Регулатори ГТП-везујућих протеина

ГТП-везујући протеински регулатори регулишу Г протеине на неколико различитих начина. Мале ГТПазе делују као молекулски прекидачи у сигналним путевима, који регулишу функције других протеина. Они су активни кад су везани за GTP и неактивни кад су везани за GDP.[1] Активација и деактивација малих ГТПаза се одвија у циклусу, између GTP-везане и GDP-везане форме.

Гуанозин дифосфат
Гуанозин трифосфат

Измјењивачи уреди

Неактивни облик GTPaza (GDP-форма) се активира класом ензима који се зову фактор размене гуанин нуклеотида (GEF). GEF протеини катализују размену нуклеотида путем стимулације ослобађања GDP из малих GTPaza (уклањањем за GTPazu везаног Mg2+ јона) и GDP заменом за GTP (који је присутан у бар 10-пута већој концентрацији у ћелији). Инактивација активних малих GTPaza се постиже GTP хидролизом услед GTPazne GTP хидролитичке активности.

Стимулатори уреди

Брзина GTP хидролизе малих ГТПаза је генерално сувише спора да би створила физиолошки релевантне пролазне сигнале, и стога је неопходна једна друга класа регулаторних протеина да би се убрзала ова активност, Активирајући протеини GTPaza (GAP).

Инхибитори уреди

Једна друга класа регулаторних протеина, инхибитори дисоцијације гуанозин нуклеотида (GDI), се везује за GDP-везану форму Rho и Rab малих GTPaza и не само спречава размену (одржавајући мале GTPaze у искљученом стању), него исто тако спречава локализацију малих GTPaza на мембранама, које су њихово место дејства.

Референце уреди

  1. ^ Герхард Краусс (2008). Биоцхемистрy оф сигнал трансдуцтион анд регулатион. Wилеy-ВЦХ. стр. 235—. ИСБН 9783527313976. Приступљено 15. 12. 2010. [мртва веза]

Литература уреди

Спољашње везе уреди