Википедија

Kalijum u biologiji

Kalijum je glavni intracelularni jon za sve tipove ćelija, i ima glavnu ulogu u održavanju ravnoteže fluida i elektrolita.[1][2] Kalijum je neophodan za funkcionisanje svih živih ćelija, te je tako prisutan u svim biljnim i životinjskim tkivima. U posebno visokim koncentracijama nalazi se u biljnim ćelijama, a u mešovitoj ishrani najviše je koncentrisan u plodovima. Visoka koncentracija kalijuma u biljkama, povezana sa relativno malim količinama natrijuma, istorijski je dovela do toga da je kalijum prvo izolovan iz pepela biljaka (potaša), što je zauzvrat dalo elementu njegovo moderno ime. Visoka koncentracija kalijuma u biljkama znači da intenzivna ratarska proizvodnja brzo iscrpljuje kalijum iz tla, i stoga poljoprivredna đubriva troše 93% hemijske proizvodnje kalijuma u savremenoj svetskoj privredi.

Natrijum-kalijumska pumpa je kritičan enzim za regulisanje nivoa natrijuma i kalijuma u ćelijama

Funkcije kalijuma i natrijuma u živim organizmima su prilično različite. Životinje, posebno, različito koriste natrijum i kalijum za stvaranje električnih potencijala u životinjskim ćelijama, pogotovu u nervnom tkivu. Nedostatak kalijuma kod životinja, uključujući ljude, dovodi do različitih neuroloških disfunkcija. Karakteristične koncentracije kalijuma u modelnim organizmima su: 30–300 mM u E. coli, 300 mM u pekarskom kvascu, 100 mM u ćelijama sisara i 4 mM u krvnoj plazmi.[3]

Funkcija u biljkama

uredi
Takođe pogledajte: Nedostatak kalijuma (biljke)

Glavna uloga kalijuma u biljkama je da obezbedi jonsko okruženje za metaboličke procese u citosolu, i kao takav funkcioniše kao regulator različitih procesa uključujući regulaciju rasta.[4] Biljke zahtevaju jone kalijuma (K+) za sintezu proteina i za otvaranje i zatvaranje stomata, što se reguliše protonskim pumpama kako bi okolne zaštitne ćelije bile turgidne ili flacidne. Nedostatak kalijumovih jona može narušiti sposobnost biljke da održava ove procese. Kalijum takođe funkcioniše u drugim fiziološkim procesima kao što su fotosinteza, sinteza proteina, aktivacija nekih enzima, transport fotoasimilata u floemskim rastvorima u izvorne organe i održavanje ravnoteže katjona: anjona u citosolu i vakuolama.[5]

Funkcija kod životinja

uredi

Kalijum je glavni katjon (K+, pozitivni jon) unutar životinjskih ćelija, dok je natrijum (Na+) glavni katjon izvan životinjskih ćelija. Razlika između koncentracija ovih naelektrisanih čestica uzrokuje razliku u električnom potencijalu između unutrašnje i spoljašnje ćelije, poznatu kao membranski potencijal. Balans između kalijuma i natrijuma održavaju transporteri jona u ćelijskoj membrani. Svi kalijumski jonski kanali su tetrameri sa nekoliko očuvanih sekundarnih strukturnih elemenata. Rešene su brojne strukture kalijumovih kanala, uključujući voltažne,[6][7][8] ligandne,[9][10][11][12][13] tandemske-pore,[14][15][16] i kanale za unutrašnje korigovanje,[17][18][19][20][21] kod prokariota i eukariota. Potencijal ćelijske membrane koji stvaraju joni kalijuma i natrijuma omogućava ćeliji da generiše akcioni potencijal — „klin“ električnog pražnjenja. Sposobnost ćelija da proizvode električno pražnjenje je kritična za telesne funkcije kao što su neurotransmisija, kontrakcija mišića i funkcija srca.[22]

