus | last = Davidson | first = MW |date=13. 12. 2004 | work = Molecular Expressions | publisher = Florida State University | accessdate=20. 9. 2010 |url-status=live | archiveurl = https://web.archive.org/web/20061107142553/http://micro.magnet.fsu.edu/cells/golgi/golgiapparatus.html | archive-date=7. 11. 2006. | df = }}</ref> (назван по [[Камило Голђи|Камилу Голђију]],<ref name="mazz99">{{cite journal|last=Mazzarello|first=Paolo |title=Camillo Golgi's Scientific Biography |journal=Journal of the History of the Neurosciences |year=1999|volume=8 |issue=2|doi=10.1076/jhin.8.2.121.1836|pmid=11624293|pages=121-131}}</ref><ref>{{cite news|title=The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1906|url=https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/1906/index.html|accessdate=22. 12. 2017|work=www.nobelprize.org}}</ref> који га је први описао 1898. године<ref name="isbn3-211-76309-0">{{Cite book|url=https://books.google.com/books/about/The_Golgi_Apparatus.html?id=JqIQEFCLVqsC&redir_esc=y|title=The Golgi Apparatus: State of the art 110 years after Camillo Golgi's discovery |vauthors=Pavelk M, Mironov AA|publisher=Springer|year=2008|isbn=978-3-211-76310-0|location=Berlin|pages=580}}</ref><ref name="pmid9865849">{{cite journal|vauthors=Fabene PF, Bentivoglio M | title = 1898–1998: Camillo Golgi and "the Golgi": one hundred years of terminological clones | journal = Brain Res. Bull. | volume = 47 | issue = 3 |year=1998| pmid = 9865849 | doi = 10.1016/S0361-9230(98)00079-3|pages=195-8}}</ref>), стог равних мембранских врећа у којима се ови производи даље обрађују.
 
; Митохондрија као место оксидативног метаболизма
[[Датотека:Mitohondria-1.JPG|мини|десно|250п|[[Митохондрија]]]]
 
[[Митохондрије]] (грчки: -{''mitos''}-, конац + -{''chondros''}-, гранула) су локације ћелијског дисања (аеробног метаболизма) код скоро свих еукариота.<ref name="mitosomes">{{cite journal|vauthors=Henze K, Martin W | title = Evolutionary biology: essence of mitochondria | journal = Nature | volume = 426 | issue = 6963 |date=Novemberновембар 2003 | pmid = 14614484 | doi = 10.1038/426127a | bibcode = 2003Natur.426..127H |pages=127-128}}</ref> Ове цитоплазмичне органеле, које су довољно велике да су их открили цитолози деветнаестог века, варирају у погледу величине и облика, али су углавном елипсоидне са димензијама од око 1,0 × 2,0 μm, попут бактерија. Еукариотске ћелије типично садрже око 2000 митохондрија, које заузимају око једне петине њихове тоталне запремине.<ref name="pmid26777473">{{cite journal|vauthors=Wiemerslage L, Lee D | title = Quantification of mitochondrial morphology in neurites of dopaminergic neurons using multiple parameters | journal = Journal of Neuroscience Methods | volume = 262 |date=Marchмарт 2016 | pmid = 26777473 | pmc = 4775301 | doi = 10.1016/j.jneumeth.2016.01.008 |pages=56-65}}</ref>
 
Митохондрија, као што је првобитно показано електронско микроскопским изучавањима [[George Emil Palade|Ђеорга Палада]]<ref name="The Independent">{{cite news|title=Prof. George Palade: Nobel prize-winner whose work laid the foundations for modern molecular cell biology |publisher=The Independent |date=22. 10. 2008. |url=https://www.independent.co.uk/news/obituaries/prof-george-palade-nobel-prizewinner-whose-work-laid-the-foundations-for-modern-molecular-cell-biology-968560.html |accessdate=9. 2. 2011 |url-status=dead |archiveurl=https://web.archive.org/web/20101019141647/http://www.independent.co.uk/news/obituaries/prof-george-palade-nobel-prizewinner-whose-work-laid-the-foundations-for-modern-molecular-cell-biology-968560.html |archivedate=19. 10. 2010 }} [http://journalisted.com/article/jx6y Archived]. ([[Internet Archive]] copy)</ref> и [[Fritiof S. Sjöstrand|Фритјофа Сјостранда]],<ref>{{Cite journal|url=https://books.google.com/?id=hHlmAAAAMAAJ&q=%22Sj%C3%B6strand,+Fritiof+Stig%22+AND+%221912%22&dq=%22Sj%C3%B6strand,+Fritiof+Stig%22+AND+%221912%22 | title = Leaders in American science |year=1963}}</ref><ref name="KI Bio">[http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?d=22576&l=sv Fritiof S. Sjöstrand - Biografi] {{webarchive |url=https://web.archive.org/web/20110718011200/http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?d=22576&l=sv |date=18. 7. 2011 }}, Karolinska Institutet 200 years </ref> има две мембране:<ref name="KI Hur">[https://web.archive.org/web/20110718011345/http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?d=22576&a=55947&l=sv Hur anatomiska institutionen blev internationellt centrum för elektronmikroskopi] </ref> глатку спољашњу мембрану и веома наборану унутрашњу мембрану чије се инвагнације називају [[Crista|кристама]]<ref name=Griparic2001>{{cite journal|last=Griparic|first=L|last2=van der Bliek|first2=AM|title=The many shapes of mitochondrial membranes.|journal=Traffic (Copenhagen, Denmark)|date=Augustавгуст 2003 |volume=2|issue=4 |pmid=11285133 |doi=10.1034/j.1600-0854.2001.1r008.x|pages=235-44}}</ref><ref>{{cite journal|last=Sjostrand|first=F |title=Systems of double membranes in the cytoplasm of certain tissue cells|journal=Nature|date=3. 1. 1953|volume=171 |doi=10.1038/171031a0|url=http://www.nature.com/nature/journal/v171/n4340/pdf/171031a0.pdf|accessdate=11. 1. 2015|pages=31-32}}</ref> (латински: -{''crests''}-). Митохондрија садржи два преградка, простор унутрашње мембране и простор унутрашњег матрикса. Ензими који катализују реакције дисања су компоненте било желатинозног матрикса или унутрашње митохондријске мембране. Ови ензими спрежу оксидацију нутријената којом се ослобађа енергија са синтезом аденозин трифосфата (АТП) при чему се конзумира енергија. [[Аденозин трифосфат]], након преноса до остатка ћелије, користи се за напајање разних процеса у којима се конзумира енергија.{{sfn|Campbell|Williamson|Heyden|2006|pp=}}
 
