Неконкурентна инхибиција

Неконкурентна инхибиција (некомпетитивна инхибиција, анти-компетитивна инхибиција, се јавља кад се ензимски инхибитор везује једино за комплекс ензима и супстрата (Е-С комплекс).

Док је за неконкурентну инхибицију неопходно да је формиран комплекс ензима и супстрата, бесконкурентна инхибиција се може јавити у присуству или одсуству супстрата.

Механизми

Редукција ефективне концентрације Е-С комплекса повишава појавни афинитет ензима за супстрат путем Ле Шатељеовог принципа (К_м се снижава) и умањује се максимум ензимске активности (V_маx), пошто је потребно више времена да би супстрат или продукт напустили активно место. Неконкурентна инхибиција је најефективнија при високим концентрацијама супстрата.

Математичка дефиниција

Лајнвивер-Бурков дијаграм неконкурентне ензимске инхибиције.

Лајнвивер-Буркова једначина гласи:

$\ {\frac {1}{v}}={\frac {K_{m}}{V_{max}[S]}}+{1 \over V_{\max }}$

Где је в иницијална брзина реакције, К_м је Михаелис-Ментенова константа, V_маx је максимална брзина реакције, и [С] је концентрација супстрата.

Лајнвивер-Бурк дијаграм за некомпетитивни инхибитор производи линију која је паралелна са оригиналном линијом односа ензима и супстратс, али са већим y-пресеком, услед присуства инхибиционог члана $\ {\frac {[I]}{K_{i}}}$:

$\ {\frac {1}{v}}={\frac {K_{m}}{V_{max}[S]}}+{\frac {1+{\frac {[I]}{K_{i}}}}{V_{max}}}$

Где је [I] концентрација инхибитора, а К_и је константа инхибиције која је карактеристична за инхибитор.