Протеинска структура — разлика између измена

Низ различитих аминокиселина назива се примарна структура пептида или протеина. Бројање остатака увек почиње на -{N}--терминалном завршетку (--{NH}-₂ група), која је крај где амино група суседна -{α-C}- атому није укључена у пептидну везу. Примарна структура протеина је одређена [[ген]]ом који одговара протеину. Специфичан низ [[нуклеотид]]а у [[ДНК]] je преписан на [[иРНК]], који „читају“ рибозоми у процесу транслације - биосинтезе протеина. Низ аминокиселина је јединствен за тај протеин и дефинише његову структуру и функцију. Одређивање примарне структуре протеина може се извршити методама као што су [[Едманова деградација]] и [[масена спектроскопија]]. Често пак, може бити прочитана директно са гена користећи [[генетички код]]. Модификације настале после транскрипције као што су дисулфидна формација, [[фосфорилација]] и везивање шећера су обично узете у обзир у делу примарне структуре и не могу бити прочитане са гена.<ref name="VoetBiochemistry3rd_1">{{VoetBiochemistry3rd |chapter=Chapter 7. Covalent structure of proteins and nucleic acids}}</ref>

[[Линус Паулинг]] је са сарадницима [[1951]]. године предложио прве елементе секундарне структуре, [[алфа хеликс]] и [[Бета раван|бета конформацију]], помоћу модела [[пептид]]а које је направио захваљујући познатим информацијама о дужини веза и угловима. И алфа хеликс и бета конформација представљјају начин засићења свих донора и акцептора [[Водонична веза|водоничних веза]] у кичми пептида. Ови елементи секундарне структуре зависе само од особина које су заједничке за све остатке, објашњавајући зашто се они често појављују у већини протеина. Од тада су откривени и други елементи секундарне структуре као што су различите петље и други облици хеликса. Део кичме који представља регуларну секундарну структуру назива се ''[[случајна спирала]]''. Сваки од ова два секундарна структурна елемента има правилну геометрију, што значи да су ограничени специфичним вредностима углова φ и Ψ. Зато они могу бити пронађени у специфичној области [[Рамачандранов дијаграм|Рамачандрановог плана]].<ref name="VoetBiochemistry3rd_2">{{VoetBiochemistry3rd |chapter=Chapter 8. Three-Dimensional structures of proteins}}</ref>

Елементи секундарне структуре се обично савијају у компактан облик помоћу различитих спирала и увијања. Формација терцијарне структуре се обично постиже помоћу укопавања хидрофобних остатака, али и друге интеракције као што су водонично везивање, јонске интеракције и дисулфидне везе могу довести до стабилизације терцијарне структуре. Терцијарна структура заокружује све нековалентне интеракције које не разматра секундарна структура, дефинише свеукупно савијање у протеину и обично је незамењива у функцији протеина.<ref name="VoetBiochemistry3rd_2"/>

Кватернерна структура је интеракција између неколико ланаца пептидних веза. Појединачни ланци се називају подјединице. Појединачне подјединице не морају бити [[Ковалентна веза|ковалентно]] везане, али могу бити повезане [[Дисулфидна веза|дисулфидном везом]]. Немају сви протеини кватернерну структуру, пошто могу бити функционални и као мономери. Кватернерна структура је стабилизовна истим бројем интеракција као и терцијарна структура. Комплекси од два или више полимера називају се [[мултимер]]и. Ако садржи две подјединице називамо га димер, тример ако садржи три подјединице и тетрамер ако садржи четири подјединице. Мултимери који су сачињени од индентичних подјединица у називи имају префикс ''-{homo}-'', док они који су сачињени од различитих подјединица имају префикс ''-{hetero}-''.<ref name="VoetBiochemistry3rd_2"/>