Алфа хеликс — разлика између измена
Садржај обрисан Садржај додат
Ред 53:
[[Миоглобин]], први протеин чија је структура одређена рендгенском кристалографијом, састављен је од приближно 70% алфа хеликса, при чему остатак чине области неуређених кривина.
[[Упредена завојница|Упредене завојнице]] алфа хеликса су веома стабилни облици у којима се две или више хеликса међусобно уплићу у "суперхеликалну" структуру. Упредене завојнице имају веома карактеристичан понављајући мотив познат као хептадни остатак, у којем се основни мотив понавља сваких седам [[аминокиселина]] дуж низа. Прва и посебно четврта аминокиселина (на тзв. -{а}- и -{h}- местима) су скоро увек хидрофобне (четврта а. к. је обично [[леуцин]]) и густо паковане унутар намотаја хеликса. Пети и седми остатак (на -{е}- и -{g}- местима), углавном имају супротна наелектрисања и граде јонски мост стабилизован електростатичким интеракцијама. Фиброзни [[протеин|протеини]], као [[кератин]] и [[миозин]], често граде упредене завојнице, као и неки димеризујући протеини. Пар упредених завојница – намотај од 4 хеликса – је веома чест [[структурни мотив]] у протеинима. Нпр. налази се у структури хормона раста човека и неколико варијетета цитохрома. Ропов протеин, који убрзава умножавање плазмида у бактеријама је занимљив случај у којем један [[полипептид]] формира упредену завојницу, а два таква мономера се спајају дајући намотај од 4 хеликса.
[[Аминокиселина|Аминокиселине]] које граде дати хеликс могу се приказати на хеличном точку, приказу који илуструје оријентацију аминокиселина које граде хеликс. Често у глобуларним протеинима, као и у посебним структурама попут [[Упредена завојница|упредене завојнице]] и леуцинског рајсфершлуса, алфа хеликс ће испољити два "лица" – једно, које првенствено садржи хидрофобну аминокиселину, оријентисану ка унутрашњости протеина, ка хидрофобном језгру; и друго, које је углавном састављено од поларних аминокиселина, оријентисаних ка површини протеина изложеној растварачу.
| |||