Fosforilacija — разлика између измена

Садржај обрисан Садржај додат
Ред 11:
=== Funkcija ===
 
Reverzibilna fosforilacija proteina je važan regulatorni mehanizam koji se javlja kod [[Prokariote|prokariotskih]] i [[Eukariote|eukariotskih]] organizama.<ref name="Cozzon_1988">{{cite journal | author = Cozzone AJ | title = Protein phosphorylation in prokaryotes | journal = Annu. Rev. Microbiol. | volume = 42 | issue = | pages = 97–125 | year = 1988 | pmid = 2849375 | doi = 10.1146/annurev.mi.42.100188.000525 | url = | issn = }}</ref><ref name="Stock_1989">{{cite journal | title = Protein phosphorylation and regulation of adaptive responses in bacteria | journal = Microbiol. Rev. | volume = 53 | issue = 4 | pages = 450–90 | year = 1989 | month = December | pmid = 2556636 | pmc = 372749 | doi = | url = | issn = | author1 = Stock JB | author2 = Ninfa AJ | author3 = Stock AM | author-separator = , }}</ref><ref name="pmid9662515">{{cite journal | title = The two-component system. Regulation of diverse signaling pathways in prokaryotes and eukaryotes | journal = Plant Physiol. | volume = 117 | issue = 3 | pages = 723–31 | year = 1998 | month = July | pmid = 9662515 | pmc = 1539182 | doi = 10.1104/pp.117.3.723| url = | issn = | author1 = Chang C | author2 = Stewart RC | author-separator = , }}</ref><ref name="pmid9646865">{{cite journal | title = The structure and mechanism of protein phosphatases: insights into catalysis and regulation | journal = Annu Rev Biophys Biomol Struct | volume = 27 | issue = | pages = 133–64 | year = 1998 | pmid = 9646865 | doi = 10.1146/annurev.biophys.27.1.133 | url = | issn = | author1 = Barford D | author2 = Das AK | author3 = Egloff MP | author-separator = , }}</ref> Enzimi koji se zovu [[proteinske kinaze|kinaze]] (fosforilacija) i [[fosfataze]] (defosforilacija) učestvuju u tom procesu. Mnogi [[enzim]]i i [[receptor (biohemija)|receptori]] se "uključuju" ili "isključuju" fosforilacijom i defosforilacijom. Reverzibilna fosforilacija rezultira u [[Proteinska struktura|konformacionim promenama]] strukture mnogih [[enzim]]a i [[receptor]]a, što dovodi do njihove aktivacije i deaktivacije. Fosforilacija se obično javlja na [[serin]]u, [[treonin]]u, i [[tirozin]]u kod eukariotskih proteina. Osim toga, fosforilacija se javlja na baznim aminokiselinskim ostacima [[histidin]]a, [[arginin]]a ili [[lizin]]a kod prokariotskih proteina.<ref name=Cozzon_1988/><ref name=Stock_1989/> Dodatak fosfata (-{PO}-<sub>4</sub>) na polarnu -{R}- grupu aminokiselinskog ostatka može da pretvori hidrofobni deo proteina u polarni i ekstremno hidrofilni deo molekula. Na taj način se može proizvesti konformaciona promena strukture proteina putem interakcije sa drugim hidrofobnim i hidrofilnim ostacima proteina.
su "uključuju" ili "isključuju" fosforilacijom i defosforilacijom. Reverzibilna fosforilacija rezultira u [[Proteinska struktura|konformacionim promenama]] strukture mnogih [[enzim]]a i [[receptor]]a, što dovodi do njihove aktivacije i deaktivacije. Fosforilacija se obično javlja na [[serin]]u, [[treonin]]u, i [[tirozin]] kod eukariotskih proteina. Osim toga, fosforilacija se javlja na baznim aminokiselinskim ostacima [[histidin]], [[arginin]] ili [[lizin]] kod prokariotskih proteina.<ref name=Cozzon_1988/><ref name=Stock_1989/> Dodatak fosfata (-{PO}-<sub>4</sub>) na polarnu -{R}- grupu aminokiselinskog ostatka može da pretvori hidrofobni deo proteina u polarni i ekstremno hidrofilni deo molekula. Na taj način se može proizvesti konformaciona promena strukture proteina putem interakcije sa drugim hidrofobnim i hidrofilnim ostacima proteina.
 
== Literatura==