Tiolaze (acetil-koenzim A acetiltransferaze, ACAT) su enzimi koji konvertuju dve jedinice acetil-KoA u acetoacetil KoA u mevalonatnom putu.

Tiolaza, N-terminalni domen
Identifikatori
SimbolThiolase_N
PfamPF00108
InterProIPR002155
PROSITEPDOC00092
SCOP1pxt
SUPERFAMILY1pxt
CDDcd00751
Tiolaza, C-terminalni domen
Identifikatori
SimbolThiolase_C
PfamPF02803
InterProIPR002155
PROSITEPDOC00092
SCOP1pxt
SUPERFAMILY1pxt

Tiolaze u sveprisutni enzimi koji imaju ključne uloge u mnogim vitalnim biohemijskim putevima, uključujući put beta oksidacione degradacije masnih kiselina i razne biosintetičke puteve.[1] Članovi tiolazne familije se mogu podeliti u dve široke kategorije: degradacione tiolaze (EC 2.3.1.16) i biosintetičke tiolaze (EC 2.3.1.9). Ova dva tipa tiolaza su prisutna kod eukariota i prokariota: acetoacetil-KoA tiolaza (EC:2.3.1.9) i 3-ketoacil-KoA tiolaza (EC:2.3.1.16). 3-Ketoacil-KoA tiolaza (tiolaza I) ima široku specifičnost u pogledu dužine lanca supstrata i učestvuje u degradativnim putemvima poput beta-oksidacije masnih kiselina. Acetoacetil-KoA tiolaza (tiolaza II) je specifična za tiolizu acetoacetil-KoA i učestvuje u biosintetičim putevima kao što je sinteza poli beta-hidroksibutirne kiseline ili steroidne biogeneze.

Formiranje ugljenik-ugljenik veze je ključni korak u biosintetičkim putevima kojima nastaju masne kiseline i poliketidi. Tiolazna superfamilija enzima katalizuje formiranje ugljenik–ugljenik veze reakcionim mehanizmom Klajzenove kondenzacije zavisne od tioestara.[2][3]

ReferenceУреди

  1. ^ Thompson S, Mayerl F, Peoples OP, Masamune S, Sinskey AJ, Walsh CT (1989). „Mechanistic studies on beta-ketoacyl thiolase from Zoogloea ramigera: identification of the active-site nucleophile as Cys89, its mutation to Ser89, and kinetic and thermodynamic characterization of wild-type and mutant enzymes”. Biochemistry. 28 (14): 5735—42. PMID 2775734. doi:10.1021/bi00440a006. 
  2. ^ Heath RJ, Rock CO (2002). „The Claisen condensation in biology”. Nat Prod Rep. 19 (5): 581—96. PMID 12430724. doi:10.1039/b110221b. 
  3. ^ Haapalainen AM, Meriläinen G, Wierenga RK (2006). „The thiolase superfamily: condensing enzymes with diverse reaction specificities”. Trends Biochem. Sci. 31 (1): 64—71. PMID 16356722. doi:10.1016/j.tibs.2005.11.011. 

LiteraturaУреди

Spoljašnje vezeУреди