Википедија

Биохемија — разлика између измена

Интерактиван преглед историје
← Старија изменаНовија измена →
Садржај обрисан Садржај додат
ВизуелноВикитекст
Autobot (разговор | доприноси)
1.572.075 измена
м Разне исправке
Autobot (разговор | доприноси)
1.572.075 измена
м popunjavanje sablona page
Ред 121:
[[Датотека:Lipid bilayer section.gif|thumb|лево|250п|Попречни пресек течног [[Lipidni dvosloj|липидног двослоја]] формираног од [[фосфатидилхолин]]а.]]
 
Прокариоте, које је први уочио изумитељ микроскопа [[Антони ван Левенхук]] 1683. године,<ref>Chung, King-thom; Liu, Jong-kang: ''Pioneers in Microbiology: The Human Side of Science''. (World Scientific Publishing, 2017. {{page|year=2017|isbn=978-9813202948|pages=}}).</ref><ref>{{Cite web|url=http://www.hup.harvard.edu/catalog.php?isbn=9780674975910|title=Life at the Edge of Sight — Scott Chimileski, Roberto Kolter {{!}} Harvard University Press|website=www.hup.harvard.edu|language=en|accessdate=26. 1. 2018}}</ref> су углавном у опсегу величина од 1 до 10 -{μm}-. Оне имају три основна облика: сферични (-{''[[cocci]]''}-),<ref name="arrangement">{{harvnb|Pommerville|2013|pp=}}</ref><ref>{{cite web|author=Sayers| url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Undef&id=91061&lvl=3&lin |title=Bacilli |accessdate=20. 7. 2018 |publisher=[[National Center for Biotechnology Information]] (NCBI) taxonomy database|display-authors=etal}}</ref> и хеликсно завијени (-{''[[Spirillum|spirilla]]''}-),<ref name=Bergey>Garrity, George M.; Brenner, Don J.; Krieg, Noel R.; Staley, James T. (eds.) (2005). Bergey's Manual of Systematic Bacteriology, Volume Two: The Proteobacteria, Part C: The Alpha-, Beta-, Delta-, and Epsilonproteobacteria. New York, New York: Springer. pp. 354–361. {{page|year=2005|isbn=978-0-387-24145-6|pages=354–361}}</ref><ref>{{MeshName|Spirillum}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.bacterio.net/spirillum.html |title=Spirillum |last=Jean |first=Euzeby |date=|website= |publisher=[[List of Prokaryotic names with Standing in Nomenclature]] |accessdate=5. 11. 2014}}</ref> мада све имају исти општи дизајн. Оне су обавијене, као и све ћелије, са ~70 Å дебелом [[ћелијска мембрана|ћелијском мембраном]] (плазменом мембраном), која се састоји од [[Lipidni dvosloj|липидног двослоја]]<ref name=andersen2007>{{cite journal|last=Andersen|first=Olaf S.|last2=Koeppe, II|first2=Roger E.|title=Bilayer Thickness and Membrane Protein Function: An Energetic Perspective|journal=Annual Review of Biophysics and Biomolecular Structure|date=June 2007|volume=36|issue=1|doi=10.1146/annurev.biophys.36.040306.132643|url=http://www.annualreviews.org/doi/abs/10.1146/annurev.biophys.36.040306.132643|accessdate=12. 12. 2014|pages=107-130}}</ref> у коме су смештени протеини<ref name=Divecha1995>{{cite journal|last=Divecha |first = Nullin |last2=Irvine |first2 = Robin F |date=27. 1. 