Терцијарна структура протеина — разлика између измена

Садржај обрисан Садржај додат
Autobot (разговор | доприноси)
м razne ispavke
Ред 17:
У ћелији, велики број протеина-пратилаца (-{chaperones}-, енг.), помажу тек синтетисаном полипептиду да заузме своју нативну комформацију. Неки од тих протеина делују врло селективно, као протеин дисулфид изомераза, други су општији и могу помагати већини глобуларних протеина- прокариотски ГроЕЛ/ГроЕС систем и њему хомологан еукариотски Хсп60/Хсп10 систем спадају у ову категорију.
Одређени протеини ефикасно користе чињеницу да могу постати кинетички заробљени у некој високоенергетској конформацији, услед кинетике увијања протеина.
Између осталог, протеин хемаглутинин, инфлуенца вируса, бива синтетисан као један полипептидни ланац који делује као ’кинетичка замка’. Активан облик протеина се [[протеолитички]] разлаже тако да формира два полипептидна ланца која су заробљена у високоенергетској конформацији. Услед пада [[pH вредност|-{pH}-]] вредности, протеин пролази кроз енергетски повољан конформациони преображај који му омогућава да продре кроз мембрану ћелије домаћина.
 
== Експериментално одређивање ==