ППМ1А

Протеинска фосФатаза, Mg²⁺/Mn²⁺ zavisna, 1A
Протеинска фосФатаза, Mg2+/Mn2+ zavisna, 1A
	PDB prikaz baziran na 1a6q.
Dostupne strukture
	1A6Q, 3FXJ, 3FXK, 3FXL, 3FXM, 3FXO
Identifikatori
Simboli	PPM1A; PP2C-ALPHA; PP2CA; PP2Calpha
Vanjski ID	OMIM: 606108 MGI: 99878 HomoloGene: 56428 GeneCards: PPM1A Gene
EC broj	3.1.3.16
Ontologija gena
Molekularna funkcija	• vezivanje jona magnezijuma; • aktivnost proteinske serin/treoninske fosfataze; • aktivnost prenosnika signala; • proteinsko vezivanje; • vezivanje proteinskog C-terminusa; • hidrolazna aktivnost; • vezivanje jona mangana; • aktivnost kalmodulin-zavisne proteinske fosfataze; • R-SMAD vezivanje;
Celularna komponenta	• membranska frakcija; • nukleus; • citozol; • naponom kontrolisani kompleks kalcijumskog kanala; • kompleks proteinske serin/treoninske fosfataze; • neuronska projekcija;
Biološki proces	• blokada ćelijskog ciklusa; • prenos signala; • signalni put insulinskog receptora; • negativna regulacija formiranja kompleksa SMAD протеина; • сигнални пут Wnt рецептора; • дефосфорилација; • позитивна регулација сигналног пута Wnt рецептора;
Преглед РНК изражавања
	подаци
Ортолози
Врста	Човек
Ентрез	5494
Енсембл	ЕНСГ00000100614
УниПрот	П35813
РефСеq (мРНА)	НМ_021003.4
РефСеq (протеин)	НП_066283.1
Локација (УЦСЦ)	Цхр 14:; 60.71 - 60.77 Мб
ПубМед претрага	[1]

ППМ1А (Протеинска фосфатаза 1А) је ензим који је код људи кодиран PPM1A геном.^[1]^[2]

Протеин кодиран овим геном је члан PP2C фамилије Ser/Thr протеинских фосфатаза. Чланови PP2C фамилије су познати као негативни регулатори ћелијског пута којим се одговара на стрес. Ова фосфатаза дефосфорилише, и негативно регулише активности МАП киназа и МАП киназа киназа. Показано је да инхибира активацију p38 и JNK каскаде киназа индуковану стресовима животне средине. Ова фосфатаза може такође да дефосфорилише циклин-зависне киназе, и стога може да учествује у контроли ћелијског циклуса. Прекомерно изражавање ове фосфатазе може да активира изражавање тумор супресорних гена TP53/p53, што доводи до G2/M блокаде ћелијког циклуса и апоптозе. Познате су три алтернативно сплајсоване транскриптне варијанте које кодирају две дистинктне изоформе.^[2]

Интеракције

PPM1A формира интеракције са метаботропним глутаматним рецептор 3.^[3] PPM1A може да прекине ТГФ-бета сигнализацију путем инактивације Smad3 дефосфорилацијом. Smad3 је есенцијална компонента ТГФ-бета сигналног пута.

Референце

^ Манн ДЈ, Цампбелл ДГ, МцГоwан ЦХ, Цохен ПТ (1992). „Маммалиан протеин серине/тхреонине пхоспхатасе 2Ц: цДНА цлонинг анд цомпаративе аналyсис оф амино ацид сеqуенцес”. Биоцхим Биопхyс Ацта. 1130 (1): 100—4. ПМИД 1311954.
^ ^а ^б „Ентрез Гене: ППМ1А протеин пхоспхатасе 1А (формерлy 2Ц), магнесиум-депендент, алпха исоформ”.
^ Флајолет, Марц; Ракхилин Сергеy; et al. (2003). „Протеин пхоспхатасе 2Ц биндс селецтивелy то анд депхоспхорyлатес метаботропиц глутамате рецептор 3”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. Унитед Статес. 100 (26): 16006—11. ИССН 0027-8424. ПМЦ 307683  . ПМИД 14663150. дои:10.1073/пнас.2136600100.

