Биохемија — разлика између измена

Биохемија је блиско сродна са [[молекуларна биологија|молекуларном биологијом]],<ref name="fn_1">{{cite journal|last=Astbury |first = W.T. |year=1961 | title = Molecular Biology or Ultrastructural Biology? | journal = Nature | volume = 190 | issue = 4781 | pmid = 13684868 | doi = 10.1038/1901124a0 | url = http://www.nature.com/nature/journal/v190/n4781/pdf/1901124a0.pdf | language = English | format = PDF | accessdate=4. 8. 2008 |pages=1124}}</ref> изучавањем [[молекул]]арних механизама којима [[Генетика|генетичка]] информација [[Генетички код|кодирана]]<ref>{{cite journal|title=A new integrated symmetrical table for genetic codes | journal = BioSystems |year=2017|first = Jian-Jun |last=Shu | volume = 151 | doi = 10.1016/j.biosystems.2016.11.004 | pmid = 27887904 | arxiv = 1703.03787 |pages=21-2621–26}}</ref><ref name="pmid19131629">{{cite journal|vauthors=Turanov AA, Lobanov AV, Fomenko DE, Morrison HG, Sogin ML, Klobutcher LA, Hatfield DL, Gladyshev VN | title = Genetic code supports targeted insertion of two amino acids by one codon | journal = Science | volume = 323 | issue = 5911 |date=јануар 2009 | pmid = 19131629 | pmc = 3088105 | doi = 10.1126/science.1164748 |pages=259-61259–61}}</ref> у [[ДНК]] доводи до процеса живота.<ref name="fn_2">{{harvnb|Astbury|1961|p=1124}}</ref>{{sfn|Lodish|Berk|Zipursky|Matsudaira|Baltimore|Darnell|2000|pp=}} У зависности од дефиниције термина, молекуларна биологија се може сматрати граном биохемије, или биохемија оруђем којим се истражује и студира молекуларна биологија.

Друге области обухваћене појмом биохемије су генетички код ([[ДНК]], [[Рибонуклеинска киселина|РНК]]), [[синтеза протеина]], [[транспорт кроз ћелијску мембрану]] и [[Пренос сигнала (биологија)|трансдукција сигнала]]. Резултати биохемијских истраживања налазе примену у [[медицина|медицини]], [[исхрана|исхрани]], и [[пољопривреда|пољопривреди]]. У медицини, биохемичари истражују узроке и [[лек]]ове [[болест]]и.{{sfn|Finkel|Cubeddu|Clark|2009|pp=1-41–4}} У пољу исхране, се изучава начин одржавања здравља и ефекти [[Неухрањеност|нутрионе дефицијенције]].<ref name=FFL2010>{{harvnb|UNICEF|2010|p=61, 75}}</ref> У пољопривреди предмет истраживања су [[земљиште]] и [[ђубриво|ђубрива]], и ради се на побољшању култивације усева, њиховог складиштења и [[контрола штеточина|контроле штеточина]].

У својој најширој дефиницији, биохемија се може сматрати студијом компоненти и композиције живих организама и начина на који оне формирају интеракције стварајући живот. Може се сматрати да историја биохемије започиње са [[Античка Грчка|античком Грчком]].<ref name="history of science">{{harvnb|Helvoort|2000|p=81}}</ref> Међутим, биохемија као специфична [[научна дисциплина]] има свој почетак током [[19. век]]а, или мало раније, у зависности од тога на којем аспекту биохемије је фокус. Неки извори заузимају становиште да почетак биохемије кореспондира са открићем првог [[ензим]]а, [[диастаза|диастазе]] (који се данас назива [[амилаза|амилазом]]), [[1833]]. од стране [[Анселм Пајен|Анселма Пајена]],{{sfn|Hunter|2000|p=75}} док други сматрају [[Едуард Бухнер|Бухнерову]] прву демонстрацију комплексног биохемијског процеса [[ферментација етанола|алкохолне ферментације]] у бесћелијским екстрактима 1897. године рођењем биохемије.{{sfn|Hamblin|2005|p=26}}{{sfn|Hunter|2000|pp=96-9896–98}} Исто тако се може сматрати почетком биохемије објављивање утицајног рада [[Јустус фон Либиг|Јустуса фон Либига]], ''Животињска хемија, или, органска хемија у њеној примени на физиологију и патологију'' 1842. године, у коме је представио хемијску теорију метаболизма,<ref name="history of science" /> или чак раније студије из 18. века о [[Ферментација (биохемија)|ферментацији]] и [[ћелијска респирација|респирацији]] [[Антоан Лавоазје|Антоана Лавоазјеа]].{{sfn|Clarence|1980|pp=1-21–2}}<ref>{{harvnb|Holmes|1987|pp=xv}}</ref> Многи други пионири поља који су помогли да се открију слојеви комплексности биохемије су били прокламисани оснивачима модерне биохемије, на пример [[Херман Емил Фишер|Емил Фишер]] због његовог рада на хемији протеина,{{sfn|Feldman|2001|p=206}} и [[Фредерик Гоуланд Хопкинс|Ф. Гоуланд Хопкинс]] због рада на ензимима и динамичкој природи биохемије.{{sfn|Rayner-Canham|Rayner-Canham|2005|pp=136}}

[[Датотека:DNA orbit animated.gif|мини|180п|лево|[[Анимација]] структуре једног дела [[ДНК]] ({{PDB2|1D65}}){{sfn|Edwards|1992|pp=1161-11731161–1173}}]]

Некад је преовладавало мишљење да живот и његови материјали имају нека есенцијална својства или супстанце (што је често називано „[[Витализам|виталним принципом]]”) која су различита од оних које су присутне у неживој материји, и постојало је веровање да само живи организми могу произвести молекуле живота.{{sfn|Fiske|1890|pp=491-420491–420}} Године 1828, [[Фридрих Велер]] је објавио чланак о [[Велерова синтеза|синтези]] [[уреја|уреје]], чиме је доказао да [[органска хемија|органска]] једињења могу да буду креирана вештачким путем.<ref name="Kauffman 2001">{{harvnb|Kauffman|Chooljian|2001|pp=121-133121–133}}</ref> Од тада је биохемија навелико напредовала, нарочито током средине 20. века, са открићем и развојем метода као што су [[хроматографија]], [[рендгентска дифракција]], [[нуклеарна магнетна резонанција]] ('''НМР'''), [[радиоизотопско обележавање]], [[електронска микроскопија]] и симулације [[молекуларна динамика|молекуларне динамике]]. Захваљујући овим методима научници су открили и детаљно анализирали многе молекуле као и активности у самим ћелијама на молекуларном нивоу, као што су путеви метаболизма у ћелијама, тј. [[гликолиза]] и [[Кребсов циклус]] (''циклус лимунске киселине'').

Још један значајни историјски догађај у биохемији је откриће [[ген]]а и њехове улоге у трансферу информација у ћелији. Тај део биохемије се обично назива [[молекуларна биологија|молекуларном биологијом]].{{sfn|Tropp|2012|p=22}} Током [[1950е|1950-их]], [[Џејмс Д. Вотсон]], [[Франсис Крик]], [[Росалинд Франклин]], и [[Морис Вилкинс]] су решили ДНК структуру и објаснили њену релацију са генетичим трансфером информација.{{sfn|Tropp|2012|pp=19-2019–20}} Године 1958, [[Џорџ Велс Бидл|Џорџ Бидл]] и [[Едвард Лори Тејтум|Едвард Тејтум]] су награђени [[Нобелова награда|Нобеловом нагадом]] за рад на гљивама којим су показали да [[One gene–one enzyme hypothesis|један ген производи један ензим]].<ref name="Krebs 2012">{{harvnb|Krebs|2012|p=32}}</ref> Године 1988, [[Колин Пичфорк]] је био прва особа која је осуђена за убиство на бази [[ДНК]] доказа, чему је следио знатан развој [[Форензика|форензике]].<ref name="Butler 2009">{{harvnb|Butler|2009|p=5}}</ref> У ближој прошлости су [[Ендру Фајер]] и [[Крејг Мело]] награђени [[Нобелова награда за физиологију или медицину|Нобеловом наградом 2006]] за откриће улоге [[РНК интерференција|РНК интерференције]] ([[РНКи]]), у онемогућавању [[генска експресија|експресије гена]].<ref name="Sen 2007">{{harvnb|Chandan|2007|pp=193-194193–194}}</ref>

[[Бор (хемијски елемент)|Бор]] има мањи број [[Валентни електрон|валентних електрона]] (3) него [[Валентност (хемија)|валентних орбитала]] (4), те је [[Electron deficiency|електронски дефицитаран]].<ref>{{cite journal|author=H. C. Longuet-Higgins|year=1957| title = The structures of electron-deficient molecules| journal = [[Quarterly Reviews, Chemical Society]]| volume = 11| issue = 2| doi = 10.1039/QR9571100121| pmid = |pages=121-133121–133}}</ref> То у знатној мери ограничава број типова и стабилност једињења која -{B}- може да формира. [[Азот]] има супротни проблем; он има 5 валентних електрона, што га чини електронски богатим. Одбијања између усамљених парова електрона на ковалентно везаним атомима азота у знатној мери редукују енергију веза (171 -{kJ mol}-^-1 vs 348 -{kJ mol}-^-1 за једноструку везу) у односу на обично стабилну троструку везу -{N}-₂ молекула (946 -{kJ mol}-^-1). Чак и кратки ланци ковалентно везаних -{N}- атома су стога подложни декомпозицији, обично бурној, уз формирање -{N}-₂.

Претходно речено не подразумева да су све хетеронуклеарне везе нестабилне. Напротив, [[протеини]], [[угљени хидрати]] и [[нуклеинске киселине]] имају такве везе. Хетеронуклеарне везе су додуше често мање стабилне и оне су обично места хемијског разлагања при деградацији макромолекула, и обратно оне су везе које се формирају када се мономерне јединице повезују да би се формирали макромолекули. Један од изузетака су протеини, који садрже изузетно стабилне [[Peptidna veza|пептидне везе]].<ref>{{Cite journal|last=Muller|first=P|date=1. 1. 1994|title=Glossary of terms used in physical organic chemistry (IUPAC Recommendations 1994)|url=https://www.degruyter.com/view/j/pac.1994.66.issue-5/pac199466051077/pac199466051077.xml|journal=Pure and Applied Chemistry |volume=66|issue=5 |doi=10.1351/pac199466051077|issn=1365-3075|via=|pages=1077-11841077–1184}}</ref>

[[Датотека:Miller-Urey experiment - Work by the C3BC consortium, licensed under CC-BY-3.0.webm|мини|лево|250п|Описни видео [[Милер-Јуријев експеримент|Милер-Јуријевог експеримента]]<ref>{{cite journal|vauthors=Hill HG, Nuth JA |title=The catalytic potential of cosmic dust: implications for prebiotic chemistry in the solar nebula and other protoplanetary systems |journal=Astrobiology |volume=3 |issue=2 |year=2003|pmid=14577878 |doi=10.1089/153110703769016389|pages=291-304291–304}}</ref><ref>{{cite journal|title=The analysis of comet mass spectrometric data |last=Balm|first=S. P.|author2=Hare J.P. | last3 = Kroto | first3 = HW | journal=Space Science Reviews|year=1991| volume=56|doi=10.1007/BF00178408 | bibcode=1991SSRv...56..185B|pages=185-9185–9}}</ref><ref>{{cite journal|title=Stanley Miller's 70th Birthday | journal = Origins of Life and Evolution of the Biosphere | volume = 30 |year=2000 | publisher = Kluwer Academic Publishers | location = Netherlands | url = http://www.issol.org/miller/70thB-Day.pdf | format = PDF | doi = 10.1023/A:1006746205180 |last=Bada |first = Jeffrey L. | accessdate=21. 6. 2011 | archive-url = https://web.archive.org/web/20090227093716/http://www.issol.org/miller/70thB-Day.pdf | archive-date=27. 2. 2009 |url-status=dead | df = |pages=107-12107–12}}</ref>]]

Током 1920-их, [[Alexander Oparin|Александар Опарин]]<ref>[http://www.britannica.com/EBchecked/topic/429565/Aleksandr-Oparin Britannica Encyclopedia] - Aleksandr Oparin</ref>{{sfn|Oparin|1967|pp=199-234199–234}} и [[J. B. S. Haldane|Џ. Б. С. Холдејн]]<ref>{{cite journal|author=[[Norman Pirie|Pirie, N. W.]] |title = John Burdon Sanderson Haldane. 1892–1964 |journal = [[Biographical Memoirs of Fellows of the Royal Society]] |year=1966 |volume = 12 |doi = 10.1098/rsbm.1966.0010 |pages=218-249218–249}}</ref>{{sfn|Yount|2003|pp=113-115113–115}} су независно предложили да су [[Ултраљубичасто зрачење|ултраљубичаста (УВ) радијација]] са Сунца (коју у данашње време у великој мери апсорбовује [[Озонски омотач|озонски слој]] ([[озон|O₃]]) у вишим деловима атмосфере) или електично испражњавање [[муња]] изазвали реакције молекула примордијалне редукционе атмосфере, и да су при том формирана једноставна органска једињења као што су [[аминокиселине]], [[Nukleobaza|базе нуклеинских киселина]] и [[шећери]]. Да је овај процес могућ су први експериментално демонстрирали [[Стенли Милер]] и [[Харолд Клејтон Јури|Харолд Јури]] 1953,<ref name="Miller" /> који су симулирали учинке олуја са муњама у примордијалној атмосфери путем излагања рефлуксне мешавине -{H₂O}-, -{CH₄}-, -{NH₃}-, и -{H₂}- електричним пражњењима током једне недеље. (Мада постоје индикације да примордијална атмосфера Земље није имала високо редукујућу композицију попут оне коју су Милер и Јури претпоставили, могуће је да су постојале локализоване редукционе средине тог типа, нарочито у близини [[вулкан]]ских испуста.) Резултирајући раствор је садржао знатне количине у води растворних органских једињења, најзаступљенија од којих су дата у табели, заједно са знатном количином нерастворног [[катран]]а (полимеризованог материјала).<ref>{{cite journal|last=Miller|first=Stanley L. |url=http://www.abenteuer-universum.de/pdf/miller_1953.pdf |format=PDF|title=Production of Amino Acids Under Possible Primitive Earth Conditions|journal=[[Science (journal)|Science]] |year=1953|volume=117 |doi=10.1126/science.117.3046.528 |pmid=13056598 |issue=3046|pages=528}}</ref><ref>{{cite journal|last=Miller|first=Stanley L. |last2=Urey|first2=Harold C.|title=Organic Compound Synthesis on the Primitive Earth |journal=[[Science (journal)|Science]] |year=1959|volume=130 |doi=10.1126/science.130.3370.245 |pmid=13668555 |issue=3370|pages=245}}</ref><ref>{{cite journal|title=The 1953 Stanley L. Miller Experiment: Fifty Years of Prebiotic Organic Chemistry |last=Lazcano|first=A.|last2=Bada|first2=J. L.|journal=Origins of Life and Evolution of Biospheres |volume=33 |year=2004|doi=10.1023/A:1024807125069 |pmid=14515862 |issue=3|pages=235-242235–242}}</ref> Неколико растворних једињења су [[Аминокиселина|аминокиселинске]] компоненте протеина, а многа друга исто тако имају биохемијски значај. Слични експерименти у којима су реакциони услови, композиција гасне смеше, и/или извор енергије варирани довели су до синтезе мноштва других аминокиселина. Ово, заједно са запажањем да угљенични [[метеорит]]и садрже многе од тих истих аминокиселине, снажно сугеришу да су ове супстанце биле присутне у значајним количинама на примордијалној Земљи. Могуће је да су велике количине органских молекула испоручене примордијалној Земљи путем метеорита и прашине који су је веома тешко бомбардовали.

