Алфа хеликс — разлика између измена

[[аминокиселина|Аминокиселине]] се, у алфа-хеликсу, уређују у десногиру увијену (хеликоидну) структуру широку 5,4 Å (0.54 nm). Свака аминокиселина одговара окрету у хеликсу од 100° (тј. хеликс има 3,6 остатака по пуном кругу) и транслацију од 1,5 Å (0.15 -{nm}-) дуж осе хеликса. Најважније, -{N–H}- група амино киселине гради водоничну везу са -{C=O}- групом 4 амино киселине ниже низ ланац. Разлог за овако успостављање водоничних веза у α-хеликсу је то што се тако постиже оптимално растојање од 2,8 Å између -{О-}- и -{Н-}- атома ових група, па би се водоничне везе могле формирати. Бочне групе аминокиселина у α-хеликсу су окренуте ка спољашностиспољашњости хеликса што омогућава да се избегне просторна интерференција ових група. α-хеликс је уобичајени елемент секундарне структуре како фиброзних, тако и глобуларних протеина. У глобуларним протеинима α-хеликса су изграђене у просеку од 12 аминокиселина и дужине су око 18 Å, мада су у појединим протеинима нађени и α-хеликси изграђени од 53 аминокиселинска остатка.

Водоничне везе у α-хеликсу су скоро паралелне са уздужном осом. За раскидање водоничних веза потребна је мала енергија (свега 21-42 -{kJ/mol}-, скоро десет пута мање него за раскидање ковалентне везе), али α-хеликс представља стабилну структуру, јер у формирању [[водонична веза|водоничних веза]] учествује свака [[пептидна веза|пептидна веза]], што укупно захтева значајну енергију за дестабилизацију ове структуре.