C2 domen je proteinski strukturni domen koji učestvuje u sortiranju proteina do ćelijskih membrana. On je beta-sendvič koji se sastoji od osam β-ravni, koje su koordinirane sa dva do tri jona kalcijuma. Oni se vezuju u šupljinu formiranu prvom i krajnjom petljom domena, na membranskom interfejsu.

C2 domen
C2dom.png
C2-domen C.absonum α-toksina (1OLP). β-lanci su prikazani žuto. Koordinisani joni kalcijuma su ljubičasti
Identifikatori
SimbolC2
PfamPF00168
InterProIPR000008
SMARTC2
PROSITEPDOC00380
SCOP1qas
SUPERFAMILY1qas
OPM superfamilija47
OPM protein1ugk
CDDcd00030
Fosfoinozitid 3-kinaza C2
PDB 1e8x EBI.jpg
Struktura fosfoinozitid 3-kinaze.[1]
Identifikatori
SimbolPI3K_C2
PfamPF00792
InterProIPR002420
SMARTPI3K_C2
PROSITEPDOC50004
SCOP1e8x
SUPERFAMILY1e8x
CDDcd08380

Sprezanje sa drugim domnimaУреди

C2 domeni se često nalaze spregnuti sa enzimskim domenima; na primer, C2 domen u PTEN, dovodi fosfatazni domen u kontakt sa membranom gde on može defosforiliše svoj supstrat, fosfatidilinozitol (3,4,5)-trisfosfat (PIP3), bez odvajanja od membrane - koje bi bilo energetski veoma skupo. Osim toga, fosfatidilinozitol 3-kinaza (PI3-kinaza), enzim koji fosforiliše fosfoinozitide na 3-hidroksilnoj grupi inozitolnog prstena, takođe koristi C2 domen da se veže za membranu (e.g. 1e8w).

C2 domeni su takođe prisutni u klostridijalnim alfa toksinima, gde se oni koriste za dovođenje katalitičkog fosfolipaznog domena u kontakt sa ćelijskom membranom, čime daju toksičnu aktivnost proteinu. To je jedini poznati primer C2 domena kod prokariota.

Ljudski proteini koji sadrže C2 domenУреди

ABR; BAIAP3; BCR; C2CD2; C2CD3; CADPS; CADPS2; CAPN5; CAPN6; CC2D1A; CC2D1B; CPNE1; CPNE2; CPNE3; CPNE4; CPNE5; CPNE6; CPNE7; CPNE8; CPNE9; DAB2IP; DOC2A; DOC2B; DYSF; ESYT1; ESYT3; FAM62A; FAM62B; FAM62C; FER1L3; FER1L5; HECW1; HECW2; ITCH; ITSN1; ITSN2; MCTP1; MCTP2; MTAC2D1; NEDD4; NEDD4L; NEDL1; OTOF; PCLO; PIK3C2A; PIK3C2B; PIK3C2G; PLA2G4A; PLA2G4B; PLA2G4D; PLA2G4E; PLA2G4F; PLCB1; PLCB2; PLCB3; PLCB4; PLCD1; PLCD3; PLCD4; PLCE1; PLCG1; PLCG2; PLCH1; PLCH2; PLCL1; PLCL2; PLCZ1; PRF1; PRKCA; PRKCB1; PRKCE; PRKCG; PRKCH; RAB11FIP1; RAB11FIP2; RAB11FIP5; RASA1; RASA2; RASA3; RASA4; RASAL1; RASAL2; RGS3; RIMS1; RIMS2; RIMS3; RIMS4; RPGRIP1; RPGRIP1L; RPH3A; SGA72M; SMURF1; SMURF2; SYNGAP1; SYT1; SYT10; SYT11; SYT12; SYT13; SYT14; SYT14L; SYT15; SYT16; SYT17; SYT2; SYT3; SYT4; SYT5; SYT6; SYT7; SYT8; SYT9; SYTL1; SYTL2; SYTL3; SYTL4; SYTL5; TOLLIP; UNC13A; UNC13B; UNC13C; UNC13D; WWC2; WWP1; WWP2;

ReferenceУреди

  1. ^ Walker EH; Pacold ME; Perisic O; et al. (2000). „Structural determinants of phosphoinositide 3-kinase inhibition by wortmannin, LY294002, quercetin, myricetin, and staurosporine”. Mol. Cell. 6 (4): 909—19. PMID 11090628. doi:10.1016/S1097-2765(05)00089-4. 

Spoljašnje vezeУреди