Лако се може утврдити да ли је нешто [[Живот|живо]] или не. Жива бића деле многа заједничка својства, као што је способност издвајања енергије из [[Nutrijent|хранљивих материја]] ради обављања различитих функција, способност да се активно одазову на промене у њиховом окружењу и способност [[раст]]а, диференцирања и, вероватно оно што понајвише карактерише живот - способност да се [[Репродукција|репродукују]]. Наравно, дати организам не мора увек да има све ове особине. На пример, [[Мула (животиња)|муле]] су очито живе, али се ретко репродукују. Насупрот томе, неживе материје могу да испољавају нека својства живота. На пример, [[кристал]]и могу да се увећавају када се потопе у [[Proizvod rastvorljivosti|суперзасићени]] раствор кристалног материјала. Стога је живот, као и многи други комплексни феномени, можда немогуће прецизно дефинисати. [[Norman Horowitz|Норман Хоровиц]] је предложио корисни сет критеријума живих система:<ref>{{Cite journal|last=Horowitz |first = N. H. | title = On the Evolution of Biochemical Syntheses | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 31 | issue = 6 |year=1945 | pmid = 16578152 | pmc = 1078786 | doi=10.1073/pnas.31.6.153 | bibcode = 1945PNAS...31..153H|pages=153-157153–157}}</ref><ref>{{Cite book|last=Horowitz|first=Norman Harold|title=To utopia and back: the search for life in the solar system |publisher=W.H. Freeman |location=San Francisco |year=1986 |isbn=978-0-7167-1766-9 |oclc= |doi= |accessdate=}}</ref> Живот поседује својства [[Саморепликација|репликације]], [[катализа|катализе]] и [[Мутација|мутабилности]]. Биохемија је истраживање живота на молекуларном нивоу. Значај таквих студија значајно се повећава ако су повезане са биологијом одговарајућих [[организам]]а или чак са заједницама таквих организама.

Дуго времена је познато да се живот заснива на морфолошким јединицама познатим као ''[[Ћелија (биологија)|ћелије]]. Формулација овог концепта обично се приписује чланку [[Матијас Шлајден|Матијаса Шлајдена]] и [[Теодор Шван|Теодора Швана]] из 1838. године,<ref>[[iarchive:b30379805/page/n3|On the Development of the Organization in Phaenogamous Plants]]'' (1838)</ref><ref>{{cite web|last=Creekmore|first=Trisha|title=The Science Channel :: 100 Greatest Discoveries: Biology |publisher=[[Discovery Communications]] |url=http://science.discovery.com/convergence/100discoveries/big100/biology.html |accessdate=17. 10. 2006 |url-status=dead |archiveurl=https://web.archive.org/web/20061024155730/http://science.discovery.com/convergence/100discoveries/big100/biology.html |archive-date=24. 10. 2006 }}</ref> док се његово порекло може се пратити до опажањима које су учинли рани [[микроскоп]]исти из -{XVII}- века као што је [[Роберт Хук]].{{sfn|Masters|2008|pp=}} Постоје две главне класификације ћелија: [[еукариоте]] ([[Грчки језик|грчки]]: -{''eu''}- - добар или истински, и -{''karyon''}- - језгро), који имају мембраном затворено језгро у коме је инкапсулирана њихова ДНК ([[дезоксирибонуклеинска киселина]]); и [[прокариоте]] (грчки: -{''pro''}-, пре), којима недостаје ова [[органела]]. Прокариоте, које обухватају различите врсте [[бактерија]], имају релативно једноставне структуре и увек су [[Jednoćelijski organizam|једноћелијске]] (иако могу да формирају филаменте или колоније независних ћелија). Процењује се да представљају око половине Земљине [[Biomasa|биомасе]]. Еукариоте, које могу бити [[Višećelijski organizam|вишећелијске]], као и једноћелијске, знатно су сложеније од прокариота. [[Вирус]]и, који су далеко једноставнији од ћелија, не класификују се као жива створења,<ref name="Breitbart M, Rohwer F 2005 278–84">{{vcite journal|vauthors=Breitbart M, Rohwer F|title=Here a virus, there a virus, everywhere the same virus?|journal=Trends in Microbiology |volume=13|issue=6|year=2005|pmid= |doi=10.1016/j.tim.2005.04.003|pages=278-84278–84}}</ref><ref>{{vcite journal| author = Edwards RA, Rohwer F |title=Viral metagenomics|journal=Nature Reviews Microbiology |volume=3|issue=6|year=2005|pmid= |doi=10.1038/nrmicro1163|pages=504-10504–10}}</ref> јер им недостаје метаболички апарат да се репродукују изван њихових ћелија домаћина. Они су у суштини велики [[молекул]]и.

Прокариоте, које је први уочио изумитељ микроскопа [[Антони ван Левенхук]] 1683. године,<ref>Chung, King-thom; Liu, Jong-kang: ''Pioneers in Microbiology: The Human Side of Science''. {{page1|publisher=World Scientific Publishing|year=2017|isbn=978-9813202948|pages=}}</ref><ref>{{Cite web|url=http://www.hup.harvard.edu/catalog.php?isbn=9780674975910|title=Life at the Edge of Sight — Scott Chimileski, Roberto Kolter {{!}} Harvard University Press|website=www.hup.harvard.edu|language=en|accessdate=26. 1. 2018}}</ref> су углавном у опсегу величина од 1 до 10 -{μm}-. Оне имају три основна облика: сферични (-{''[[cocci]]''}-),<ref name="arrangement">{{harvnb|Pommerville|2013|pp=}}</ref><ref>{{cite web| author = Sayers | url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Undef&id=91061&lvl=3&lin |title=Bacilli |accessdate=20. 7. 2018 |publisher=[[National Center for Biotechnology Information]] (NCBI) taxonomy database|display-authors=etal}}</ref> и хеликсно завијени (-{''[[Spirillum|spirilla]]''}-),<ref name=Bergey>Garrity, George M.; Brenner, Don J.; Krieg, Noel R.; Staley, James T. (eds.) . Bergey's Manual of Systematic Bacteriology, Volume Two: The Proteobacteria, Part C: The Alpha-, Beta-, Delta-, and Epsilonproteobacteria. New York, New York. {{page1|location=|publisher=Springer|year=2005|isbn=978-0-387-24145-6|pages=354-361354–361}}</ref><ref>{{MeshName|Spirillum}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.bacterio.net/spirillum.html |title=Spirillum |last=Jean |first=Euzeby |date=|website= |publisher=[[List of Prokaryotic names with Standing in Nomenclature]] |accessdate=5. 11. 2014}}</ref> мада све имају исти општи дизајн. Оне су обавијене, као и све ћелије, са ~70 Å дебелом [[ћелијска мембрана|ћелијском мембраном]] (плазменом мембраном), која се састоји од [[Lipidni dvosloj|липидног двослоја]]<ref name=andersen2007>{{cite journal|last=Andersen|first=Olaf S.|last2=Koeppe, II|first2=Roger E.|title=Bilayer Thickness and Membrane Protein Function: An Energetic Perspective|journal=Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure|date=јун 2007|volume=36|issue=1|doi=10.1146/annurev.biophys.36.040306.132643|url=http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biophys.36.040306.132643|accessdate=12. 12. 2014|pages=107-130107–130}}</ref> у коме су смештени протеини<ref name=Divecha1995>{{cite journal|last=Divecha |first = Nullin |last2=Irvine |first2 = Robin F |date=27. 1. 1995 | title = Phospholipid signaling | journal = [[Cell (journal)|Cell]] | volume = 80 | issue = 2 | doi = 10.1016/0092-8674(95)90409-3 | pmid = 7834746 | url = http://ac.els-cdn.com/0092867495904093/1-s2.0-0092867495904093-main.pdf?_tid=98202c6e-dc68-11e3-85aa-00000aacb35e&acdnat=1400182934_aecb2735d6748a91f12b61ce3dfbc000 | format = PDF, 0.04 MB |pages=269-278269–278}}</ref> помоћу којих се контролише пролаз молекула у и из ћелије, и катализује мноштво различитих реакција. Ћелије већине прокариотских врста су окружене и крутим, 30 до 250 Å дебелим, [[полисахарид]]ним ћелијским зидом који углавном функционише као ћелијска заштита од механичких повреда и онемогућава пуцање ћелија у медијима који су [[Осмоза|осмотски]] разблаженији од ћелијског садржаја. Неке бактерије се додатно облажу са желатинозном полисахаридном капсулом која их штити од одбрамбених механизама виших организама. Мада прокариотама недостају мембранске унутарћелијске [[органеле]] које су карактеристичне за еукариоте, њихова ћелијска мембрана може да буде исавијана са унутрашње стране, чиме се формирају вишеслојне структуре познате као [[мезозом]]и.<ref name=Robertson1959>{{cite journal|last=Robertson|first=J. D.|year=1959 | title = The ultra structure of cell membranes and their derivatives, Biochem | journal = Soc. Syrup |pages=3}}</ref><ref>{{cite journal|last=Suganuma|first=A.|title=Studies on the fine structure of Staphylococcus aureus |journal=J Electron Microsc (Tokyo) |volume=15 |issue=4 |year=1966 |pmid=5984369|pages=257-61257–61}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Pontefract RD, Bergeron G, Thatcher FS |title=Mesosomes in Escherichia coli |journal=J. Bacteriol. |volume=97 |issue=1 |year=1969 |pmid=4884819 |url=http://jb.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=4884819 |doi=10.1002/path.1710970223 |pmc=249612|pages=367-75367–75}}</ref> Сматра се да мезозоми служе као места [[Репликација ДНК|репликације ДНК]] и других специјализованих ензимских реакција.<ref name=Robertson1959 /><ref>{{cite journal|last=Nanninga|first=N.|title=The mesosome of Bacillus subtilis as affected by chemical and physical fixation |journal=J. Cell Biol. |volume=48 |issue=1 |year=1971 |pmid=4993484 |url=http://www.jcb.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=4993484 |doi=10.1083/jcb.48.1.219 |pmc=2108225|pages=219-24219–24}}</ref>

Прокариотска цитоплазма (ћелијски садржај) није хомоген раствор. Њихов један хромозом (ДНК молекул, чијих неколико копија могу да буду присутне у брзо растућим ћелијама) је кондензован и формира тело познато као [[нуклеоид]].<ref>{{cite journal|vauthors=Thanbichler M, Wang S, Shapiro L |title=The bacterial nucleoid: a highly organized and dynamic structure |journal=J Cell Biochem |volume=96 |issue=3 |year=2005 |pmid=15988757 |doi=10.1002/jcb.20519|pages=506-21506–21}}</ref> Цитоплазма исто тако садржи бројне копије РНК молекула (рибонуклеинске киселине), разне растворљиве ензиме (протеине који катализују специфичне реакције), и више хиљада честица са 250 Å пречником које су познате као [[рибозом]]и. Они су места на којима долази до [[Синтеза протеина|синтезе протеина]].

Многе бактеријске ћелије имају један или више додатака у облику бича познатих као [[Бич (биологија)|флагеле]], које се користе за кретање.<ref>{{cite journal|vauthors=Wang Q, Suzuki A, Mariconda S, Porwollik S, Harshey RM | title = Sensing wetness: a new role for the bacterial flagellum | journal = The EMBO Journal | volume = 24 | issue = 11 |date=јун 2005 | pmid = 15889148 | pmc = 1142604 | doi = 10.1038/sj.emboj.7600668 |pages=2034-422034–42}}</ref><ref name="pmid12624192">{{cite journal|vauthors=Bardy SL, Ng SY, Jarrell KF | title = Prokaryotic motility structures | journal = Microbiology | volume = 149 | issue = Pt 2 |date=фебруар 2003 | pmid = 12624192 | doi = 10.1099/mic.0.25948-0 |pages=295-304295–304}}</ref><ref name="Lefebvre_2001">{{cite journal|vauthors=Silflow CD, Lefebvre PA | title = Assembly and motility of eukaryotic cilia and flagella. Lessons from Chlamydomonas reinhardtii | journal = Plant Physiology | volume = 127 | issue = 4 |date=децембар 2001 | pmid = 11743094 | pmc = 1540183 | doi = 10.1104/pp.010807 |pages=1500-71500–7}}</ref> Поједине бактерије исто тако имају филаментне пројекције зване [[Pilus|пили]], неки типови којих функционишу као канали кроз које се размењује ДНК током сексуалне конјугације (процеса у коме се ДНК преноси из једне ћелије у другу; прокариоте се обично репродукују путем бинарне фисије) или као помоћ при везивању бактерија за ћелије организма домаћина. Бактерија ''[[Ешерихија коли]]''<ref>{{cite journal|vauthors=Tenaillon O, Skurnik D, Picard B, Denamur E | title = The population genetics of commensal Escherichia coli | journal = Nature Reviews. Microbiology | volume = 8 | issue = 3 |date=март 2010 | pmid = 20157339 | doi = 10.1038/nrmicro2298 | url = http://www.nature.com/nrmicro/journal/v8/n3/abs/nrmicro2298.html |pages=207-17207–17}}</ref><ref name=Singleton>{{harvnb|Singleton|1999|pp=}}</ref> (скраћено -{''E. coli''}- која је добила име по свом откривачу, [[Теодор Ешерих|Теодору Ешериху]]<ref>{{Cite book|vauthors=Castellani A, Chalmers AJ | title = Manual of Tropical Medicine | edition = 3rd | publisher = Williams Wood and Co. | location = New York |year=1919 |pages=}}</ref>) најбоље је биолошки окарактерисан организам, што је исход интензивних биохемијских и генетичих студија током задњих 70 година. Ћелије овог нормалног становника црева виших сисара су типично 2 -{μm}- дугачки штапићи који су пречника 1 -{μm}- и имају тежину од ~2 × 10¹² -{g}-. Њена ДНК, која има молекулску масу од 2,5 × 10⁹ далтона (-{D}-), кодира ~4300 протеина (од који је само ~60 до 70% било идентификовано), мада је типично само ~2600 различитих протеина присутно у ћелији у било ком тренутку. Све заједно -{''E. coli''}- садржи 3 до 6 хиљада различитих типова молекула, укључујући протеине, нуклеинске киселине, полисахариде, липиде и разне мале молекуле и јоне.

