Википедија

Аминокиселина — разлика између измена

Интерактиван преглед историје
← Старија изменаНовија измена →
Садржај обрисан Садржај додат
ВизуелноВикитекст
.
Autobot (разговор | доприноси)
1.572.075 измена
м Разне исправке; козметичке измене
Ред 1:
[[Датотека:AminoAcidball.svg|thumbnail|200px|Општа структуре алфа аминокиселина у њиховој нејонизованој форми]]
'''Аминокиселине''' су једињења која садрже [[Amin (hemija)|амино групу]] (-{-NH<sub>2</sub>}-) и [[карбоксилна група|карбоксилну групу]] (-{-COOH}-). У састав аминокиселина улазе следећи елементи: -{C, H, N}- и -{O}-. Аминокиселине изграђују протеине и учествују у метаболичким процесима. Аминокиселине чине 20% свих органских молекула који изграђују ћелије, ткива и органе. У природи постоји више од петсто аминокиселина, али се протеини свих врста, од бактерија до људи, првенствено састоје од само њих двадесет.<ref>[http://www.chemguide.co.uk/organicprops/aminoacids/background.html Introducing Amino Acids]. chemguide.co.uk</ref> Одрастао човек може синтетисати све изузев девет аминокиселина. Ових девет се зову [[Esencijalna aminokiselina|'''есенцијалне''' аминокиселине]], због тога што се морају уносити храном. Енормна структура и функционална сложеност протеина произилази из различитих комбинација ових аминокиселина које се везују у полимере и асоцијате са различитим непротеинским супстанцама.<ref>{{cite encyclopedia|year=2008|title = Amino acids|encyclopedia= Peptides from A to Z: A Concise Encyclopedia |url=https://books.google.com/books?id=doe9NwgJTAsC&pg=PA20 |publisher= John Wiley & Sons|location= |isbn=978-3-527-62117-0|pages=}}</ref><ref>{{Cite book |editor1-first = Loredano | editor1-last=Pollegioni| editor2-first = Stefano | editor2-last=Servi| title= Unnatural Amino Acids |year=2012|publisher=Humana Press |isbn=978-1-61779-331-8|page= v}}</ref><ref>{{cite journal |last1last=Hertweck|first1first= Christian |year=2011|title= Biosynthesis and Charging of Pyrrolysine, the 22nd Genetically Encoded Amino Acid |journal= Angew. Chem. Int. Ed. |volume= 50 |doi= 10.1002/anie.201103769|pages=9540–95419540-9541}}</ref>
 
Све аминокиселине које граде [[протеин]]е су &alpha;-аминокиселине пошто су амино и карбоксилне групе везане за исти, &alpha;-атом угљеника. Поред амино и карбоксилне групе, структуру аминокиселина одређује и бочни ланац који се назива и остатак и обележава се са -{R}-. -{R}--групе садрже карактеристичне особине појединих аминокиселина, и могу их чинити [[Alifatično jedinjenje|алифатични]] или [[Aromatičnost|ароматични]] бочни ланци који могу садржати друге реактивне групе, могу бити више или мање поларне, хидрофилне или хидрофобне итд.
Ред 31:
! Три слова<ref name="Hausman" />
! Једно слово<ref name="Hausman" />
! Поларност бочног ланца<ref name="Hausman">{{Cite book |authorlast= Hausman, |first=Robert E. |author2= Cooper, Geoffrey M. |title=The cell: a molecular approach |publisher=ASM Press |location=Washington, D.C |year=2004 |page=51 |isbnid=ISBN 0-87893-214-3|pages=}}</ref>
! -{pH}- бочног ланца (-{pH}- 7,4)<ref name="Hausman" />
! Хидропатски индекс<ref>{{Cite journal|vauthors=Kyte J, Doolittle RF |title=A simple method for displaying the hydropathic character of a protein |journal=Journal of Molecular Biology |volume=157 |issue=1 |pages=105–32105-32 |date=May 1982 |pmid=7108955 |doi=10.1016/0022-2836(82)90515-0}}</ref>
! [[Апсорбанција]] -{λ<sub>max</sub>(nm)}-<ref name="Freifelder" />
! [[Моларна апсорбанција|ε]] при -{λ<sub>max</sub> (mM<sup>−1</sup> cm<sup>−1</sup>)}-<ref name="Freifelder">{{Cite book| title=Physical Biochemistry| edition=2nd| author = Freifelder, D.| publisher=W. H. Freeman and Company| isbnid=ISBN 0-7167-1315-2 | year=1983}}</ref>
! [[Molecular_massMolecular mass|-{MW}-]] (Молекулска маса)<ref> http://bcs.whfreeman.com/lehninger6e/#824263__839438__ </ref>
|- style="text-align:left;"
| [[Аланин]]
Ред 282:
 