Reference

uredi
  1. ^ Pohl, Hanna R.; Wheeler, John S.; Murray, H. Edward (2013). „Chapter 2. Sodium and Potassium in Health and Disease”. Ур.: Astrid Sigel, Helmut Sigel and Roland K. O. Sigel. Interrelations between Essential Metal Ions and Human Diseases. Metal Ions in Life Sciences. 13. Springer. стр. 29—47. ISBN 978-94-007-7499-5. PMID 24470088. doi:10.1007/978-94-007-7500-8_2. 
  2. ^ *Clausen, Michael Jakob Voldsgaard; Poulsen, Hanne (2013). „Sodium/Potassium Homeostasis in the Cell”. Ур.: Banci, Lucia. Metallomics and the Cell. Metal Ions in Life Sciences. 12. Springer. стр. 41—67. ISBN 978-94-007-5560-4. PMID 23595670. doi:10.1007/978-94-007-5561-1_3.  electronic-book ISBN 978-94-007-5561-1 ISSN 1559-0836 electronic-ISSN 1868-0402
  3. ^ Milo, Ron; Philips, Rob. „Cell Biology by the Numbers: What are the concentrations of different ions in cells?”. book.bionumbers.org. Архивирано из оригинала 20. 4. 2017. г. Приступљено 23. 3. 2017. 
  4. ^ Leigh, R. A.; Wyn Jones, R. G. (1984). „A Hypothesis Relating Critical Potassium Concentrations for Growth to the Distribution and Functions of This Ion in the Plant Cell” (PDF). New Phytologist. 97 (1): 1—13. JSTOR 2434189. doi:10.1111/j.1469-8137.1984.tb04103.x  . 
  5. ^ Hopkins, W.G. and Huner, N.P.A. Introduction to Plant Physiology 4th edition
  6. ^ Santoss JS, Asmar-Rovira GA, Han GW, Liu W, Syeda R, Cherezov V, Baker KA, Stevens RC, Montal M (децембар 2012). „Crystal structure of a voltage-gateds K+ channel pore module in a closed state in lipid membranes.”. J Biol Chem. 287 (51): 43063—70. PMC 3522301  . PMID 23095758. doi:10.1074/jbc.M112.415091  . 
  7. ^ Long SB, Campbell EB, Mackinnon R (август 2005). „Crystal structure of a mammalian voltage-dependent Shaker family K+ channel”. Science. 309 (5736): 897—903. Bibcode:2005Sci...309..897L. PMID 16002581. S2CID 6072007. doi:10.1126/science.1116269  . 
  8. ^ Jiang Y, Lee A, Chen J, et al. (мај 2003). „X-ray structure of a voltage-dependent K+ channel”. Nature. 423 (6935): 33—41. Bibcode:2003Natur.423...33J. PMID 12721618. S2CID 4347957. doi:10.1038/nature01580. 
  9. ^ Jiang Y, Lee A, Chen J, Cadene M, Chait BT, MacKinnon R (мај 2002). „Crystal structure and mechanism of a calcium-gated potassium channel”. Nature. 417 (6888): 515—22. Bibcode:2002Natur.417..515J. PMID 12037559. S2CID 205029269. doi:10.1038/417515a. 
  10. ^ Yuan P, Leonetti MD, Pico AR, Hsiung Y, MacKinnon R (јул 2010). „Structure of the human BK channel Ca2+-activation apparatus at 3.0 A resolution”. Science. 329 (5988): 182—6. Bibcode:2010Sci...329..182Y. PMC 3022345  . PMID 20508092. doi:10.1126/science.1190414. 
  11. ^ Wu Y, Yang Y, Ye S, Jiang Y (јул 2010). „Structure of the gating ring from the human large-conductance Ca(2+)-gated K(+) channel”. Nature. 466 (7304): 393—7. PMC 2910425  . PMID 20574420. doi:10.1038/nature09252. 
  12. ^ Leonetti MD, Yuan P, Hsiung Y, Mackinnon R (новембар 2012). „Functional and structural analysis of the human SLO3 pH- and voltage-gated K+ channel.”. Proc Natl Acad Sci U S A. 109 (47): 19274—9. Bibcode:2012PNAS..10919274L. PMC 3511096  . PMID 23129643. doi:10.1073/pnas.1215078109  . 