У примитивнијој форми фотосинтезе, супстанце као што су -{H}-₂, -{H₂S}-,<ref>{{Citecite book|first=Lee|last=Chi Chung|first2=Ribbe|last2=Markus W.|first3=Hu|last3=Yilin|editor1-first=Peter M. H.|editor1-last=Kroneck |editor2-first=Martha E.|editor2-last=Sosa Torres|title=The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment|series=Metal Ions in Life Sciences |volume=14|year=2014|publisher=Springer|chapter=Chapter 7. Cleaving the N,N Triple Bond: The Transformation of Dinitrogen to Ammonia by Nitrogenases|doi=10.1007/978-94-017-9269-1_6|pmid= 25416393|isbn=978-94-017-9268-4|pages=147–174}}</ref> [[тиосулфат]], или органска једињења су [[Donor elektrona|донори електрона]] у реакцијама које покреће светлост, као што је

[[Хетеротрофи]] (грчки: -{''hetero''}-, другачије) добијају енергију путем оксидације органских једињења и стога су ултиматно зависни од аутотрофа као извора тих супстанци. [[Aerobni organizam|Облигаторни аероби]] (у које се убрајају животиње) морају да користе O₂,<ref name=Prescott>{{Cite book|last=Prescott|first=L. M.| last2 = Harley | first2 = JP | last3 = Klein | first3 = DA |title=Microbiology |publisher = Wm. C. Brown Publishers |year=1996 |edition=3rd |isbn=978-0-697-29390-9|pages=130-131130–131}}</ref> док [[Anaerobni organizam|анаероби]] користе оксидујуће агенсе као што су [[сулфат]]и ([[Sulfate-reducing microorganisms|сулфатно редукујуће]] бактерије<ref name=NR>{{harvnb|Muyzer|Stams|Zhu|Jiang|2004|pp=}}</ref><ref name="schulze">{{Cite book|title=Biodiversity and ecosystem function|url=https://books.google.com/books?id=j8OmrBY-6JAC&pg=PA88&lpg=PA88&dq=desulfurication&source=bl&ots=Bs_gVLZkxl&sig=96Dwvm4v-evvt-Aq_pBqrAYQ6Jc&hl=en&ei=_lbTS62JB8KB8gbS0LzkDw&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=3&ved=0CBwQ6AEwAg#v=onepage&q=desulfurication&f=false|year=1993 |first=Ernst-Detlef|last=Schulze |last2=Mooney|first2=Harold A.|publisher=Springer-Verlag|pages=88-9088–90}}</ref>) или [[нитрат]]и ([[denitrifying bacteria|денитрификујуће]] бактерије<ref name="Zumft">Zumft, W. G. (1997). ''Cell biology and molecular basis of denitrification.'' Microbiology and Molecular Biology Reviews, 61(4), 533–616</ref><ref>{{Cite journal|last=Ji|first=Bin |last2=Yang|first2=Kai |last3=Zhu|first3=Lei |last4=Jiang|first4=Yu |last5=Wang|first5=Hongyu |last6=Zhou|first6=Jun |last7=Zhang|first7=Huining|date=август 2015|title=Aerobic denitrification: A review of important advances of the last 30 years |journal=Biotechnology and Bioprocess Engineering|language=en |volume=20|issue=4|doi=10.1007/s12257-015-0009-0 |issn=1226-8372|pages=643-651643–651}}</ref>). Многи организми могу да парцијално метаболишу разна органска једињења путем интрамолекуларних оксидационо-редукционих процеса познатих као [[Ферментација (биохемија)|ферментација]]. [[Facultative aerobic organism|Факултативни анаероби]] као што је -{''E. coli''}- могу да расту било у присуству или одсуству O₂.<ref name="Singleton" /><ref name="Sherris">{{Cite book| editor-last = Ryan | editor-first = KJ | editor-last2 = Ray | editor-first2 = CG | title = Sherris Medical Microbiology | edition = 4th | publisher = McGraw Hill |year=2004 |isbn=978-0-8385-8529-0|pages=261-271261–271, 273–296}}</ref> [[Obligate anaerobe|Облигатни анаероби]], за разлику од тога, бивају отровани присуством O₂.<ref name=Prescott /><ref name=JMA>{{harnvb|Brooks|Carroll|Butel|Morse|2007|pp=}}</ref> Сматра се да њихови метаболизми наликују на метаболизме најранијих животних форми (које су се појавиле пре више од 3,8 милијарди година кад у Земљиној атмосфери није било O₂. У сваком случају, постоји релативно мали број органских једињења која не могу да буду метаболизована путем неког прокариотског организма.

Прокариоте су искористиле предности једноставности и минијатуризације.<ref>{{cite journal|vauthors=Brown JR | title = Ancient horizontal gene transfer | journal = Nature Reviews. Genetics | volume = 4 | issue = 2 |date=фебруар 2003 | pmid = 12560809 | doi = 10.1038/nrg1000 |pages=121-32121–32}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Forterre P, Philippe H | title = Where is the root of the universal tree of life? | journal = BioEssays | volume = 21 | issue = 10 |date=октобар 1999 | pmid = 10497338 | doi = 10.1002/(SICI)1521-1878(199910)21:10<871::AID-BIES10>3.0.CO;2-Q |pages=871-9871–9}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Poole A, Jeffares D, Penny D | title = Early evolution: prokaryotes, the new kids on the block | journal = BioEssays | volume = 21 | issue = 10 |date=октобар 1999 | pmid = 10497339 | doi = 10.1002/(SICI)1521-1878(199910)21:10<880::AID-BIES11>3.0.CO;2-P |pages=880-9880–9}}</ref> Њихова брза стопа раста дозвољава им да заузимају [[Еколошка ниша|еколошке нише]]<ref name="webster">{{cite encyclopedia|title=Niche | encyclopedia=Merriam-Webster Dictionary | publisher=Merriam-Webster | accessdate=30. 10. 2014 | url=http://www.merriam-webster.com/dictionary/niche}}</ref> у којима може доћи до драстичних флуктуација расположивих хранљивих материја.<ref name=Pocheville2015>{{harvnb|Pocheville|2015|pp=547-586547–586}}</ref><ref name=Levin>{{Cite book|last=Schoener|first=Thomas W|chapter=§I.1 Ecological niche |url=https://books.google.com/books?id=4MS-vfT89QMC&pg=PA3 |pages=3 ''ff'' |title=The Princeton Guide to Ecology |editor1-last=Levin|editor1-first=Simon A.|editor2-last=Carpenter|editor2-first=Stephen R.|editor3 =H. Charles J. Godfray |editor4-last=Kinzig|editor4-first=Ann P.|editor5-last=Loreau|editor5-first=Michel|editor6-last=Losos|editor6-first=Jonathan B.|editor7-last=Walker|editor7-first=Brian|editor8-last=Wilcove|editor8-first=David S.|isbn=9781400833023 |publisher=Princeton University Press |year=2009}}</ref> Насупрот томе, сложеност еукариота, која их чини већим и споријим у погледу раста од прокариота, пружа им конкурентну предност у стабилним окружењима са ограниченим ресурсима. Стога је погрешно разматрати прокариоте као еволутивно примитивне у односу на еукариоте. Оба типа организама су добро прилагођена њиховим животним стиловима.

Најстарији познати микрофосили еукариота потичу од пре ~1,4 милијарди година, неких 2,4 милијарди година након појаве живота. Ова опсервација подржава класичну идеју да су еукариоте потекле од високо развијених прокариота, вероватно [[Mikoplazma|микоплазме]]. Међутим, разлике између еукариота и модерних прокариота су тако дубоке да је ова хипотеза мало вероватна. Могуће је да су ране еукариотске ћелије, које су према [[Carl Woese|Везеовим]] доказима еволуирале из примордијалне животне форме, биле релативно неуспешне и стога ретке.<ref name="Woese_1990">{{cite journal|last=Woese |first = Carl R.|authorlink= Carl Woese |authorlink2=Otto Kandler |last2=Kandler |first2 = O |last3=Wheelis |first3= M | title = Towards a natural system of organisms: proposal for the domains Archaea, Bacteria, and Eucarya | url=http://www.pnas.org/content/87/12/4576.full.pdf | journal = Proc Natl Acad Sci USA | volume = 87 | issue = 12 |year=1990 | pmid = 2112744 | doi = 10.1073/pnas.87.12.4576 | pmc = 54159 | bibcode=1990PNAS...87.4576W|pages=4576-94576–9}}</ref><ref name="woese1978">{{cite journal|last=Woese |first = C.R.|authorlink= Carl Woese |last2=Magrum |first2 = L.J. |last3=Fox |first3 = G.E.|authorlink3 = George E. Fox | title = Archaebacteria | journal = J Mol Evol | volume = 11 | issue = 3 |year=1978 | pmid = 691075 | doi = 10.1007/BF01734485| bibcode = 1978JMolE..11..245W |pages=245-51245–51}}</ref><ref name="woese1977">{{cite journal|issn=0027-8424| volume = 74| issue = 11|last=Woese|first = C. R.|authorlink= Carl Woese|last2=Fox|first2=G. E.|authorlink2 = George E. Fox| title = Phylogenetic structure of the prokaryotic domain: The primary kingdoms| journal = Proceedings of the National Academy of Sciences|date=1. 11. 1977| url = http://www.pnas.org/cgi/doi/10.1073/pnas.74.11.5088| pmid = 270744 | pmc = 432104| doi = 10.1073/pnas.74.11.5088| bibcode = 1977PNAS...74.5088W|pages=5088-50905088–5090}}{{open access}}</ref> Тек након што су развиле неке од комплексних органела, еукариотске ћелије су постале заступљене у довољној мери за стварање значајних [[фосил]]них остатака.

Еукариотске ћелије, попут прокариота, обавијене су ћелијском мембраном. Велика величина еукариотских ћелија доводи до тога да су њихови односи између [[Површина|површине]] и [[Запремина|запремине]] знатно мањи од оних код прокариота (површина објекта се повећава као квадрат њеног радијуса, док запремина то чини као куб). Ово геометријско ограничење, заједно са чињеницом да су многи есенцијални ензими везани за мембрану, делимично рационализују велике количине интрацелуларних мембрана код еукариота (ћелијска мембрана обично чини <10% мембранскг садржаја еукариотске ћелије). Пошто сва материја која улази или напушта ћелију мора на неки начин да прође кроз њену ћелијску мембрану, величина површине многих еукариотских ћелија је повећана бројним пројекцијама и/или инвагинацијама. Штавише, делови ћелијске мембране често досежу до унутрашљости, у процесу познатом као [[ендоцитоза]],<ref name="endo00">{{harvnb|Marsh|2001|pp=}}</ref><ref>{{cite journal|volume=13 |year=2017| pmid = 28124714 | doi = 10.1039/C6SM02623K | journal = Soft matter | title = Clathrin polymerization exhibits high mechano-geometric sensitivity |last=Irajizad |first = E. |last2=Agrawal |first2 = A. | pmc=5452080|pages=1455-14621455–1462}}</ref> Стога, еукариотске ћелије могу да „прогутају” и дигестирају честице хране као што су бактерије, док су прокариоте ограничене на апсорпцију појединачних молекула хранљивих материја. Супротно од ендоцитозе, процес који се назива [[егзоцитоза]], чест је еукариотски секреторни механизам.<ref>{{Citation|last=Boron |first = WF |last2=Boulpaep|first2 = EL|lastauthoramp = yes| title = Medical Physiology. A Cellular and Molecular Approach |volume=2| publisher = Philadelphia: Elsevier |year=2012 | url = http://www.studentconsult.com/content/9781437717532/boron/Webnote8.htm#fig1}}</ref>

[[Једро]], најупадљивија органелела еукариотске ћелије, је спремиште њених генетских информација. Ове информације су кодиране у базним секвенцама молекула ДНК који формирају дискретан број [[хромозом]]а, карактеристичан за сваку врсту. Хромазоми се састоје од [[хроматин]]а, комплекса ДНА и протеина.<ref>{{cite journal|last=Monday|first=Tanmoy|title=Characterization of the RNA content of chromatin|journal=Genome Res.|date=јул 2010|volume=20|issue=7|pmc=2892091|pmid=20404130|doi=10.1101/gr.103473.109|pages=899-907899–907}}</ref><ref>{{cite journal|last=Dame|first=R. T.|title=The role of nucleoid-associated proteins in the organization and compaction of bacterial chromatin |journal=[[Molecular Microbiology (journal)|Molecular Microbiology]] |volume=56 |issue=4 |date=мај 2005 |pmid=15853876 |doi=10.1111/j.1365-2958.2005.04598.x|pages=858-870858–870}}</ref> Количина генетичких информација које преносе еукариоти је огромна; на пример, људска ћелија има преко 700 пута више ДНК од -{''[[E. coli]]''}- [у смислу рачунарске меморије, геном (генетски садржај) у свакој људској ћелији садржи око 800 мегабајта информација]. Унутар једра се генетичка информација кодирана у ДНК молекулима транскрибује у РНК молекуле, који се након екстензивне обраде транспортују у цитоплазму (код еукариота, садржај ћелије без једра), где они учествују у рубизомској синтези протеина. Омотач једра се састоји од двоструке мембране која је перфорирана бројним порама ширине ~90 Å, које регулишу проток протеина и РНК између језгра и цитоплазме.

Једро већине еукариотских ћелија се састоји од бар једног тела које бива тамно обојено, познатог као [[нуклеолус]], које је место рибозомског склопа.<ref name="Hernandez-Verdun">{{cite journal|last=Hernandez-Verdun |first = Daniele | title = Nucleolus: from structure to dynamics | journal =Histochem. Cell. Biol | issue = 1–2 |year=2006 | doi = 10.1007/s00418-005-0046-4 | volume = 125 | pmid = 16328431 | url = https://hal.archives-ouvertes.fr/hal-00015455 |pages=127-137127–137}}</ref> Оно садаржи хромозомске сегменте са вишеструким копијама гена који специфицирају рибозомну РНК. Ти гени се транскрибују у нуклеолусу, и резултирајућа РНК се комбинује са рибозомалним протеинима који су унети са места где су синтетисани у цитосолу.<ref name="Lamond-Sleeman">{{cite journal|last=Lamond |first = Angus I. |last2=Sleeman|first2=Judith E.| title = Nuclear substructure and dynamics | journal = Current Biology | volume = 13 | issue = 21 |pages=R825–828 | pmid = 14588256 | accessdate=| doi = 10.1016/j.cub.2003.10.012 |date=октобар 2003}}</ref> Резултирајући непотпуно формирани рибозоми се затим враћају у цитосол, где се довршава њихово формирање. Синтеза протеина се скоро искључиво одвија у цитосолу.

