Активин и инхибин

Активин и инхибин су два блиско сродна протеинска комплекса који имају скоро потпуно супротно биолошко дејство. Активин поспешује ФСХ биосинтезу и секрецију, и учествује у регулацији менструалног циклуса. Познато је да врши и низ других функција, укључујући његово учешће у пролиферацији, диференцијацији, апоптози,[1] метаболизму, хомеостази, имунском респонсу, зарастању рана,[2] и ендокрином систему. Насуптрот томе инхибин умањује ФСХ синтезу и инхибира његову секрецију.[3]

Инхибин, алфа
Идентификатори
СимболИНХА
Ентрез3623
ХУГО6065
ОМИМ147380
РефСеqНМ_002191
УниПротП05111
Остали подаци
ЛокусХромозом 2 q33-qтер
Инхибин, бета А
Тхе Ацтивин димер, фром 2АРВ.пдб
Идентификатори
СимболИНХБА
Алт. симболиацтивин А
Ентрез3624
ХУГО6066
ОМИМ147290
РефСеqНМ_002192
УниПротП08476
Остали подаци
ЛокусХромозом 7 п15-п13
Инхибин, бета Б
Идентификатори
СимболИНХББ
Алт. симболиацтивин Б
Ентрез3625
ХУГО6067
ОМИМ147390
РефСеqНМ_002193
УниПротП09529
Остали подаци
ЛокусХромозом 2 цен-q13
Инхибин, бета C
Идентификатори
СимболИНХБЦ
Алт. симболиацтивин C
Ентрез3626
ХУГО6068
ОМИМ601233
РефСеqНМ_005538
УниПротП55103
Остали подаци
ЛокусХромозом 12 q13
Инхибин, бета Е
Идентификатори
СимболИНХБЕ
Алт. симболиацтивин Е
Ентрез83729
ХУГО24029
ОМИМ612031
РефСеqНМ_031479
УниПротП58166
Остали подаци
ЛокусХромозом 12 q13.2

Активин је димер који се састоји од две идентичне или веома сличне бета подјединице. Инхибин је такође димер. Његова једна компонента је бета подјединица која је слична или идентична са бета подјединицом активина. Међутим, у контрасту са активином, друга компонента инхибинског димера је мање сродна са алфа подјединицом.[4][5] Активин, инхибин и бројни други структурно сродни протеини, попут антимилеријанског хормона, коштаног морфогенетичког протеина, и диференцијационог фактора раста припадају ТГФ-β протеинског суперфамилији.[6]

Референце уреди

  1. ^ Цхен YГ, Wанг Q, Лин СЛ, Цханг CD, Цхуанг Ј, Цхунг Ј, Yинг СY (2006). „Ацтивин сигналинг анд итс роле ин регулатион оф целл пролифератион, апоптосис, анд царциногенесис”. Еxп. Биол. Мед. (Маywоод). 231 (5): 534—44. ПМИД 16636301. 
  2. ^ Сулyок С, Wанкелл M, Алзхеимер C, Wернер С (2004). „Ацтивин: ан импортант регулатор оф wоунд репаир, фибросис, анд неуропротецтион”. Мол. Целл. Ендоцринол. 225 (1–2): 127—32. ПМИД 15451577. дои:10.1016/ј.мце.2004.07.011. 
  3. ^ ван Зонневелд П, Сцхеффер Г, Броекманс Ф, Бланкенстеин M, де Јонг Ф, Лооман C, Хаббема Ј, те Велде Е (2003). „До цyцле дистурбанцес еxплаин тхе аге-релатед децлине оф фемале фертилитy? Цyцле цхарацтеристицс оф wомен агед овер 40 yеарс цомпаред wитх а референце популатион оф yоунг wомен”. Хум Репрод. 18 (3): 495—501. ПМИД 12615813. дои:10.1093/хумреп/дег138. 
  4. ^ Бургер ХГ, Игарасхи M (1988). „Инхибин: дефинитион анд номенцлатуре, инцлудинг релатед субстанцес”. Тхе Јоурнал оф Цлиницал Ендоцринологy анд Метаболисм. 66 (4): 885—6. ПМИД 3346366. 
  5. ^ Робертсон ДМ, Бургер ХГ, Фуллер ПЈ (2004). „Инхибин/ацтивин анд овариан цанцер”. Ендоцрине-релатед Цанцер. 11 (1): 35—49. ПМИД 15027884. дои:10.1677/ерц.0.0110035. 
  6. ^ Кингслеy ДМ (1994). „Тхе ТГФ-бета суперфамилy: неw мемберс, неw рецепторс, анд неw генетиц тестс оф фунцтион ин дифферент органисмс”. Генес & Девелопмент. 8 (2): 133—46. ПМИД 8299934. дои:10.1101/гад.8.2.133. 

Спољашње везе уреди