Hemoprotein (hem protein) je metaloprotein koji sadrži hem prostetičku grupu, bilo kovalentno ili nekovalentno vezanu za protein. Gvožđe hema lako podleže oksidaciji i redukciji (obično do +2 i +3, mada su stabilizovani Fe+4 i čak Fe+5 oblici dobro poznati u peroksidazama).[1][2]

Hemoproteini su verovatno natali tokom evolucije da bi se inkorporirao atom gvožđa (Fe) sadržan unutar protoporfirinskog IX prstena hema u proteine. Pošto to daje hemeproteinima sposobnost reagovanja sa molekulima koji se vezuju za dvovalentno gvožđe, ta strategije je očuvana tokom evolucije. Primeri hemoproteinskih liganda su gasovi: kiseonik (O2) azot-monoksid (NO), ugljen-monoksid (CO) i vodonik-sulfid (H2S). Nakon vezivanja za prostetičke hem grupe, ti molekuli mogu da modulišu aktivnost/funkciju hemoproteina, čime između ostalog omogućavaju prenos signala.

UlogeУреди

Biološke funkcije hemoproteina su:

ReferenceУреди

  1. ^ Donald Voet; Judith G. Voet (2005). Biochemistry (3 изд.). Wiley. ISBN 9780471193500. 
  2. ^ David L. Nelson; Michael M. Cox (2005). Principles of Biochemistry (IV изд.). New York: W. H. Freeman. ISBN 0-7167-4339-6. 
  3. ^ Maton, Anthea; Jean Hopkins; et al. (1993). Human Biology and Health. Englewood Cliffs, New Jersey, USA: Prentice Hall. ISBN 0-13-981176-1. 
  4. ^ Sidell, Bruce; Kristin O'Brien (2006). „When bad things happen to good fish: the loss of hemoglobin and myglobin expression in Antarctic icefishes”. The Journal of Experimental Biology. 209 (Pt 10): 791—1802. PMID 16651546. doi:10.1242/jeb.02091. 
  5. ^ Ordway, George A. and Daniel J. Garry (2004). „Myoglobin: an essential hemoprotein in striated muscle”. Journal of Experimental Biology. 207 (Pt 20): 3441—6. PMID 15339940. doi:10.1242/jeb.01172. 

Spoljašnje vezeУреди

  • Hemeproteins на US National Library of Medicine Medical Subject Headings (MeSH)