Најопсежнија мембранска конструкција у ћелији, коју је открио [[Keith R. Porter|Кит Портер]] 1945. године,<ref name="jexpmed_porter">{{cite journal|vauthors=Porter KR, Claude A, Fullam EF | title=A Study of Tissue Culture Cells by Electron Microscopy | journal=J Exp Med |year=1945 | volume=81 | issue=3 | url = http://www.jem.org/cgi/content/abstract/81/3/233 | doi=10.1084/jem.81.3.233 | pmid=19871454 | pmc=2135493 |pages=233-246233–246}}</ref><ref name="Cooper2000">{{harvnb|Cooper|2000|pp=}}</ref> формира лавиринтску творевину која се назива [[ендоплазматични ретикулум]]. Велики део ове органеле, који се назива [[Храпави ендоплазматични ретикулум|храпавим ендоплазматичним ретикулумом]], садржи знатан број рибозома који посредују синтезу мембранских и секреторних протеина.<ref name="ShibataVoeltz2006">{{cite journal|vauthors=Shibata Y, Voeltz GK, Rapoport TA | title = Rough sheets and smooth tubules | journal = Cell | volume = 126 | issue = 3 |date=август 2006 | pmid = 16901774 | doi = 10.1016/j.cell.2006.07.019 |pages=435-9435–9}}</ref><ref name="TerasakiKozlov2013">{{cite journal|vauthors=Terasaki M, Shemesh T, Kasthuri N, Klemm RW, Schalek R, Hayworth KJ, Hand AR, Yankova M, Huber G, Lichtman JW, Rapoport TA, Kozlov MM | title = Stacked endoplasmic reticulum sheets are connected by helicoidal membrane motifs | journal = Cell | volume = 154 | issue = 2 |date=јул 2013 | pmid = 23870120 | pmc = 3767119 | doi = 10.1016/j.cell.2013.06.031 |pages=285-96285–96}}</ref><ref name="Guven">{{cite journal|vauthors=Guven J, Huber G, Valencia DM | title = Terasaki spiral ramps in the rough endoplasmic reticulum | journal = Physical Review Letters | volume = 113 | issue = 18 |date=октобар 2014 | pmid = 25396396 | doi = 10.1103/PhysRevLett.113.188101 |pages=188101}}</ref> [[Глатки ендоплазматични ретикулум]], који не садржи рибозоме, је локација [[Sinteza masnih kiselina|липидне синтезе]].<ref>{{cite news|title=Functions of Smooth ER |publisher=University of Minnesota Duluth}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Maxfield FR, Wüstner D | title = Intracellular cholesterol transport | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 110 | issue = 7 |date=октобар 2002 | pmid = 12370264 | pmc = 151159 | doi = 10.1172/JCI16500 |pages=891-8891–8}}</ref> Многи продукти који су синтетисани у ендоплазматичном ретикулуму затим бивају транспортовани у [[Голђијев апарат]]<ref name="url_molexpress">{{cite web|url=http://micro.magnet.fsu.edu/cells/golgi/golgiapparatus.html | title = The Golgi Apparatus | last = Davidson | first = MW |date=13. 12. 2004 | work = Molecular Expressions | publisher = Florida State University | accessdate=20. 9. 2010 |url-status=live | archiveurl = https://web.archive.org/web/20061107142553/http://micro.magnet.fsu.edu/cells/golgi/golgiapparatus.html | archive-date=7. 11. 2006 | df = }}</ref> (назван по [[Камило Голђи|Камилу Голђију]],<ref name="mazz99">{{cite journal|last=Mazzarello|first=Paolo |title=Camillo Golgi's Scientific Biography |journal=Journal of the History of the Neurosciences |year=1999|volume=8 |issue=2|doi=10.1076/jhin.8.2.121.1836|pmid=11624293|pages=121-131121–131}}</ref><ref>{{cite news|title=The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1906|url=https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/1906/index.html|accessdate=22. 12. 2017|work=www.nobelprize.org}}</ref> који га је први описао 1898. године<ref name="isbn3-211-76309-0">{{Cite book|url=https://books.google.com/books/about/The_Golgi_Apparatus.html?id=JqIQEFCLVqsC&redir_esc=y|title=The Golgi Apparatus: State of the art 110 years after Camillo Golgi's discovery |vauthors=Pavelk M, Mironov AA|publisher=Springer|year=2008|isbn=978-3-211-76310-0|location=Berlin|pages=580}}</ref><ref name="pmid9865849">{{cite journal|vauthors=Fabene PF, Bentivoglio M | title = 1898–1998: Camillo Golgi and "the Golgi": one hundred years of terminological clones | journal = Brain Res. Bull. | volume = 47 | issue = 3 |year=1998| pmid = 9865849 | doi = 10.1016/S0361-9230(98)00079-3|pages=195-8195–8}}</ref>), стог равних мембранских врећа у којима се ови производи даље обрађују.

[[Митохондрије]] (грчки: -{''mitos''}-, конац + -{''chondros''}-, гранула) су локације ћелијског дисања (аеробног метаболизма) код скоро свих еукариота.<ref name="mitosomes">{{cite journal|vauthors=Henze K, Martin W | title = Evolutionary biology: essence of mitochondria | journal = Nature | volume = 426 | issue = 6963 |date=новембар 2003 | pmid = 14614484 | doi = 10.1038/426127a | bibcode = 2003Natur.426..127H |pages=127-128127–128}}</ref> Ове цитоплазмичне органеле, које су довољно велике да су их открили цитолози деветнаестог века, варирају у погледу величине и облика, али су углавном елипсоидне са димензијама од око 1,0 × 2,0 μm, попут бактерија. Еукариотске ћелије типично садрже око 2000 митохондрија, које заузимају око једне петине њихове тоталне запремине.<ref name="pmid26777473">{{cite journal|vauthors=Wiemerslage L, Lee D | title = Quantification of mitochondrial morphology in neurites of dopaminergic neurons using multiple parameters | journal = Journal of Neuroscience Methods | volume = 262 |date=март 2016 | pmid = 26777473 | pmc = 4775301 | doi = 10.1016/j.jneumeth.2016.01.008 |pages=56-6556–65}}</ref>

Митохондрија, као што је првобитно показано електронско микроскопским изучавањима [[George Emil Palade|Ђеорга Палада]]<ref name="The Independent">{{cite news|title=Prof. George Palade: Nobel prize-winner whose work laid the foundations for modern molecular cell biology |publisher=The Independent |date=22. 10. 2008 |url=https://www.independent.co.uk/news/obituaries/prof-george-palade-nobel-prizewinner-whose-work-laid-the-foundations-for-modern-molecular-cell-biology-968560.html |accessdate=9. 2. 2011 |url-status=dead |archiveurl=https://web.archive.org/web/20101019141647/http://www.independent.co.uk/news/obituaries/prof-george-palade-nobel-prizewinner-whose-work-laid-the-foundations-for-modern-molecular-cell-biology-968560.html |archivedate=19. 10. 2010 }} [http://journalisted.com/article/jx6y Archived]. ([[Internet Archive]] copy)</ref> и [[Fritiof S. Sjöstrand|Фритјофа Сјостранда]],<ref>{{Cite journal|url=https://books.google.com/?id=hHlmAAAAMAAJ&q=%22Sj%C3%B6strand,+Fritiof+Stig%22+AND+%221912%22&dq=%22Sj%C3%B6strand,+Fritiof+Stig%22+AND+%221912%22 | title = Leaders in American science |year=1963}}</ref><ref name="KI Bio">[http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?d=22576&l=sv Fritiof S. Sjöstrand - Biografi] {{webarchive |url=https://web.archive.org/web/20110718011200/http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?d=22576&l=sv |date=18. 7. 2011 }}, Karolinska Institutet 200 years </ref> има две мембране:<ref name="KI Hur">[https://web.archive.org/web/20110718011345/http://ki.se/ki/jsp/polopoly.jsp?d=22576&a=55947&l=sv Hur anatomiska institutionen blev internationellt centrum för elektronmikroskopi] </ref> глатку спољашњу мембрану и веома наборану унутрашњу мембрану чије се инвагнације називају [[Crista|кристама]]<ref name=Griparic2001>{{cite journal|last=Griparic|first=L|last2=van der Bliek|first2=AM|title=The many shapes of mitochondrial membranes.|journal=Traffic (Copenhagen, Denmark)|date=август 2003 |volume=2|issue=4 |pmid=11285133 |doi=10.1034/j.1600-0854.2001.1r008.x|pages=235-44235–44}}</ref><ref>{{cite journal|last=Sjostrand|first=F |title=Systems of double membranes in the cytoplasm of certain tissue cells|journal=Nature|date=3. 1. 1953|volume=171 |doi=10.1038/171031a0|url=http://www.nature.com/nature/journal/v171/n4340/pdf/171031a0.pdf|accessdate=11. 1. 2015|pages=31-3231–32}}</ref> (латински: -{''crests''}-). Митохондрија садржи два преградка, простор унутрашње мембране и простор унутрашњег матрикса. Ензими који катализују реакције дисања су компоненте било желатинозног матрикса или унутрашње митохондријске мембране. Ови ензими спрежу оксидацију нутријената којом се ослобађа енергија са синтезом аденозин трифосфата (АТП) при чему се конзумира енергија. [[Аденозин трифосфат]], након преноса до остатка ћелије, користи се за напајање разних процеса у којима се конзумира енергија.{{sfn|Campbell|Williamson|Heyden|2006|pp=}}

[[Лизозоми|Лизозоме]] је открио [[Кристијан де Див]] 1949. године.<ref>{{cite web|title=The Nobel Prize in Physiology or Medicine 1974|url=https://www.nobelprize.org/nobel_prizes/medicine/laureates/1974/ |website=Nobelprize.org |publisher=Nobel Media AB|accessdate=31. 12. 2014}}</ref><ref name="natureobit">{{cite journal|doi=10.1038/498300a | title=Christian de Duve (1917–2013) Biologist who won a Nobel prize for insights into cell structure |year=2013 |last=Blobel |first=Günter |authorlink=Günter Blobel | journal=Nature | volume=498 | issue=7454 | pmid=23783621|pages=300}}</ref> Ове органеле су ограничене јеноструком мембраном. Лизозоми могу да буду варијабилне величине и да имају различите морфологије, мада су њихови пречници углавном у опсегу 0,1 до 0,8 -{μm}-. Лизозоми, су есенцијално мембранске „вреће” које садрже мноштво различитих хидролитичих ензима, и стога они учествују у варењу материјала који су унети путем [[ендоцитоза|ендоцитозе]] и у рециклирању ћелијских компоненти.<ref>{{cite journal|vauthors=Mindell JA |year=2012 | title = Lysosomal Acidification Mechanisms | url = | journal = Annual Review of Physiology | volume = 74 | issue = 1| doi = 10.1146/annurev-physiol-012110-142317 | pmid=22335796|pages=69-8669–86}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Settembre C, Fraldi A, Medina DL, Ballabio A | title = Signals from the lysosome: a control centre for cellular clearance and energy metabolism | journal = Nature Reviews Molecular Cell Biology | volume = 14 | issue = 5 |date=мај 2013 | pmid = 23609508 | doi = 10.1038/nrm3565 | pmc = 4387238 |pages=283-96283–96}}</ref> Цитолошка истраживања су открила да се лизозоми формирају путем пупљења из Голђијевог апарата.

[[Пероксизом]]и (такође познати као микротела) органеле су окружене мембраном, са типично 0,5 -{μm}- у пречнику, које садрже оксидативне ензиме.<ref>{{cite web|title=Peroxisome|url=http://www.merriam-webster.com/dictionary/peroxisome|work=Online DIctionary|publisher=Merriam-Webster|accessdate=19. 6. 2013}}</ref><ref name="pmid20124343">{{cite journal|vauthors=Gabaldón T | title = Peroxisome diversity and evolution | journal = Philosophical Transactions of the Royal Society of London. Series B, Biological Sciences | volume = 365 | issue = 1541 |date=март 2010 | pmid = 20124343 | pmc = 2817229 | doi = 10.1098/rstb.2009.0240 |pages=765-73765–73}}</ref> Оне су добиле име по [[Beta oksidacija|пероксизомалним реакцијама]] којима се генерише [[водоник пероксид]] (-{H₂O₂}-), реактивна супстанца која се било користи у ензиматској оксидацији других супстанци или се деградира пурем реакције [[Диспропорционација|диспропорционације]] посредоване ензимом [[каталаза]]:<ref name="pmid14745498">{{cite journal|vauthors=Chelikani P, Fita I, Loewen PC | title = Diversity of structures and properties among catalases | journal = Cellular and Molecular Life Sciences | volume = 61 | issue = 2 |date=јануар 2004 | pmid = 14745498 | doi = 10.1007/s00018-003-3206-5 | url = |pages=192-208192–208}}</ref><ref>{{cite web|title=Catalase |last=Goodsell|first=D. S.| work = Molecule of the Month | publisher = RCSB Protein Data Bank | url = http://pdb101.rcsb.org/motm/57 |date=1. 9. 2004 | accessdate=23. 8. 2016}}</ref>

Сматра се да пероксизоми функционишу тако што штите сензитивне ћелијске компоненте од оксидативних напада -{H₂O₂}-. Поједине биљке садрже специјализовани тип пероксизома, [[глиоксизом]],<ref>{{Cite book|vauthors=Evert RF, Eichhorn SE |year=2006 | title = Esau's Plant Anatomy: Meristems, Cells, and Tissues of the Plant Body: Their Structure, Function, and Development|publisher=John Wiley & Sons|isbn=9780471738435|pages=}}</ref> који је тако назван јер је место на коме се одвијају серије реакција које се колективно називају [[глиоксилатни циклус]].<ref name="pmid19095900">{{cite journal|vauthors=Bednarek P, Pislewska-Bednarek M, Svatos A, Schneider B, Doubsky J, Mansurova M, Humphry M, Consonni C, Panstruga R, Sanchez-Vallet A, Molina A, Schulze-Lefert P | title = A glucosinolate metabolism pathway in living plant cells mediates broad-spectrum antifungal defense | journal = Science | volume = 323 | issue = 5910 |date=јануар 2009 | pmid = 19095900 | doi = 10.1126/science.1163732 |pages=101-6101–6}}</ref>

[[Датотека:FluorescentCells.jpg|мини|250п|десно|Цитоскелет еукариотске ћелије: актински филаменти (црвено), [[микротубула|микротубуле]] (зелено) и [[Једро|једра]] (плаво).<ref name="pmid25788699">{{cite journal|vauthors=Gunning PW, Ghoshdastider U, Whitaker S, Popp D, Robinson RC | title = The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments | journal = Journal of Cell Science | volume = 128 | issue = 11 |date=јун 2015 | pmid = 25788699 | doi = 10.1242/jcs.165563 |pages=2009-192009–19}}</ref>]]

[[Цитосол]] је далеко од хомогеног раствора. То је високо организовани [[Желатин|гел]] који може значајно да варира по свом саставу у разним деловима ћелије. Велики део његове унутрашње варијабилности произилази из дејства [[цитоскелет]]а, опсежних мрежа филамента које дају ћелији њен облик и способност кретања, и које су одговорне за распоред и унутрашње кретање њених органела.<ref name="Hardin">{{Cite book|title=Becker's World of the Cell |last=Hardin|first=Jeff |last2=Bertoni|first2=Gregory|last3=Kleinsmith|first3=Lewis J.|year=2015|publisher=Pearson |isbn=978013399939-6 |edition=8th |location=New York|pages=422-446422–446}}</ref>{{sfn|McKinley|2015|pp=}}

Најупадљивије цитоскелетне компоненте су [[Микротубула|микротубуле]], цеви са пречником од ~250 Å које се састоје од протеина [[тубулин]]а.<ref>Findeisen P, Mühlhausen S, Dempewolf S, Hertzog J, Zietlow A, Carlomagno T, Kollmar M [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/25169981 "Six subgroups and extensive recent duplications characterize the evolution of the eukaryotic tubulin protein family"] Genome Biol Evol (2014) '''6''':2274-2288.</ref><ref name="ncbi.nlm.nih.gov">Turk E, Wills AA, Kwon T, Sedzinski J, Wallingford JB, Stearns T [https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/26234217 "Zeta-Tubulin Is a Member of a Conserved Tubulin Module and Is a Component of the Centriolar Basal Foot in Multiciliated Cells"] Current Biology (2015) '''25''':2177-2183.</ref> Они чине подпорни оквир који наводи кретања органела унутар ћелије. На пример, [[Деобно вретено|митотско вретено]] је скуп микротубула и придружених протеина који учествују у раздвајању репликованих хромозома током [[Ћелијска деоба|дељења ћелија]]. Микротубуле су исто тако главни састојци [[Трепље|цилија]], додатака налик на длаке које многе ћелије имају, који се покрећу попут бичива чиме се помера околна течност или се крећу појединачне ћелије кроз раствор. Веома дуге цилије, као што су спермни репови, који се називају [[флагела]]ма (прокариотске флагеле, које се састоје од протеина [[flagellin|флагелина]],<ref name="steiner">{{cite journal|url=http://iai.asm.org/content/75/2/545.full.pdf+html |title=How Flagellin and Toll-Like Receptor 5 Contribute to Enteric Infection |last=Steiner|first=Theodore S. |date=21. 11. 2006 |journal=Infection and Immunity |publisher=American Society for Microbiology |doi=10.1128/IAI.01506-06 |volume=75 |issue=2 |pmc=1828527|pages=545-552545–552}}</ref><ref>{{cite web|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK6250/?report=reader#_NBK6250_pubdet_ |title=Structure, Function and Assembly of Flagellar Axial Proteins |last=Vonderviszt|first=Ferenc|last2=Namba|first2=Keiichi|publisher=Madame Curie Bioscience Database |location=Austin, TX}}</ref> сасвим су различите и неповезане са онима код еукариота).

