Миоглобин — разлика између измена

'''Миоглобин''' је [[цитоплазма|цитоплазматични]] глобуларни [[хемопротеин]] који се састоји од једног полипептидног ланца који садржи 154 [[аминокиселина]]. То је релативно мали [[протеин]], Mr=17.600. Присутан је у мишићним ћелијама [[срце|срца]] и оксидативним влакнима [[Скелетни мишић|скелетних мишића]]. Име је добио по месту налажења ({{јез-грч|myo-}} птошто означава повезаност са мишићима) и облику ([[глобуларни протеин]]). Карактерише га функционална сличност са [[хемоглобин]]ом. Као и хемоглобин, и миоглобин везује [[кисеоник]] (О₂) у оба смера и на тај начин олакшава транспорт О₂ од [[еритроцит|црвених крвних зрнаца]] до [[митохондрија]] мишића за време појачане метаболичке активности, или може послужити као резервоар О₂ за време [[хипоксија|хипоксије]] или [[аноксија|аноксије]]. За разлику од хемоглобина, мономер миоглобина са једним О₂ везујућим местом, има хиперболичну О₂-сатурациону криву карактеристичну за нормалну [[Михаелис-Ментен кинетика|Михаелис-Ментен ензимску кинетику]], правилнију него сигмоидну криву која је виђена код тетрамеричног хемоглобина <ref name="review">{{cite journal | title = Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle | author = George A. Ordway and Daniel J. Garry | journal = Journal of Experimental Biology | year = 2004 |}}</ref>.