Алфа хеликс — разлика између измена

Чест мотив [[секундарна структурaструктура|секундарнeсекундарне структуре]] [[протеин|протеина]], '''алфа [[хеликс]]''' (α-хеликс) је десногира завојита конформација која подсећа на опругу, код које свака алфа-амино (-{N–H}-) група ствара водоничну везу са алфа-карбосилном (-{C=O}-) групом [[аминокиселинaаминокиселина|аминокиселине]] 4 остатка раније (<math>i+4 \rightarrow i</math> [[водонична веза]]).

Полипептидни ланац може формирати различите врсте [[хеликс]]а које се разликују по броју увијања ланца и по размаку између увијених сегмената полипептида у хеликсу. Оне се образују спонтано, јер су енергетски најсиромашније, а тиме и најстабилније конформације протеина. Хеликс могу да образују и -{L-}- и -{D-}-аминокиселине, али само једне или друге јер хеликс не може да се образује од пептидног ланца који садржи смешу остатака -{L-}- и -{D-}-[[аминокиселина]]. Хеликси могу бити десногири и левогири, зависно од тога на коју страну се уврће протеински ланац; десногири хеликс је одређен правцем у коме се окрећу прсти десне руке када се палац постави на осу хеликса у правцу у коме се он гради. -{L-}-аминокиселине су чешће у природи и оне могу да образују и левогири и десногири хеликс, али већина познатих хеликса у природи су десногири. Међутим, само једна хеликсна конформација истовремено задовољава оптималне услове увијања која даје основу за лако успостављање интрамолекулских [[водонична веза|водоничних веза]] између блиских конституената [[пептидна везaвеза|пептидне везе]]. Та форма се назива α-хеликс и најчешће је присутна у протеинима живих система.

Током раних 1930их, Вилијем Естбури је уочио драстичне промене у [[дифракцијaдифракција|дифракцији]] Икс-зрака на влакнима влажне вуне или косе након примењеног истезања. Подаци су указивали на постојање хеликоидне молекулске структуре са карактеристичним периодом понављања од ~5,1 Å (0,51 -{nm}-). Естбури је претпоставио следеће: (1) неистегнути молекули протеина образују хеликс (коју је он назвао α-облик) и (2) истезање доводи до одмотавања хеликса и стварања издуженог стања (које је назвао β-облик). Иако непрецизни у детаљима, Естбуријеви модели ових структура су били суштински исправни и одговарају модерним елементима секундарне структуре, α-хеликсу и [[бета-раван|β-равни]] (задржана је Естбуријева номенклатура), које су развили Линус Паулинг, Роберт Коури и Херман Бренсон 1951. године. Ханс Нојрат је први уочио да Естбуријеви модели не могу бити прецизни до детаља, јер су подразумевали преклапање атома. Интересантно, Нојратов рад и Естбуријеви подаци су подстакли Х. С. Тејлора, Мориса Хагинса, Брега и сараднике да предложе модел кератина који подсећа на модерни α-хеликс. Два кључна корака у развоју и обликовању модерног α-хеликса били су: (1) правилна геометрија везе, описана захваљујући методама одређивања кристалне структуре амино киселина и пептида као и Паулинговим предвиђањима планарних пептидних веза и (2) одбацивање идеје о обавезном целом броју остатака по пуном обрту хеликса. Идеја о осовинском моменту се јавила у јануару 1948, када се Паулинг прехладио и легао у кревет. Пошто му је било досадно, нартао је полипептидни ланац приближно тачних димензија на папирној траци и савио је у хеликс, пазећи да пептидне везе одржи планарним. После неколико покушаја, направио је модел са физички вероватним водоночним везама. Затим је наставио рад на потврђивању тог модела са Коријем и Бренсоном пре објављивања.

[[aминокиселинааминокиселина|Аминокиселине]] се, у алфа-хеликсу, уређују у десногиру увијену (хеликоидну) структуру широку 5,4 Å (0.54 nm). Свака аминокиселина одговара окрету у хеликсу од 100° (тј. хеликс има 3,6 остатака по пуном кругу) и транслацију од 1,5 Å (0.15 -{nm}-) дуж осе хеликса. Најважније, -{N–H}- група амино киселине гради водоничну везу са -{C=O}- групом 4 амино киселине ниже низ ланац. Разлог за овако успостављање водоничних веза у α-хеликсу је то што се тако постиже оптимално растојање од 2,8 Å између -{О-}- и -{Н-}- атома ових група, па би се водоничне везе могле формирати. Бочне групе аминокиселина у α-хеликсу су окренуте ка спољашности хеликса што омогућава да се избегне просторна интерференција ових група. α-хеликс је уобичајени елемент секундарне структуре како фиброзних, тако и глобуларних протеина. У глобуларним протеинима α-хеликса су изграђене у просеку од 12 аминокиселина и дужине су око 18 Å, мада су у појединим протеинима нађени и α-хеликси изграђени од 53 аминокиселинска остатка.

Хеликс има мерљив укупан [[диполни момент]] изазван ефектом нагомилавања појединачних [[дипол|дипола]] карбонилних група пептидне везе дуж осе. Ова појава може довести до дестабилизације хеликса кроз ентропијске ефекте. Као резултат, α-хеликси често почињу на N-терминалном крају са негативно наелектрисаном аминокиселином, као што је [[глутаминска киселина]], како би се неутралисао овај диполни момент хеликса. Ређе (и мање ефективно) је завршавање ланца на С-крају са аминокиселином са позитивним остатком, као што је [[лизин]]. Позитиван набој на N-терминусу се углавном користи да веже негативно наелектрисане лиганде, као што су фосфатне групе, што је веома ефикасно, јер [[амиди]] [[примарна структурaструктура|примарне структуре]] могу да служе као донори [[протон|протона]] водоничне везе.

[[АминокиселинaАминокиселина|Аминокиселине]] које граде дати хеликс могу се приказати на хеличном точку, приказу који илуструје оријентацију аминокиселина које граде хеликс. Често у глобуларним протеинима, као и у посебним структурама попут [[Упредена завојница|упредене завојнице]] и леуцинског рајсфершлуса, алфа хеликс ће испољити два "лица" – једно, које првенствено садржи хидрофобну аминокиселину, оријентисану ка унутрашњости протеина, ка хидрофобном језгру; и друго, које је углавном састављено од поларних аминокиселина, оријентисаних ка површини протеина изложеној растварачу.