Терцијарна структура протеина — разлика између измена

Садржај обрисан Садржај додат
м Cyrlat: 1 repl;
м r2.6.4) (Робот мења: zh:蛋白質三級結構; козметичке промене
Ред 1:
'''Терцијарна структура''' [[Протеин|протеина]] у [[биохемија|биохемији]] је његова тродимензионална структура, дефинисана координатама [[Атом|атома]].<ref name="Терцијарна структура">[[Међународна унија за чисту и примењену хемију]]: [http://goldbook.iupac.org/T06282.html Терцијарна структура, дефиниција], [[:en:Compendium of Chemical Terminology|Компендијум хемијске терминологије]]</ref><ref name="VoetBiochemistry3rd">{{VoetBiochemistry3rd |chapter=Chapter 8. Three-Dimensional structures of proteins}}</ref>
== Веза са примарном структуром ==
Терцијарна структура је у великој мери одређена [[Протеин|примарном структуром]] протеина. Методе које користе примарну структуру за предвиђање терцијалне су опште познате као методе [[Предвиђање структуре протеина|предвиђања протеинске структуре]]. Средина у којој је протеин синтетисан и у којој треба да се увије представља важну детерминанту његовог коначног облика и најчешће се не узима директно у обзир у актуелним методама предвиђања (највећи број таквих метода се ослања на поређење примарне структуре чија се терцијарна предвиђа, са примарном структуром чија је терцијарна одређена, преузетом из [http://www.pdb.org Протеинске банке података]), чиме се на индиректан начин узима у обзир и средина јер се претпоставља да анализирана и референта структура имају слично [[Ћелија (биологија)|ћелијско]] окружење.
 
== Одређивање терцијарне структуре ==
Код [[глобуларних протеина]], терцијарне интеракције су често стабилизоване повлачењем хидрофобних [[бочних група]] ка унутрашњости протеина, у којој нема воде, и обогаћивањем контактне површине протеин-вода са наелектрисаним и хидрофилним бочним групама.
Код [[екстрацелуларни]]х протеина, који не проводе време у [[Цитоплазма|цитоплазми]], [[дисулфидна веза|дисулфидни мостови]] између бочних група [[Аминокиселина|цистеина]] помажу при одржавању терцијарне структуре. Мноштво сличних, стабилних терцијарних структура се јавља код протеина који немају сличну функцију, нити еволуцију, нпр. многи протеини су обликовани као ТИМ буре, названо по ензиму [[триозофосфоизомераза]].
Ред 12:
Неки протеини, нарочито краћи, су у свом нативном стању неуређени и постоје као насумично клупко у стандардним физиолошким условима. Унутар иначе врло уређеног протеина могу постојати неуређени региони, посебно на крајевима ланца или деловима који повезују [[домене]], чија се релативна оријентација може мењати у зависности од средине у којој се налазе.
 
== Стабилност нативних стања ==
Најчешћа конформација протеина у његовом ћелијском окружењу се назива [[нативно стање]] или [[нативна конформација]]. Тврдња да је његово најкарактеристичније стање уједно и термодинамички најстабилније за дату примарну структуру, је прихватљива у првој апроксимацији, међутим уједно претпоставља да реакција заузимања овог стања није кинетички контролисана, тј. да је време од [[Транслација (генетика)|транслације]] до преласка у нативно стање кратко.
 
Ред 19:
Између осталог, протеин хемаглутинин, инфлуенца вируса, бива синтетисан као један полипептидни ланац који делује као ’кинетичка замка’. Активан облик протеина се [[протеолитички]] разлаже тако да формира два полипептидна ланца која су заробљена у високоенергетској конформацији. Услед пада [[pH]] вредности, протеин пролази кроз енергетски повољан конформациони преображај који му омогућава да продре кроз мембрану ћелије домаћина.
 
== Експериментално одређивање ==
Највећи број до данас познатих протеинских структура су одређене методом [[Рендгенска структурна анализа|рендгенске кристалографије]], која даје податке високе резолуције, али не и временски зависне информације о конформационој флексибилности протеина. Други, чест начин за одређивање структуре протеина јесте помоћу [[Нуклеарна магнетна резонанција|нуклеарне магнетне резонанције]], која даје податке нешто ниже резолуције и ограничена је на анализу релативно малих протеина, али обезбеђује временски зависне информације о кретању протеина у раствору. Више се зна о карактеристикама терцијарне структуре растворљивих глобуларних протеина, него мембранских протеина јер је исте изузетно тешко анализирати наведеним методама.
 
== Историјат ==
Како је терцијарна структура битан појам у биохемији, а одређивање структуре тешко, предвиђање протеинске структуре је дуго било нерешен проблем. Прва претпостављена структура глобуларног протеина је био модел Дороти Вринч, ([[cyclol]], енг.) модел, али је он убрзо одбачен јер се није слагао са експерименталним резултатима. Савремене методе су понекад способне да предвиде терцијарну структуру ''-{de novo}-'' у оквиру 5 ангстрема код малих протеина (< 120 остатака), и под повољним условима као што су нпр. поуздано претпостављена [[Sekundarna struktura proteina|секундарна структура]].
 
== Види још ==
{{portal2|Физичка хемија}}
* [[Протеин|Примарна структура]]
* [[Sekundarna struktura proteina|Секундарна структура]]
* [[Кватернарна структура протеина|Кватернарна структура ]]
 
== Референце ==
{{reflist|2}}
 
== Спољашње везе ==
* [http://ca.expasy.org/spdbv/ Display, analyse and superimpose protein 3D structures]
* [http://www.pdb.org Protein Data Bank]
* [http://predictioncenter.gc.ucdavis.edu/Center.html Critical Assessment of Structure Prediction (CASP)]
* [http://scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/ Structural Classification of Proteins (SCOP)]
* [http://cathwww.biochem.ucl.ac.uk/latest/index.html CATH Protein Structure Classification]
{{-}}
{{Биомолекуларне структуре}}
 
[[Категорија:Структура протеина]]
[[Категорија:Биофизичка хемија]]
Линија 58 ⟶ 59:
[[sv:Tertiärstruktur]]
[[uk:Третинна структура білків]]
[[zh:蛋白質三級結構]]