Отворите главни мени

1,8-Cineol 2-endo-monooksigenaza (EC 1.14.13.156, P450cin, CYP176A, CYP176A1) je enzim sa sistematskim imenom 1,8-cineol,NADPH:kiseonik oksidoreduktaza (2-endo-hidroksilacija).[1][2][3][4] Ovaj enzim katalizuje sledeću hemijsku reakciju

1,8-Cineol 2-endo-monooksigenaza
Identifikatori
EC broj1.14.13.156
Baze podataka
IntEnzIntEnz pregled
BRENDABRENDA pristup
ExPASyNiceZyme pregled
KEGGKEGG pristup
MetaCycmetabolički put
PRIAMprofil
Strukture PBPRCSB PDB PDBe PDBsum
1,8-cineol + NADPH + H+ + O2 2-endo-hidroksi-1,8-cineol + NADP+ + H2O

Ovaj enzim je hem-tiolatni protein (P-450) koji koristi flavodoksinu sličnog redoks partnera da redukuje gvožđehema.

ReferenceУреди

  1. ^ Hawkes, D.B., Adams, G.W., Burlingame, A.L., Ortiz de Montellano, P.R. and De Voss, J.J. (2002). „Cytochrome P450cin (CYP176A), isolation, expression, and characterization”. J. Biol. Chem. 277: 27725—27732. PMID 12016226. 
  2. ^ Meharenna, Y.T., Li, H., Hawkes, D.B., Pearson, A.G., De Voss, J. and Poulos, T.L. (2004). „Crystal structure of P450cin in a complex with its substrate, 1,8-cineole, a close structural homologue to D-camphor, the substrate for P450cam”. Biochemistry. 43: 9487—9494. PMID 15260491. 
  3. ^ Kimmich, N., Das, A., Sevrioukova, I., Meharenna, Y., Sligar, S.G. and Poulos, T.L. (2007). „Electron transfer between cytochrome P450cin and its FMN-containing redox partner, cindoxin”. J. Biol. Chem. 282: 27006—27011. PMID 17606612. 
  4. ^ Meharenna, Y.T., Slessor, K.E., Cavaignac, S.M., Poulos, T.L. and De Voss, J.J. (2008). „The critical role of substrate-protein hydrogen bonding in the control of regioselective hydroxylation in p450cin”. J. Biol. Chem. 283: 10804—10812. PMID 18270198. 

LiteraturaУреди

Spoljašnje vezeУреди