Протеинска структура — разлика између измена

[[Протеин]]и представљају важну класу биолошких [[макромолекул]]а који су присутни у свим биолошким организмима, a чине их елементи као што су [[угљеник]], [[водоник]], [[азот]], [[кисеоник]] и [[сумпор]]. Сви [[протеин]]и су [[полимер]]и [[аминокиселина]].<ref name="VoetBiochemistry3rd">{{VoetBiochemistry3rd}}</ref> Такви полимери, који се називају и [[пептид]]и састоје се од низа 20 различитих -{L-α}--аминокиселина, опште формуле -{RHC(NH₂)COOH}-, чије се бочне функционалне групе (R) често називају остацима. За ланце испод 40 остатака користи се термин полипептид уместо [[протеин]]. Да би били у стању да обављају своју биолошку функцију, [[протеин]]и се савијају у једну, или више, специфичних просторних [[конформација]], у зависности од броја нековалентних интеракција као што су [[водонична веза]], [[јон]]ске интеракције и [[Ван дер Валсова веза|Ван дер Валсове силе]].<ref name="Branden_ProteinStructure2nd">{{Branden_ProteinStructure2nd}}</ref> Да би се разумела функција протеина на [[молекул]]арном нивоу, често је потребно утврдити тродимензионалну структуру протеина. То је тема научног поља [[структурна биологија|структурне биологије]], која за утврђивање структуре протеина користи технике као што су [[кристалографија]] -{X}- зрацима или -{[[NMR спректроскопија]]}-.

Слично, поредак [[Глобуларни протеин|глобуларних протеина]] и терцијарне структуре је одређен углавном структурним ''неспецифичним'' интеракцијама, као што су бурне склоности амино киселина и хидрофобних интеракција. Ипак, терцијарна структура је одређена само онда када су делови протеинског домена фиксирани на месту помоћу специфичних структурних интеракција, као што су јонске интеракције, водоничне везе и чврсто паковање на бочним ланцима. Терцијарна структура ванћелијских протеина може такође бити стабилизована помоћу [[Дисулфидна веза|дисулфидних веза]], које смањују [[ентропија|ентропију]] опружених облика; дисулфидни мостови су изузетно ретки у [[цитоплазма|цитоплазматичним]]тичним протеинима, пошто је цитоплазма генерално редукционо окружење.

Једна α-аминокиселина садржи део, који је заједнички за све типове аминокиселина, и бочни ланац (остатак), који је јединствен за сваки тип аминокиселине. -{[[α-C атом]]}- (-{C}-_α) је везан за четири различите групе, једну [[Амино група|амино групу]], [[Карбоксилна група|карбоксилну групу]], водоник и бочни ланац, које је специфичан за овај тип аминокиселине. Зато што је угљеников атом везан за четири различите групе, он је [[Хиралностхиралност (хемија)молекула|хиралан]], ипак само један од [[стереоизомерстереоизомерија|стереоизомера]]а се налази у биолошким протеинима, предоминантно -{L-}- облик. [[Глицин]] ипак, није хиралан пошто је његов бочни ланац водоников атом. Једноставни мнемоник за правилан -{L-}- облик је „-{CORN}-“: када -{α-C}- атом посматрамо тако да је H атом испред њега, остаци се могу прочитати као „-{CORN}-“ у правцу казаљке на сату.

20 аминокиселина које учествују у изградњи протеина могу бити подељење у неколико група на основу њихових хемијских особина. Важни фактори су наелектрисање, [[хидрофобност]]/[[хидрофилност]], величина и функционалне групе. Природа интеракција различитих бочних лацана са воденом околином игра главну улогу у глобуларној протеинској структури. Хидрофобна страна ланца тежи да буде укопана у средини протеина, док је хидрофилна страна ланца изложена растварању. Примери за хидрофобне остатке су: [[леуцин]], [[изолеуцин]], [[фенилалалин]] и [[valin|валин]], и у мањој мери [[тирозин]], [[аланин]] и [[триптофан]]. Наелектрисање бочног ланца игра важну улогу у протеинској структури, пошто јонско везивање може стабилизовати протеинску структуру, док неупарено наелектрисање у средини протеина може променити структуру. Наелектрисани остаци су јако хидрофилни, и обично се налазе са спољне стране протеина. Позитивно наелектрисани бочни ланци су присутни у [[лизин]]у и у [[аргинин]]у, и у неким случајевима у [[хистидин]]у. Негативна наелектрисања се налазе у [[глутамин]]у и у [[Аспарагинска киселина|аспарагинској киселини]]. Остатак амино киселина има мање хидрофиличне бочне ланце са различитим функционалним групама. [[Серин]] и [[треонин]] имају [[hidroksil|хидроксилне групе]], a [[аспарагин]] и [[глутамин]] имају [[амид]]не групе. Неке амино киселине имају специјалне особине као што је [[цистеин]], који може ковалентно дисулфидном везом да се веже са другим цистеинима, [[пролин]] који је цикличан, глицин који је мали и флексибилнији од осталих амино киселина...