Митохондрије наликују на бактерије, и то не само у погледу величине. Њихов матрични простор садржи за митохондрије специфичне ДНК, РНК и рибозоме који учествују у синтези неколико митохондријских компоненти. Штавише, оне се репродукују путем бинарне фисије, и респираторни процеси које оне посредују у знатној мери подсећају на оне које се одвијају у модерним аеробним бактеријама. Ова запажања су довела до широко прихваћене хипотезе коју је заговарала [[Лин Маргулис]]<ref>{{cite journal|last=Schaechter |first=M |title=Lynn Margulis (1938–2011) |journal=Science |year=2012 |volume=335 |issue=6066 |doi=10.1126/science.1218027 |pmid=22267805|bibcode=2012Sci...335..302S |pages=302}}</ref><ref name="Chelsea Green">{{Cite book|url=|title=Lynn Margulis: The Life and Legacy of a Scientific Rebel |publisher=Chelsea Green|year=2012|isbn=978-1603584470|editor-last=Sagan|editor-first=Dorion|location=White River Junction|pages=}}</ref> да су митохондрије еволуирале из првобитно самосталних грам негативних аеробних бактерија, које су формирале симбиотички однос са примордијалним анаеробним еукариотама. Хранљиве материје које еукариоте прилажу за бактеријску конзумацију се сматра да су вишеструко надокнађене високо ефикасним оксидативним метаболизмом који бактерије пружају еукариотама. Ова хипотеза је подржана запажањем да [[amoeba]] -{''[[Pelomyxa palustris]]''}-, једна од малобројних еукариота без митохондрија, живи у перманентном симбиотичком односу сличне природе са аеробним бактеријама.
Ред 212:
[[Датотека:Lysosomes Digestion.svg|мини|250п|лево|Лизозомско варење материјала.<ref>Holtzclaw, Fred W., et al. AP Biology: to Accompany Biology, Campbell, Reece, 8e AP Edition. Pearson Benjamin Cummings, 2008.</ref>]]
 
[[Лизозоми|Лизозоме]] је открио [[Кристијан де Див]] 1949. године.<ref>{{cite web|title=The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1974|url=https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/1974/ |website=Nobelprize.org |publisher=Nobel Media AB|accessdate=31. 12. 2014}}</ref><ref name="natureobit">{{cite journal|doi=10.1038/498300a | title=Christian de Duve (1917–2013) Biologist who won a Nobel prize for insights into cell structure |year=2013 |last=Blobel |first=Günter |authorlink=Günter Blobel | journal=Nature | volume=498 | issue=7454 | pmid=23783621|pages=300}}</ref> Ове органеле су ограничене јеноструком мембраном. Лизозоми могу да буду варијабилне величине и да имају различите морфологије, мада су њихови пречници углавном у опсегу 0,1 до 0,8 -{μm}-. Лизозоми, су есенцијално мембранске „вреће” које садрже мноштво различитих хидролитичих ензима, и стога они учествују у варењу материјала који су унети путем [[ендоцитоза|ендоцитозе]] и у рециклирању ћелијских компоненти.<ref>{{cite journal|vauthors=Mindell JA |year=2012 | title = Lysosomal Acidification Mechanisms | url = | journal = Annual Review of Physiology | volume = 74 | issue = 1| doi = 10.1146/annurev-physiol-012110-142317 | pmid=22335796|pages=69-86}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Settembre C, Fraldi A, Medina DL, Ballabio A | title = Signals from the lysosome: a control centre for cellular clearance and energy metabolism | journal = Nature Reviews Molecular Cell Biology | volume = 14 | issue = 5 |date=Mayмај 2013 | pmid = 23609508 | doi = 10.1038/nrm3565 | pmc = 4387238 |pages=283-96}}</ref> Цитолошка истраживања су открила да се лизозоми формирају путем пупљења из Голђијевог апарата.
 
[[Пероксизом]]и (такође познати као микротела) органеле су окружене мембраном, са типично 0,5 -{μm}- у пречнику, које садрже оксидативне ензиме.<ref>{{cite web|title=Peroxisome|url=http://www.merriam-webster.com/dictionary/peroxisome|work=Online DIctionary|publisher=Merriam-Webster|accessdate=19. 6. 2013}}</ref><ref name="pmid20124343">{{cite journal|vauthors=Gabaldón T | title = Peroxisome diversity and evolution | journal = Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences | volume = 365 | issue = 1541 |date=Marмарт 2010 | pmid = 20124343 | pmc = 2817229 | doi = 10.1098/rstb.2009.0240 |pages=765-73}}</ref> Оне су добиле име по [[Beta oksidacija|пероксизомалним реакцијама]] којима се генерише [[водоник пероксид]] (-{H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>}-), реактивна супстанца која се било користи у ензиматској оксидацији других супстанци или се деградира пурем реакције [[Диспропорционација|диспропорционације]] посредоване ензимом [[каталаза]]:<ref name="pmid14745498">{{cite journal|vauthors=Chelikani P, Fita I, Loewen PC | title = Diversity of structures and properties among catalases | journal = Cellular and Molecular Life Sciences | volume = 61 | issue = 2 |date=Januaryјануар 2004 | pmid = 14745498 | doi = 10.1007/s00018-003-3206-5 | url = |pages=192-208}}</ref><ref>{{cite web|title=Catalase |last=Goodsell|first=D. S.| work = Molecule of the Month | publisher = RCSB Protein Data Bank | url = http://pdb101.rcsb.org/motm/57 |date=1. 9. 2004 | accessdate=23. 8. 2016}}</ref>
: -{2 H<sub>2</sub>O<sub>2</sub> → 2 H<sub>2</sub>O + O<sub>2</sub>}-
 
Сматра се да пероксизоми функционишу тако што штите сензитивне ћелијске компоненте од оксидативних напада -{H<sub>2</sub>O<sub>2</sub>}-. Поједине биљке садрже специјализовани тип пероксизома, [[глиоксизом]],<ref>{{Cite book|vauthors=Evert RF, Eichhorn SE |year=2006 | title = Esau's Plant Anatomy: Meristems, Cells, and Tissues of the Plant Body: Their Structure, Function, and Development|publisher=John Wiley & Sons|isbn=9780471738435|pages=}}</ref> који је тако назван јер је место на коме се одвијају серије реакција које се колективно називају [[глиоксилатни циклус]].<ref name="pmid19095900">{{cite journal|vauthors=Bednarek P, Pislewska-Bednarek M, Svatos A, Schneider B, Doubsky J, Mansurova M, Humphry M, Consonni C, Panstruga R, Sanchez-Vallet A, Molina A, Schulze-Lefert P | title = A glucosinolate metabolism pathway in living plant cells mediates broad-spectrum antifungal defense | journal = Science | volume = 323 | issue = 5910 |date=Janјануар 2009 | pmid = 19095900 | doi = 10.1126/science.1163732 |pages=101-6}}</ref>
 