[[Микрофиламенти]] су влакна пречника од ~90 Å која се састоје од протеина [[актин]]а.<ref name=gunning>{{Cite journal|pmid=25788699 |year=2015 | author = Gunning |first = P. W. | title = The evolution of compositionally and functionally distinct actin filaments | journal = Journal of Cell Science | volume = 128 | issue = 11 |last2=Ghoshdastider |first2 = U |last3=Whitaker |first3 = S |last4=Popp |first4 = D |last5=Robinson |first5 = R. C. | doi = 10.1242/jcs.165563 |pages=2009-192009–19}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Fuchs E, Cleveland DW |title=A structural scaffolding of intermediate filaments in health and disease |journal=Science |volume=279 |issue=5350 |date=јануар 1998 |pmid=9438837 |url=http://www.sciencemag.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9438837 |doi=10.1126/science.279.5350.514|pages=514-9514–9}}</ref> Микрофиламенти, као и микротубуле, имају функцију механичког подржавања. Осим тога, путем њихове интеракције са протеином [[миозин]]ом, микрофиламенти формирају контрактилне конструкције које су одговорне за многе форме интрацелуларног кретања, као што је цитоплазмични проток и формирање ћелијских испупчења или инвагнација. Актин и миозин су главне протеинске компоненте [[Мишићно ткиво|мишића]].

Трећа главна компонента цитоскелета су [[Прелазни филаменти|интермедијерни филаменти]].<ref name="pmid17551517">{{cite journal|vauthors=Herrmann H, Bär H, Kreplak L, Strelkov SV, Aebi U | title = Intermediate filaments: from cell architecture to nanomechanics | journal = Nat. Rev. Mol. Cell Biol. | volume = 8 | issue = 7 |date=јул 2007 | pmid = 17551517 | doi = 10.1038/nrm2197 |pages=562-73562–73}}</ref><ref>Karabinos, Anton, Dieter Riemer, Andreas Erber, and Klaus Weber. "Homologues of Vertebrate Type I, II and III Intermediate Filament (IF) Proteins in an Invertebrate: The IF Multigene Family of the Cephalochordate Branchiostoma." FEBS Letters 437.1-2 (1998): 15-18. Web.</ref><ref>{{citation |last=Traub|first=P.|year=2012 |title=Intermediate Filaments: A Review |publisher=Springer Berlin Heidelberg |isbn=9783642702303 |url=https://books.google.com/books?id=TVLoCAAAQBAJ |pages=33}}</ref> Они су протеинска влакна пречника од 100 до 150 Å. Њихова висока заступљеност у деловима ћелија који су подложни [[Напон (механика)|механичком стресу]] указује на то да имају носећу функцију. На пример, [[кожа]] код [[Evolution of biological complexity|виших животиња]] садржи опсежну мрежу прелазних филамената израђених од протеина [[кератин]], који је у највећој мери одговоран за [[Toughness|жилавост]] ове заштитне спољашње покривке. За разлику од микротубула и микрофиламената, протеини који формирају прелазне филаменте значајно се разликују по величини и саставу, како међу различитим типовима ћелија унутар датог организма, тако и међу одговарајућим типовима ћелија у различитим организмима.

[[Датотека:Chlorophyll d structure.svg|мини|десно|250п|Постоји неколико врста [[хлорофил]]а, сви од којих садрже [[хлорин]]ски [[магнезијум]]ски [[лиганд]].<ref>{{cite journal|last=Woodward|first=R. B.|last2=Ayer|first2=W. A.|last3=Beaton|first3=J. M.|date=јул 1960|title=The total synthesis of chlorophyll|journal=[[Journal of the American Chemical Society]] |volume=82|issue=14 |doi=10.1021/ja01499a093 |last4=Bickelhaupt|first4=F. |last5=Bonnett|first5=R. |last6=Buchschacher|first6=P.|last7=Closs|first7=G. L.|last8=Dutler|first8=H. |last9=Hannah|first9=J.|display-authors=9|last10=Hauck|first10=F. P. |last11=Itô|first11=S. |last12=Langemann|first12=A. |last13=Le Goff |first13=E.|last14=Leimgruber|first14=W. |last15=Lwowski|first15=W. |last16=Sauer|first16=J. |last17=Valenta|first17=Z. |last18=Volz|first18=H.|url=http://media.iupac.org/publications/pac/1961/pdf/0203x0383.pdf|pages=3800-38023800–3802}}</ref><ref>{{cite journal|last=Fleming|first=Ian|author-link=Ian Fleming (chemist)|date=14. 10. 1967|title=Absolute Configuration and the Structure of Chlorophyll|journal=[[Nature (journal)|Nature]]|volume=216 |doi=10.1038/216151a0 |issue=5111|bibcode = 1967Natur.216..151F |pages=151-152151–152}}</ref>]]

Једна од дефинитивних карактеристика биљака је њихова способност да врше фотосинтезу. Место одвијања фотосинтезе су органеле познате као [[хлоропласт]]и, који иако су генерално неколико пута већи од митохондрија, подсећају на њих у смислу да оба опа типа органела имају унутрашњу и спољашњу мембрану. Штавише, унутрашњи мембрански простор хлоропласта, [[Stroma (fluid)|строма]],<ref name="Campbell 2006">{{Cite book|last=Campbell |first = Neil A. |authorlink= |last2=Williamson|first2=Brad|last3=Heyden|first3=Robin J.| title = Biology: Exploring Life | publisher = Pearson Prentice Hall |year=2006 | location = Boston, Massachusetts | url = http://www.phschool.com/el_marketing.html | doi = | id = |isbn=978-0-13-250882-7|pages=}}</ref> сличан је митохондријалној матрици јер садржи мноштво растворних ензима.

Међутим, унутрашња хлоропластна мембрана није наборана у кристе. Уместо тога строма обухвата трећи мембрански систем који формира међусобно повезане свежњеве врећица у облику дискова који се називају [[тилакоиди]],<ref>"Photosynthesis" McGraw Hill Encyclopedia of Science and Technology, 10th ed. 2007. Vol. 13 p. 469</ref><ref name="Spraque">{{cite journal|last=Spraque|first=S. G.|title=Structural and functional organization of galactolipids on thylakoid membrane organization |journal=J Bioenerg Biomembr |volume=19 |year=1987 |pmid=3320041 |doi=10.1007/BF00762303 |issue=6|pages=691-703691–703}}</ref> које садрже [[Fotosintetički reakcioni centar|фотосинтетички пигмент]] хлорофил.<ref>{{cite web|last=Speer|first=Brian R.|year=1997 | title = Photosynthetic Pigments | work = UCMP Glossary (online) | publisher = [[University of California Museum of Paleontology]] | url = http://www.ucmp.berkeley.edu/glossary/gloss3/pigments.html | accessdate=17. 7. 2010 }}</ref><ref>{{Cite journal|last=Muneer|first=Sowbiya |last2=Kim|first2=Eun Jeong|last3=Park|first3=Jeong Suk|last4=Lee|first4=Jeong Hyun|date=17. 3. 2014|title=Influence of Green, Red and Blue Light Emitting Diodes on Multiprotein Complex Proteins and Photosynthetic Activity under Different Light Intensities in Lettuce Leaves (Lactuca sativa L.)|journal=International Journal of Molecular Sciences|volume=15 |issue=3|doi=10.3390/ijms15034657 |issn=1422-0067 |pmc=3975419 |pmid=24642884|pages=4657-46704657–4670}}</ref> Тилакоиди користе [[хлорофил]]ом заробљену светлосну енергију за генерисање -{ATP}- молекула, који се затим користе у строми за погон биосинтетских реакција којима се формирају [[угљени хидрати]] и други производи.<ref name="Mustardy">{{cite journal|title=The Three-Dimensional Network of the Thylakoid Membranes in Plants: Quasihelical Model of the Granum-Stroma Assembly | journal=Plant Cell |volume=20 |year=2008 |last=Mustárdy|first=L.|last2=Buttle|first2=K.|last3=Steinbach|first3=G.|last4=Garab|first4=G.|doi=10.1105/tpc.108.059147 |pmid=18952780 |issue=10 |pmc=2590735|pages=2552-25572552–2557}}</ref><ref>{{cite journal|title=Vipp1 is required for basic thylakoid membrane formation but not for the assembly of thylakoid protein complexes |journal=Plant Physiol Biochem |volume=45 |issue=2 |year=2007 |pmid=17346982 |doi=10.1016/j.plaphy.2007.01.005 |last=Aseeva|first=Elena|last2=Ossenbühl|first2=Friederich|last3=Sippel|first3=Claudia|last4=Cho|first4=Won K.|last5=Stein|first5=Bernhard|last6=Eichacker|first6=Lutz A.|last7=Meurer|first7=Jörg|last8=Wanner|first8=Gerhard|last9=Westhoff|first9=Peter|author10=Jürgen Soll |author11=Ute C. Vothknecht |pages=119-28119–28}}</ref>

Четири главне класе молекула у биохемији (које се често називају [[биомолекул]]има) су [[угљени хидрат]]и, [[липид]]и, [[протеин]]и, и [[нуклеинска киселина|нуклеинске киселине]].<ref name=slabaugh>{{harvnb|Slabaugh|2007|pp=3-63–6}}</ref> Многи биолошки молекули су [[полимер]]и: у тој терминологији, [[мономер]]и су релативно мали микромолекули који се повезују и тиме се креирају велики [[макромолекул]]и познати као полимери. Кад се мономери повезују при синтези [[Биополимер|биолошког полимера]], они подлежу процесу [[Реакција дехидрације|дехидрационе синтезе]]. Различити макромолекули могу да формирају веће комплексе, који су често потребни за [[биолошка активност|биолошку активност]].

Моносахарид може да пређе из [[Једињење отвореног ланца|ацикличне форме отвореног ланца]] у [[циклично једињење|цикличну]] форму, путем реакције [[нуклеофилна адиција|нуклеофилне адиције]] између [[карбонилна група|карбонилне групе]] и једне од [[хидроксил]]них група истог молекула. Реакција формира прстен од атома угљеника који је затворен [[кисеоник|кисеоничним]] мостом. Резултирајући молекул садржи [[хемиацетал]]ну или [[хемикетал]]ну групу, у зависности од тога да ли је линеарна форма била [[алдоза]] или [[Ketoza (šećer)|кетоза]]. Ово је повратна реакција, те постоји равнотежа између цикличне и отворене форме молекула.{{sfn|Voet|Voet|2005|pp=358-359358–359}}

Већина липида има делом [[поларни молекул|поларни]] карактер мада су углавном неполарани. Генерално, највећи део њихове структуре је неполаран или [[Хидрофобност|хидрофобан]], и стога они избегавају интеракције са поларним растварачима попут воде. Други део њихове структуре је поларан или [[Хидрофилност|хидрофилан]] и има јаку тенденцију асоцирања са поларним растварачима попут воде. Присуство поларног и неполарног сегмента даје липидима [[Амфифилност|амфифилни]] карактер. У случају [[холестерол]]а, једина поларна група је --{OH}- (хидроксил или алкохол), док су код фосфолипида, поларне групе знатно веће и поларније, као што је описано испод.{{sfn|Voet|Voet|2005|pp=385-389385–389}}

[[Протеин]]и су веома велики молекули – макро-биополимери – направљени од мономера званих [[аминокиселина|аминокиселине]]. Аминокиселина се састоји од атома угљеника за који је везана једна [[Amin (hemija)|амино]] група, —-{NH}-₂, једна [[карбоксилна киселина|карбоксилна]] група, —-{COOH}- (мада оне постоје као —-{NH}-₃⁺ и —-{COO}-⁻ под физиолошким условима), једног атома водоника, и једног бочног ланца, који се обично обележава са „—-{R}-”. Бочни ланац „-{R}-” је различит за сваку аминокиселину. Постоји двадесет [[Proteinogena aminokiselina|протеиногених]] (стандардних) аминокиселина. „-{R}-”-групе чине сваку аминокиселину особеном, и својства бочног ланца имају велики утицај на свеукупну [[Терцијарна структура протеина|тродимензионалну конформацију]] протеина. Неке аминокиселине имају функције као самостални молекули или у модикованим формама; на пример, [[Glutaminska kiselina|глутамат]] делује као важан [[неуротрансмитер]]. Аминокиселине се могу спојити путем [[peptide bond|пептидних веза]].<ref name=":0">{{Cite journal|year=1984|title=Nomenclature and Symbolism for Amino Acids and Peptides. Recommendations 1983|url=https://febs.onlinelibrary.wiley.com/doi/abs/10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x|journal=European Journal of Biochemistry|volume=138|issue=1|doi=10.1111/j.1432-1033.1984.tb07877.x|issn=0014-2956|pages=9-379–37}}</ref><ref>{{Cite journal|last=Muller|first=P|date=1. 1. 1994|title=Glossary of terms used in physical organic chemistry (IUPAC Recommendations 1994)|url=https://www.degruyter.com/view/j/pac.1994.66.issue-5/pac199466051077/pac199466051077.xml|journal=Pure and Applied Chemistry|volume=66 |issue=5|doi=10.1351/pac199466051077|issn=1365-3075|via=|pages=1077-11841077–1184}}</ref> У тој [[Dehydration reaction|дехидратационој]] синтези, молекул воде се уклања и [[пептидна веза]] повезује азот једне аминокиселине са угљеником карбоксилне групе друге аминокиселине. Резултирајући молекул се назива ''[[дипептид]]ом''. Кратки ланци аминокиселина (обично са мање од тридесет аминокиселинских отатака) се називају ''[[пептид]]има'' или [[полипептиди]]ма. Дужи ланци се називају ''протеинима''. На пример, важан протеин крвног [[Крвна плазма|серума]] је [[human serum albumin|албумин]], који се састоји од 585 аминокиселинских остатака.<ref name="Metzler 2001">{{harvnb|Metzler|2001|pp=58}}</ref><ref>{{UniProt Full|P02768|Serum albumin}}</ref>

