Википедија

Ензимска кинетика — разлика између измена

Интерактиван преглед историје
← Старија изменаНовија измена →
Садржај обрисан Садржај додат
ВизуелноВикитекст
Autobot (разговор | доприноси)
1.572.075 измена
м ispravke
Autobot (разговор | доприноси)
1.572.075 измена
м Уклањање сувишних унутрашњих веза
Ред 3:
'''Ензимска кинетика''' је област која изучава брзине [[хемијска реакција|хемијских реакција]] [[катализа|катализованих]] [[ензим]]има. Проучавање и познавање ензимске кинетике даје увид у механизме по којима се одвијају ове реакције. Између осталог стиче се увид и у њихову улогу у [[метаболизам|метаболизму]], у то како је њихова активност контролисана у [[Ћелија (биологија)|ћелијама]] и како дроге и отрови могу инхибирати њихову активност.
 
Ензими су молекули који управљају другим молекулима-ензимским [[супстрат]]има. Супстрати се везују за [[активно место]] на ензиму и трансформишу се у производе кроз низ ступњева који чине механизам дате ензимске реакције. Неки ензими могу везивати више супстрата и/или давати више [[produkt (hemija)|продуката]], а пример за то је [[протеаза]] која делујући на један [[протеин]] даје два полипептидна производа. Са друге стране постоје ензими као што је ДНК полимераза, која везује нуклеотиде у [[ДНК]]. Иако се ови механизми углавном састоје од великог броја ступњева, један карактеристичан ступањ одређује укупну кинетику процеса и зове се одлучујући ступањ. Одлучујући ступањ може бити хемијска реакција или структурна промена ензима или супстрата, која прати ослобађање продукта из ензима.
 
Познавање структуре ензима има велики значај зато што може наговестити како ће се током катализе везивати супстрат и ензим, које промене ће се догађати током реакције, па чак и која је улога појединачних аминокиселинских остатака у механизму.
Ред 28:
Најосетљивије методе користе [[микроскоп]] са [[ласер]]ом, за посматрање промена појединачних молекула ензима у току датих каталитичких реакција.
 
При овим мерењима се користи и појава промене у [[флуоросценција|флуоресценцији]] коензима или флуоресцентних боја (додају се на одређено место на [[протеин]]у) кроз механизам, што омогућава праћење покрета на активном месту [[протеин]]апротеина.<ref>{{en}}-{Xie XS, Lu HP. [http://www.jbc.org/cgi/content/full/274/23/15967 ''Single-molecule enzymology.''] J Biol Chem. 1999 Jun 4;274(23):15967-70. PMID 10347141}-</ref>
На овај начин стиче се нова представа о кинетици и динамици појединачних молекула за разлику од класичне ензимске кинетике, која посматра понашање великог броја молекула ензима као целине.<ref>{{cite journal |author=Lu H |title=Single-molecule spectroscopy studies of conformational change dynamics in enzymatic reactions |journal=Current pharmaceutical biotechnology |volume=5 |issue=3 |pages=261-9 |year=2004 |pmid=15180547}}</ref><ref>{{cite journal |author=Schnell J, Dyson H, Wright P |title=Structure, dynamics, and catalytic function of dihydrofolate reductase |journal=Annual review of biophysics and biomolecular structure |volume=33 |issue= |pages=119-40 |year=2004 |pmid=15139807}}</ref>
 
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/wiki/Ензимска_кинетика”