1995 | title = Phospholipid signaling | journal = [[Cell (journal)|Cell]] | volume = 80 | issue = 2 | doi = 10.1016/0092-8674(95)90409-3 | pmid = 7834746 | url = http://ac.els-cdn.com/0092867495904093/1-s2.0-0092867495904093-main.pdf?_tid=98202c6e-dc68-11e3-85aa-00000aacb35e&acdnat=1400182934_aecb2735d6748a91f12b61ce3dfbc000 | format = PDF, 0.04 MB |pages=269-278}}</ref> помоћу којих се контролише пролаз молекула у и из ћелије, и катализује мноштво различитих реакција. Ћелије већине прокариотских врста су окружене и крутим, 30 до 250 Å дебелим, [[полисахарид]]ним ћелијским зидом који углавном функционише као ћелијска заштита од механичких повреда и онемогућава пуцање ћелија у медијима који су [[Осмоза|осмотски]] разблаженији од ћелијског садржаја. Неке бактерије се додатно облажу са желатинозном полисахаридном капсулом која их штити од одбрамбених механизама виших организама. Мада прокариотама недостају мембранске унутарћелијске [[органеле]] које су карактеристичне за еукариоте, њихова ћелијска мембрана може да буде исавијана са унутрашње стране, чиме се формирају вишеслојне структуре познате као [[мезозом]]и.<ref name=Robertson1959>{{cite journal|last=Robertson|first=J. D.|year=1959 | title = The ultra structure of cell membranes and their derivatives, Biochem | journal = Soc. Syrup |pages=3}}</ref><ref>{{cite journal|last=Suganuma|first=A.|title=Studies on the fine structure of Staphylococcus aureus |journal=J Electron Microsc (Tokyo) |volume=15 |issue=4 |year=1966 |pmid=5984369|pages=257-61}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Pontefract RD, Bergeron G, Thatcher FS |title=Mesosomes in Escherichia coli |journal=J. Bacteriol. |volume=97 |issue=1 |year=1969 |pmid=4884819 |url=http://jb.asm.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=4884819 |doi=10.1002/path.1710970223 |pmc=249612|pages=367-75}}</ref> Сматра се да мезозоми служе као места [[Репликација ДНК|репликације ДНК]] и других специјализованих ензимских реакција.<ref name=Robertson1959 /><ref>{{cite journal|last=Nanninga|first=N.|title=The mesosome of Bacillus subtilis as affected by chemical and physical fixation |journal=J. Cell Biol. |volume=48 |issue=1 |year=1971 |pmid=4993484 |url=http://www.jcb.org/cgi/pmidlookup?view=long&pmid=4993484 |doi=10.1083/jcb.48.1.219 |pmc=2108225|pages=219-24}}</ref>
 
Прокариотска цитоплазма (ћелијски садржај) није хомоген раствор. Њихов један хромозом (ДНК молекул, чијих неколико копија могу да буду присутне у брзо растућим ћелијама) је кондензован и формира тело познато као [[нуклеоид]].<ref>{{cite journal|vauthors=Thanbichler M, Wang S, Shapiro L |title=The bacterial nucleoid: a highly organized and dynamic structure |journal=J Cell Biochem |volume=96 |issue=3 |year=2005 |pmid=15988757 |doi=10.1002/jcb.20519|pages=506-21}}</ref> Цитоплазма исто тако садржи бројне копије РНК молекула (рибонуклеинске киселине), разне растворљиве ензиме (протеине који катализују специфичне реакције), и више хиљада честица са 250 Å пречником које су познате као [[рибозом]]и. Они су места на којима долази до [[Синтеза протеина|синтезе протеина]].