Литература

Редпатх НТ, Прице НТ, Северинов КВ, Проуд ЦГ (1993). „Регулатион оф елонгатион фацтор-2 бy мултисите пхоспхорyлатион.”. Еур. Ј. Биоцхем. 213 (2): 689—99. ПМИД 8386634. дои:10.1111/ј.1432-1033.1993.тб17809.x.
Дас АК, Хелпс НР, Цохен ПТ, Барфорд D (1997). „Црyстал струцтуре оф тхе протеин серине/тхреонине пхоспхатасе 2Ц ат 2.0 А ресолутион.”. ЕМБО Ј. 15 (24): 6798—809. ПМЦ 452505  . ПМИД 9003755.
Такекаwа M, Маеда Т, Саито Х (1998). „Протеин пхоспхатасе 2Цалпха инхибитс тхе хуман стресс-респонсиве п38 анд ЈНК МАПК патхwаyс.”. ЕМБО Ј. 17 (16): 4744—52. ПМЦ 1170803  . ПМИД 9707433. дои:10.1093/ембој/17.16.4744.
Фјелд CC, Дену ЈМ (1999). „Кинетиц аналyсис оф хуман серине/тхреонине протеин пхоспхатасе 2Цалпха.”. Ј. Биол. Цхем. 274 (29): 20336—43. ПМИД 10400656. дои:10.1074/јбц.274.29.20336.
Хисхиyа А, Охнисхи M, Тамура С, Накамура Ф (1999). „Протеин пхоспхатасе 2Ц инацтиватес Ф-ацтин биндинг оф хуман плателет моесин.”. Ј. Биол. Цхем. 274 (38): 26705—12. ПМИД 10480873. дои:10.1074/јбц.274.38.26705.
Цхенг А, Росс КЕ, Калдис П, Соломон МЈ (2000). „Депхоспхорyлатион оф цyцлин-депендент кинасес бy тyпе 2Ц протеин пхоспхатасес.”. Генес Дев. 13 (22): 2946—57. ПМЦ 317162  . ПМИД 10580002. дои:10.1101/гад.13.22.2946.
Стровел ЕТ, Wу D, Суссман ДЈ (2000). „Протеин пхоспхатасе 2Цалпха депхоспхорyлатес аxин анд ацтиватес ЛЕФ-1-депендент трансцриптион.”. Ј. Биол. Цхем. 275 (4): 2399—403. ПМИД 10644691. дои:10.1074/јбц.275.4.2399.
Лифсцхитз-Мерцер Б; Схеинин Y; Бен-Меир D; et al. (2001). „Протеин пхоспхатасе 2Цалпха еxпрессион ин нормал хуман тиссуес: ан иммунохистоцхемицал студy.”. Хистоцхем. Целл Биол. 116 (1): 31—9. ПМИД 11479720.
Сривастава Ј, Горис Ј, Дилwортх СМ, Паркер ПЈ (2002). „Депхоспхорyлатион оф ПКЦделта бy протеин пхоспхатасе 2Ац анд итс инхибитион бy нуцлеотидес.”. ФЕБС Летт. 516 (1-3): 265—9. ПМИД 11959144. дои:10.1016/С0014-5793(02)02500-0.
Страусберг РЛ; Феинголд ЕА; Гроусе ЛХ; et al. (2003). „Генератион анд инитиал аналyсис оф море тхан 15,000 фулл-ленгтх хуман анд моусе цДНА сеqуенцес.”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 99 (26): 16899—903. ПМЦ 139241  . ПМИД 12477932. дои:10.1073/пнас.242603899.
Офек П; Бен-Меир D; Карив-Инбал З; et al. (2003). „Целл цyцле регулатион анд п53 ацтиватион бy протеин пхоспхатасе 2Ц алпха.”. Ј. Биол. Цхем. 278 (16): 14299—305. ПМИД 12514180. дои:10.1074/јбц.М211699200.
