Konstanta disocijacije — разлика између измена

47 бајтова уклоњено ,  пре 3 године
м
corrected template
м (. using AWB)
м (corrected template)
 
==Protein-ligand vezivanje==
 
Konstanta disocijacije se obično koristi za opisivanje [[hemijski afinitet|afiniteta]] između [[Ligand (biohemija)|ligand]] ('''<math>\mathrm{L}</math>''') (poput [[leka]]a) i [[protein]]a ('''<math>\mathrm{P}</math>'''), i.e. kako čvrsto se ligand vezuje za određeni protein. Ligand-protein afiniteti su pod utjecajem [[ne-kovalentno vezivanje|ne-kovalentnih]] intermolekulskih interakcija između dva molekula, kao što su [[vodonična veza|vodonične veze]], [[elektrostatika|elektrostatike interakcje]], [[hidrofob]]ne i [[Van der Valsova veza|Van der Valsove veze]]. Kd je takođe zavisan od koncentracije drugih makromolekula, koji uzrokuju [[makromolekularna gužva|makromolekularnu gužvu]].<ref name="pmid18573087">{{cite journal |vauthors=Zhou HX, Rivas G, Minton AP | title = Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences | journal = Annual Review of Biophysics | volume = 37 | issue = | pages = 375–97 | year = 2008 | pmid = 18573087 | pmc = 2826134 | doi = 10.1146/annurev.biophys.37.032807.125817 | url = | issn = }}</ref><ref name="pmid11279227">{{cite journal | author = Minton AP | title = The influence of macromolecular crowding and macromolecular confinement on biochemical reactions in physiological media | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 276 | issue = 14 | pages = 10577–80 | year = 2001 | month = April | pmid = 11279227 | doi = 10.1074/jbc.R100005200 | url = http://www.jbc.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=11279227 | issn = }}</ref>
 
Formiranje ligand-protein kompleksa ('''<math>\mathrm{C}</math>''') se može se može opisati sledećim procesom
Konstanta disocijacije ima [[Mol (jedinica)|molarne]] jedinice (M), koje odgovaraju koncentraciji liganda ['''<math>\mathrm{L}</math>'''] na kojoj je polovina mesta vezivanja na proteinu zauzeta, i.e. koncentracija liganda, na kojoj je koncentracija proteina sa vezanim ligandom ['''<math>\mathrm{C}</math>'''], jednaka koncentraciji proteina bez vezanog liganda ['''<math>\mathrm{P}</math>''']. Što je manja konstanta disocijacije, to je čvršće ligand vezan, ili to je veći afinitet liganda i proteina. Na primer, ligand sa nanomolarnom (nM) konstantom disocijacije se vezuje čvršće za određeni protein nego ligand sa makromolarnom (<math>\mu</math>M) konstantom disocijacije.
 
Pod-nanomolarne konstante disocijacije kao rezultat ne-kovalentnih vezujućih interakcija između dva molekula su retke. Ipak, postoje neki važni izuzeci. [[Biotin]] i [[avidin]] se vezuju sa konstantama disocijacije od oko <math>10^{-15}</math> M = 1 fM = 0.000001 nM.<ref name="pmid8506353">{{cite journal |vauthors=Livnah O, Bayer EA, Wilchek M, Sussman JL | title = Three-dimensional structures of avidin and the avidin-biotin complex | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 90 | issue = 11 | pages = 5076–80 | year = 1993 | month = June | pmid = 8506353 | pmc = 46657 | doi = | url = http://www.pnas.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=8506353 | issn = }}</ref> Proteinski [[Inhibitor ribonukleaze|inhibitori ribonukleaza]] isto tako mogu da vežu [[ribonukleaza|ribonukleaze]] sa sličnim <math>10^{-15}</math> M afinitetom.<ref name="pmid17350650">{{cite journal |vauthors=Johnson RJ, McCoy JG, Bingman CA, Phillips GN, Raines RT | title = Inhibition of human pancreatic ribonuclease by the human ribonuclease inhibitor protein | journal = Journal of Molecular Biology | volume = 368 | issue = 2 | pages = 434–49 | year = 2007 | month = April | pmid = 17350650 | pmc = 1993901 | doi = 10.1016/j.jmb.2007.02.005 | url = http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0022-2836(07)00168-4 | issn = }}</ref>
 
Konstanta disocijacije za pojedine ligand-protein interakcije je u znatno meri zavisna eksperimentalnih uslova (npr. [[temperatura]], -{[[pH вредност|pH]]}- i koncentracija soli). Efekata različitih eksperimentalnih uslova je da efektivno menjaju jačinu [[ne-kovalentno vezivanje|intermolekularnih interakcija]] koje vezuju data ligand-protein kompleks.
7.978.896

измена