[[Датотека:1GZX Haemoglobin.png|мини|десно|250п|Шематски приказ структуре [[хемоглобин]]а.<ref name = "Steinberg_2001_95">{{harvnb|Steinberg|2001|pp=95}}</ref><ref name = "Hardison_1996_1">{{cite journal|last=Hardison |first = RC | title = A brief history of hemoglobins: plant, animal, protist, and bacteria | periodical = Proc Natl Acad Sci USA |year=1996 | pmid = 8650150 | volume = 93 | issue = 12 | pmc = 39118 | doi = 10.1073/pnas.93.12.5675| bibcode = 1996PNAS...93.5675H |pages=5675-795675–79}}</ref><ref>{{Cite book|last=Maton |first = Anthea |last2=Hopkins|first2=Jean|last3=McLaughlin|first3=Charles William|last4=Johnson|first4=Susan|last5=Warner|first5=Maryanna Quon|last6=LaHart|first6=David|last7=Wright|first7=Jill D.| title = Human Biology and Health | publisher = Prentice Hall |year=1993 | location = Englewood Cliffs, New Jersey, US |isbn=978-0139811760|pages=}}</ref> Црвене и плаве траке представљају притен [[глобин]]; зелене структуре су [[хем]] групе.<ref>{{cite journal|last=Weed|first=Robert I.|last2=Reed|first2=Claude F.|last3=Berg|first3=George|title=Is hemoglobin an essential structural component of human erythrocyte membranes? |pmc=289318|journal=J Clin Invest|pmid=13999462 |volume=42 |issue=4 |year=1963 |doi=10.1172/JCI104747|pages=581-88581–88}}</ref>]]

Протеини могу да имају стурктурне и/или функционалне улоге. На пример, кретања протеина [[актин]]а и [[миозин]]а су ултиматно одговорна за контракције скелеталних мишића. Једно својство које многи протеини имају је њихово специфично везивање за извесне класе молекула—они могу да буду ''екстремно'' селективни у погледу тога за шта се везују. [[Антитело|Антитела]] су један пример протеина који се везује за један специфичан тип молекула. Антитела се састоје од тешких и лаких ланаца. Два тешка ланца могу да буду повезана са два лака ланца путем [[Disulfidna veza|дисулфидних веза]] између њихових аминокиселина. Антитела остварују специфичност путем варијација базираних на разлика у [[N-terminus|-{N}--терминалним]] доменима.<ref name=brsphys>{{Cite book|last=Costanzo|first=Linda S.|title=Physiology |publisher=Lippincott Williams & Wilkins |location=Hagerstwon, MD |year=2007 |isbn=978-0781773119|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|doi=10.1016/j.tibs.2009.11.005 |pmid=20022755 |pmc=4716677 |title=How antibodies fold |journal=Trends in Biochemical Sciences |volume=35 |issue=4 |year=2010 |last=Feige |first=Matthias J. |last2=Hendershot |first2=Linda M. |last3=Buchner |first3=Johannes |pages=189-198189–198}}</ref>

Заправо, [[enzyme-linked immunosorbent assay|имуносорбентни тест повезан са ензимом]] (-{ELISA}-),<ref>{{Cite journal|last=Weiland|first=G.|date=3. 11. 1978|title=[The enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA)--a new serodiagnostic method for the detection of parasitic infections (author's transl)]|journal=MMW, Munchener Medizinische Wochenschrift|volume=120|issue=44|issn=0341-3098|pmid=100702|pages=1457-14601457–1460}}</ref><ref>{{cite journal|last=Lequin |first=R. M. |title=Enzyme Immunoassay (EIA)/Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) |journal=Clinical Chemistry |volume=51 |issue=12 |year=2005 |pmid=16179424 |doi=10.1373/clinchem.2005.051532 |pages=2415-82415–8}}</ref> који користи антитела, је један од најсензитивнијих тестова које модерна медицина користи за детектовање разних [[биомолекул]]а. Вероватно најважнији протеини, међутим, су [[ензим]]и. Виртуално све реакције у живим ћелијама захтевају посредовање ензима ради снижавања енергије активације реакције. Ти молекули препознају специфичне молекуле реактаната који се називају ''[[substrate (biochemistry)|супстратима]]''; они затим [[Catalysis|катализују]] реакцију између њих. Путем снижавања [[activation energy|енергије активације]],<ref name="Fersht_1985">{{Cite book|last=Fersht|first=A.| title = Enzyme Structure and Mechanism | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco |year=1985 |isbn=978-0-7167-1615-0|pages=50-250–2}}</ref> ензим може да убрза стопу одвијања реакције и за 10¹¹ или више пута; реакције којима би требало преко 3.000 година да се спонтано окончају могу да се одвију за секунду у присуству ензима.<ref name="radzicka">{{cite journal|vauthors=Radzicka A, Wolfenden R | title = A proficient enzyme | journal = Science | volume = 267 | issue = 5194 |date=јануар 1995 | pmid = 7809611 | doi=10.1126/science.7809611| bibcode = 1995Sci...267...90R|pages=90-93190–931}}</ref><ref name="pmid17889251">{{cite journal|vauthors=Callahan BP, Miller BG | title = OMP decarboxylase—An enigma persists | journal = Bioorganic Chemistry | volume = 35 | issue = 6 |date=децембар 2007 | pmid = 17889251 | doi = 10.1016/j.bioorg.2007.07.004 |pages=465-9465–9}}</ref> Сам ензим се при томе не уграђује у реакционе продукте, већ је остаје слободан да катализује исту реакцију са новим сетом супстрата. Користећи разне модификаторе, активност ензима може да буде регулисана, чиме се омогућава контрола биохемијских процеса у ћелији као целини.<ref>{{Cite book|last=Krauss|first=G.| title = Biochemistry of Signal Transduction and Regulation |year=2003| publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim |isbn=9783527605767 | edition = 3rd | chapter = The Regulations of Enzyme Activity | chapterurl = https://books.google.com/books?id=iAvu2XRLnfYC&pg=PA91&dq=enzyme+metabolic+pathways+feedback+regulation&hl=en&redir_esc=y|pages=89-11489–114}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Changeux JP, Edelstein SJ | title = Allosteric mechanisms of signal transduction | journal = Science | volume = 308 | issue = 5727 |date=јун 2005 | pmid = 15933191 | doi = 10.1126/science.1108595 | bibcode = 2005Sci...308.1424C |pages=1424-81424–8}}</ref>

Структура протеина традиционално се описује у виду хијерархије са четири нивоа. [[Примарна структура протеина]] се састоји од линеарне секвенце аминокиселина;<ref name="sanger">{{harvnb|Sanger|1952|pp=1-671–67}}</ref><ref name="letter">{{Cite journal|last=Aasland|first=Rein |last2=Abrams|first2=Charles |last3=Ampe|first3=Christophe |last4=Ball|first4=Linda J.|last5=Bedford|first5=Mark T. |last6=Cesareni|first6=Gianni |last7=Gimona|first7=Mario |last8=Hurley|first8=James H.|last9=Jarchau|first9=Thomas |date=20. 2. 2002|title=Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579301032951|journal=FEBS Letters |volume=513|issue=1 |doi=10.1016/S0014-5793(01)03295-1|issn=1873-3468|pages=141-144141–144}}</ref><ref>{{Cite journal|date=1. 7. 1968|title=A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences*|journal=European Journal of Biochemistry|volume=5 |issue=2|doi=10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x |issn=1432-1033|pmid=11911894|vauthors=Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ|pages=151-153151–153}}</ref> на пример, „аланин-глицин-триптофан-серин-глутамат-аспарагин-глицерин-лизин-…”. [[Секундарна структура протеина]] се односи на локалну [[Морфологија (биологија)|морфологију]] (морфологија је проучавање структуре).<ref>{{Cite book|author=Linderstrøm-Lang KU | title = Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes |year=1952 | publisher = Stanford University Press | asin = B0007J31SC|pages=115}}</ref><ref name="pmid9144781">{{cite journal|vauthors=Schellman JA, Schellman CG | title = Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959) | journal = Protein Sci. | volume = 6 | issue = 5 |year=1997 | pmid = 9144781 | pmc = 2143695 | doi = 10.1002/pro.5560060516 | quote = He had already introduced the concepts of the primary, secondary, and tertiary structure of proteins in the third Lane Lecture (Linderstram-Lang, 1952) |pages=1092-1001092–100}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm | title = Interactive Protein Structure Tutorial |last=Bottomley|first=Steven|year=2004 | accessdate=9. 1. 2011 | archive-url = https://web.archive.org/web/20101219092723/http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm# | archive-date=19. 12. 2010 |url-status=dead | df = }}</ref> Поједине комбинације аминокиселина имају тенденцију да попримају облик завојнице, која се назива [[alpha helix|α-хеликс]] или да се групишу у равни које се називају [[Beta sheet|β-равнима]]; примери α-хеликса се могу видети у горњем шематском приказу хемоглогина. [[Терцијарна структура протеина]] се односи на целокупни тродимензионални облик протеина.<ref>{{GoldBookRef|title=tertiary structure|file=T06282}}</ref><ref name="bran">Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.</ref><ref name=kyte>Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing. {{page1|publisher=|location=New York|year=1995|isbn=978-0-8153-1701-2|pages=}}</ref> Тај облик је превасходно одређен секвенцом аминокиселина. Заправо, промена појединачне аминокиселине може да промени целокупну структуру. Алфа ланац хемоглобина садржи 146 аминокиселинских остатака; заменом [[glutamate|глутаматног]] остатка у позицији 6 са [[valin|валинским]] остатком мења се понашање хемоглобина у тој мери да то доводи до [[српаста анемија|српасте анемије]]. Коначно, [[кватернарна структура протеина]] се односи на структуру протеина са вишеструким пептидним подјединицама, као што је хемоглобин са своје четири подјединице.<ref>{{Cite book|last=Clarke|first=Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert Stryer. Web content by Neil D.|title=Biochemistry|year=2002|publisher=W. H. Freeman|location=New York, NY [u.a.]|isbn=978-0-7167-3051-4|edition=5. ed., 4. print.|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/|chapter=Section 3.5Quaternary Structure: Polypeptide Chains Can Assemble Into Multisubunit Structures|chapter-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22550/|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|last=Chou|first=Kuo-Chen|last2=Cai|first2=Yu-Dong|title=Predicting protein quaternary structure by pseudo amino acid composition|journal=Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics|date=1. 11. 2003|volume=53|issue=2|doi=10.1002/prot.10500|pmid=14517979|pages=282-289282–289}}</ref> Немају сви протеини више од једне подјединице.<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 35–51.</ref>

Ако се амино група уклони са аминокиселине, она оставља за собом угљенични скелетон такозване α-[[кетокиселина|кетокиселине]]. Ензими који се називају [[transaminase|трансаминазе]] могу да са лакоћом пренесу амино групу са једне аминокиселине (претварајући је у α-кетокиселину) на другу α-кетокиселину (правећи од ње аминокиселину).<ref>{{cite journal|vauthors=Karmen A, Wroblewski F, Ladue JS | title = Transaminase activity in human blood | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 34 | issue = 1 |year=1955| pmid = 13221663 | pmc = 438594 | doi = 10.1172/jci103055 |pages=126-31126–31}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Karmen A | title = A note on the spectrometric assay of glutamic-oxalacetic transaminase in human blood serum | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 34 | issue = 1 |year=1955| pmid = 13221664 | pmc = 438594 | doi = 10.1172/JCI103055 |pages=131-3131–3}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Ladue JS, Wroblewski F, Karmen A | title = Serum glutamic oxaloacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction | journal = Science | volume = 120 | issue = 3117 |year=1954| pmid = 13195683 | doi = 10.1126/science.120.3117.497 |pages=497-9497–9}}</ref> Ово је важна способност при биосинтези аминокиселина, јер се у многим синтетичким путевима, интермедијери из других биохемијских путева конвертују до α-киселинског скелетона, путем [[transamination|трансаминације]].<ref>{{Cite book|last=Voet|first=Donald|last2=Voet|first2=Judith G.|title=Biochemistry|edition=3|issue=|chapter=|publisher=Wiley|location=|year=2005|isbn=9780471193500|doi=|url=http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V|pages=|access-date=9. 2. 2017|archive-url=https://web.archive.org/web/20070911065858/http://www.chem.upenn.edu/chem/research/faculty.php?browse=V|archive-date=11. 9. 2007|url-status=dead}}</ref> Аминокиселине се затим могу повезати чиме се формира протеин.{{sfn|Fromm|Hargrove|2012|pp=279–292}}

Да би се утврдило да ли су два протеина повезана, или другим речима да би се одлучило да ли су хомологни или не, научници користе методе поређења секвенци. Методе као што су [[sequence alignment|поравнавање секвенци]]<ref name=mount>{{cite book|last=Mount|first=D.M.|year=2004 | title=Bioinformatics: Sequence and Genome Analysis |edition=2nd | publisher= Cold Spring Harbor Laboratory Press: Cold Spring Harbor, NY. |isbn=978-0-87969-608-5|pages=}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.ebi.ac.uk/Tools/msa/clustalw2/help/faq.html#23|website=Clustal|title=Clustal FAQ #Symbols|accessdate=8. 12. 2014|archive-url=https://web.archive.org/web/20161024045656/http://www.ebi.ac.uk/Tools/msa/clustalw2/help/faq.html#23|archive-date=24. 10. 2016|url-status=dead}}</ref> и [[structural alignment|структурно поравнавање]]<ref>{{cite journal|last=Lee|first=Hui Sun|last2=Im|first2=Wonpil|title=Ligand Binding Site Detection by Local Structure Alignment and Its Performance Complementarity|journal=Journal of Chemical Information and Modeling|volume=53|issue=9|year=2013|url=http://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/ci4003602|doi=10.1021/ci4003602|pmc=3821077|pages=2462-24702462–2470}}{{Мртва веза|date=06. 2019. |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}</ref><ref>{{cite journal|last=Konc|first=Janez|last2=Janežič|first2=Dušanka|title=ProBiS algorithm for detection of structurally similar protein binding sites by local structural alignment |journal=Bioinformatics |volume=26 |issue=9 |year=2010 |url=https://dl.acm.org/citation.cfm?id=1830180 |doi=10.1093/bioinformatics/btq100 |pmid=20305268 |pmc=2859123 |pages=1160-11681160–1168}}</ref> су моћна оружја која помажу научницима да идентифкују [[Homologno modelovanje|хомологе]] међу сродним молекулима.<ref name="Fariselli 2007">{{harvnb|Fariselli|2007|pp=78-8778–87}}</ref> Релевантност налажења хомолога међу протеинима иде изван опсега формирања еволуционих патерна [[Protein family|протеинских фамилија]]. Путем одређивања у којој мери су две протеинске секвенце сличне,<ref name=Shulman2007>{{cite journal|author=Alexandra Shulman-Peleg |last2=Shatsky|first2=Maxim|last3=Nussinov|first3=Ruth|last4=Wolfson|first4=Haim J|title=Spatial chemical conservation of hot spot interactions in protein-protein complexes |journal=BMC Biology|year=2007|volume=5 |issue=43 |url=http://bmcbiol.biomedcentral.com/articles/10.1186/1741-7007-5-43}}</ref> стиче се знање о њиховој потенцијалној структури и у извесној мери о њиховој функцији.