; Цитоскелетон
[[Датотека:FluorescentCells.jpg|мини|250п|десно|Цитоскелет еукариотске ћелије: актински филаменти (црвено), [[микротубула|микротубуле]] (зелено) и [[Једро|једра]] (плаво).<ref name="pmid25788699">{{cite journal|vauthors=Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC | title = The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments | journal = Journal of Cell Science | volume = 128 | issue = 11 |date=Juneјун 2015 | pmid = 25788699 | doi = 10.1242/jcs.165563 |pages=2009-19}}</ref>]]
 
[[Цитосол]] је далеко од хомогеног раствора. То је високо организовани [[Желатин|гел]] који може значајно да варира по свом саставу у разним деловима ћелије. Велики део његове унутрашње варијабилности произилази из дејства [[цитоскелет]]а, опсежних мрежа филамента које дају ћелији њен облик и способност кретања, и које су одговорне за распоред и унутрашње кретање њених органела.<ref name="Hardin">{{Cite book|title=Becker's World of the Cell |last=Hardin|first=Jeff |last2=Bertoni|first2=Gregory|last3=Kleinsmith|first3=Lewis J.|year=2015|publisher=Pearson |isbn=978013399939-6 |edition=8th |location=New York|pages=422-446}}</ref>{{sfn|McKinley|2015|pp=}}
Ред 227:
 
[[Датотека:Phalloidin staining of actin filaments.tif|мини|лево|250п|Актински филаменти.]]
[[Микрофиламенти]] су влакна пречника од ~90 Å која се састоје од протеина [[актин]]а.<ref name=gunning>{{Cite journal|pmid=25788699 |year=2015 |author=Gunning |first = P. W. | title = The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments | journal = Journal of Cell Science | volume = 128 | issue = 11 |last2=Ghoshdastider |first2 = U |last3=Whitaker |first3 = S |last4=Popp |first4 = D |last5=Robinson |first5 = R. C. | doi = 10.1242/jcs.165563 |pages=2009-19}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Fuchs E, Cleveland DW |title=A structural scaffolding of intermediate filaments in health and disease |journal=Science |volume=279 |issue=5350 |date=Januaryјануар 1998 |pmid=9438837 |url=http://www.sciencemag.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9438837 |doi=10.1126/science.279.5350.514|pages=514-9}}</ref> Микрофиламенти, као и микротубуле, имају функцију механичког подржавања. Осим тога, путем њихове интеракције са протеином [[миозин]]ом, микрофиламенти формирају контрактилне конструкције које су одговорне за многе форме интрацелуларног кретања, као што је цитоплазмични проток и формирање ћелијских испупчења или инвагнација. Актин и миозин су главне протеинске компоненте [[Мишићно ткиво|мишића]].
 
Трећа главна компонента цитоскелета су [[Прелазни филаменти|интермедијерни филаменти]].<ref name="pmid17551517">{{cite journal|vauthors=Herrmann H, Bär H, Kreplak L, Strelkov SV, Aebi U | title = Intermediate filaments: from cell architecture to nanomechanics | journal = Nat. Rev. Mol. Cell Biol. | volume = 8 | issue = 7 |date=Julyјул 2007 | pmid = 17551517 | doi = 10.1038/nrm2197 |pages=562-73}}</ref><ref>Karabinos, Anton, Dieter Riemer, Andreas Erber, and Klaus Weber. "Homologues of Vertebrate Type I, II and III Intermediate Filament (IF) Proteins in an Invertebrate: The IF Multigene Family of the Cephalochordate Branchiostoma." FEBS Letters 437.1-2 (1998): 15-18. Web.</ref><ref>{{citation |last=Traub|first=P.|year=2012 |title=Intermediate Filaments: A Review |publisher=Springer Berlin Heidelberg |isbn=9783642702303 |url=https://books.google.com/books?id=TVLoCAAAQBAJ |pages=33}}</ref> Они су протеинска влакна пречника од 100 до 150 Å. Њихова висока заступљеност у деловима ћелија који су подложни [[Напон (механика)|механичком стресу]] указује на то да имају носећу функцију. На пример, [[кожа]] код [[Evolution of biological complexity|виших животиња]] садржи опсежну мрежу прелазних филамената израђених од протеина [[кератин]], који је у највећој мери одговоран за [[Toughness|жилавост]] ове заштитне спољашње покривке. За разлику од микротубула и микрофиламената, протеини који формирају прелазне филаменте значајно се разликују по величини и саставу, како међу различитим типовима ћелија унутар датог организма, тако и међу одговарајућим типовима ћелија у различитим организмима.
 
; Крути ћелијски зивови биљних ћелија
Ред 240:
; Хлоропласти
[[Датотека:Chloroplasten.jpg|мини|лево|250п|[[Хлоропласт]]и биљне ћелије испуњени хлорофилом]]
[[Датотека:Chlorophyll d structure.svg|мини|десно|250п|Постоји неколико врста [[хлорофил]]а, сви од којих садрже [[хлорин]]ски [[магнезијум]]ски [[лиганд]].<ref>{{cite journal|last=Woodward|first=R. B.|last2=Ayer|first2=W. A.|last3=Beaton|first3=J. M.|date=Julyјул 1960|title=The total synthesis of chlorophyll|journal=[[Journal of the American Chemical Society]] |volume=82|issue=14 |doi=10.1021/ja01499a093 |last4=Bickelhaupt|first4=F. |last5=Bonnett|first5=R. |last6=Buchschacher|first6=P.|last7=Closs|first7=G. L.|last8=Dutler|first8=H. |last9=Hannah|first9=J.|display-authors=9|last10=Hauck|first10=F. P. |last11=Itô|first11=S. |last12=Langemann|first12=A. |last13=Le Goff |first13=E.|last14=Leimgruber|first14=W. |last15=Lwowski|first15=W. |last16=Sauer|first16=J. |last17=Valenta|first17=Z. |last18=Volz|first18=H.|url=http://media.iupac.org/publications/pac/1961/pdf/0203x0383.pdf|pages=3800-3802}}</ref><ref>{{cite journal|last=Fleming|first=Ian|author-link=Ian Fleming (chemist)|date=14. 10. 1967.|title=Absolute Configuration and the Structure of Chlorophyll|journal=[[Nature (journal)|Nature]]|volume=216 |doi=10.1038/216151a0 |issue=5111|bibcode = 1967Natur.216..151F |pages=151-152}}</ref>]]
 
