Konstanta disocijacije — разлика између измена
Садржај обрисан Садржај додат
м . using AWB |
м corrected template |
||
Ред 19:
==Protein-ligand vezivanje==
Konstanta disocijacije se obično koristi za opisivanje [[hemijski afinitet|afiniteta]] između [[Ligand (biohemija)|ligand]] ('''<math>\mathrm{L}</math>''') (poput [[leka]]a) i [[protein]]a ('''<math>\mathrm{P}</math>'''), i.e. kako čvrsto se ligand vezuje za određeni protein. Ligand-protein afiniteti su pod utjecajem [[ne-kovalentno vezivanje|ne-kovalentnih]] intermolekulskih interakcija između dva molekula, kao što su [[vodonična veza|vodonične veze]], [[elektrostatika|elektrostatike interakcje]], [[hidrofob]]ne i [[Van der Valsova veza|Van der Valsove veze]]. Kd je takođe zavisan od koncentracije drugih makromolekula, koji uzrokuju [[makromolekularna gužva|makromolekularnu gužvu]].<ref name="pmid18573087">{{cite journal |vauthors=Zhou HX, Rivas G, Minton AP | title = Macromolecular crowding and confinement: biochemical, biophysical, and potential physiological consequences | journal = Annual Review of Biophysics | volume = 37 | issue = | pages = 375–97 | year = 2008 | pmid = 18573087 | pmc = 2826134 | doi = 10.1146/annurev.biophys.37.032807.125817 | url = | issn = }}</ref><ref name="pmid11279227">{{cite journal | author = Minton AP | title = The influence of macromolecular crowding and macromolecular confinement on biochemical reactions in physiological media | journal = The Journal of Biological Chemistry | volume = 276 | issue = 14 | pages = 10577–80 | year = 2001
Formiranje ligand-protein kompleksa ('''<math>\mathrm{C}</math>''') se može se može opisati sledećim procesom
Ред 37:
Konstanta disocijacije ima [[Mol (jedinica)|molarne]] jedinice (M), koje odgovaraju koncentraciji liganda ['''<math>\mathrm{L}</math>'''] na kojoj je polovina mesta vezivanja na proteinu zauzeta, i.e. koncentracija liganda, na kojoj je koncentracija proteina sa vezanim ligandom ['''<math>\mathrm{C}</math>'''], jednaka koncentraciji proteina bez vezanog liganda ['''<math>\mathrm{P}</math>''']. Što je manja konstanta disocijacije, to je čvršće ligand vezan, ili to je veći afinitet liganda i proteina. Na primer, ligand sa nanomolarnom (nM) konstantom disocijacije se vezuje čvršće za određeni protein nego ligand sa makromolarnom (<math>\mu</math>M) konstantom disocijacije.
Pod-nanomolarne konstante disocijacije kao rezultat ne-kovalentnih vezujućih interakcija između dva molekula su retke. Ipak, postoje neki važni izuzeci. [[Biotin]] i [[avidin]] se vezuju sa konstantama disocijacije od oko <math>10^{-15}</math> M = 1 fM = 0.000001 nM.<ref name="pmid8506353">{{cite journal |vauthors=Livnah O, Bayer EA, Wilchek M, Sussman JL | title = Three-dimensional structures of avidin and the avidin-biotin complex | journal = Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America | volume = 90 | issue = 11 | pages = 5076–80 | year = 1993
Konstanta disocijacije za pojedine ligand-protein interakcije je u znatno meri zavisna eksperimentalnih uslova (npr. [[temperatura]], -{[[pH вредност|pH]]}- i koncentracija soli). Efekata različitih eksperimentalnih uslova je da efektivno menjaju jačinu [[ne-kovalentno vezivanje|intermolekularnih interakcija]] koje vezuju data ligand-protein kompleks.
| |||