Биохемија — разлика између измена
Садржај обрисан Садржај додат
м ciscenje dupliranih poziva |
м Разне исправке |
||
Ред 121:
[[Датотека:Lipid bilayer section.gif|мини|лево|250п|Попречни пресек течног [[Lipidni dvosloj|липидног двослоја]] формираног од [[фосфатидилхолин]]а.]]
Прокариоте, које је први уочио изумитељ микроскопа [[Антони ван Левенхук]] 1683. године,<ref>Chung, King-thom; Liu, Jong-kang: ''Pioneers in Microbiology: The Human Side of Science''. . {{page1|publisher=World Scientific Publishing|year=2017|isbn=978-9813202948|pages=}}.</ref><ref>{{Cite web|url=http://www.hup.harvard.edu/catalog.php?isbn=9780674975910|title=Life at the Edge of Sight — Scott Chimileski, Roberto Kolter {{!}} Harvard University Press|website=www.hup.harvard.edu|language=en|accessdate=26. 1. 2018}}</ref> су углавном у опсегу величина од 1 до 10 -{μm}-. Оне имају три основна облика: сферични (-{''[[cocci]]''}-),<ref name="arrangement">{{harvnb|Pommerville|2013|pp=}}</ref><ref>{{cite web|author=Sayers| url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Browser/wwwtax.cgi?mode=Undef&id=91061&lvl=3&lin |title=Bacilli |accessdate=20. 7. 2018 |publisher=[[National Center for Biotechnology Information]] (NCBI) taxonomy database|display-authors=etal}}</ref> и хеликсно завијени (-{''[[Spirillum|spirilla]]''}-),<ref name=Bergey>Garrity, George M.; Brenner, Don J.; Krieg, Noel R.; Staley, James T. (eds.) . Bergey's Manual of Systematic Bacteriology, Volume Two: The Proteobacteria, Part C: The Alpha-, Beta-, Delta-, and Epsilonproteobacteria. New York, New York
Прокариотска цитоплазма (ћелијски садржај) није хомоген раствор. Њихов један хромозом (ДНК молекул, чијих неколико копија могу да буду присутне у брзо растућим ћелијама) је кондензован и формира тело познато као [[нуклеоид]].<ref>{{cite journal|vauthors=Thanbichler M, Wang S, Shapiro L |title=The bacterial nucleoid: a highly organized and dynamic structure |journal=J Cell Biochem |volume=96 |issue=3 |year=2005 |pmid=15988757 |doi=10.1002/jcb.20519|pages=506-21}}</ref> Цитоплазма исто тако садржи бројне копије РНК молекула (рибонуклеинске киселине), разне растворљиве ензиме (протеине који катализују специфичне реакције), и више хиљада честица са 250 Å пречником које су познате као [[рибозом]]и. Они су места на којима долази до [[Синтеза протеина|синтезе протеина]].
Ред 320:
Протеини који се уносе као храна обично прво бивају разложени до појединачних аминокиселина и дипептида у [[small intestine|танком цреву]], и затим апсорбовани. Они могу да буду поново састављени чиме се формирају нови протеини. Интермедијерни призводи [[Гликолиза|гликолизе]], [[Кребсов циклус|циклуса лимунске киселине]], и [[Put pentoza fosfata|пута пентозног фосфата]] могу да буду кориштени за формирање свих двадесет аминокиселина, и већина [[бактерија]] и [[Биљка|биљки]] поседује све неопходне ензиме за синтезу свих протеиногених аминокиселина. [[Човек|Људи]] и други [[сисари]], међутим, могу да синтетишу само око половине њих. Они не могу да синтетишу [[изолеуцин]], [[леуцин]], [[лизин]], [[метионин]], [[фенилаланин]], [[треонин]], [[триптофан]], и [[валин]]. То су [[Esencijalna aminokiselina|есенцијалне аминокиселине]], јер је есенцијално да се унесу путем исхране.<ref>{{cite journal|last=Young|first=V. R.|title=Adult amino acid requirements: the case for a major revision in current recommendations |journal=J. Nutr. |volume=124 |issue=8 Suppl |pages=1517S–1523S |year=1994 |pmid=8064412 |url= }}</ref><ref name="DRI">[http://fnic.nal.usda.gov/dietary-guidance/dietary-reference-intakes/dri-reports Dietary Reference Intakes: The Essential Guide to Nutrient Requirements] {{webarchive|url=https://web.archive.org/web/20140705140516/http://fnic.nal.usda.gov/dietary-guidance/dietary-reference-intakes/dri-reports |date=5. 7. 2014 }}. Institute of Medicine's Food and Nutrition Board. usda.gov</ref> Сисари поседују ензиме за синтезу [[аланин]]а, [[asparagine|аспарагина]], [[aspartate|аспартата]], [[cysteine|цистеина]], [[glutamate|глутамата]], [[glutamine|глутамина]], [[glycine|глицина]], [[proline|пролина]], [[serine|серина]], и [[tyrosine|тирозина]], које су стога неесенцијалне аминокиселине. Они додуше могу да синтетишу [[arginine|аргинин]] и [[histidine|хистидин]], али не могу да произведу довољне количине да се задовоље потребе младих и растућих животиња, тако да се оне често исто тако сматрају есенцијалним аминокиселинама.
