Отворите главни мени

Циклични аденозин монофосфат

(преусмерено са Циклични АМП)

Циклични аденозин монофосфат (cAMP, цАМП, циклични АМП или 3'-5'-циклични аденозин монофосфат) је молекул важан у многим биолошким процесима; изведен је из аденозин трифосфата (АTП).[3][4] цАМП је секундарни гласник и користи се у унутарћелијској сигналној трансдукцији, као што је преношење ефеката хормона као што су глукагон и адреналин, који не могу да прођу кроз ћелијску мембрану. Његова главна улога је активација протеинска киназа; такође се користи да регулише проток Ca2+ кроз јонски канале.

Циклични аденозин монофосфат
Cyclic-adenosine-monophosphate-2D-skeletal.png
Cyclic-adenosine-monophosphate-3D-balls.png
Идентификација
ECHA InfoCard 100.000.448
MeSH Cyclic+AMP
Својства
C10H12N5O6P
Моларна маса 329.206
Уколико није другачије напоменуто, подаци се односе на стандардно стање материјала (на 25 °C [77 °F], 100 kPa).
ДаY верификуј (шта је ДаYНеН ?)
Референце инфокутије

Синтеза и распад цАМПУреди

цАМП се синтетише од АТП-а преко аденилат циклазе. Аденилат циклаза се налази у ћелијској мембрани. Активирају је хормони глукагон и адреналин, као и Г протеин. Аденилат циклаза у јетри одговара јаче на глукагон, а мишићна аденилат циклаза одговара јаче на адреналин.

Распад цАМП-а у АМП катализује ензим фосфодиестераза. Дејство овог ензима коче велике концентрације кофеина, тако да је могуће да је стимулаторни ефекат ове дроге резултат повећаних цАМП нивоа које он узрокује. (Међутим, чини се да је потребна концентрација кафеина да он буде ефективан веома велика и више вероватно објашњење за ефекте кафе укључује молекул аденозина.)[5]

Активација протеинских киназаУреди

cAMP представљен на три начина: са штапићима, структурном формулом и графички. Црвено = кисеоник, светло плаво = угљеник, бело = водоник, тамно плаво = азот и љубичасто = фосфор

Циклична АМП је укључена у неке протеинске киназе. На пример, PKA (протеинска киназа А, такође позната као цАМП-зависна протеинска киназа) је у нормалном случају неактивна као тетрамерни холоензим који се састоји од 2 каталитичке и 2 регулаторне јединице (C2R2), где регулаторне јединице блокирају каталитичке центре каталитичких јединица.

Циклична АМП се везује за специфично место на регулаторним јединицама протеинских киназа и изазива дисоцијацију између регулаторних и каталитичких подјединица, активирајући тако каталитичке јединице и омогућавајући им да изврше фосфорилацију протеина.

Регулација распада гликогенаУреди

цАМП контролише многе биолошке процесе, укључујући распад гликогена на глукозу (гликогенолиза), и липолизу.

Улога цАМП у бактеријамаУреди

Код бактерија, цАМП се продукује када је ниво глукозе у ћелији низак; он активира стварање ензима који омогућавају енергију независну од глукозе.

Улога цАМП код Dictyostelium discoideumУреди

Хемотаксички покрети ћелија су организовани по периодичним таласима цАМП-а који се шире по ћелији. Таласи су резултат регулисаног стварања и секреције ванћелијског цАМП-а и спонтаног биолошког осцилатора који започиње таласе у центрима територија.

Види јошУреди

РеференцеУреди

  1. ^ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today. 15 (23-24): 1052—7. PMID 20970519. doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003.  уреди
  2. ^ Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry. 4: 217—241. doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1. 
  3. ^ Кораћевић, Даринка; Гордана Бјелаковић; Видосава Ђорђевић. Биохемија. савремена администрација. ISBN 978-86-387-0622-8. 
  4. ^ David L. Nelson; Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (IV изд.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6. 
  5. ^ Susan Budavari, ур. (1996). The Merck Index: An Encyclopedia of Chemicals, Drugs, and Biologicals (12th изд.). Merck. ISBN 0911910123. 

ЛитератураУреди

  • Кораћевић, Даринка; Гордана Бјелаковић; Видосава Ђорђевић. Биохемија. савремена администрација. ISBN 978-86-387-0622-8. 

Спољашње везеУреди