Једна од дефинитивних карактеристика биљака је њихова способност да врше фотосинтезу. Место одвијања фотосинтезе су органеле познате као [[хлоропласт]]и, који иако су генерално неколико пута већи од митохондрија, подсећају на њих у смислу да оба опа типа органела имају унутрашњу и спољашњу мембрану. Штавише, унутрашњи мембрански простор хлоропласта, [[Stroma (fluid)|строма]],<ref name="Campbell 2006">{{Cite book|last=Campbell |first = Neil A. |authorlink= |last2=Williamson|first2=Brad|last3=Heyden|first3=Robin J.| title = Biology: Exploring Life | publisher = Pearson Prentice Hall |year=2006 | location = Boston, Massachusetts | url = http://www.phschool.com/el_marketing.html | doi = | id = |isbn=978-0-13-250882-7|pages=}}</ref> сличан је митохондријалној матрици јер садржи мноштво растворних ензима.
Ред 312:
Протеини могу да имају стурктурне и/или функционалне улоге. На пример, кретања протеина [[актин]]а и [[миозин]]а су ултиматно одговорна за контракције скелеталних мишића. Једно својство које многи протеини имају је њихово специфично везивање за извесне класе молекула—они могу да буду ''екстремно'' селективни у погледу тога за шта се везују. [[Антитело|Антитела]] су један пример протеина који се везује за један специфичан тип молекула. Антитела се састоје од тешких и лаких ланаца. Два тешка ланца могу да буду повезана са два лака ланца путем [[Disulfidna veza|дисулфидних веза]] између њихових аминокиселина. Антитела остварују специфичност путем варијација базираних на разлика у [[N-terminus|-{N}--терминалним]] доменима.<ref name=brsphys>{{Cite book|last=Costanzo|first=Linda S.|title=Physiology |publisher=Lippincott Williams & Wilkins |location=Hagerstwon, MD |year=2007 |isbn=978-0781773119|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|doi=10.1016/j.tibs.2009.11.005 |pmid=20022755 |pmc=4716677 |title=How antibodies fold |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=35 |issue=4 |year=2010 |last=Feige |first=Matthias J. |last2=Hendershot |first2=Linda M. |last3=Buchner |first3=Johannes |pages=189-198}}</ref>
 
Заправо, [[enzyme-linked immunosorbent assay|имуносорбентни тест повезан са ензимом]] (-{ELISA}-),<ref>{{Cite journal|last=Weiland|first=G.|date=3. 11. 1978|title=[The enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA)--a new serodiagnostic method for the detection of parasitic infections (author's transl)]|journal=MMW, Munchener Medizinische Wochenschrift|volume=120|issue=44|issn=0341-3098|pmid=100702|pages=1457-1460}}</ref><ref>{{cite journal|last=Lequin |first=R. M. |title=Enzyme Immunoassay (EIA)/Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) |journal=Clinical Chemistry |volume=51 |issue=12 |year=2005 |pmid=16179424 |doi=10.1373/clinchem.2005.051532 |pages=2415-8}}</ref> који користи антитела, је један од најсензитивнијих тестова које модерна медицина користи за детектовање разних [[биомолекул]]а. Вероватно најважнији протеини, међутим, су [[ензим]]и. Виртуално све реакције у живим ћелијама захтевају посредовање ензима ради снижавања енергије активације реакције. Ти молекули препознају специфичне молекуле реактаната који се називају ''[[substrate (biochemistry)|супстратима]]''; они затим [[Catalysis|катализују]] реакцију између њих. Путем снижавања [[activation energy|енергије активације]],<ref name="Fersht_1985">{{Cite book|last=Fersht|first=A.| title = Enzyme Structure and Mechanism | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco |year=1985 |isbn=978-0-7167-1615-0|pages=50-2}}</ref> ензим може да убрза стопу одвијања реакције и за 10<sup>11</sup> или више пута; реакције којима би требало преко 3.000 година да се спонтано окончају могу да се одвију за секунду у присуству ензима.<ref name="radzicka">{{cite journal|vauthors=Radzicka A, Wolfenden R | title = A proficient enzyme | journal = Science | volume = 267 | issue = 5194 |date=Januaryјануар 1995 | pmid = 7809611 | doi=10.1126/science.7809611| bibcode = 1995Sci...267...90R|pages=90-931}}</ref><ref name="pmid17889251">{{cite journal|vauthors=Callahan BP, Miller BG | title = OMP decarboxylase—An enigma persists | journal = Bioorganic Chemistry | volume = 35 | issue = 6 |date=Decemberдецембар 2007 | pmid = 17889251 | doi = 10.1016/j.bioorg.2007.07.004 |pages=465-9}}</ref> Сам ензим се при томе не уграђује у реакционе продукте, већ је остаје слободан да катализује исту реакцију са новим сетом супстрата. Користећи разне модификаторе, активност ензима може да буде регулисана, чиме се омогућава контрола биохемијских процеса у ћелији као целини.<ref>{{Cite book|last=Krauss|first=G.| title = Biochemistry of Signal Transduction and Regulation |year=2003| publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim |isbn=9783527605767 | edition = 3rd | chapter = The Regulations of Enzyme Activity | chapterurl = https://books.google.com/books?id=iAvu2XRLnfYC&pg=PA91&dq=enzyme+metabolic+pathways+feedback+regulation&hl=en&redir_esc=y|pages=89-114}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Changeux JP, Edelstein SJ | title = Allosteric mechanisms of signal transduction | journal = Science | volume = 308 | issue = 5727 |date=Juneјун 2005 | pmid = 15933191 | doi = 10.1126/science.1108595 | bibcode = 2005Sci...308.1424C |pages=1424-8}}</ref>
 