Најзаступљеније нуклеинске киселине су [[Дезоксирибонуклеинска киселина|дезоксирибонуклеинске киселине]] (ДНК) и [[Рибонуклеинска киселина|рибонуклеинске киселине]] (РНК).<ref>{{harvnb|Tropp|2012|pp=5-95–9}}</ref> [[phosphate group|Фосфатна група]] и шећер сваког нуклеотида се међусобно везују и формирају основу нуклеинске киселине, док се информације складиште у виду секвенци азотних база. Далеко највише кориштене азотне базе су [[adenine|аденин]], [[cytosine|цитозин]], [[guanine|гуанин]], [[thymine|тимин]], и [[uracil|урацил]]. [[nitrogenous base|Азотне базе]] једног нуклеинско киселинског ланца формирају [[hydrogen bonds|водоничне везе]] са азотним базама комплементарног ланца (попут рајфешлуса). Аденин се везује са тимином и урацилом, тимин само са аденином, а цитозин и гуанин се међусобно везују. У погледу заступљености: аденин, цитозин и гуанин се јављају у ДНК и РНК, док се тимин јавља само у ДНК, а урацил само у РНК.

Осим што су генетички материјал ћелије, нуклеинске киселине често играју улогу [[second messenger|секундарног гласника]],<ref name="Kimball">{{cite web|last=Kimball|first=J|title=Second messengers|url=http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/S/Second_messengers.html|5=|accessdate=8. 1. 2011|archive-url=https://web.archive.org/web/20060207180216/http://users.rcn.com/jkimball.ma.ultranet/BiologyPages/S/Second_messengers.html|archive-date=7. 2. 2006|url-status=dead}}</ref><ref>{{MeshName|Second+Messenger+Systems}}</ref> и формирају основу молекула [[adenosine triphosphate|аденоозин трифосфата]] (АТП),<ref>{{cite journal|last=Knowles |first=J.&nbsp;R. |title=Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=49 |year=1980 |pmid=6250450 | doi=10.1146/annurev.bi.49.070180.004305|pages=877-919877–919}}</ref><ref>{{cite journal|last=Törnroth-Horsefield |first=S. |last2=Neutze |first2=R. |title=Opening and closing the metabolite gate |journal=Proc. Natl. Acad. Sci. USA |volume=105 |issue=50 |date=децембар 2008|pmid=19073922 |doi=10.1073/pnas.0810654106 |url=http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=19073922 |pmc=2604989|pages=19565-1956619565–19566}}</ref> молекула који је примарни носицац енергије у свим живим организмима.<ref>{{harvnb|Knowles|1980|pp=877-919877–919}}</ref>

Изузетна особина живих система је да, упркос сложености њихових унутрашњих процеса, они одржавају [[Хомеостаза|стабилно стање]].{{sfn|Gordon|2017|pp=9}}<ref name="EM">{{cite book|title=A dictionary of biology|last=Martin|first=Elizabeth|year=2008|publisher=Oxford University Press|isbn=978-0-19-920462-5|edition=6th|location=Oxford|pages=315-316315–316}}</ref> То се уверљиво доказује на пример запажањем да у временском периоду од 40 година нормална одрасла особа конзумира дословно тоне храњивих материја и преко 20.000 литара воде, али да то чини без значајне промене тежине. Ово стабилно стање се одржава путем софистицираног сета метаболичких регулаторних система.<ref name=wotb>{{cite book|first=W.B. |last=Cannon |authorlink=Walter Bradford Cannon |title=The Wisdom of the Body |year=1932 |publisher=W. W. Norton |location=New York |pages=177-201177–201}}</ref><ref name=cannon>{{cite book|language=fr |first=W. B. |last=Cannon |authorlink=Walter Bradford Cannon |chapter=Physiological regulation of normal states: some tentative postulates concerning biological homeostatics |editor=A. Pettit|title=A Charles Riches amis, ses collègues, ses élèves |publisher=Paris: Les Éditions Médicales |year=1926|pages=91}}</ref>

* Сваки метаболички пут има први усмеравајући корак. Иако су метаболички путеви неповратни, већина њихових компонентних реакција функционише близу равнотежних услова. Међутим, на почетку сваког пута постоји иреверзибилна (ексергонска) реакција која „усмерава” интермедијере који су њени продукти да наставе секвенцу хемијских промена следећи дату путању.<ref>{{cite journal|vauthors=Hunter T | title = Protein kinases and phosphatases: the yin and yang of protein phosphorylation and signaling | journal = Cell | volume = 80 | issue = 2 |year=1995| pmid = 7834742 | doi = 10.1016/0092-8674(95)90405-0 |pages=225-36225–36}}</ref>

* Сви метаболички путеви су регулисани. Метаболички путеви су регулисани законима потражње и понуде.<ref name = "Suzuki_2015_4">{{cite book|last=Suzuki|first=H.| title = How Enzymes Work: From Structure to Function | publisher = CRC Press | location = Boca Raton, FL |year=2015 |isbn=978-981-4463-92-8 | chapter = Chapter 4: Effect of pH, Temperature, and High Pressure on Enzymatic Activity |pages=53-7453–74}}</ref> Да би се вршила контрола флукса метаболита дуж метаболичког пута, неопходно је да се регулише њихов метаболички корак којим се ограничава свеукупна брзина. Први усмеравајући корак, који је иреверзибилан, одвија се превише споро да би се омогућило његовим супстратима и продуктима да се уравнотеже (ако би реакције биле у равнотежи, оне не би могле да буду неповратне). Већина других реакција путање функционише у близини равнотеже, и стога је усмеравајући корак онај који ограничава брзину. Већина метаболичких путева је контролисана регулацијом ензима који катализује први усмеравајући корак или кораке. То је ефикасан начин вршења контроле, јер се тиме спречава беспотребна синтеза метаболита у даљим деловима путање, ако они нису неопходни.

* Метаболички путеви у еукариотским ћелијама се одвијају на специфичним ћелијским локацијама. Компартментализација еукариотске ћелије омогућава да се различити метаболички путеви одвијају на различитим локацијама, као што је наведено у табели. На пример, -{ATP}- се превасходно генерише у митохондријама, док се углавном користи у цитоплазми. Синтеза метаболита у специфичним мембрански ограниченим потћелијским компартманима чини њихов [[Мембрански транспорт|траспорт]] између компартмана виталном компонентом еукариотског метаболизма. Услед неполарне природе биолошких мембрана оне су у великој мери непропусне за већину јонских и поларних супстанци, тако да те материје могу да пролазе кроз мембране једино уз помоћ специфичних протеина. [[Biološka membrana|Биолошке мембране]] су [[Васкуларна пермеабилност|селективно пермеабилне]] за метаболите услед присуства специфичних [[Transportni protein|транспортних протеина]] у мембранама. Такви протеини су неопходни за посредовање свог трансмембранског кретања јона, као што су -{Na}-⁺, -{K}-⁺, -{Ca}-²⁺, и -{Cl}-^-, као и метаболита као што су пируват, аминокиселине, шећери и нуклеотиди, па чак и воде (упркос њене релативно високе пермеабилности у двослоју). Транспортин протеини су исто тако одговорни за све биолошке [[Elektrohemijski gradijent|електрохемијске феномене]], као што је на пример [[неуротрансмисија]]. Синтеза и употреба ацетил-КоА су исто тако компартментализовани. Овај метаболички интермедијер се користи у цитосолној синтези масних киселина, али се синтетише у митоходријама. У [[Višećelijski organizam|вишећелијским организмима]], компартментализација се јавља и на вишим нивоима ткива и органа. Сисарска [[јетра]], на пример, у великој мери је одговорна за синтезу глукозе из прекурзора који нису угљено хидратне природе ([[глуконеогенеза]]),<ref>{{cite journal|vauthors=Kamata K, Mitsuya M, Nishimura T, Eiki J, Nagata Y | title = Structural basis for allosteric regulation of the monomeric allosteric enzyme human glucokinase | journal = Structure | volume = 12 | issue = 3 |date=март 2004 | pmid = 15016359 | doi = 10.1016/j.str.2004.02.005 |pages=429-38429–38}}</ref> како би се одржао релативно константан ниво глукозе у циркулацији,<ref>{{cite journal|vauthors=Froguel P, Zouali H, Vionnet N, Velho G, Vaxillaire M, Sun F, Lesage S, Stoffel M, Takeda J, Passa P | title = Familial hyperglycemia due to mutations in glucokinase. Definition of a subtype of diabetes mellitus | journal = The New England Journal of Medicine | volume = 328 | issue = 10 |year=1993| pmid = 8433729 | doi = 10.1056/NEJM199303113281005 |pages=697-702697–702}}</ref> док је [[масно ткиво]] специјализовано за складиштење и мобилизацију [[триацилглицерол]]а.<ref name="livervsadipose">{{cite journal|vauthors=Aarsland A, Chinkes D, Wolfe RR | title = Hepatic and whole-body fat synthesis in humans during carbohydrate overfeeding | journal = The American Journal of Clinical Nutrition | volume = 65 | issue = 6 |year=1997| pmid = 9174472 | url = http://www.ajcn.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=9174472 |pages=1774-821774–82}}</ref>

Глукоза је извор енергије многих животних форми. На пример, [[полисахариди]] се разлажу у њихове мономере ([[glycogen phosphorylase|гликогенска фосфорилаза]]<ref>{{cite journal|title=A simple method for the preparation of crystalline potato phosphorylase and Q-enzyme |last=Baum|first=H.|last2=Gilbert|first2=G. A.|lastauthoramp=yes |journal = Nature |year=1953|volume = 171 |pmid = 13063502|pages=983-984983–984}}</ref><ref>{{cite journal|title=Lobster muscle phosphorylase: purfication and properties |last=Cowgill|first=R. W.|journal = J. Biol. Chem. |year=1959|volume = 234 |pmid = 13812491|pages=3146-31533146–3153}}</ref>{{sfn|Fischer|Pocker|Saari|1970|pp=23-6823–68}} уклања глукозни остатак са [[гликоген]]а). [[Дисахариди]] као што су [[лактоза]] или [[сахароза]] се разлажу у њихова два саставна [[моносахарид]]а.

[[Глукоза]] се углавном метаболизује путем веома важног [[Metabolic pathway|метаболичког пута]] са десет корака који се назива [[glycolysis|гликолиза]],<ref>{{cite journal|first=AH |last=Romano | title=Evolution of carbohydrate metabolic pathways |last2=Conway |first2=T | journal=Res Microbiol |year=1996 | volume=147 | issue=6–7 | doi=10.1016/0923-2508(96)83998-2 | pmid=9084754|pages=448-55448–55}}</ref><ref>{{cite journal|last=Keller |first = |last2=Ralser |first2 = |last3=Turchyn |date=април 2014 | title = Non-enzymatic glycolysis and pentose phosphate pathway-like reactions in a plausible Archean ocean | url = | journal = Mol Syst Biol | volume = 10 | issue = 4| doi = 10.1002/msb.20145228 | pmid = 24771084 | pmc=4023395|pages=725}}</ref> нето резултат чега је разлагање једног молекула глукозе у два молекула [[pyruvate|пирувата]]. Овим се исто тако производе нето два молекула [[Adenosine triphosphate|-{ATP}-]], енергетске валуте ћелије, заједно са два редукујућа еквивалента конвертовања [[Nicotinamide adenine dinucleotide|-{NAD}-⁺]] (никотинамид аденин динуклеотид: оксидованог облика) у -{NADH}- (никотинамид аденин динуклеотид: редукованог облика). Овај процес не захтева учешће кисеоника; ако кисеоник није доступан (или ако ћелија не може да користи кисеоник), -{NAD}- се обнавља конвертовањем пурувата до [[lactic acid|лактата (млечне киселине)]] (e.g., код људи) или до [[ethanol|етанола]] и угљен-диоксида (нпр., код [[yeast|квасца]]). Други моносахариди као што су [[galactose|галактоза]] и [[fructose|фруктоза]] се могу конвертовати у интермедијере гликолитичког пута.<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 163–180.</ref>

