Отворите главни мени

Nekonkurentna inhibicija (nekompetitivna inhibicija, anti-kompetitivna inhibicija, se javlja kad se enzimski inhibitor vezuje jedino za kompleks enzima i supstrata (E-S kompleks).

Dok je za nekonkurentnu inhibiciju neophodno da je formiran kompleks enzima i supstrata, beskonkurentna inhibicija se može javiti u prisustvu ili odsustvu supstrata.

MehanizmiУреди

Redukcija efektivne koncentracije E-S kompleksa povišava pojavni afinitet enzima za supstrat putem Le Šateljeovog principa (Km se snižava) i umanjuje se maksimum enzimske aktivnosti (Vmax), pošto je potrebno više vremena da bi supstrat ili produkt napustili aktivno mesto. Nekonkurentna inhibicija je najefektivnija pri visokim koncentracijama supstrata.

Matematička definicijaУреди

 
Lajnviver-Burkov dijagram nekonkurentne enzimske inhibicije.

Lajnviver-Burkova jednačina glasi:

 

Gde je v inicijalna brzina reakcije, Km je Mihaelis-Mentenova konstanta, Vmax je maksimalna brzina reakcije, i [S] je koncentracija supstrata.[1]

Lajnviver-Burk dijagram za nekompetitivni inhibitor proizvodi liniju koja je paralelna sa originalnom linijom odnosa enzima i supstrats, ali sa većim y-presekom, usled prisustva inhibicionog člana  :

 

Gde je [I] koncentracija inhibitora, a Ki je konstanta inhibicije koja je karakteristična za inhibitor.[2][3]

ReferenceУреди

  1. ^ Cleland, W. W. (1963). „The kinetics of enzyme-catalyzed reactions with two or more substrates or products”. Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Specialized Section on Enzymological Subjects. 67: 173—187. PMID 14021668. doi:10.1016/0926-6569(63)90226-8. 
  2. ^ Rhodes, David. „Enzyme Kinetics - Single Substrate, Uncompetitive Inhibition, Lineweaver-Burk Plot”. Purdue University. Приступљено 2013-08-31. 
  3. ^ Cornish-Bowden, A. (1974). „A simple graphical method for determining the inhibition constants of mixed, uncompetitive and non-competitive inhibitors”. The Biochemical Journal. 137 (1): 143—144. PMC 1166095 . PMID 4206907. doi:10.1042/bj1370143.