Шаперон (протеин)
Шаперони су посебни протеински молекули, познати и као молекуларни пратиоци, који помажу у савијању и увијању полипептидног ланца протеина, доводећи га у стабилну конформацију.[1][2] Учествују у постизању потребне тродимензионалне структуре за деловање протеина.[3] Изузетно су значајни у ситуацијама стреса, као што је повишена температура, при чему одржавају структуру протеина у потребном облику, и спречавају протеинску денатурацију. Због овог својства многи, али свакако не сви, шаперони спадају у тзв. ХСП протеине (енгл. Heat shock proteins), тј. 'протеине топлотног удара'. Неки шаперони носе специфичну информацију о увијању протеина у тродимензионалне структуре, без које такви протеини не могу бити формирани. Такви протеини крше Анфинсенову хипотезу,[4] и не могу се спонтано организовати.
Види још уреди
Референце уреди
- ^ Рицхардсон, РТ; Алексеев, ОМ; Гроссман, Г; et al. (2006). „Нуцлеар Аутоантигениц Сперм Протеин (НАСП), а Линкер Хистоне Цхапероне Тхат ис Реqуиред фор Целл Пролифератион”. Јоурнал оф Биологицал Цхемистрy. 281 (30): 21526—34. ПМИД 16728391. дои:10.1074/јбц.М603816200.
- ^ Алексеев ОМ, Рицхардсон РТ, Алексеев О, О'Ранд МГ (2009). „Аналyсис оф гене еxпрессион профилес ин ХеЛа целлс ин респонсе то овереxпрессион ор сиРНА-медиатед деплетион оф НАСП”. Репродуцтиве Биологy анд Ендоцринологy. 7: 45. ПМЦ 2686705
. ПМИД 19439102. дои:10.1186/1477-7827-7-45.
- ^ Еллис, РЈ (2006). „Молецулар цхаперонес: ассистинг ассемблy ин аддитион то фолдинг”. Трендс ин Биоцхемицал Сциенцес. 31 (7): 395—401. ПМИД 16716593. дои:10.1016/ј.тибс.2006.05.001.
- ^ Крис Пауwелс анд отхер (2007). „Цхаперонинг Анфинсен:Тхе Стериц Фолдасес” (ПДФ). Молецулар Мицробиологy. 64 (4): 917. дои:10.1111/ј.1365-2958.2007.05718.x. Архивирано из оригинала (ПДФ) 23. 05. 2012. г.
