Протеинска структура — разлика између измена

[[СликаДатотека:Протеинска структура.png|мини|300п|Нивои протеинске структуре, од примарне до кватернерне]]

* '''[[Примарна структура протеина|Примарна структура]]''': аминокиселинска секвенца пептидног ланца (број, врста и редослед аминокиселина у протеину)

* '''[[Секундарна структура протеина|Секундарна структура]]''': веома правилне подструктуре – [[алфа хеликс]] и [[бета раван]]. Секундарне структуре су дефинисане локално, што значи да могу постојати различити секундарни мотиви у једном молекулу протеина.

* '''[[Терцијарна структура протеина|Терцијарна структура]]''': тродимензионална структура појединачног молекула протеина; просторни распоред секундарне структуре. Процес раскидања терцијарне структуре - [[денатурација]].

* '''[[Кватернарна структура протеина|Кватернерна структура]]''': комплекс неколико молекула протеина или полипептидних ланаца, обично називан [[протеинска подјединица]], који функционише као део већег скупа или протеинског комплекса.

Протеин се може мењати кроз неколико сличних структура у обављању својих биолошких функција. У контексту ових функционалних преуређења, терцијарне и кватернерне структуре се обично називају „конформације“, а прелази између њих конформационе промене.

[[СликаДатотека:A-amino-acid.png|мини|280п|α-аминокиселина]]

[[СликаДатотека:Amino-CORN.png|мини|300п|CO-R-N правило]]

Једна α-аминокиселина садржи део, који је заједнички за све типове аминокиселина, и бочни ланац (остатак), који је јединствен за сваки тип аминокиселине. -{[[α-C атом]]}- (-{C}-_α) је везан за четири различите групе, једну [[Амино група|амино групу]], [[Карбоксилна група|карбоксилну групу]], водоник и бочни ланац, које је специфичан за овај тип аминокиселине. Зато што је угљеников атом везан за четири различите групе, он је [[Хиралност (хемија)|хиралан]], ипак само један од [[стереоизомер]]а се налази у биолошким протеинима, предоминантно -{L-}- облик. [[Глицин]] ипак, није хиралан пошто је његов бочни ланац водоников атом. Једноставни мнемоник за правилан -{L-}- облик jeје „-{CORN}-“: када -{α-C}- атом посматрамо тако да је H атом испред њега, остаци се могу прочитати као „-{CORN}-“ у правцу казаљке на сату.

[[СликаДатотека:2-amino-acids.png|мини|250п|Поједностављен приказ реакције кондензације између две аминокиселине]]

[[СликаДатотека:Fipsi.png|мини|250п|Углови између атома у пептидној вези]]

Две амино киселине могу се комбиновати у реакцијама [[Реакција кондензације|кондензације]]. Понављајући ову реакцију, дуги ланци у остацима (амино киселине у [[Пептидна веза|пепдитним везама]]) могу бити створени. Ова реакција је [[Катализатор|катализована]] помоћу [[рибозом]]а у процесу познатом као [[Транслација (генетика)|транслација]]. Пептидна веза је у суштини планарна захваљујући делокализацији [[електрон]]а из двоструке везе. За разлику од веома крутог угла пептидне везе где је омега (веза између -{C1}- и -{N}-) увек близу 180 степени, углови φ (веза између -{N}- и -{α-C}-) и Ψ (веза између -{α-C}- и -{C1}-) могу имати одређен домет могућих вредности. Ови углови су степени слободе протеина, и они контролишу тродимензионалну структуру протеина. Ограничени су геометријом да би омогућили домете типичне за одређене елементе секундарне структуре и представљени су у [[Рамачандранов дијаграм|Рамачандрановом нацрту]]. Неколико важних [[Дужина везе|дужина веза]] приказане су у следећој табели.

Низ различитих аминокиселина назива се примарна структура пептида или протеина. Бројање остатака увек почиње на -{N}--терминалном завршетку (--{NH}-₂ група), која је крај где амино група суседна -{α-C}- атому није укључена у пептидну везу. Примарна структура протеина је одређена [[ген]]ом који одговара протеину. Специфичан низ [[нуклеотид]]а у [[ДНК]] jeје преписан на [[иРНК]], који „читају“ рибозоми у процесу транслације - биосинтезе протеина. Низ аминокиселина је јединствен за тај протеин и дефинише његову структуру и функцију. Одређивање примарне структуре протеина може се извршити методама као што су [[Едманова деградација]] и [[масена спектроскопија]]. Често пак, може бити прочитана директно са гена користећи [[генетички код]]. Модификације настале после транскрипције као што су [[Disulfidna veza|дисулфидна]] формација, [[фосфорилација]] и везивање шећера су обично узете у обзир у делу примарне структуре и не могу бити прочитане са гена.<ref name="VoetBiochemistry3rd_1">{{VoetBiochemistry3rd |chapter=Chapter 7. Covalent structure of proteins and nucleic acids}}</ref>

Атоми који се налазе дуж бочног ланца означавају се словима грчког алфабета по редоследу тог алфабета: α, β, γ, δ и тако редом. -{C_α (или α-C)}- атом се обично сматра делом кичме. Диједарни углови око веза између атома називају се π₁, π₂, π₃ итд. На пример, први и други угљеников атом у бочном ланцу лизина су α и β, a диједарни углови око α-β везе се назива π₁. Бочни ланац се може налазити у различитим [[конформација]]ма које називамо -{''cis(-), trans и cis(+)''}-. Бочни ланци генерално покушавају да уђу у [[Степеничаста конформација|степеничасту конформацију]] око π₂, вођени минимализацијом преклапања између електронских орбитала водоникових атома.

Око 90% структура протеина које су доступне у протеинској бази података су одређене помоћу [[Рендгенска структурна анализа|кристалографије рендгенским зрачењем]]. Ова метода омогућава мерење -{3D}- густине дистрибуције [[електрон]]а у протеину на основу чега се изводе закључци o 3D координатама свих атома са одређеном сигурношћу. Грубо процењено, око 9% познатих протеинских структура су добијене помоћу техника [[Нуклеарна магнетна резонанција|нуклеарно магнетне резонанце]], које такође могу бити коришћене да би се одредила и секундарна структура. Потребно је нагласити да аспекти секундарне структуре могу бити у целини одређени и помоћу других биохемијских техника као што су [[циркуларни дихроизам]]. Секундарна структура такође може бити предвиђена са високом стопом прецизности. [[Крио-електрон микроскопија]] је у скорије време постала начин одређивања протеинске структуре ниске резолуције али се предвиђа да ће постати оруђе за одређивање у високој резолуцији у следећој деценији. Ова техника је још увек драгоцен извор за истраживачки рад са веома великим протеинским комплексима као што су протеин [[вирус]]не опне и [[амилоидна влакна]].

-{[[Roseta@home]]}- jeје дистрибуирани компјутерски пројекат који покушава да предвиди протеинске структуре помоћу масивног пробања на хиљадама кућних рачунара.