Tetrahidrometanopterin
Tetrahidrometanopterin (THMPT, H
4MPT) je koenzim u metanogenezi. On je nosač C1 grupe, koja se redukuje do metil nivoa pre transfera na koenzim M.[3]
| |
| Identifikacija | |
|---|---|
3D model (Jmol)
|
|
| ChemSpider | |
| |
| Svojstva | |
| C 30H 45N 6O 16P | |
| Molarna masa | 776,682661 |
Ukoliko nije drugačije napomenuto, podaci se odnose na standardno stanje materijala (na 25 °C [77 °F], 100 kPa). | |
 verifikuj (šta je   ?)
| |
| Reference infokutije | |
Tetrahidrosarcinapterin (THSPT, H
4SPT) je modifikovana forma THMPT-a, u kojoj je glutamil grupa vezana za 2-hidroksiglutarni kraj.
THMPT je glavna platforma za C1 transformacije уреди
N-Formilmetanofuran donira C1 grupu na N5 mesto pterina i formira se formil-THMPT.[4] Formil grupa se naknadno intramolekulski kondenzuje i daje metenil- THMPT+
, koji se zatim redukuje do metilen-THMPT-a.[5] Metilen-MPT se subsekventno konvertuje, koristeći koenzim F420 kao izvor elektrona, u metil-THMPT, posredstvom F420-zavisne metilen-THMPT reduktaze. Metil-THMPT je metil donor na koenzim M, u konverziji posredovanoj metil-THMPT:koenzim M metil-transferazom.[3]
Reference уреди
- ^ Li Q, Cheng T, Wang Y, Bryant SH (2010). „PubChem as a public resource for drug discovery.”. Drug Discov Today. 15 (23-24): 1052—7. PMID 20970519. doi:10.1016/j.drudis.2010.10.003.
- ^ Evan E. Bolton; Yanli Wang; Paul A. Thiessen; Stephen H. Bryant (2008). „Chapter 12 PubChem: Integrated Platform of Small Molecules and Biological Activities”. Annual Reports in Computational Chemistry. 4: 217—241. doi:10.1016/S1574-1400(08)00012-1.
- ^ а б Thauer RK (1998). „Biochemistry of methanogenesis: a tribute to Marjory Stephenson. 1998 Marjory Stephenson Prize Lecture”. Microbiology. 144 (Pt 9): 2377—406. PMID 9782487. doi:10.1099/00221287-144-9-2377. Архивирано из оригинала 17. 05. 2020. г. Приступљено 09. 12. 2012.
- ^ Acharya P, Warkentin E, Ermler U, Thauer RK, Shima S (2006). „The structure of formylmethanofuran: tetrahydromethanopterin formyltransferase in complex with its coenzymes”. J. Mol. Biol. 357 (3): 870—9. PMID 16466742. doi:10.1016/j.jmb.2006.01.015.
- ^ Korbas M; Vogt S; Meyer-Klaucke W; et al. (2006). „The iron-sulfur cluster-free hydrogenase (Hmd) is a metalloenzyme with a novel iron binding motif”. J. Biol. Chem. 281 (41): 30804—13. PMID 16887798. doi:10.1074/jbc.M605306200.[мртва веза]