Ред 314:
Заправо, [[enzyme-linked immunosorbent assay|имуносорбентни тест повезан са ензимом]] (-{ELISA}-),<ref>{{Cite journal|last=Weiland|first=G.|date=3. 11. 1978|title=[The enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA)--a new serodiagnostic method for the detection of parasitic infections (author's transl)]|journal=MMW, Munchener Medizinische Wochenschrift|volume=120|issue=44|issn=0341-3098|pmid=100702|pages=1457-1460}}</ref><ref>{{cite journal|last=Lequin |first=R. M. |title=Enzyme Immunoassay (EIA)/Enzyme-Linked Immunosorbent Assay (ELISA) |journal=Clinical Chemistry |volume=51 |issue=12 |year=2005 |pmid=16179424 |doi=10.1373/clinchem.2005.051532 |pages=2415-8}}</ref> који користи антитела, је један од најсензитивнијих тестова које модерна медицина користи за детектовање разних [[биомолекул]]а. Вероватно најважнији протеини, међутим, су [[ензим]]и. Виртуално све реакције у живим ћелијама захтевају посредовање ензима ради снижавања енергије активације реакције. Ти молекули препознају специфичне молекуле реактаната који се називају ''[[substrate (biochemistry)|супстратима]]''; они затим [[Catalysis|катализују]] реакцију између њих. Путем снижавања [[activation energy|енергије активације]],<ref name="Fersht_1985">{{Cite book|last=Fersht|first=A.| title = Enzyme Structure and Mechanism | publisher = W.H. Freeman | location = San Francisco |year=1985 |isbn=978-0-7167-1615-0|pages=50-2}}</ref> ензим може да убрза стопу одвијања реакције и за 10<sup>11</sup> или више пута; реакције којима би требало преко 3.000 година да се спонтано окончају могу да се одвију за секунду у присуству ензима.<ref name="radzicka">{{cite journal|vauthors=Radzicka A, Wolfenden R | title = A proficient enzyme | journal = Science | volume = 267 | issue = 5194 |date=January 1995 | pmid = 7809611 | doi=10.1126/science.7809611| bibcode = 1995Sci...267...90R|pages=90-931}}</ref><ref name="pmid17889251">{{cite journal|vauthors=Callahan BP, Miller BG | title = OMP decarboxylase—An enigma persists | journal = Bioorganic Chemistry | volume = 35 | issue = 6 |date=December 2007 | pmid = 17889251 | doi = 10.1016/j.bioorg.2007.07.004 |pages=465-9}}</ref> Сам ензим се при томе не уграђује у реакционе продукте, већ је остаје слободан да катализује исту реакцију са новим сетом супстрата. Користећи разне модификаторе, активност ензима може да буде регулисана, чиме се омогућава контрола биохемијских процеса у ћелији као целини.<ref>{{Cite book|last=Krauss|first=G.| title = Biochemistry of Signal Transduction and Regulation |year=2003| publisher = Wiley-VCH | location = Weinheim |isbn=9783527605767 | edition = 3rd | chapter = The Regulations of Enzyme Activity | chapterurl = https://books.google.com/books?id=iAvu2XRLnfYC&pg=PA91&dq=enzyme+metabolic+pathways+feedback+regulation&hl=en&redir_esc=y|pages=89-114}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Changeux JP, Edelstein SJ | title = Allosteric mechanisms of signal transduction | journal = Science | volume = 308 | issue = 5727 |date=June 2005 | pmid = 15933191 | doi = 10.1126/science.1108595 | bibcode = 2005Sci...308.1424C |pages=1424-8}}</ref>
 
Структура протеина традиционално се описује у виду хијерархије са четири нивоа. [[Примарна структура протеина]] се састоји од линеарне секвенце аминокиселина;<ref name="sanger">{{harvnb|Sanger|1952|pp=1-67}}</ref><ref name="letter">{{Cite journal|last=Aasland|first=Rein |last2=Abrams|first2=Charles |last3=Ampe|first3=Christophe |last4=Ball|first4=Linda J.|last5=Bedford|first5=Mark T. |last6=Cesareni|first6=Gianni |last7=Gimona|first7=Mario |last8=Hurley|first8=James H.|last9=Jarchau|first9=Thomas |date=20. 2. 2002|title=Normalization of nomenclature for peptide motifs as ligands of modular protein domains|url=http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0014579301032951|journal=FEBS Letters |volume=513|issue=1 |doi=10.1016/S0014-5793(01)03295-1|issn=1873-3468|pages=141-144}}</ref><ref>{{Cite journal|date=1. 