Ribozom

Ribozomi su ćelijske supramolekulske strukture čija je uloga sinteza proteina. Ribozomi koji se nalaze u citoplazmičnom matriksu sintetišu proteine koji će da ostanu u ćeliji nakon sinteze, dok ribozomi koji su zakačeni za plazmatičnu membranu sintetišu proteine koji će nakon sinteze biti transportovani van ćelije. Oblik svakog novog sintetisanog proteina zavisi od sekvence aminokiselina. Posebni proteini, zvani molekularni pratioci, šaperoni, pomažu pri savijanju i uvijanju polinukleotidnog lanca koji se sastoji od velikog broja amino kiselina, i to uvijanje i savijanje lanca određuje oblik proteina.

Ribozomi u prokariotskoj ćeliji.

Ribozomi prokariota su manji od ribozoma eukariota. Oni se često nazivaju 70S ribozomima, dimenzije su im oko 14 nanometara sa 20 nanometara, molekularna težina oko 2,7 miliona, i sagrađeni su od podjedinica: velike (50S) i male (30S). Oznaka S stoji za Svedbergovu jedinicu. Ova jedinica predstavlja koeficijent sedimentacije tokom centrifuge. Ribozomi eukariota su 80S i široki su oko 22 nanometara.

Sinteza proteina u ribozomu obavlja se kada se on zakači za molekul informacione RNK (i-RNK). Ako se za jedan molekul i-RNK zakači veći broj ribozoma, onda se obrazuju poliribozomi (odnosno polizomi).

Podjedinice ribozoma

Ribozom translira protein

Podaci o obliku i veličini ribozoma i njegovih podjedinica dobijeni su elektronskim mikroskopom. Oblik prokariotskih i eukariotskih ribozoma je veoma sličan. Kod prokariota, mala podjedinica je spljoštena, izdužena i nesimetrična, i podeljena je udubljenjem na glavu i telo, dok se velika sastoji od loptastog tela na kome su jasno izražena tri ispupčenja (produžetka). Ulogu u sintezi proteina tj. povezivanju aminokiselina u polipeptidni lanac ribozomi obavljaju samo ako su njihove podjedinice udružene i, istovremeno, ujedinjene sa molekulom informacione RNK (iRNK). Podjedinice se povezuju tako što se ostvaruje kontakt između udubljenja na maloj i centralnog produžetka na velikoj podjedinici. Pri ovakvom kontaktu obrazuje se slobodan prostor u vidu tunela kroz koji prolazi iRNK (informaciona RNK) za vreme translacije (prevođenja redosleda nukleotida iRNK u redosled aminokiselina u proteinu). Veći broj ribozoma može da se poveže jednim molekulom iRNK i tada se obrazuje struktura nazvana poliribozom (polizom). Kod eukariota se velike podjedinice unekoliko razlikuju od eukariotskih, mada treba napomenuti da detaljna struktura eukariotskih ribozoma još uvek nije usvojena iako se smatra da je veoma slična prokariotskoj.

Dva veoma značajna mesta su ona za koja se vezuju transportne RNK (tRNK), to su P mesto (peptidil mesto) i A mesto (aminoacil tRNK mesto). P mesto je ono za koje se vezuje peptidiltRNK (tRNK koja nosi rastući polipeptidni lanac), a za A mesto se vezuje aminoaciltRNK (tRNK koja nosi aktiviranu aminokiselinu).

Transportna RNK ribozomima prinosi aminokiseline, koje se, u skladu sa redosledom zapisanom na iRNK, međusobno povezuju u polipeptidni lanac. Pošto su molekuli tRNK veliki u odnosu na ribozom, pretpostavlja se da ta mesta nisu negde u unutrašnjosti ribozoma već su na njegovoj površini u vidu udubljenja. U A i P mestu tRNK su tako smeštene da su svojim antikodonima sparene sa naspramnim, komplementarnim kodonima u iRNK. Ova dva mesta su u neposrednoj blizini što omogućava da se dve tRNK svojim antikodonima vežu za susedne kodone iRNK, a istovremeno i da se dve aminokiseline približe dovoljno da bi se između njih obrazovala peptidna veza. Pored A i P mesta, na ribozomima postoji još jedno mesto, tzv. E mesto (od engl. exit), za koje se privremeno vezuje ona tRNK koja u datom trenutku napušta ribozom.

Spoljašnje veze

• BioNet škola
• 70S Ribosome Architecture Animation of a working ribosome. Requires the Chime browser plugin from this site (where registration is required).
• Lab computer simulates ribosome in motion
• Information on ribosomes
• Molecule of the Month Arhivirano na sajtu Wayback Machine (27. oktobar 2009) © RCSB Protein Data Bank:
  • Ribosome Arhivirano na sajtu Wayback Machine (14. novembar 2010)
  • Elongation Factors Arhivirano na sajtu Wayback Machine (16. mart 2011)