Алфа хеликс — разлика између измена

Чест мотив [[секундарнaсекундарна структурa|секундарнe структурeструктуре]] [[протеин|протеина]], '''алфа [[хеликс]]''' (α-хеликс) је десногира завојита конформација која подсећа на опругу, код које свака алфа-амино (-{N–H}-) група ствара водоничну везу са алфа-карбосилном (-{C=O}-) групом [[аминокиселинa|аминокиселине]] 4 остатка раније (<math>i+4 \rightarrow i</math> [[водонична веза]]).

Полипептидни ланац може формирати различите врсте [[хеликс]]а које се разликују по броју увијања ланца и по размаку између увијених сегмената полипептида у хеликсу. Оне се образују спонтано, јер су енергетски најсиромашније, а тиме и најстабилније конформације протеина. Хеликс могу да образују и -{L-}- и -{D-}-аминокиселине, али само једне или друге јер хеликс не може да се образује од пептидног ланца који садржи смешу остатака -{L-}- и -{D-}-[[аминокиселина]]. Хеликси могу бити десногири и левогири, зависно од тога на коју страну се уврће протеински ланац; десногири хеликс је одређен правцем у коме се окрећу прсти десне руке када се палац постави на осу хеликса у правцу у коме се он гради. -{L-}-аминокиселине су чешће у природи и оне могу да образују и левогири и десногири хеликс, али већина познатих хеликса у природи су десногири. Међутим, само једна хеликсна конформација истовремено задовољава оптималне услове увијања која даје основу за лако успостављање интрамолекулских [[водонична веза|водоничних веза]] између блиских конституената [[пептиднaпептидна везa|пептидне везе]]. Та форма се назива α-хеликс и најчешће је присутна у протеинима живих система.

Хеликс има мерљив укупан [[диполни момент]] изазван ефектом нагомилавања појединачних [[дипол|дипола]] карбонилних група пептидне везе дуж осе. Ова појава може довести до дестабилизације хеликса кроз ентропијске ефекте. Као резултат, α-хеликси често почињу на N-терминалном крају са негативно наелектрисаном аминокиселином, као што је [[глутаминска киселина]], како би се неутралисао овај диполни момент хеликса. Ређе (и мање ефективно) је завршавање ланца на С-крају са аминокиселином са позитивним остатком, као што је [[лизин]]. Позитиван набој на N-терминусу се углавном користи да веже негативно наелектрисане лиганде, као што су фосфатне групе, што је веома ефикасно, јер [[амиди]] [[примарнaпримарна структурa|примарне структуре]] могу да служе као донори [[протон|протона]] водоничне везе.