Структура протеина традиционално се описује у виду хијерархије са четири нивоа. [[Примарна структура протеина]] се састоји од линеарне секвенце аминокиселина;<ref name="sanger">{{harvnb|Sanger|1952|pp=1-67}}</ref><ref name="letter">{{Cite journal|last=Aasland|first=Rein |last2=Abrams|first2=Charles |last3=Ampe|first3=Christophe |last4=Ball|first4=Linda J.|last5=Bedford|first5=Mark T. |last6=Cesareni|first6=Gianni |last7=Gimona|first7=Mario |last8=Hurley|first8=James H.|last9=Jarchau|first9=Thomas |date=20. 2. 2002|title=Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579301032951|journal=FEBS Letters |volume=513|issue=1 |doi=10.1016/S0014-5793(01)03295-1|issn=1873-3468|pages=141-144}}</ref><ref>{{Cite journal|date=1. 7. 1968|title=A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences*|journal=European Journal of Biochemistry|volume=5 |issue=2|doi=10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x |issn=1432-1033|pmid=11911894|vauthors=Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ|pages=151-153}}</ref> на пример, „аланин-глицин-триптофан-серин-глутамат-аспарагин-глицерин-лизин-…”. [[Секундарна структура протеина]] се односи на локалну [[Морфологија (биологија)|морфологију]] (морфологија је проучавање структуре).<ref>{{Cite book|author=Linderstrøm-Lang KU | title = Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes |year=1952 | publisher = Stanford University Press | asin = B0007J31SC|pages=115}}</ref><ref name="pmid9144781">{{cite journal|vauthors=Schellman JA, Schellman CG | title = Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959) | journal = Protein Sci. | volume = 6 | issue = 5 |year=1997 | pmid = 9144781 | pmc = 2143695 | doi = 10.1002/pro.5560060516 | quote = He had already introduced the concepts of the primary, secondary, and tertiary structure of proteins in the third Lane Lecture (Linderstram-Lang, 1952) |pages=1092-100}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm | title = Interactive Protein Structure Tutorial |last=Bottomley|first=Steven|year=2004 | accessdate=9. 1. 2011 | archive-url = https://web.archive.org/web/20101219092723/http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm# | archive-date=19. 12. 2010 |url-status=dead | df = }}</ref> Поједине комбинације аминокиселина имају тенденцију да попримају облик завојнице, која се назива [[alpha helix|α-хеликс]] или да се групишу у равни које се називају [[Beta sheet|β-равнима]]; примери α-хеликса се могу видети у горњем шематском приказу хемоглогина. [[Терцијарна структура протеина]] се односи на целокупни тродимензионални облик протеина.<ref>{{GoldBookRef|title=tertiary structure|file=T06282}}</ref><ref name="bran">Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.</ref><ref name=kyte>Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing. {{page1|publisher=|location=New York|year=1995|isbn=978-0-8153-1701-2|pages=}}</ref> Тај облик је превасходно одређен секвенцом аминокиселина. Заправо, промена појединачне аминокиселине може да промени целокупну структуру. Алфа ланац хемоглобина садржи 146 аминокиселинских остатака; заменом [[glutamate|глутаматног]] остатка у позицији 6 са [[valin|валинским]] остатком мења се понашање хемоглобина у тој мери да то доводи до [[српаста анемија|српасте анемије]]. Коначно, [[кватернарна структура протеина]] се односи на структуру протеина са вишеструким пептидним подјединицама, као што је хемоглобин са своје четири подјединице.<ref>{{Cite book|last=Clarke|first=Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert Stryer. Web content by Neil D.|title=Biochemistry|year=2002|publisher=W. H. Freeman|location=New York, NY [u.a.]|isbn=978-0-7167-3051-4|edition=5. ed., 4. print.|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/|chapter=Section 3.5Quaternary Structure: Polypeptide Chains Can Assemble Into Multisubunit Structures|chapter-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22550/|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|last=Chou|first=Kuo-Chen|last2=Cai|first2=Yu-Dong|title=Predicting protein quaternary structure by pseudo amino acid composition|journal=Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics|date=1. 11. 2003|volume=53|issue=2|doi=10.1002/prot.10500|pmid=14517979|pages=282-289}}</ref> Немају сви протеини више од једне подјединице.<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 35–51.</ref>
Ред 320:
Протеини који се уносе као храна обично прво бивају разложени до појединачних аминокиселина и дипептида у [[small intestine|танком цреву]], и затим апсорбовани. Они могу да буду поново састављени чиме се формирају нови протеини. Интермедијерни призводи [[Гликолиза|гликолизе]], [[Кребсов циклус|циклуса лимунске киселине]], и [[Put pentoza fosfata|пута пентозног фосфата]] могу да буду кориштени за формирање свих двадесет аминокиселина, и већина [[бактерија]] и [[Биљка|биљки]] поседује све неопходне ензиме за синтезу свих протеиногених аминокиселина. [[Човек|Људи]] и други [[сисари]], међутим, могу да синтетишу само око половине њих. Они не могу да синтетишу [[изолеуцин]], [[леуцин]], [[лизин]], [[метионин]], [[фенилаланин]], [[треонин]], [[триптофан]], и [[валин]]. То су [[Esencijalna aminokiselina|есенцијалне аминокиселине]], јер је есенцијално да се унесу путем исхране.<ref>{{cite journal|last=Young|first=V. R.|title=Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations |journal=J. Nutr. |volume=124 |issue=8 Suppl |pages=1517S–1523S |year=1994 |pmid=8064412 |url= }}</ref><ref name="DRI">[http://fnic.nal.usda.gov/dietary-guidance/dietary-reference-intakes/dri-reports Dietary Reference Intakes: The Essential Guide to Nutrient Requirements] {{webarchive|url=https://web.archive.org/web/20140705140516/http://fnic.nal.usda.gov/dietary-guidance/dietary-reference-intakes/dri-reports |date=5. 7. 2014 }}. Institute of Medicine's Food and Nutrition Board. usda.gov</ref> Сисари поседују ензиме за синтезу [[аланин]]а, [[asparagine|аспарагина]], [[aspartate|аспартата]], [[cysteine|цистеина]], [[glutamate|глутамата]], [[glutamine|глутамина]], [[glycine|глицина]], [[proline|пролина]], [[serine|серина]], и [[tyrosine|тирозина]], које су стога неесенцијалне аминокиселине. Они додуше могу да синтетишу [[arginine|аргинин]] и [[histidine|хистидин]], али не могу да произведу довољне количине да се задовоље потребе младих и растућих животиња, тако да се оне често исто тако сматрају есенцијалним аминокиселинама.
 
