Хемоглобин — разлика између измена
Садржај обрисан Садржај додат
м разне исправке |
|||
Ред 56:
Привлачење -{F}- хеликса изазива промене у контактима међу различитим подјединицама: ако се кисеоник веже за хем у -{β}-<sub>1</sub>подјединици, доћи ће до промена у контактима између -{β}-<sub>1</sub> и -{α}-<sub>2</sub> подјединице. Међутим, пошто су контакти између -{α}-<sub>2</sub>-{β}-<sub>1</sub> подјединица непроменљиви, померање између α<sub>1</sub>β<sub>2</sub> изазваће симетрично померање између друге две α<sub>2</sub>β<sub>1</sub> подјединице. Тако ће везивање кисеоника за једну подјединицу изазвати њен прелазак из т у -{r}- конформацију, а то ће изазвати и прелазак конформације целокупног хемоглобина из Т у -{R}- стање. На тај начин ће све подјединице бити у -{r}- стању које је погодно за везивање кисеоника.<ref name="voet" />
Примећено је да оксидација значајно мења кватернарну структуру хемоглобина. [[Кристал]]и деоксихемоглобина се поремете када су изложени кисеонику. [[Рендген]]ска кристалографска анализа је показала да се оксихемоглобин и деоксихемоглобин приметно разликују у [[
== Алостерна својства хемоглобина ==
| |||