  13. ^ Kong C, Zeng W, Ye S, Chen L, Sauer DB, Lam Y, Derebe MG, Jiang Y (2012). „Distinct gating mechanisms revealed by the structures of a multi-ligand gated K(+) channel.”. eLife. 1: e00184. PMC 3510474  . PMID 23240087. doi:10.7554/eLife.00184  . 
  14. ^ Brohawn SG, del Mármol J, MacKinnon R (јануар 2012). „Crystal structure of the human K2P TRAAK, a lipid- and mechano-sensitive K+ ion channel”. Science. 335 (6067): 4s36—41. Bibcode:2012Sci...335..436B. PMC 3329120  . PMID 22282805. doi:10.1126/science.1213808. 
  15. ^ Miller AN, Long SB (јануар 2012). „Crystal structure of the human two-pore domain potassium channel K2P1”. Science. 335 (6067): 432—6. Bibcode:2012Sci...335..432M. PMID 22282804. S2CID 206537279. doi:10.1126/science.1213274. 
  16. ^ Dong YY, Pike AC, Mackenzie A, McClenaghan C, Aryal P, Dong L, Quigley A, Grieben M, Goubin S, Mukhopadhyay S, Ruda GF, Clausen MV, Cao L, Brennan PE, Burgess-Brown NA, Sansom MS, Tucker SJ, Carpenter EP (март 2015). „K2P channel gating mechanisms revealed by structures of TREK-2 and a complex with Prozac.”. Science. 347 (6227): 1256—9. Bibcode:2015Sci...347.1256D. PMC 6034649  . PMID 25766236. doi:10.1126/science.1261512. 
  17. ^ Clarke OB, Caputo AT, Hill AP, Vandenberg JI, Smith BJ, Gulbis JM (јун 2010). „Domain reorientation and rotation of an intracellular assembly regulate conduction in Kir potassium channels.”. Cell. 141 (6): 1018—29. PMID 20564790. S2CID 14484301. doi:10.1016/j.cell.2010.05.003  . 
  18. ^ Kuo A, Gulbis JM, Antcliff JF, Rahman T, Lowe ED, Zimmer J, Cuthbertson J, Ashcroft FM, Ezaki T, Doyle DA (јун 2003). „Crysstal structure of the potassium channel KirBac1.1 in the closed state.”. Science. 300 (5627): 1922—6. Bibcode:2003Sci...300.1922K. PMID 12738871. S2CID 2703162. doi:10.1126/science.1085028  . 
  19. ^ Whorton MR, MacKinnon R (септембар 2011). „Crystal structures of the mammalian GIRK2 K+ channel and gating regulation by G proteins, PIP2, and sodium.”. Cell. 147 (1): 199—208. PMC 3243363  . PMID 21962516. doi:10.1016/j.cell.2011.07.046. 
  20. ^ Nishida M, MacKinnon R (децембар 2002). „Structural basis of inward rectification: cytoplasmic pore of the G protein-gated inward rectifier GIRK1 at 1.8 A resolution.”. Cell. 111 (7): 957—65. PMID 12507423. S2CID 15788511. doi:10.1016/S0092-8674(02)01227-8  . 
  21. ^ Tao X, Avalos JL, Chen J, MacKinnon R (децембар 2009). „Crystal structure of the eukaryotic strong inward-rectifier K+ channel Kir2.2 at 3.1 A resolution.”. Science. 326 (5960): 1668—74. Bibcode:2009Sci...326.1668T. PMC 2819303  . PMID 20019282. doi:10.1126/science.1180310. 
  22. ^ Mikko Hellgren; Lars Sandberg; Olle Edholm (2006). „A comparison between two prokaryotic potassium channels (KirBac1.1 and KcsA) in a molecular dynamics (MD) simulation study”. Biophys. Chem. 120 (1): 1—9. PMID 16253415. doi:10.1016/j.bpc.2005.10.002. 

Literatura

uredi

Spoljašnje veze

uredi
Preuzeto iz „https://sr.wikipedia.org/w/index.php?title=Kalijum_u_biologiji&oldid=28291643”