Ако се амино група уклони са аминокиселине, она оставља за собом угљенични скелетон такозване α-[[кетокиселина|кетокиселине]]. Ензими који се називају [[transaminase|трансаминазе]] могу да са лакоћом пренесу амино групу са једне аминокиселине (претварајући је у α-кетокиселину) на другу α-кетокиселину (правећи од ње аминокиселину).<ref>{{cite journal|vauthors=Karmen A, Wroblewski F, Ladue JS | title = Transaminase activity in human blood | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 34 | issue = 1 |year=1955| pmid = 13221663 | pmc = 438594 | doi = 10.1172/jci103055 |pages=126-31}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Karmen A | title = A note on the spectrometric assay of glutamic-oxalacetic transaminase in human blood serum | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 34 | issue = 1 |year=1955| pmid = 13221664 | pmc = 438594 | doi = 10.1172/JCI103055 |pages=131-3}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Ladue JS, Wroblewski F, Karmen A | title = Serum glutamic oxaloacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction | journal = Science | volume = 120 | issue = 3117 |year=1954| pmid = 13195683 | doi = 10.1126/science.120.3117.497 |pages=497-9}}</ref> Ово је важна способност при биосинтези аминокиселина, јер се у многим синтетичким путевима, интермедијери из других биохемијских путева конвертују до α-киселинског скелетона, путем [[transamination|трансаминације]].<ref>{{Cite book|last=Voet|first=Donald|last2=Voet|first2=Judith G.|title=Biochemistry|edition=3|issue=|chapter=|publisher=Wiley|location=|year=2005|isbn=9780471193500|doi=|url=http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V|pages=|access-date=099. 022. 2017|archive-url=https://web.archive.org/web/20070911065858/http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V|archive-date=11. 099. 2007|url-status=dead}}</ref> Аминокиселине се затим могу повезати чиме се формира протеин.{{sfn|Fromm|Hargrove|2012|pp=279–292}}
 
Сличан процес се користи за разлагање протеина. Они се прво хидролизују у његове саставне аминокиселине. Слободни [[ammonia|амонијак]] (-{NH}-<sub>3</sub>), који постоји као [[ammonium|амонијум]] јон (-{NH}-<sub>4</sub><sup>+</sup>) у крви, је токсичан за животне форме. Подесан метод за његово излучивање стога мора да постоји. Различите тактике су развијене у процесу еволуције у различитим животињама, у зависности од потреба животиње. [[Unicellular|Једноћелијски]] организми једноставно испуштају амонијак у окружење. Слично томе, [[osteichthyes|кошљорибе]] могу да испусте амонијак у воду, где брзо бива разблажен. Сисари генерално претварају амонијак у [[Уреа|уреју]], путем [[urea cycle|циклуса уреје]].<ref name="Sherwood 2012">{{harvnb|Sherwood|2012|pp=558}}</ref>
Ред 336:
Најзаступљеније нуклеинске киселине су [[Дезоксирибонуклеинска киселина|дезоксирибонуклеинске киселине]] (ДНК) и [[Рибонуклеинска киселина|рибонуклеинске киселине]] (РНК).<ref>{{harvnb|Tropp|2012|pp=5-9}}</ref> [[phosphate group|Фосфатна група]] и шећер сваког нуклеотида се међусобно везују и формирају основу нуклеинске киселине, док се информације складиште у виду секвенци азотних база. Далеко највише кориштене азотне базе су [[adenine|аденин]], [[cytosine|цитозин]], [[guanine|гуанин]], [[thymine|тимин]], и [[uracil|урацил]]. [[nitrogenous base|Азотне базе]] једног нуклеинско киселинског ланца формирају [[hydrogen bonds|водоничне везе]] са азотним базама комплементарног ланца (попут рајфешлуса). Аденин се везује са тимином и урацилом, тимин само са аденином, а цитозин и гуанин се међусобно везују. У погледу заступљености: аденин, цитозин и гуанин се јављају у ДНК и РНК, док се тимин јавља само у ДНК, а урацил само у РНК.
 
Осим што су генетички материјал ћелије, нуклеинске киселине често играју улогу [[second messenger|секундарног гласника]],<ref name="Kimball">{{cite web|last=Kimball|first=J|title=Second messengers|url=http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/S/Second_messengers.html|5=|accessdate=8. 1. 2011|archive-url=https://web.archive.org/web/20060207180216/http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/S/Second_messengers.html|archive-date=7. 2. 2006|url-status=dead}}</ref><ref>{{MeshName|Second+Messenger+Systems}}</ref> и формирају основу молекула [[adenosine triphosphate|аденоозин трифосфата]] (АТП),<ref>{{cite journal|last=Knowles |first=J.&nbsp;R. |title=Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=49 |year=1980 |pmid=6250450 | doi=10.1146/annurev.bi.49.070180.004305|pages=877-919}}</ref><ref>{{cite journal|last=Törnroth-Horsefield |first=S. |last2=Neutze |first2=R. |title=Opening and closing the metabolite gate |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. USA |volume=105 |issue=50 |date=Decemberдецембар 2008|pmid=19073922 |doi=10.1073/pnas.0810654106 |url=http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=19073922 |pmc=2604989|pages=19565-19566}}</ref> молекула који је примарни носицац енергије у свим живим организмима.<ref>{{harvnb|Knowles|1980|pp=877-919}}</ref>
 
== Метаболизам ==
Ред 348:
=== Метаболички путеви ===
 
[[Метаболички путеви]] су серија консекутивних ензимских реакција којима се формирају специфични производи. Њихови [[Reagens|реактанти]], [[Metabolički intermedijer|интермедијери]] и [[Produkt (hemija)|продукти]] се називају [[метаболит]]има. Организам користи мноштво метаболита, и стога има знатан број [[Metabolički put|метаболичких путева]].<ref>{{cite book|title=An Introduction to Metabolic Pathways by S. DAGLEY|date=Marchмарт 1971|publisher=Sigma Xi, The Scientific Research Society|edition=Vol. 59, No. 2|last=Nicholson|first=Donald E. |pages=266}}</ref> Метаболичка мапа типичне ћелије садржи мноштво међусобно повезаних путева.<ref>{{cite web|url=http://www.expasy.org/cgi-bin/search-biochem-index |title= Roche Biochemical Pathways}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.iubmb-nicholson.org/ |title= International Union of Biochemistry & Molecular Biology (IUBMB)}}</ref><ref>{{cite web|url=https://www.genome.jp/kegg-bin/show_pathway?map01100 |title= Metabolic pathways - Reference pathway}}</ref> Свака реакција на мапи је катализована специфичним ензимом. Садашња [[Klasifikacija enzima|ензимска класифилација]] садржи више од пет хиљада типова ензима.<ref name=moss>{{cite web|last=Moss|first=G. P.| title = Recommendations of the Nomenclature Committee | publisher = International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the Nomenclature and Classification of Enzymes by the Reactions they Catalyse | url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ | accessdate=14. 3. 2006}}</ref><ref name="isbn0-12-227164-5">{{cite book|last=Webb|first=E. C.| title = Enzyme nomenclature 1992: recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology on the nomenclature and classification of enzymes | edition = | publisher = Published for the International Union of Biochemistry and Molecular Biology by Academic Press | location = San Diego |year=1992 | origyear=| quote = |isbn=978-0-12-227164-9 | oclc = | doi = | url = http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/ | accessdate=}}</ref> На први поглед ова мрежа реакција изгледа веома комплексно, међутим стављањем фокуса на главне области, као што су путеви глукозне оксидације, комплесни систем се може лакше разумети.<ref>{{cite book|last=Berg|first=Jeremy M.|last2=Tymoczko|first2=John L.|last3=Stryer|first3=Lubert|last4=Gatto|first4=Gregory J.|title=Biochemistry|year=2012|publisher=W.H. Freeman|location=New York|isbn=978-1-4292-2936-4|edition=7th|pages=429}}</ref>
 