Две амино киселине могу се комбиновати у реакцијама [[Реакција кондензације|кондензације]]. Понављајући ову реакцију, дуги ланци у остацима (амино киселине у [[Пептидна веза|пепдитним везама]]) могу бити створени. Ова реакција је [[Катализаторкатализа|катализована]] помоћу [[рибозом]]а у процесу познатом као [[Транслација (генетика)|транслација]]. Пептидна веза је у суштини планарна захваљујући делокализацији [[електрон]]а из двоструке везе. За разлику од веома крутог угла пептидне везе где је омега (веза између -{C1}- и -{N}-) увек близу 180 степени, углови φ (веза између -{N}- и -{α-C}-) и Ψ (веза између -{α-C}- и -{C1}-) могу имати одређен домет могућих вредности. Ови углови су степени слободе протеина, и они контролишу тродимензионалну структуру протеина. Ограничени су геометријом да би омогућили домете типичне за одређене елементе секундарне структуре и представљени су у [[Рамачандранов дијаграм|Рамачандрановом нацрту]]. Неколико важних [[Дужина везе|дужина веза]] приказане су у следећој табели.

[[Лајнус Полинг|Линус Паулинг]] је са сарадницима [[1951]]. године предложио прве елементе секундарне структуре, [[алфа хеликс]] и [[Бета раван|бета конформацију]], помоћу модела [[пептид]]а које је направио захваљујући познатим информацијама о дужини веза и угловима. И алфа хеликс и бета конформација представљјају начин засићења свих донора и акцептора [[Водонична веза|водоничних веза]] у кичми пептида. Ови елементи секундарне структуре зависе само од особина које су заједничке за све остатке, објашњавајући зашто се они често појављују у већини протеина. Од тада су откривени и други елементи секундарне структуре као што су различите петље и други облици хеликса. Део кичме који представља регуларну секундарну структуру назива се ''[[случајна спирала]]''. Сваки од ова два секундарна структурна елемента има правилну геометрију, што значи да су ограничени специфичним вредностима углова φ и Ψ. Зато они могу бити пронађени у специфичној области [[Рамачандранов дијаграм|Рамачандрановог плана]].<ref name="VoetBiochemistry3rd_2">{{VoetBiochemistry3rd |chapter=Chapter 8. Three-Dimensional structures of proteins}}</ref>

Кватернерна структура је интеракција између неколико ланаца пептидних веза. Појединачни ланци се називају подјединице. Појединачне подјединице не морају бити [[Ковалентна веза|ковалентно]] везане, али могу бити повезане [[Дисулфидна веза|дисулфидном везом]]. Немају сви протеини кватернерну структуру, пошто могу бити функционални и као мономери. Кватернерна структура је стабилизовна истим бројем интеракција као и терцијарна структура. Комплекси од два или више полимера називају се [[мултимермултиметар|мултимери]]и. Ако садржи две подјединице називамо га [[Proteinski dimer|димер]], [[Proteinski trimer|тример]] ако садржи три подјединице и тетрамер ако садржи четири подјединице. Мултимери који су сачињени од индентичних подјединица у називи имају префикс ''-{homo}-'', док они који су сачињени од различитих подјединица имају префикс ''-{hetero}-''.<ref name="VoetBiochemistry3rd_2"/>

Много протеина је организовано у неколико јединица. [[Proteinski domen|Структурни домен]] је један од елемената целокупне структуре протеина који је самостабилишујући и често се савија независно од остатка протеинског ланца. Многи домени нису јединствени протеински производи једног гена или породице гена, већ се могу појавити у различитим протеинима. Домени често добијају имена и издвајаје се јер и они истакнуто фигуришу у биолошкој функцији протеина којима припадају; на пример: „калцијум-везујући домен [[калмудулин]]а“. Зато што су самостабилишући, домени могу бити замењени [[Генетичко инжењерство|генетичким инжењерингом]] између два протеина да би се оформила [[химере|химера]]. Под ''мотивом'' овде се подразумева мала специфична комбинација секундарних елемената структуре. Ови елементи се често називају [[Суперсекундарна структура|суперсекундарне структуре]]. Савијање се односи на глобални облик савијања. Структурни мотиви се обично састоје од малог броја елемената, на пример „хеликс-окрет-хеликс“ има само три. Приметно је да док је просторна секвенца елемената иста у свим случајевима једног мотива, она може бити кодирана било којим редоследом у основновном [[ген]]у. Протеински структурни мотиви често обухватају петље различитих дужина и неочекиваних структура, чији је ефекат да „попусте“ онолико колко је потребно да би се у простору спојила два елемента која нису кодирана суседним секвенцама [[ДНК]] у гену. Приметно је такође да иако два гена истим редоследом кодирају секундарне структуралне елементе мотива, поред свега тога они могу спецификовати мало другачију секвенцу амино киселина. У прилог овоме говори не само компликован однос између терцијалне и примарне структуре већ и то што величина елемената варира од једног до другог протеина. Упркос томе што постоји око 100.000 различитих протеина у [[Еукариоте|еурокариотским]] системима, постоји много мање различитих домена, структурних мотива и савијања. То је делимично последица [[Еволуција (биологија)|еволуције]], пошто гени или делови гена могу бити дуплирани или шетати унутар генома. Ово значи, на примеру, да домен протеина може бити померан од једног до другог протеина дајући протеину нову функцију. Захваљујући овим путевима механизама, и сами механизми теже да буду коришћени у неколико различитих протеина.

Неколико метода је развијено у циљу структурне класификације протеина. Ова потрага тежи и да класификује податке у [[Протеинска база података|Протеинској бази података]] структурним редоследом. Постоји неколико база података које класификују протеине користећи различите методе. -{[[Strukturna klasifikacija proteina|SCOP]], [[CATH]] и [[FSSP]]}- представљају највеће. Коришћене методе су чисто мануелне, мануелне и аутоматизоване или чисто аутоматизоване. Врше се напори да би се боље расподелили садашњи подаци. Класификација је иста за већину протеина који су класификовани код SCOP, CATH и FSSP базе, али и даље постоје нека неслагања и недоследности.