Ако се амино група уклони са аминокиселине, она оставља за собом угљенични скелетон такозване α-[[кетокиселина|кетокиселине]]. Ензими који се називају [[transaminase|трансаминазе]] могу да са лакоћом пренесу амино групу са једне аминокиселине (претварајући је у α-кетокиселину) на другу α-кетокиселину (правећи од ње аминокиселину).<ref>{{cite journal|vauthors=Karmen A, Wroblewski F, Ladue JS | title = Transaminase activity in human blood | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 34 | issue = 1 |year=1955| pmid = 13221663 | pmc = 438594 | doi = 10.1172/jci103055 |pages=126-31}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Karmen A | title = A note on the spectrometric assay of glutamic-oxalacetic transaminase in human blood serum | journal = The Journal of Clinical Investigation | volume = 34 | issue = 1 |year=1955| pmid = 13221664 | pmc = 438594 | doi = 10.1172/JCI103055 |pages=131-3}}</ref><ref>{{cite journal|vauthors=Ladue JS, Wroblewski F, Karmen A | title = Serum glutamic oxaloacetic transaminase activity in human acute transmural myocardial infarction | journal = Science | volume = 120 | issue = 3117 |year=1954| pmid = 13195683 | doi = 10.1126/science.120.3117.497 |pages=497-9}}</ref> Ово је важна способност при биосинтези аминокиселина, јер се у многим синтетичким путевима, интермедијери из других биохемијских путева конвертују до α-киселинског скелетона, путем [[transamination|трансаминације]].<ref>{{
Сличан процес се користи за разлагање протеина. Они се прво хидролизују у његове саставне аминокиселине. Слободни [[ammonia|амонијак]] (-{NH}-<sub>3</sub>), који постоји као [[ammonium|амонијум]] јон (-{NH}-<sub>4</sub><sup>+</sup>) у крви, је токсичан за животне форме. Подесан метод за његово излучивање стога мора да постоји. Различите тактике су развијене у процесу еволуције у различитим животињама, у зависности од потреба животиње. [[Unicellular|Једноћелијски]] организми једноставно испуштају амонијак у окружење. Слично томе, [[osteichthyes|кошљорибе]] могу да испусте амонијак у воду, где брзо бива разблажен. Сисари генерално претварају амонијак у [[Уреа|уреју]], путем [[urea cycle|циклуса уреје]].<ref name="Sherwood 2012">{{harvnb|Sherwood|2012|pp=558}}</ref>
Да би се утврдило да ли су два протеина повезана, или другим речима да би се одлучило да ли су хомологни или не, научници користе методе поређења секвенци. Методе као што су [[sequence alignment|поравнавање секвенци]]<ref name=mount>{{cite book|last=Mount|first=D.M.|year=2004 | title=Bioinformatics: Sequence and Genome Analysis |edition=2nd | publisher= Cold Spring Harbor Laboratory Press: Cold Spring Harbor, NY. |isbn=978-0-87969-608-5|pages=}}</ref><ref>{{cite web|url=http://www.ebi.ac.uk/Tools/msa/clustalw2/help/faq.html#23|website=Clustal|title=Clustal FAQ #Symbols|accessdate=8. 12. 2014|archive-url=https://web.archive.org/web/20161024045656/http://www.ebi.ac.uk/Tools/msa/clustalw2/help/faq.html#23|archive-date=24. 10. 