Матсуда А; Сузуки Y; Хонда Г; et al. (2003). „Ларге-сцале идентифицатион анд цхарацтеризатион оф хуман генес тхат ацтивате НФ-каппаБ анд МАПК сигналинг патхwаyс.”. Онцогене. 22 (21): 3307—18. ПМИД 12761501. дои:10.1038/сј.онц.1206406.
Флајолет M; Ракхилин С; Wанг Х; et al. (2004). „Протеин пхоспхатасе 2Ц биндс селецтивелy то анд депхоспхорyлатес метаботропиц глутамате рецептор 3.”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. 100 (26): 16006—11. ПМЦ 307683  . ПМИД 14663150. дои:10.1073/пнас.2136600100.
Ота Т; Сузуки Y; Нисхикаwа Т; et al. (2004). „Цомплете сеqуенцинг анд цхарацтеризатион оф 21,243 фулл-ленгтх хуман цДНАс.”. Нат. Генет. 36 (1): 40—5. ПМИД 14702039. дои:10.1038/нг1285.
Yосхизаки Т; Маегаwа Х; Егаwа К; et al. (2004). „Протеин пхоспхатасе-2Ц алпха ас а поситиве регулатор оф инсулин сенситивитy тхроугх дирецт ацтиватион оф пхоспхатидyлиноситол 3-кинасе ин 3Т3-Л1 адипоцyтес.”. Ј. Биол. Цхем. 279 (21): 22715—26. ПМИД 15016818. дои:10.1074/јбц.М313745200.
Герхард ДС; Wагнер L; Феинголд ЕА; et al. (2004). „Тхе статус, qуалитy, анд еxпансион оф тхе НИХ фулл-ленгтх цДНА пројецт: тхе Маммалиан Гене Цоллецтион (МГЦ).”. Геноме Рес. 14 (10Б): 2121—7. ПМЦ 528928  . ПМИД 15489334. дои:10.1101/гр.2596504.
Ли D; Wанг Ф; Лаи M; et al. (2005). „А протеин пхоспхатасе 2цалпха-Ца2+ цханнел цомплеx фор депхоспхорyлатион оф неуронал Ца2+ цханнелс пхоспхорyлатед бy протеин кинасе C.”. Ј. Неуросци. 25 (8): 1914—23. ПМИД 15728831. дои:10.1523/ЈНЕУРОСЦИ.4790-04.2005.
Руал ЈФ; Венкатесан К; Хао Т; et al. (2005). „Тоwардс а протеоме-сцале мап оф тхе хуман протеин-протеин интерацтион нетwорк.”. Натуре. 437 (7062): 1173—8. ПМИД 16189514. дои:10.1038/натуре04209.
Китајима ТС; Сакуно Т; Исхигуро К; et al. (2006). „Shugoshin collaborates with protein phosphatase 2A to protect cohesin.”. Nature. 441 (7089): 46—52. PMID 16541025. doi:10.1038/nature04663.

[pmid1311954-1] Манн ДЈ, Цампбелл ДГ, МцГоwан ЦХ, Цохен ПТ (1992). „Маммалиан протеин серине/тхреонине пхоспхатасе 2Ц: цДНА цлонинг анд цомпаративе аналyсис оф амино ацид сеqуенцес”. Биоцхим Биопхyс Ацта. 1130 (1): 100—4. ПМИД 1311954.

[entrez-2] а ^б „Ентрез Гене: ППМ1А протеин пхоспхатасе 1А (формерлy 2Ц), магнесиум-депендент, алпха исоформ”.

[pmid14663150-3] Флајолет, Марц; Ракхилин Сергеy; et al. (2003). „Протеин пхоспхатасе 2Ц биндс селецтивелy то анд депхоспхорyлатес метаботропиц глутамате рецептор 3”. Проц. Натл. Ацад. Сци. У.С.А. Унитед Статес. 100 (26): 16006—11. ИССН 0027-8424. ПМЦ 307683  . ПМИД 14663150. дои:10.1073/пнас.2136600100.

[1]

[2]

[3]