-{'''Unk'''}- је понекад уместо -{'''Xaa'''}-, али је мање стандардно.
Осим тога, многе нестандардне аминокиселине имају специфични код. На примјер, неколико пептидних дрога (лијекова), као што су [[Бортезомиб]] и [[МГ132]], су умјетно синтетизирани и задржавали своје заштитићујућу групе које имају специфичне кодова. Бортезомиб је [[pirazinoinska kiselina |-{Pyz}-]] - -{Phe-boroLeu}-, а -{MG132}- је карбоксибензил -{Z-Leu-Leu-Leu-al}-. За помоћ у анализи структуре протеина, расположиве су фото-реактивне аналогне аминокиселине. То укључује [[фотолеуцин]] (-{'''pLeu'''}-) и [[фотометионин]] (-{'''pMet'''}-).<ref>{{cite journal | vauthors = Suchanek M, Radzikowska A, Thiele C | title = Foto-leucin i foto-metionina omogućavaju identifikaciju interakcija protein-protein u živim ćelijama | journal = Nature Methods | volume = 2 | issue = 4 | pages = 261–7 | datum =1. 4. 2005 | pmid = 15782218 | doi = 10.1038/nmeth752 }}</ref>
 
Најважнија хемијска реакција аминокиселина је формирање [[пептидна веза|пептидне везе]] која омогућава повезивање две аминокиселине и стварање ланца аминокиселина (пептиди и протеини). Пептидна веза је веза између карбоксилне групе једне аминокиселине и амино групе друге аминокиселине, у којој се атом угљеника везује за атом азота уз ослобађање молекула воде.
Ред 321:
* Хел-Волхард-Зелинскијева реакција
Ово је реакција бромовања карбоксилне киселине на α-угљениковом атому. Даље, бром се у производу може заменити [[нуклеофил]]ом као што је [[амонијак]].
 
* Штрекерова синтеза
Ова реакција се изводи у присуству амонијака и цијанхидрина. Полазни реагенс у овој синтези је одређени [[алдехид]], у зависности коју аминокиселину желимо добити. На интермедијерни [[имин]] се адира цијанхидрин и добијају се одређени α-аминонитрили. Даљом киселом или базном хидролизом се добијају α-аминокиселине.
Линија 361 ⟶ 360:
== Литература ==
{{refbegin|2}}
* {{Cite book |ref=harv|editor1-first = Loredano | editor1-last=Pollegioni| editor2-first = Stefano | editor2-last=Servi| title= Unnatural Amino Acids |year=2012|publisher=Humana Press |isbn=978-1-61779-331-8|page= v}}
* {{cite book
| last = Tymoczko
| first = John L.|year=2012
|year=2012
| title = Biochemistry
| publisher = W. H. Freeman and company
| location = New York
| chapter = Protein Composition and Structure
|pages=28-31|isbn=978-1-4292-2936-4}}▼
|pages=28–31
▲|isbn=978-1-4292-2936-4}}
* {{cite book
| last = Doolittle
| first = Russell F.
| editor = Fasman, G.D.|year=1989
|year=1989
| title = Predictions of Protein Structure and the Principles of Protein Conformation
| publisher = Plenum Press
| location = New York
| chapter = Redundancies in protein sequences
|pages=599-623|isbn=978-0-306-43131-9▼
|pages=599–623
▲|isbn=978-0-306-43131-9
| lccn = 89008555}}
* {{cite book
| last1 last= Nelson
| first1first = David L.
| last2 = Cox
| first2 = Michael M.|year=2000
|year=2000
| title = Lehninger Principles of Biochemistry
| publisher = Worth Publishers
| edition = 3rd|isbn=978-1-57259-153-0
|isbn=978-1-57259-153-0
| lccn = 99049137}}
* {{cite book
| last = Meierhenrich
| first = Uwe|year=2008
|year=2008
| title = Amino acids and the asymmetry of life
| publisher = Springer Verlag
| location = Berlin|isbn=978-3-540-76885-2
|isbn=978-3-540-76885-2
| lccn = 2008930865
| url = https://web.archive.org/web/20120112005425/http://rogov.zwz.ru/Macroevolution/amino.pdf
| format = PDF, 11.2 MB}}
* {{cite book
| last = Morelli
| first = Robert J.|year=1952
|year=1952
| title = Studies of amino acid absorption from the small intestine
| location = San Francisco}}
* {{cite book
| last1 last= Guyton
| first1first = AC
| last2 = Hall
| first2 = JE|year=2005
|year=2005
| title = Textbook of Medical Physiology
| location = Elsevier Science - IE}}
* {{cite book
| last1 last= K. Peter C.
| first1first = Vollhardt
| last2 = Schore
| first2 = Neil|year=1997
|year=1997
| title = Органска хемија
| location = Београд}}
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/wiki/Аминокиселина”