[[Датотека:Catabolism schematic.sr.svg|мини|300п|Преглед [[Катаболизам|катаболизма]]. Комплексни метаболити као што су угљени хидрати, протеини и липиди се деградирају прво до њихових мономерних јединица, превасходно [[Глукоза|глукозе]], [[аминокиселина]], [[масна киселина|масних киселина]] и [[глицерол]]а, и затим до заједничког интермедијера, ацетил-коензима А. [[Ацетил]] група се затим оксидује до [[Угљен-диоксид|-{CO}-<sub>2</sub>]] путем циклуса лимунске киселине уз упореду редукцију -{NAD}-<sup>+</sup> и [[Flavin adenin dinukleotid|-{FAD}-]]. Њихова каснија реоксидација помоћу -{O}-<sub>2</sub> преко [[Lanac transporta elektrona|ланца транспорта електрона]] и [[Oksidativna fosforilacija|оксидативне фосфорилације]] резултира у стварању -{H<sub>2</sub>O}- и -{ATP}-.]]
Реакциони путеви који сачињавају метаболизам обично су деле у две категорије:
* [[Катаболизам]], или деградација, при чему се [[нутријент]]и и ћелијски конституенти разлажу уз ослобађање енергије да би се искористили њихови састојци и/или генерисала слободна енергија.<ref name="Campbell">{{cite book|last=Reece|first=Jane B.|title=Campbell biology / Jane B. Reece ... [et al.].|year=2011|publisher=Benjamin Cummings|location=Boston|isbn=978-0-321-55823-7|edition=9th|pages=143}}</ref>
* [[Анаболизам]], или [[биосинтеза]], при чему се биомолекули ситентетишу из једноставнијих компоненти.<ref>{{cite web|url=http://www.chem.qmul.ac.uk/iupac/bioinorg/AB.html#20 |title=Glossary of Terms Used in Bioinorganic Chemistry: Anabolism |accessdate=30. 10. 2007. |last=de Bolster |first=M.W.G. |year=1997 |publisher=International Union of Pure and Applied Chemistry}}</ref> Слободна енергија ослобођена катаболичким процесима се конзервира путем синтезе [[Аденозин-трифосфат|-{ATP}-]] из [[Аденозин-дифосфат|-{ADP}-]] и [[фосфат]]а, или путем редукције [[коензим]]а [[Nikotinamid adenin dinukleotid fosfat|-{NADP}-<sup>+</sup>]] до -{NADPH}-. -{ATP}- i -{NADPH}- су главни извори слободне енергије за анаболичке путеве.<ref>{{cite book|author=Nicholls D.G. |author2=Ferguson S.J. |year=2002|title= Bioenergetics |publisher= Academic press |edition=3rd |isbn=978-0-12-518121-1|pages=}}</ref>
 
Упадљива карактеристика деградативног метаболизма јесте претварање великог броја различитих супстанци (угљених хидрата, липида и протеина) у заједничке интермедијере. Ови међупроизводи се даље метаболишу у централном оксидативном путу који се завршава у неколико крајњих производа. Хранљиве материје се прво разлажу до њихових мономерних јединица, и затим до заједничког интермедијера, [[Acetil koenzim A|ацетил-коензима А]]. Биосинтеза се одвија у супротном смеру. Релативно мали број метаболита, углавном пирувати, ацетил-КоА, и интермедијери циклуса лимунске киселине, служе као почетни материјали за мноштво различитих биосинтетичких производа.
Ред 385:
| [[Пероксизом]]и ([[глиоксизом]]и код биљака) || Оксидативне реакције посредоване [[L-aminokiselina oksidaza|аминокиселинским оксидазама]] и [[каталаза]]ма; реакције [[Глиоксилатни циклус|глиоксилатног циклуса]] у биљкама
|}
* Метаболички путеви у еукариотским ћелијама се одвијају на специфичним ћелијским локацијама. Компартментализација еукариотске ћелије омогућава да се различити метаболички путеви одвијају на различитим локацијама, као што је наведено у табели. На пример, -{ATP}- се превасходно генерише у митохондријама, док се углавном користи у цитоплазми. Синтеза метаболита у специфичним мембрански ограниченим потћелијским компартманима чини њихов [[Мембрански транспорт|траспорт]] између компартмана виталном компонентом еукариотског метаболизма. Услед неполарне природе биолошких мембрана оне су у великој мери непропусне за већину јонских и поларних супстанци, тако да те материје могу да пролазе кроз мембране једино уз помоћ специфичних протеина. [[Biološka membrana|Биолошке мембране]] су [[Васкуларна пермеабилност|селективно пермеабилне]] за метаболите услед присуства специфичних [[Transportni protein|транспортних протеина]] у мембранама. Такви протеини су неопходни за посредовање свог трансмембранског кретања јона, као што су -{Na}-<sup>+</sup>, -{K}-<sup>+</sup>, -{Ca}-<sup>2+</sup>, и -{Cl}-<sup>-</sup>, као и метаболита као што су пируват, аминокиселине, шећери и нуклеотиди, па чак и воде (упркос њене релативно високе пермеабилности у двослоју). Транспортин протеини су исто тако одговорни за све биолошке [[Elektrohemijski gradijent|електрохемијске феномене]], као што је на пример [[неуротрансмисија]]. Синтеза и употреба ацетил-КоА су исто тако компартментализовани. Овај метаболички интермедијер се користи у цитосолној синтези масних киселина, али се синтетише у митоходријама. У [[Višećelijski organizam|вишећелијским организмима]], компартментализација се јавља и на вишим нивоима ткива и органа. Сисарска [[јетра]], на пример, у великој мери је одговорна за синтезу глукозе из прекурзора који нису угљено хидратне природе ([[глуконеогенеза]]),<ref>{{cite journal|vauthors=Kamata K, Mitsuya M, Nishimura T, Eiki J, Nagata Y | title = Structural basis for allosteric regulation of the monomeric allosteric enzyme human glucokinase | journal = Structure | volume = 12 | issue = 3 |date=Marchмарт 2004 | pmid = 15016359 | doi = 10.1016/j.str.2004.02.005 |pages=429-38}}</ref> како би се одржао релативно константан ниво глукозе у циркулацији,<ref>{{cite journal|vauthors=Froguel P, Zouali H, Vionnet N, Velho G, Vaxillaire M, Sun F, Lesage S, Stoffel M, Takeda J, Passa P | title = Familial hyperglycemia due to mutations in glucokinase. Definition of a subtype of diabetes mellitus | journal = The New England Journal of Medicine | volume = 328 | issue = 10 |year=1993| pmid = 8433729 | doi = 10.1056/NEJM199303113281005 |pages=697-702}}</ref> док је [[масно ткиво]] специјализовано за складиштење и мобилизацију [[триацилглицерол]]а.<ref name="livervsadipose">{{cite journal|vauthors=Aarsland A, Chinkes D, Wolfe RR | title = Hepatic and whole-body fat synthesis in humans during carbohydrate overfeeding | journal = The American Journal of Clinical Nutrition | volume = 65 | issue = 6 |year=1997| pmid = 9174472 | url = http://www.ajcn.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9174472 |pages=1774-82}}</ref>
 
