Википедија

Ензимска кинетика — разлика између измена

Интерактиван преглед историје
← Старија изменаНовија измена →
Садржај обрисан Садржај додат
ВизуелноВикитекст
Autobot (разговор | доприноси)
1.572.075 измена
м ispravke
Autobot (разговор | доприноси)
1.572.075 измена
м ispravke
Ред 13:
== Општи принципи ==
[[Датотека:KinEnzymo(sr).svg|мини|десно|400п|Брзина реакције расте са порастом концентрације супстрата да би коначно постала устаљена при веома високим концентрацијама супстрата.]]
У реакцијама катализованим ензимима учествују исти реактанти и граде се исти продукти као у некатализованим реакцијама. Ензими као и остали катализатори не мењају положај равнотеже између супстрата и продуката.<ref>Ebbing, D.D. ''General chemistry'' (4th edition) Houghton Mifflin Co. {{page|1993. ISBN |978-0-395-63696-1.|pages=}}</ref>
 
Међутим, за разлику од обичних хемијских реакција, код ензимски каталисаних реакција долази до засићења ензима и то се назива сатурационе реакције. Брзина ензимски каталисаних реакција ће расти са додатком супстрата зато што већи број активних места постаје заузет. Овај раст се наставља све док ензим у потпуности не постане засићен супстратом, када брзина достиже свој максимум.
Ред 151:
Овакав прилаз је прво био примењен на реакције хидролизе каталисане хемотрипсином. Веома често, откриће неке интермедијерне врсте је пресудно у испитивању механизма ензимске реакције. На пример, у случају хемотрипсина<ref>{{en}}-{Hartley B.S. and Kilby B.A. [http://www.pubmedcentral.nih.gov/picrender.fcgi?artid=1269615&blobtype=pdf ''The reaction of p-nitrophenyl esters with chymotrypsin and insulin.''] Biochem J. 1954 Feb;56(2):288-97. PMID 13140189}-</ref>, везивањем супстрата за [[нуклеофил]]ни серин који је део активног места ствара се ацил-ензим интермедијер.
 
Са графика зависности количине створених продуката од времена видимо да се у првих пар секунди реакције интермедијер -{Е}-*<ref name=Fersht>{{en}}-{Alan Fersht, ''Structure and Mechanism in Protein Science : A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding.'' W. H. Freeman,. {{page|1998. ISBN |978-0-7167-3268-6.|pages=}}}-</ref> ствара веома брзо, а затим се брзина смањује све до успостављања стационарног стања система. Ова брза кратка фаза реакције мери један каталитички циклус. Према томе, количина продуката ослобођена у овој фази и на графику приказана као пресек са ''-{y}-'' осом такође даје количину употребљивог ензима.<ref>{{en}}-{Bender ML, Begue-Canton ML, Blakeley RL, Brubacher LJ, Feder J, Gunter CR, Kezdy FJ, Killheffer JV Jr, Marshall TH, Miller CG, Roeske RW, Stoops JK. ''The Determination of the Concentration of Hydrolytic Enzyme Solutions : a-Chymotrypsin, Trypsin, Papain, Elastase, Subtilisin, and Acetylcholinesterase.'' J Am Chem Soc. 1966 Dec 20;88(24):5890-913. PMID 5980876}-</ref>
 
== Хемијски механизам ==
Ред 230:
* Athel Cornish-Bowden, ''Fundamentals of Enzyme Kinetics''. (3rd edition), Portland Press 2004. ISBN 978-1-85578-158-0.
* Irwin H. Segel, ''Enzyme Kinetics : Behavior and Analysis of Rapid Equilibrium and Steady-State Enzyme Systems''. Wiley-Interscience; New Ed edition 1993. ISBN 978-0-471-30309-1.
* Alan Fersht, ''Structure and Mechanism in Protein Science : A Guide to Enzyme Catalysis and Protein Folding.'' W. H. Freeman,. {{page|1998. ISBN |978-0-7167-3268-6.|pages=}}
* Santiago Schnell, Philip K. Maini, ''A century of enzyme kinetics: Reliability of the K<sub>M</sub> and v<sub>max</sub> estimates'', Comments on Theoretical Biology '''8''', 169–187, 2004 DOI: [http://www.informatics.indiana.edu/schnell/papers/ctb8_169.pdf 10.1080/08948550390206768]
* Chris Walsh, ''Enzymatic Reaction Mechanisms''. W. H. Freeman and Company. {{page|1979. ISBN |978-0-7167-0070-8.|pages=}}
* Nicholas Price, Lewis Stevens, ''Fundamentals of Enzymology'', Oxford University Press,. {{page|1999. ISBN |978-0-19-850229-6.|pages=}}
* Tim Bugg, ''An Introduction to Enzyme and Coenzyme Chemistry'' Blackwell Publishing,. {{page|2004. ISBN |978-1-4051-1452-3.|pages=}}}-
 
== Спољашње везе ==
Преузето из „https://sr.wikipedia.org/wiki/Ензимска_кинетика”