2016|dead-url=yes}}</ref> и [[structural alignment|структурно поравнавање]]<ref>{{cite journal|last=Lee|first=Hui Sun|last2=Im|first2=Wonpil|title=Ligand Binding Site Detection by Local Structure Alignment and Its Performance Complementarity|journal=Journal of Chemical Information and Modeling|volume=53|issue=9|year=2013|url=http://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/ci4003602|doi=10.1021/ci4003602|pmc=3821077|pages=2462-2470}}{{Мртва веза|date=06. 2019. |bot=InternetArchiveBot |fix-attempted=yes }}</ref><ref>{{cite journal|last=Konc|first=Janez|last2=Janežič|first2=Dušanka|title=ProBiS algorithm for detection of structurally similar protein binding sites by local structural alignment |journal=Bioinformatics |volume=26 |issue=9 |year=2010 |url=https://dl.acm.org/citation.cfm?id=1830180 |doi=10.1093/bioinformatics/btq100 |pmid=20305268 |pmc=2859123 |pages=1160-1168}}</ref> су моћна оружја која помажу научницима да идентифкују [[Homologno modelovanje|хомологе]] међу сродним молекулима.<ref name="Fariselli 2007">{{harvnb|Fariselli|2007|pp=78}}–87.</ref> Релевантност налажења хомолога међу протеинима иде изван опсега формирања еволуционих патерна [[Protein family|протеинских фамилија]]. Путем одређивања у којој мери су две протеинске секвенце сличне,<ref name=Shulman2007>{{cite journal|author=Alexandra Shulman-Peleg |last2=Shatsky|first2=Maxim|last3=Nussinov|first3=Ruth|last4=Wolfson|first4=Haim J|title=Spatial chemical conservation of hot spot interactions in protein-protein complexes |journal=BMC Biology|year=2007|volume=5 |issue=43 |url=http://bmcbiol.biomedcentral.com/articles/10.1186/1741-7007-5-43}}</ref> стиче се знање о њиховој потенцијалној структури и у извесној мери о њиховој функцији.
=== Нуклеинске киселине ===
Ред 444:
== Литература ==
* {{Cite book|ref=harv|last=
* {{Cite book|ref=harv|last=McNaught |first = A. D. | name-list-format = vanc | title = Compendium of Chemical Terminology | edition = 2nd |year=1997 | publisher = Blackwell Scientific Publications | location = Oxford |isbn=978-0-9678550-9-7 | url = http://goldbook.iupac.org }}
* {{Cite book|ref=harv|title=Enzyme nomenclature, 1978 recommendations of the Nomenclature Committee of the International Union of Biochemistry on the nomenclature and classification of enzymes.|year=1979|publisher=Academic Press|location=New York|isbn=9780323144605|pages=}}
* {{Cite book|ref=harv|last=Clarke|first=Jeremy M. Berg; John L. Tymoczko; Lubert Stryer. Web content by Neil D.|title=Biochemistry|year=2002|publisher=W. H. Freeman|location=New York, NY [u.a.]|isbn=978-0-7167-3051-4|edition=5. ed., 4. print.|url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21154/|chapter=Section 3.5Quaternary Structure: Polypeptide Chains Can Assemble Into Multisubunit Structures|chapter-url=https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22550/}}
Линија 536 ⟶ 537:
** 2nd Edition, Garland. {{page|year=1989|isbn=978-0-8240-3695-9|pages=}}
* {{Cite book|ref=harv|last=Fruton|first=Joseph S.|title=Proteins, Enzymes, Genes: The Interplay of Chemistry and Biology|location=Yale University Press|publisher=New Haven|year=1999|isbn=978-0-300-07608-0|pages=}}
* {{
{{refend}}
|