7. 1968|title=A One-Letter Notation for Amino Acid Sequences*|journal=European Journal of Biochemistry|volume=5 |issue=2|doi=10.1111/j.1432-1033.1968.tb00350.x |issn=1432-1033|pmid=11911894|vauthors=Aasland R, Abrams C, Ampe C, Ball LJ, Bedford MT, Cesareni G, Gimona M, Hurley JH, Jarchau T, Lehto VP, Lemmon MA, Linding R, Mayer BJ, Nagai M, Sudol M, Walter U, Winder SJ|pages=151-153}}</ref> на пример, „аланин-глицин-триптофан-серин-глутамат-аспарагин-глицерин-лизин-…”. [[Секундарна структура протеина]] се односи на локалну [[Морфологија (биологија)|морфологију]] (морфологија је проучавање структуре).<ref>{{Cite book|author=Linderstrøm-Lang KU | title = Lane Medical Lectures: Proteins and Enzymes |year=1952 | publisher = Stanford University Press | asin = B0007J31SC|pages=115}}</ref><ref name="pmid9144781">{{cite journal|vauthors=Schellman JA, Schellman CG | title = Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang (1896–1959) | journal = Protein Sci. | volume = 6 | issue = 5 |year=1997 | pmid = 9144781 | pmc = 2143695 | doi = 10.1002/pro.5560060516 | quote = He had already introduced the concepts of the primary, secondary, and tertiary structure of proteins in the third Lane Lecture (Linderstram-Lang, 1952) |pages=1092-100}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm | title = Interactive Protein Structure Tutorial |last=Bottomley|first=Steven|year=2004 | accessdate=9. 1. 2011 | archive-url = https://web.archive.org/web/20101219092723/http://www.biomed.curtin.edu.au/biochem/tutorials/prottute/helices.htm# | archive-date=19. 12. 2010 | dead-url = yes | df = }}</ref> Поједине комбинације аминокиселина имају тенденцију да попримају облик завојнице, која се назива [[alpha helix|α-хеликс]] или да се групишу у равни које се називају [[Beta sheet|β-равнима]]; примери α-хеликса се могу видети у горњем шематском приказу хемоглогина. [[Терцијарна структура протеина]] се односи на целокупни тродимензионални облик протеина.<ref>{{GoldBookRef|title=tertiary structure|file=T06282}}</ref><ref name="bran">Branden C. and Tooze J. "Introduction to Protein Structure" Garland Publishing, New York. 1990 and 1991.</ref><ref name=kyte>Kyte, J. "Structure in Protein Chemistry." Garland Publishing, New York. 1995. {{page|year=1995|isbn=978-0-8153-1701-2|pages=}}</ref> Тај облик је превасходно одређен секвенцом аминокиселина. Заправо, промена појединачне аминокиселине може да промени целокупну структуру. Алфа ланац хемоглобина садржи 146 аминокиселинских остатака; заменом [[glutamate|глутаматног]] остатка у позицији 6 са [[valin|валинским]] остатком мења се понашање хемоглобина у тој мери да то доводи до [[српаста анемија|српасте анемије]]. Коначно, [[кватернарна структура протеина]] се односи на структуру протеина са вишеструким пептидним подјединицама, као што је хемоглобин са своје четири подјединице.<ref>{{Cite book|last=Clarke|first=Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert Stryer. Web content by Neil D.|title=Biochemistry|year=2002|publisher=W. H. Freeman|location=New York, NY [u.a.]|isbn=978-0-7167-3051-4|edition=5. ed., 4. print.|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/|chapter=Section 3.5Quaternary Structure: Polypeptide Chains Can Assemble Into Multisubunit Structures|chapter-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22550/|pages=}}</ref><ref>{{cite journal|last=Chou|first=Kuo-Chen|last2=Cai|first2=Yu-Dong|title=Predicting protein quaternary structure by pseudo amino acid composition|journal=Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics|date=1. 11. 2003|volume=53|issue=2|doi=10.1002/prot.10500|pmid=14517979|pages=282-289}}</ref> Немају сви протеини више од једне подјединице.<ref>[[#Fromm|Fromm and Hargrove]] (2012), pp. 35–51.</ref>
 
{{Protein structure summary}}
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/wiki/Биохемија”