=== Угљени хидрати као извори енергије ===
Ред 394:
==== Анаеробна гликолиза ====
{{Glycolysis summary}}
[[Глукоза]] се углавном метаболизује путем веома важног [[Metabolic pathway|метаболичког пута]] са десет корака који се назива [[glycolysis|гликолиза]],<ref>{{cite journal|first=AH |last=Romano | title=Evolution of carbohydrate metabolic pathways |last2=Conway |first2=T | journal=Res Microbiol |year=1996 | volume=147 | issue=6–7 | doi=10.1016/0923-2508(96)83998-2 | pmid=9084754|pages=448-55}}</ref><ref>{{cite journal|last=Keller |first = |last2=Ralser |first2 = |last3=Turchyn |date=Aprаприл 2014 | title = Non-enzymatic glycolysis and pentose phosphate pathway-like reactions in a plausible Archean ocean | url = | journal = Mol Syst Biol | volume = 10 | issue = 4| doi = 10.1002/msb.20145228 | pmid = 24771084 | pmc=4023395|pages=725}}</ref> нето резултат чега је разлагање једног молекула глукозе у два молекула [[pyruvate|пирувата]]. Овим се исто тако производе нето два молекула [[Adenosine triphosphate|-{ATP}-]], енергетске валуте ћелије, заједно са два редукујућа еквивалента конвертовања [[Nicotinamide adenine dinucleotide|-{NAD}-<sup>+</sup>]] (никотинамид аденин динуклеотид: оксидованог облика) у -{NADH}- (никотинамид аденин динуклеотид: редукованог облика). Овај процес не захтева учешће кисеоника; ако кисеоник није доступан (или ако ћелија не може да користи кисеоник), -{NAD}- се обнавља конвертовањем пурувата до [[lactic acid|лактата (млечне киселине)]] (e.g., код људи) или до [[ethanol|етанола]] и угљен-диоксида (нпр., код [[yeast|квасца]]). Други моносахариди као што су [[galactose|галактоза]] и [[fructose|фруктоза]] се могу конвертовати у интермедијере гликолитичког пута.<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 163–180.</ref>
 
==== Аеробна гликолиза ====
Ред 445:
== Литература ==
{{refbegin|30em}}
* {{Cite book| ref=harv|last=Voet|first=Donald|last2=Voet|first2=Judith G.|title=Biochemistry|edition=3|issue=|chapter=|publisher=Wiley|location=|year=2005|isbn=9780471193500|doi=|url=http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V|pages=|access-date=099. 022. 2017|archive-url=https://web.archive.org/web/20070911065858/http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V|archive-date=11. 099. 2007|url-status=dead}}
* {{Cite book| ref=harv|last=McNaught |first = A. D. | name-list-format = vanc | title = Compendium of Chemical Terminology | edition = 2nd |year=1997 | publisher = Blackwell Scientific Publications | location = Oxford |isbn=978-0-9678550-9-7 | url = http://goldbook.iupac.org }}
* {{Cite book| ref=harv|title=Enzyme nomenclature, 1978 recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry on the nomenclature and classification of enzymes.|year=1979|publisher=Academic Press|location=New York|isbn=9780323144605|pages=}}
Ред 480:
* {{Cite book| ref=harv|last=Pommerville|first=J.C. |title=Fundamentals of Microbiology|year=2013|publisher=Jones & Bartlett|location=Sudbury, MA|isbn=9781449647964|edition=10th|pages=106}}
* {{Cite book| ref=harv|last=Horowitz|first=Norman Harold|title=To utopia and back: the search for life in the solar system |publisher=W.H. Freeman |location=San Francisco |year=1986 |isbn=978-0-7167-1766-9 |oclc= |doi= |accessdate=}}
* {{Cite book| ref=harv|last=Yount |first = Lisa |title = A to Z of Biologists |year=2003 |publisher = Facts on File, Inc. |location = New York, NY |isbn=978-1-4381-0917-6 |url = https://books.google.com/books?id=pOdHrsTZ-RYC&dq |url-status=live |archiveurl = https://web.archive.org/web/20170307192050/https://books.google.com/books?id=pOdHrsTZ-RYC&dq |archivedate=7. 3. 2017. |df = dmy-all |pages=113-115}}
* {{Cite book| ref=harv|last=Lodish|first=Harvey|last2=Berk |first2=Arnold |last3=Zipursky |first3=S. Lawrence|last4=Matsudaira|first4=Paul|last5=Baltimore |first5=David |last6=Darnell |first6=James |title=Molecular cell biology |year=2000|publisher=Scientific American Books |location=New York |isbn=978-0-7167-3136-8 |edition=4th |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21475/}}
* {{Cite book| ref=harv|last=Berg|first=Jeremy M.|last2=Tymoczko|first2=John L.|last3=Stryer |first3=Lubert |last4=Berg|first4=Jeremy M. |last5=Tymoczko|first5=John L.|last6=Stryer |first6=Lubert|title=Biochemistry|publisher=W H Freeman |isbn=978-0-7167-3051-4 |edition=5th |url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/}}
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/wiki/Биохемија”