Протеинска структура — разлика између измена

* '''[[Примарна структура протеина|Примарна структура]]''': аминокиселинска секвенца пептидног ланца (број, врста и редослед аминокиселина у протеину)

* '''[[Секундарна структура протеина|Секундарна структура]]''': веома правилне подструктуре – [[алфа хеликс]] и [[бета раван]]. Секундарне структуре су дефинисане локално, што значи да могу постојати различити секундарни мотиви у једном молекулу протеина.

* '''[[Кватернарна структура протеина|Кватернерна структура]]''': комплекс неколико молекула протеина или полипептидних ланаца, обично називан [[протеинска подјединица]], који функционише као део већег скупа или протеинског комплекса.

 

Две амино киселине могу се комбиновати у реакцијама [[Реакција кондензације|кондензације]]. Понављајући ову реакцију, дуги ланци у остацима (амино киселине у [[Пептидна веза|пепдитним везама]]) могу бити створени. Ова реакција је [[Катализатор|катализована]] помоћу [[рибозом]]а у процесу познатом као [[Транслација (генетика)|транслација]]. Пептидна веза је у суштини планарна захваљујући делокализацији [[електрон]]а из двоструке везе. За разлику од веома крутог угла пептидне везе где је омега (веза између -{C1}- и -{N}-) увек близу 180 степени, углови φ (веза између -{N}- и -{α-C}-) и Ψ (веза између -{α-C}- и -{C1}-) могу имати одређен домет могућих вредности. Ови углови су степени слободе протеина, и они контролишу тродимензионалну структуру протеина. Ограничени су геометријом да би омогућили домете типичне за одређене елементе секундарне структуре и представљени су у [[Рамачандранов дијаграм|Рамачандрановом нацрту]]. Неколико важних [[Дужина везе|дужина веза]] приказане су у следећој табели.

 

{| border="2" style="border-collapse: collapse;"

|-

 

== Референце ==

 

== Литература ==