У [[aerobic glycolysis|аеробним]] ћелијама са довољним приступом кисеонику, као што је случај са већином људских ћелија, пируват се даље метаболизује. Он се иреверзибилно конвертује у [[acetyl-CoA|ацетил-КоА]], при чему се одваја један атом угљеника као отпадни производ [[carbon dioxide|угљен-диоксид]], чиме се генерише још један редукујући еквивалент -{[[NADH]]}-. Два молекула ацетил-КоА (из једног молекула глукозе) затим улазе у [[citric acid cycle|циклус лимунске киселине]],<ref name="isbn0-12-181870-5">{{cite book|last=Lowenstein|first=J. M.| title = Methods in Enzymology, Volume 13: Citric Acid Cycle | publisher = Academic Press | location = Boston |year=1969 |isbn=978-0-12-181870-8|pages=}}</ref><ref name="isbn0-904498-22-0">{{cite book|vauthors=Kay J, Weitzman PD | title = Krebs' citric acid cycle: half a century and still turning | publisher = Biochemical Society | location = London |year=1987 |isbn=978-0-904498-22-6 | oclc = | doi = | accessdate=|pages=25}}</ref><ref>{{cite book|last=Wagner|first=Andreas|title=Arrival of the Fittest|year=2014|publisher=PenguinYork|isbn=9781591846468|edition=first|pages=100}}</ref><ref name="isbn0-393-06596-0">{{cite book|last=Lane|first=Nick| title = Life Ascending: The Ten Great Inventions of Evolution | publisher = W.W. Norton & Co | location = New York |year=2009 |isbn=978-0-393-06596-1|pages=}}</ref> производећи још два молекула АТП, шест -{NADH}- молекула и два редукована [[убихинон]]а (путем [[FADH2|-{FADH}-₂]] као кофактора везаног за ензим), и долази до отпуштања преосталог атома угљеника у виду угљен-диоксида. Формиране -{NADH}- и хинолне молекуле затим преузимају ензимски комплекси респираторног ланца, [[electron transport system|ланца транспорта електрона]]<ref>{{cite book|last=Murray |first = Robert K. |authorlink= |last2=Granner|first2=Daryl K.|last3=Mayes|first3=Peter A.|last4=Rodwell|first4=Victor W.| title = Harper's Illustrated Biochemistry | publisher = Lange Medical Books/ MgGraw Hill |year=2003 | location = New York, NY | url = https://books.google.com/books?id=OJ7wAAAAMAAJ&dq=bibliogroup:%22HARPER%27S+BIOCHEMISTRY%22&ei=YwSjS8-OIYPYlQSJp93vBw&cd=2 | doi = |isbn=978-0-07-121766-8|pages=96}}</ref>{{sfn|Karp|2009|pp=194}} који преносе електроне ултиматно до кисеоника и конзервирају ослобођену енергију у виду [[Protonski gradijent|протонског градијента]] кроз мембрану ([[inner mitochondrial membrane|унутрашње митохондријске мембране]] код [[Еукариоте|еукариота]]). На тај начин кисеоник се редукује до воде, а оригинални акцептор електрона -{NAD}-⁺ и [[quinone|хинон]] се регенеришу. Из тог разлога људи, као и низ других организама, удишу кисеоник и издишу угљен-диоксид. Енергија ослобођена преносом електрона из високо енергетских стања у -{NADH}- и хинолу је конзервирана прво као протонски градијент, а затим се ковертује до -{ATP}- помоћу [[ATP synthase|-{ATP}- синтазе]].<ref>{{cite journal|title=The binding change mechanism for ATP synthase - some probabilities and possibilities |last=Boyer|first=P. D.|journal = Biochim. Biophys. Acta |year=1993|volume = 1140 |pmid = 8417777|pages=215-250215–250}}</ref><ref>{{cite journal|title=Structure at 2.8 Å resolution of F<small>₁</small>-ATPase from bovine heart mitochondria |last=Abrahams|first=J. P.|author2=Leslie, A.G.W. |last3=Lutter|first3=R.|last4=Walker|first4=J. F.|journal = Nature |year=1994|volume = 375 |pmid = 8065448|pages=621-628621–628}}</ref><ref>{{cite journal|title=Phylogenetic analyses of the homologous transmembrane channel-forming proteins of the F<small>_o</small>F<small>₁</small>-ATPases of bacteria, chloroplasts and mitochondria |last=Blair|first=A.|last2=Ngo|first2=L.|last3=Park|first3=J.|last4=Paulsen|first4=I. T.|author5=Saier M.H., Jr. |journal = Microbiology |year=1996|volume = 142 |pmid = 8581162|pages=17-3217–32}}</ref> Овим се генерише додатних ''28'' молекула -{ATP}- (24 из 8 -{NADH}- + 4 из 2 [[Hidrohinon|хинола]]), тако да се укупно добија 32 молекула -{ATP}- по деградираном молекулу глукозе (рачунајући два из гликолизе и два из цитратног циклуса).<ref>{{harvnb|Voet|2005|pp=}}, Ch. 17 Glycolysis.</ref> Јасно је да коришћење кисеоника за комплетну оксидацију глукозе пружа организму далеко више енергије неко било које средство које је независно од кисеоника. То се сматра разлогом из кога су се комплексне животне форме појавиле тек након што је Земљина атмосфера акумулирала велике количине кисеоника.

Код [[vertebrate|кичмењака]], енергично контрахујући [[skeletal muscle|скелетални мишићи]] (током дизања тегова, или спринтовања, на пример) не добијају довољно кисеоника да задовоље потражњу за енергијом, и стога они прелазе на [[Fermentation (biochemistry)|анаеробни метаболизам]], при чему конвертују глукозу у [[лактат]].<ref name="Prescott Microbiology">{{cite book|url=http://highered.mcgraw-hill.com/sites/0072556781/information_center_view0/|title=Microbiology|last=Klein|first=Donald W.|author2=Lansing M.|last3=Harley|first3=John|publisher=[[McGraw-Hill]]|year=2006|isbn=978-0-07-255678-0|edition=6th|location=New York|pages=}}</ref><ref>{{cite web|first=Richard |last=Bowen|url=http://www.vivo.colostate.edu/hbooks/pathphys/digestion/largegut/ferment.html|title=Microbial Fermentation|website=Hypertexts for biological sciences|publisher=Colorado State University|accessdate=29. 4. 2018}}</ref> [[Јетра]] регенерише глукозу, користећи процес који се назива [[gluconeogenesis|глуконеогенеза]].<ref>{{cite web|last=Silva |first=Pedro |title=The Chemical Logic Behind Gluconeogenesis |url=http://www2.ufp.pt/~pedros/bq/gng.htm |accessdate=8. 9. 2009 |url-status=dead |archiveurl=https://web.archive.org/web/20090826043311/http://www2.ufp.pt/~pedros/bq/gng.htm |archivedate=26. 8. 2009 |pages=}}</ref><ref name="pmid320235">{{cite journal| last = Young | first = JW | title = Gluconeogenesis in cattle: significance and methodology | journal = J. Dairy Sci. | volume = 60 | issue = 1 |year=1977 | pmid = 320235 | doi = 10.3168/jds.S0022-0302(77)83821-6 |pages=1-151–15}}</ref><ref name = Hundal>{{cite journal|vauthors=Hundal RS, Krssak M, Dufour S, Laurent D, Lebon V, Chandramouli V, Inzucchi SE, Schumann WC, Petersen KF, Landau BR, Shulman GI | title = Mechanism by Which Metformin Reduces Glucose Production in Type 2 Diabetes | journal = Diabetes | volume = 49 | issue = 12 |year=2000 | pmid = 11118008 | pmc = 2995498 | doi = 10.2337/diabetes.49.12.2063 |pages=2063-692063–69}}</ref> Овај процес не стоји у потпуној супротности са гликолизом, и њиме се заправо троши три пута већа количина енергије него што се добија гликолизом (шест молекула -{ATP}- се користи, у поређењу са два која се добијају гликолизом). Аналогно горњим реакцијама, произведена глукоза може затим да подлегне гликолизи у ткивима којима је неопходна енергија, да буде ускладиштена у виду [[гликоген]]а (или [[скроб]]а у биљкама), или може да буде конвертована у друге моносахариде или уграђена у ди- или олигосахариде. Комбиновани путеви гликолизе током физичке активности, пренос лактата путем крвотока до јетре, накнадна гликонеогенеза и отпуштање глукозе у крвоток се називају [[Cori cycle|Коријев циклус]].<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 183–194.</ref><ref name="Elmhurst">"[http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/615coricycle.html Cori Cycle] {{webarchive|url=https://web.archive.org/web/20080423042037/http://www.elmhurst.edu/~chm/vchembook/615coricycle.html |date=23. 4. 2008 }}". Приступљено May 3, 2008, from Elmhurst, pp. 1–3.</ref>

* ''Молекуларна биологија'' је студија молекуларне основе процеса [[DNA replication|репликације]], [[Transcription (genetics)|транскрипције]] и [[Translation (biology)|транслације]] [[genetic material|генетичког материјала]]. [[central dogma of molecular biology|Централна догма молекуларне биологије]] према којој се генетичким материјал транскрибује у РНК и затим транслира у протеин, упркос тога што је прекомерно поједностављен приказ молекуларне биологије, још увек пружа добру почетну тачку за разумевање поља. Ово гледиште, међутим, подлеже ревизијама у светлу открића нових улога улога [[РНК]].<ref name="Ulveling 2011">{{harvnb|Ulveling|2011|pp=633-644633–644}}</ref>

* {{Cite book| ref=harv|last=Krauss|first=G.| title = Biochemistry of Signal Transduction and Regulation |year=2003| publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim |isbn=9783527605767 | edition = 3rd | chapter = The Regulations of Enzyme Activity | chapterurl = https://books.google.com/books?id=iAvu2XRLnfYC&pg=PA91&dq=enzyme+metabolic+pathways+feedback+regulation&hl=en&redir_esc=y|pages=89-11489–114}}

* {{Cite book| ref=harv|last=Fersht|first=A.| title = Enzyme Structure and Mechanism | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco |year=1985 |isbn=978-0-7167-1615-0|pages=50-250–2}}

* {{Cite book| ref=harv|last=Campbell |first = Neil A. |authorlink= |last2=Williamson|first2=Brad|last3=Heyden|first3=Robin J.| title = Biology: Exploring Life | publisher = Pearson Prentice Hall |year=2006 | location = Boston, Massachusetts | url = http://www.phschool.com/el_marketing.html | doi = | id = |isbn=978-0-13-250882-7|pages=}}

* {{Cite book| ref=harv|title=Becker's World of the Cell |last=Hardin|first=Jeff |last2=Bertoni|first2=Gregory|last3=Kleinsmith|first3=Lewis J.|year=2015|publisher=Pearson |isbn=978013399939-6 |edition=8th |location=New York|pages=422-446422–446}}

* {{Cite book| ref=harv|title=Biodiversity and ecosystem function|url=https://books.google.com/books?id=j8OmrBY-6JAC&pg=PA88&lpg=PA88&dq=desulfurication&source=bl&ots=Bs_gVLZkxl&sig=96Dwvm4v-evvt-Aq_pBqrAYQ6Jc&hl=en&ei=_lbTS62JB8KB8gbS0LzkDw&sa=X&oi=book_result&ct=result&resnum=3&ved=0CBwQ6AEwAg#v=onepage&q=desulfurication&f=false|year=1993 |first=Ernst-Detlef|last=Schulze |last2=Mooney|first2=Harold A.|publisher=Springer-Verlag|pages=88-9088–90}}

* {{Cite book| ref=harv|last=Oparin|first=A. I.|editor-last=Bernal|editor-first=John Desmond|title=The origin of life|url=https://books.google.com/books?id=ob6PhrWXZ4gC|year=1967|publisher=World Pub. Co.|pages=199-234199–234}}

* {{Cite book| ref=harv|last=Pocheville |first= Arnaud |year=2015 | chapter= The Ecological Niche: History and Recent Controversies | chapterurl= https://www.academia.edu/6188833/The_Ecological_Niche_History_and_Recent_Controversies | editor1-last=Heams | editor1-first= Thomas | editor2-last=Huneman | editor2-first= Philippe | editor3-last=Lecointre | editor3-first= Guillaume |display-editors = 3 | editor4-last=Silberstein | editor4-first= Marc | title= Handbook of Evolutionary Thinking in the Sciences | location= Dordrecht | publisher= Springer | publication-date=2015 |isbn=978-94-017-9014-7|pages=547-586547–586}}

* {{Cite book| ref=harv|vauthors=Brooks GF, Carroll KC, Butel JS, Morse SA |title=Jawetz, Melnick & Adelberg's Medical Microbiology |publisher = McGraw Hill |year=2007 |edition=24th |isbn=978-0-07-128735-7|pages=307-312307–312}}

* {{Cite book| ref=harv| editor-last = Ryan | editor-first = KJ | editor2-last=CG|editor2-first=Ray| title = Sherris Medical Microbiology | edition = 4th | publisher = McGraw Hill |year=2004 |isbn=978-0-8385-8529-0|pages=261-271261–271, 273–296}}

* {{Cite book| ref=harv|vauthors=Prescott LM, Harley JP, Klein DA |title=Microbiology |publisher = Wm. C. Brown Publishers |year=1996 |edition=3rd |isbn=978-0-697-29390-9|pages=130-131130–131}}

* {{Cite book| ref=harv|first=Lee|last=Chi Chung|first2=Ribbe|last2=Markus W.|first3=Hu|last3=Yilin|editor1-first=Peter M. H.|editor1-last=Kroneck |editor2-first=Martha E.|editor2-last=Sosa Torres|title=The Metal-Driven Biogeochemistry of Gaseous Compounds in the Environment|series=Metal Ions in Life Sciences|volume=14|year=2014|publisher=Springer|chapter=Chapter 7. Cleaving the N,N Triple Bond: The Transformation of Dinitrogen to Ammonia by Nitrogenases|doi=10.1007/978-94-017-9269-1_6|pmid= 25416393|isbn=978-94-017-9268-4|pages=147-174147–174}}

* {{Cite book| ref=harv|last=Singleton|first=P.| title = Bacteria in Biology, Biotechnology and Medicine | edition = 5th | publisher = Wiley |year=1999 |isbn=978-0-471-98880-9|pages=444-454444–454}}

* {{Cite book| ref=harv|last=Yount |first = Lisa |title = A to Z of Biologists |year=2003 |publisher = Facts on File, Inc. |location = New York, NY |isbn=978-1-4381-0917-6 |url = https://books.google.com/books?id=pOdHrsTZ-RYC&dq |url-status=live |archiveurl = https://web.archive.org/web/20170307192050/https://books.google.com/books?id=pOdHrsTZ-RYC&dq |archivedate=7. 3. 2017 |df = dmy-all |pages=113-115113–115}}

* {{Cite journal|ref=harv|author=Edwards K.J. |author2=Brown D.G. |last3=Spink|first3=N.|author4=Skelly J.V. |last5=Neidle|first5=S.|title = Molecular structure of the B-DNA dodecamer d(CGCAAATTTGCG)2. An examination of propeller twist and minor-groove water structure at 2.2 A resolution |journal = J.Mol.Biol. |year=1992|volume = 226 |pmid = 1518049|pages=1161-11731161–1173}}

* {{Cite book| ref=harv|last=Kleinkauf|first=Horst|last2=Döhren|first2=Hans von|last3=Lothar|first3=Jaenicke|url=https://books.google.com/books?id=tuzwshIlng4C&pg=PA116#v=onepage&q&f=false |title=The Roots of Modern Biochemistry: Fritz Lippmann's Squiggle and its Consequences |publisher=Walter de Gruyter & Co|year=1988|isbn=9783110852455 |pages=116}}

* {{cite journal|ref=harv||last=Knowles|first=J. R.|title=Enzyme-catalyzed phosphoryl transfer reactions |journal=Annu. Rev. Biochem. |volume=49 |year=1980|pmid=6250450 | doi=10.1146/annurev.bi.49.070180.004305|pages=877-919877–919}}

* {{Cite book| ref=harv|last=Nielsen|first=Forrest H.|title = Ultratrace minerals; Modern nutrition in health and disease |editor-last=Shils|editor-first=Maurice E.|location = Baltimore |publisher = Williams & Wilkins |year=1999|url = http://hdl.handle.net/10113/46493 |pages=283-303283–303}}

* {{cite journal|ref=harv|author=Rojas-Ruiz, Fernando A |author2=Vargas-Méndez, Leonor |last3=Kouznetsov|first3=Vladimir V.|title=Challenges and Perspectives of Chemical Biology, a Successful Multidisciplinary Field of Natural Sciences |journal=Molecules |year=2011|volume=16 |doi=10.3390/molecules16032672 |issn=1420-3049 |url=https://www.mdpi.com/1420-3049/16/3/2672/pdf |url-status=dead |archiveurl=https://web.archive.org/web/20151205213931/http://www.mdpi.com/1420-3049/16/3/2672/pdf |archivedate=5. 12. 2015 |pages=2672-26872672–2687}}

* {{Cite book| ref=harv| author = UNICEF |title=Facts for life|year=2010|publisher=United Nations Children's Fund |location=New York |isbn=978-92-806-4466-1 |edition=4th |url=http://www.unicef.org/nutrition/files/Facts_for_Life_EN_010810.pdf}}

* {{Cite book| ref=harv|author=Whiting, G.C |year=1970|chapter=Sugars |editor=A.C. Hulme |title=The Biochemistry of Fruits and their Products |volume=Volume 1|place=London & New York |publisher=Academic Press |postscript= |url =https://books.google.com/books/about/The_biochemistry_of_fruits_and_their_pro.html?id=KYDwAAAAMAAJ |isbn=978-0-12-361201-4|pages=}}